Russian Journal of Physical Chemistry ARussian Journal of Physical Chemistry AЖурнал физической химии0044-45373034-5537The Russian Academy of Sciences66901010.31857/S0044453724040171QEFLOLБИОФИЗИЧЕСКАЯ ХИМИЯ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКАЯ БИОЛОГИЯResearch ArticleРоль функциональных групп при комплексообразовании структурных аналогов ароматических аминокислот с пектиномРоль функциональных групп при комплексообразовании структурных аналогов ароматических аминокислот с пектиномМударисоваР. Х.
Russian Federation
mudarisova@anrb.ruКуковинецО. С.
Russian Federation
mudarisova@anrb.ruКолесовС. В.
Russian Federation
mudarisova@anrb.ruНовоселовИ. В.
Russian Federation
mudarisova@anrb.ruУфимский федеральный исследовательский центр РАНУфимский университет науки и технологийУфимский государственный нефтяной технический университет1004202498416317027022025Copyright ©; 2024, Russian Academy of SciencesCopyright ©; 2024, Российская академия наук2024Russian Academy of SciencesРоссийская академия наукhttps://journals.eco-vector.com/0044-4537/article/view/669010

Спектрофотометрическим методом определены константы устойчивости координационных соединений яблочного пектина со структурными аналогами ароматических аминокислот (триптофана и фенилаланина) – индолом и L-тирозином. Установлено, что наличие фенолятного кислорода в тирозине является благоприятным для связывания с пектином и определяется его участием в образовании Н-связей с карбонильной функцией полисахарида, что отражается на большей устойчивости комплекса пектин–тирозин по сравнению с системой пектин–фенилаланин. Показан определяющий вклад индольного фрагмента триптофана в устойчивость пектинового комплекса. На основе анализа термодинамических характеристик показано, что образование молекулярных комплексов состава 1:1 для систем пектин– индол и пектин–тирозин контролируется только энтальпийной составляющей (∆H°<0, ∆Sº<0). Определены термические свойства модифицированных пектинов.

Спектрофотометрическим методом определены константы устойчивости координационных соединений яблочного пектина со структурными аналогами ароматических аминокислот (триптофана и фенилаланина) – индолом и L-тирозином. Установлено, что наличие фенолятного кислорода в тирозине является благоприятным для связывания с пектином и определяется его участием в образовании Н-связей с карбонильной функцией полисахарида, что отражается на большей устойчивости комплекса пектин–тирозин по сравнению с системой пектин–фенилаланин. Показан определяющий вклад индольного фрагмента триптофана в устойчивость пектинового комплекса. На основе анализа термодинамических характеристик показано, что образование молекулярных комплексов состава 1:1 для систем пектин– индол и пектин–тирозин контролируется только энтальпийной составляющей (∆H°<0, ∆Sº<0). Определены термические свойства модифицированных пектинов.

яблочный пектинаминокислотыкомплексообразованиеконстанты устойчивостиПравительство Российской ФедерацииGovernment of the Russian Federation1021062311391-0-1.4.4George D., Maheswari P.U., Begum K.M.M.S. // Carbohydr. Polym. 2020. V. 236. Р. 116101. DOI: 10.1016/j.carbpol.2020.116101Wang P., Gao Y., Wang D. et al. // Food Hydrocolloids. 2022. V. 129. Р. 107662. https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2022.107662Wang Y., Han Q., Wang Y. et al. // Colloids and Surfaces A. 2020. V. 597. Р. 124763. https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2020.124763Sang W., Tang Z., He M.Y. et al. // Fibers and Polymers. 2015. V. 16. P. 991. DOI: 10.1007/s12221-015-0991-zFromm J.R., Hileman R.E., Caldwell E.E.O. et al. // Archives of Вiochemistry and Вiophisics. 1995. V. 323. № 2. P. 279. DOI: 10.1006/abbi.1995.9963Gürer F., Kargl R., Bracic M. et al. // Carbohydr. Polym. 2021. V. 267. P. 118226. https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2021.118226Bouhadiba A., Belhocine Y., Rahima M. et al. // J. of Molecular Liquids. 2017. V. 233. P. 358. http://dx.doi.org/10.1016/j.molliq.2017.03.029Sriamornsak P. // Silpakorn University International Journal. 2003. V. 3. P. 206. https://www.researchgate.net/publication/215872059Zaitseva О., Khudyakov А., Sergushkina М. et al. // Fitoterapia. 2020. V. 146. Р. 104676. doi: 10.1016/j.fitote.2020.104676Ciriminna R., Fidalgo A., Scurria A. et al. // Food Hydrocolloids. 2022. V. 127. Р. 107423. DOI: 10.1016/j.foodhyd.2022.107483Noreen A., Nazli Z-H., Akram J. et al. // Intern. J. of Biological Macromolecules. 2017. V. 101. P. 254– 272. DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2017.03.029Li D., Li J., Dong H. et al. // Ibid. 2021. V. 185. Р. 49. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2021.06.088Якубке Х.Д., Ешкайт Х. Аминокислоты, пептиды, белки. М.: Мир, 1985. 82 с.Хазова О.А. Аминокислоты. М.: Предтеча, 2010. 64 с.Машковский М.Д. Лекарственные средства. М.: Медицина, 1984. Т. 2. 405 с.Millward D.J., Rivers J.P.W. // Eur. J. Clin. Nutr. 1988. V. 42. Р. 367.Смирнов В.С., Слита А.В., Гаршинина А.В. и др. // Вопросы вирусологии. 2016. Т. 61. С. 125. https://doi.org/10.18821/0507-4088-2016-61-2-125-131Wan Y., Li Y., Yan C. et al. // European J. of Medicinal Chemistry. 2019. V. 183. Р. 111691. https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2019.111691Cassano R., Trapani A., Di Gioia M.L. et al. // Intern. J. of Pharmaceutics. 2020. V. 589. P. 119829. https://doi.org/10.1016/j.ijpharm.2020.119829Мударисова Р.Х., Куковинец О.С., Колесов С.В., Новоселов И.В. // Журн. физ. химии. 2021. Т. 95. № 9. С. 1379. [Mudarisova R., Kukovinets O., Kolesov S.V., Novoselov I.V. // Rus. J. of Phys. Chem. A. 2021. V. 95. № 9. P. 1835. DOI: 10.1134/S003602442109017X]Мударисова Р.Х., Вакульская А.А., Куковинец О.С., Колесов С.В. // Вестн. БашГУ. 2022. Т. 27. № 1. С.51. DOI: 10.33184/bulletin-bsu-2022.1.9Донченко Л.В. Технология пектинов и пектинопродуктов М.: ДеЛи, 2000. 256 с.Булатов М.И., Калинкин И.П. Практическое руководство по фотометрическим методам анализа. Л.: Химия, 1986. 432 с.Эндрюс Л., Кифер Р. Молекулярные комплексы в органической химии. М.: Мир, 1967. 206 с.Ross P.D., Subramanian S. //Biochemistry. 1981. V. 20. № 11. Р. 3096. doi: 10.1021/bi00514a017