Russian Journal of Bioorganic ChemistryRussian Journal of Bioorganic ChemistryБиоорганическая химия0132-34231998-2860The Russian Academy of Sciences67060810.31857/S0132342323030144PDRGXMArticlesСтатьиMultifunctional Proteins and Their Role in the Vital Activity of CellsМногофункциональные белки и их роль в жизнедеятельности клетокKorshunovD. A.КоршуновД. А.ieved@ya.ruSeredaE. E.СередаЕ. Е.ieved@ya.ruKondakovaI. V.КондаковаИ. В.ieved@ya.ruCancer Research Institute, Tomsk National Research Medical Center RASНаучно-исследовательский институт онкологии Томского национального исследовательского медицинского центра РАНSiberian State Medical UniversityСибирский государственный медицинский университет0105202349325927427022025Copyright ©; 2023, Д.А. Коршунов, Е.Е. Середа, И.В. КондаковаCopyright ©; 2023, Д.А. Коршунов, Е.Е. Середа, И.В. Кондакова2023Д.А. Коршунов, Е.Е. Середа, И.В. КондаковаД.А. Коршунов, Е.Е. Середа, И.В. Кондаковаhttps://journals.eco-vector.com/0132-3423/article/view/670608

The function of a newly discovered protein is often assessed by matching its new sequence to sequences of proteins with known functions. However, protein superfamilies can contain homologous elements that catalyze different reactions. Some homologous proteins differ in that they perform a second or even a third function and are called moonlighting proteins, which can be translated as mate proteins or underwork proteins. Also, such proteins are called multifunctional. In addition to these, the superfamilies of proteins with multiple functions also include pseudoenzymes that have a common catalytically active domain but no catalytic activity, as well as metamorphs and morpheins. This review discusses examples of such proteins, their diversity of functions, and their importance in the life of the cell.

Функция нового открытого белка часто оценивается путем сопоставления его последовательности с последовательностями белков с известными функциями. Однако белковые суперсемейства могут содержать в себе гомологичные элементы, которые при этом катализируют разные реакции. Некоторые гомологичные белки отличаются тем, что выполняют вторую или даже третью функцию и именуются “moonlighting proteins”, что можно перевести как белки-совместители или белки подработки. В последнее время такие белки стали называть многофункциональными. Помимо них в суперсемейства белков с несколькими функциями включают псевдоферменты, имеющие обычный каталитически активный домен, но не обладающие каталитической активностью, а также метаморфы и морфеины. В обзоре приводятся примеры таких белков, обсуждается многообразие их функций и значимость в жизнедеятельности клетки.

moonlighting proteinsGAPDHpseudoenzymesmetamorphic proteinsmorpheeinsмногофункциональные белкиGAPDHпсевдоферментыметаморфыморфеиныIngolia T.D., Craig E.A. // PNAS. 1982. V. 79. P. 2360–2366. https://doi.org/10.1073/pnas.79.7.2360Bhat S.P., Nagineni C.N. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1989. V. 158. P. 319–325. https://doi.org/10.1016/s0006-291x(89)80215-3Dubin R.A., Wawrousek E.F., Piatigorsky J. // Mol. Cell. Biol. 1989. V. 9. P. 1083–1091. https://doi.org/10.1016/s0006-291x(89)80215-3Iwaki T., Kume-Iwaki A., Liem R.K., Goldman J.E. // Cell. 1989. V. 57. P. 71–78. https://doi.org/10.1016/0092-8674(89)90173-6Moscona A.A., Fox L., Smith J., Degenstein L. // PNAS. 1985. V. 82. P. 5570–5573. https://doi.org/10.1073/pnas.82.16.5570Piatigorsky J., O’Brien W.E., Norman B.L., Kalumuck K., Wistow G.J., Borras T., Nickerson J.M., Wawrousek E.F. // PNAS. 1988. V. 85. P. 3479–3483. https://doi.org/10.1073/pnas.85.10.3479Wistow G.J., Mulders J.W., de Jong W.W. // Nature. 