The results of quantum-chemical modeling of intermolecular interactions between hydrophobic amino acids (phenylalanine and tryptophan) and the aromatic element of the sorbent matrix, the main contribution to which is made by π-π interactions, are considered. It was found that for both amino acids parallel and T-shaped arrangement of aromatic structures of the amino acid and sorbent relative to each other is realized. For tryptophan, in addition, the T-variant arrangement with orientation of the heteroatom of the amino acid radical to the ring of the sorbent matrix is realized. The results of quantum-chemical modeling of the formation of the second sorption layer in the sorbent due to π-π interactions are considered. The energy and geometrical characteristics in the above systems have been analyzed.
Рассмотрены результаты квантово-химического моделирования межмолекулярных взаимодействий между гидрофобными аминокислотами (фенилаланин и триптофан) и ароматическим элементом матрицы сорбента, основной вклад в которые вносят π–π-взаимодействия. Установлено, что для обеих аминокислот реализуются параллельное и Т-образное расположение ароматических структур аминокислоты и сорбента друг относительно друга. Для триптофана, помимо этого, реализуется Т-вариант расположения с ориентацией гетероатома радикала аминокислоты к кольцу матрицы сорбента. Рассмотрены результаты квантово-химического моделирования формирования второго сорбционного слоя в сорбенте за счет π–π-взаимодействий. Проведен анализ энергии и геометрических характеристик в указанных системах.