1987. V. 326. P. 622–624. https://doi.org/10.1038/326622a0Piatigorsky J., Wistow G.J. // Cell. 1989. V. 57. P. 197–99. https://doi.org/10.1016/0092-8674(89)90956-2Jeffery C.J. // Trends Biochem. Sci. 1999. V. 24. P. 8–11. https://doi.org/10.1016/s0968-0004(98)01335-8Jeffery C.J. // Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 2018. V. 373. P. 20160523. https://doi.org/10.1098/rstb.2016.0523Jeffery C.J. // Front Genet. 2015. V. 19. P. 211. https://doi.org/10.3389/fgene.2015.00211Banerjee S., Nandyala A.K., Raviprasad P., Ahmed N., Hasnain S.E. // J. Bacteriol. 2007. V. 189. P. 4046–4052. https://doi.org/10.1128/JB.00026-07Beinert H., Kennedy M.C. // FASEB J. 1993. V. 7. P. 1442–1449. https://doi.org/10.1096/fasebj.7.15.8262329Beinert H., Kennedy M.C., Stout C.D. // Chem. Rev. 1996. V. 96. P. 2335–2374. https://doi.org/10.1021/cr950040zEsquilin-Lebron K., Dubrac S., Barras F., Boyd J.M. // mBio. 2021. V. 12. P. e0242521. https://doi.org/10.1128/mBio.02425-21Beinert H., Holm R.H., Munck E. // Science. 1997. V. 277. P. 653–659. https://doi.org/10.1126/science.277.5326.653Kang D.K., Jeong J., Drake S.K., Wehr N.B., Rouault T.A., Levine R.L. // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 14857–14864. https://doi.org/10.1074/jbc.M300616200Haile D.J., Rouault T.A., Tang C.K., Chin J., Harford J.B., Klausner R.D. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 7536–7540. https://doi.org/10.1073/pnas.89.16.7536Rouault T., Klausner R. // Curr. Top. Cell. Regul. 1997. V. 35. P. 1–19. https://doi.org/10.1016/s0070-2137(97)80001-5Fillebeen C., Pantopoulos K. // Redox Rep. 2002. V. 7. P. 15–22. https://doi.org/10.1179/135100002125000136Alén C., Sonenshein A.L. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. V. 96. P. 10412–10417. https://doi.org/10.1073/pnas.96.18.10412Koeller D.M., Casey J.L., Hentze M.W., Gerhardt E.M., Chan L., Klausner R.D., Harford J.B. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. V. 86. P. 3574–3578. https://doi.org/10.1073/pnas.86.10.3574Bohne A.V., Schwarz C., Schottkowski M., Lidschreiber M., Piotrowski M., Zerges W., Nickelsen J. // PLoS Biol. 2013. V. 11. P. e1001482. https://doi.org/10.1371/journal.pbio.1001482Bohne A.V., Nickelsen J. // Mol. Plant. 2017. V. 10. P. 1–3. https://doi.org/10.1016/j.molp.2016.08.002Guan Y., Rawsthorne S., Scofield G., Shaw P., Doonan J. // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 5412–5417. https://doi.org/10.1074/jbc.270.10.5412Ke J., Behal R.H., Back S.L., Wurtele E.S., Oliver D.J. // Plant. Physiol. 2000. V. 123. P. 497–508. https://doi.org/10.1104/pp.123.2.497Mooney B.P., Miernyk J.A., Randall D.D. // Annu. Rev. Plant. Biol. 2002. V. 53. P. 357–375. https://doi.org/10.1146/annurev.arplant.53.100301.135251Wilson J.E. // J. Exp. Biol. 2003. V. 206. P. 2049–2057. https://doi.org/10.1242/jeb.00241Gancedo J.M. // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998. V. 62. P. 334–361. https://doi.org/10.1128/MMBR.62.2.334-361.1998Boukouris A.E., Zervopoulos S.D., Michelakis E.D. // Biochem. Sci. 2016. V. 41. P. 712–730. https://doi.org/10.1016/j.tibs.2016.05.013Faik P., Walker J.I.H., Redmill A.A.M., Morgan M.J. // Nature. 1988. V. 332. P. 455–456. https://doi.org/10.1038/332455a0Chaput M., Claes V., Portetelle D., Cludts I., Cravador A., Burny A., Gras H., Tartar A. // Nature. 1988. V. 332. P. 454–455. https://doi.org/10.1038/332454a0Chou C.C., Sun Y.J., Meng M., Hsiao C.D. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 23154–23160. https://doi.org/10.1074/jbc.M002017200Arsenieva D., Hardre R., Salmon L., Jeffery C.J. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. P. 5872–5877. https://doi.org/10.1073/pnas.052131799Korshunov D.A., Kondakova I.V., Shashova E.E. // Biochemistry (Mosc). 2019. V. 84. P. 1129–1142. https://doi.org/10.1134/S000629791910002XTeixeira F., Tse E., Castro H., Makepeace K.A.T., Meinen B.A., Borchers C.H., Poole L.B., Bardwell J.C., Tomás A.M., Southworth D.R., Jakob U. // Nat. Commun. 2019. V. 10. P. 659. https://doi.org/10.1038/s41467-019-08565-8Jang H.H., Lee K.O., Chi Y.H., Jung B.G., Park S.K., Lee J.R., Lee S.S., Moon J.C., Yun J.W., Choi Y.O., Kim W.Y., Kang J.S., Cheong G.W., Yun D.J., Rhee S.G., Cho M.J., Lee S.Y. // Cell. 2004. V. 117. P. 625–635. https://doi.org/10.1016/j.cell.2004.05.002Krojer T., Garrido-Franco M., Huber R., Ehrmann M., Clausen T. // Nature. 2002. V. 416. P. 455–459. https://doi.org/10.1038/416455aŠulskis D., Thoma J., Burmann B.M. // Sci. Adv. 2021. V. 10. P. eabj1816. https://doi.org/10.1126/sciadv.abj1816Bruns G., Gerald P. // Science. 1976. V. 192. P. 54–56. https://doi.org/10.1126/science.176725Bruns G., Lalley P., Francke U., Minna J. // Cell Genet. 1979. V. 25. P. 139.Mezquita J., Pau M., Mezquita C. // J. Cell. Biochem. 1998. V. 71. P. 127–139.Vollberg T., Cool B., Sirover M. // Cancer Res. 1987. V. 47. P. 123–128.Nagy E., Rigby W.F. // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 2755–2763. https://doi.org/10.1074/jbc.270.6.2755Schultz D.E., Hardin C.C., Lemon S.M. // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 14134–14142. https://doi.org/10.1074/jbc.271.24.14134Vartanian A., Prudovsky I., Suzuki H., Dal Pra I., Kisselev L. // FEBS Lett. 1997. V. 415. P. 160–162. https://doi.org/10.1016/s0014-5793(97)01086-7Laschet J.J., Minier F., Kurcewicz I., Bureau M.H., Trottier S., Jeanneteau F., Griffon N., Samyn B., Van Beeumen J., Louvel J., Sokoloff P., Pumain R. // J. Neurosci. 2004. V. 24. P. 7614–7622. https://doi.org/10.1523/JNEUROSCI.0868-04.2004Tisdale E.J. // Mol. Biol. Cell. 1999. V. 10. P. 837–849. https://doi.org/10.1091/mbc.10.6.1837Tisdale E.J. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 2480–2486. https://doi.org/10.1074/jbc.M007567200Tisdale E.J. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. P. 3334–3341. https://doi.org/10.1074/jbc.M109744200Raje C.I., Kumar S., Harle A., Nanda J.S., Raje M. // J. Biol. Chem. 2007. V. 282. P. 3252–3261. https://doi.org/10.1074/jbc.M608328200Sweeny E.A., Singh A.B., Chakravarti R., Martinez-Guzman O., Saini A., Haque M.M., Garee G., Dans P.D., Hannibal L., Reddi A.R., Stuehr D.J. // J. Biol. Chem. 2018. V. 293. P. 14557–14568. https://doi.org/10.1074/jbc.RA118.004169Hannibal L, Collins D., Brassard J., Chakravarti R., Vempati R., Dorlet P., Santolini J., Dawson J.H., Stuehr D.J. // Biochemistry. 2012. V. 51. P. 8514–8529. https://doi.org/10.1021/bi300863aChakravarti R., Aulak K.S., Fox P.L., Stuehr D.J. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010. V. 107. P. 18004–18009. https://doi.org/10.1073/pnas.1008133107Albakri Q.A., Stuehr D.J. // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 5414–5421. https://doi.org/10.1074/jbc.271.10.5414Hara M.R., Agrawal N., Kim S.F., Cascio M.B., Fujimuro M., Ozeki Y., Takahashi M., Cheah J.H., Tankou S.K., Hester L.D., Ferris C.D., Hayward S.D., Snyder S.H., Sawa A. // Nat. Cell. Biol. 2005. V. 7. P. 665–674. https://doi.org/10.1038/ncb1268Hu G., Chung Y.L., Glover T., Valentine V., Look A.T., Fearon E.R. // Genomics. 1997. V. 46. P. 103–111. https://doi.org/10.1006/geno.1997.4997Li S., Li Y., Carthew R.W., Lai Z.C. // Cell. 1997. V. 90. P. 469–478. https://doi.org/10.1016/s0092-8674(00)80507-3Tang A.H., Neufeld T.P., Kwan E., Rubin G.M. // Cell. 1997. V. 90. P. 459–467. https://doi.org/10.1016/s0092-8674(00)80506-1González M.C., Romero J.M., Ingaramo M.C., Muñoz Sosa C.J., Curtino J.A., Carrizo M.E. // FEBS Lett. 2016. V. 590. P. 2210–2220. https://doi.org/10.1002/1873-3468.12242Lee S.B., Kim C.K., Lee K.H., Ahn J.Y. // J. Cell. Biol. 2012. V. 199. P. 65–76. https://doi.org/10.1083/jcb.201205015Sen N., Hara M.R., Kornberg M.D., Cascio M.B., Bae B.I., Shahani N., Thomas B., Dawson T.M., Dawson V.L., Snyder S.H., Sawa A. // Nat. Cell. Biol. 2008. V. 10. P. 866–873. https://doi.org/10.1038/ncb1747Huang Q., Lan F., Zheng Z., Xie F., Han J., Dong L., Xie Y., Zheng F. // J. Biol. Chem. 2011. V. 286. P. 42211–42220. https://doi.org/10.1074/jbc.M111.296905Sen T., Saha P., Sen N. // Sci. Signal. 2018. V. 11. P. eaao6765. https://doi.org/10.1126/scisignal.aao6765Shin M.K., Vázquez-Rosa E., Koh Y., Dhar M., Chaubey K., Cintrón-Pérez C.J., Barker S., Miller E., Franke K., Noterman M.F., Seth D., Allen R.S., Motz C.T., Rao S.R., Skelton L.A., Pardue M.T., Fliesler S.J., Wang C., Tracy T.E., Gan L., Liebl D.J., Savarraj J.P.J., Torres G.L., Ahnstedt H., McCullough L.D., Kitaga-wa R.S., Choi H.A., Zhang P., Hou Y., Chiang C.W., Li L., Ortiz F., Kilgore J.A., Williams N.S., Whitehair V.C., Gefen T., Flanagan M.E., Stamler J.S., Jain M.K., Kraus A., Cheng F., Reynolds J.D., Pieper A.A. // Cell. 2021. V. 184. P. 2715–2732. https://doi.org/10.1016/j.cell.2021.03.032Guha P., Harraz M.M., Snyder S.H. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2016. V. 113. P. 1417–1422. https://doi.org/10.1073/pnas.1524860113Chang C., Su H., Zhang D., Wang Y., Shen Q., Liu B., Huang R., Zhou T., Peng C., Wong C.C., Shen H.M., Lippincott-Schwartz J., Liu W. // Mol. Cell. 2015. V. 60. P. 930–940. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2015.10.037Lee M.N., Ha S.H., Kim J., Koh A., Lee C.S., Kim J.H., Jeon H., Kim D.H., Suh P.G., Ryu S.H. // Mol. Cell. Biol. 2009. V. 29. P. 3991–4001. https://doi.org/10.1128/MCB.00165-09Jung C.H., Ro S.H., Cao J., Otto N.M., Kim D.H. // FEBS Lett. 2010. V. 584. P. 1287–1295. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2010.01.017Chaudhary S., Dhiman A., Dilawari R., Chaubey G.K., Talukdar S., Modanwal R., Patidar A., Malhotra H., Raje C.I., Raje M. // Mol. Neurobiol. 2021. V. 58. P. 5790–5798. https://doi.org/10.1007/s12035-021-02532-5Lazarev V.F., Tsolaki M., Mikhaylova E.R., Benken K.A., Shevtsov M.A., Nikotina A.D., Lechpammer M., Mitkevich V.A., Makarov A.A., Moskalev A.A., Kozin S.A., Margulis B.A., Guzhova I.V., Nudler E. // Aging. Dis. 2021. V. 12. P. 1223–1237. https://doi.org/10.14336/AD.2020.1230Samson A.L., Knaupp A.S., Kass I., Kleifeld O., Marijanovic E.M., Hughes V.A., Lupton C.J., Buckle A.M., Bottomley S.P., Medcalf R.L. // J. Biol. Chem. 2014. V. 289. P. 26922–26936. https://doi.org/10.1074/jbc.M114.570275Nakajima H., Amano W., Fujita A., Fukuhara A., Azuma Y.T., Hata F., Inui T., Takeuchi T. // J. Biol. Chem. 2007. V. 282. P. 26562–26574. https://doi.org/10.1074/jbc.M704199200Nakajima H., Amano W., Fukuhara A., Kubo T., Misaki S., Azuma Y.T., Inui T., Takeuchi T. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2009. V. 390. P. 1066–1071. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2009.10.118Nakajima H., Amano W., Kubo T., Fukuhara A., Ihara H., Azuma Y.T., Tajima H., Inui T., Sawa A., Takeuchi T. // J. Biol. Chem. 2009. V. 284. P. 34331–34341. https://doi.org/10.1074/jbc.M109.027698Itakura M., Nakajima H., Kubo T., Semi Y., Kume S., Higashida S., Kaneshige A., Kuwamura M., Harada N., Kita A., Azuma Y.T., Yamaji R., Inui T., Takeuchi T. // J. Biol. Chem. 2015. V. 290. P. 26072–26087. https://doi.org/10.1074/jbc.M115.669291Bae B.I., Hara M.R., Cascio M.B., Wellington C.L., Hayden M.R., Ross C.A., Ha H.C., Li X.J., Snyder S.H., Sawa A. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. V. 103. P. 3405–3409. https://doi.org/10.1073/pnas.0511316103Hara M.R., Thomas B., Cascio M.B., Bae B.I., Hester L.D., Dawson V.L., Dawson T.M., Sawa A., Snyder S.H. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. V. 103. P. 3887–3889. https://doi.org/10.1073/pnas.0511321103Lazarev V.F., Nikotina A.D., Semenyuk P.I., Evstafyeva D.B., Mikhaylova E.R., Muronetz V.I., Shevtsov M.A., Tolkacheva A.V., Dobrodumov A.V., Shavarda A.L., Guzhova I.V., Margulis B.A. // Free Radic. Biol. Med. 2016. V. 92. P. 29–38. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2015.12.025Muronetz V.I., Barinova K.V., Stroylova Y.Y., Semenyuk P.I., Schmalhausen E.V. // Int. J. Biol. Macromol. 2017. V. 100. P. 55–66. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2016.05.066Muronetz V.I., Melnikova A.K., Saso L., Schmalhausen E.V. // Curr. Med. Chem. 2020. V. 27. P. 2040–2058. https://doi.org/10.2174/0929867325666180530101057Colell A., Ricci J.E., Tait S., Milasta S., Maurer U., Bouchier-Hayes L., Fitzgerald P., Guio-Carrion A., Waterhouse N.J., Li C.W., Mari B., Barbry P., Newme-yer D.D., Beere H.M., Green D.R. // Cell. 2007. V. 129. P. 983–997. https://doi.org/10.1016/j.cell.2007.03.045Zheng L., Roeder R.G., Luo Y. // Cell. 2003. V. 114. P. 255–266. https://doi.org/10.1016/s0092-8674(03)00552-xSong S., Finkel T. // Nat. Cell Biol. 2007. V. 9. P. 869–870. https://doi.org/10.1038/ncb0807-869Park J., Han D., Kim K., Kang Y., Kim Y. // Biochim. Biophys. Acta. 2009. V. 1794. P. 254–262. https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2008.10.003Franco-Serrano L., Cedano J., Perez-Pons J.A., Mozo-Villarias A., Piñol J., Amela I., Querol E. // Pathog. Dis. 2018. V. 76. P. fty046. https://doi.org/10.1093/femspd/fty046Henderson B. // Biochem. Soc. Trans. 2014. V. 42. P. 1720–1727. https://doi.org/10.1042/BST20140236Henderson B., Martin A. // Infect. Immun. 2011. V. 79. P. 3476–3491. https://doi.org/10.1128/IAI.00179-11Wang W.F., Jeffery C.J. // Mol. Biosyst. 2016. V. 12. P. 1420–1431. https://doi.org/10.1039/c5mb00550gPancholi V., Fischetti V.A. // J. Exp. Med. 1992. V. 176. P. 415–426. https://doi.org/10.1084/jem.176.2.415Pancholi V., Fischetti V.A. // J. Exp. Med. 1997. V. 186. P. 1633–1634. https://doi.org/10.1084/jem.186.10.1633Pancholi V., Fischetti V.A. // PNAS. 1993. V. 90. P. 8154–8158. https://doi.org/10.1073/pnas.90.17.8154Terao Y., Yamaguchi M., Hamada S., Kawabata S. // J. Biol. Chem. 2006. V. 281. P. 14215–14223. https://doi.org/10.1074/jbc.M513408200Madureira P., Baptista M., Vieira M., Magalhães V., Camelo A., Oliveira L., Ribeiro A., Tavares D., Trieu-Cuot P., Vilanova M., Ferreira P. // J. Immunol. 2007. V. 178. P. 1379–1387. https://doi.org/10.4049/jimmunol.178.3.1379Bergmann S., Rohde M., Hammerschmidt S. // Infect. Immun. 2004. V. 72. P. 2416–2419. https://doi.org/10.1128/IAI.72.4.2416-2419.2004Hannibal L., Collins D., Brassard J., Chakravarti R., Vempati R., Dorlet P., Santolini J., Dawson J.H., Stuehr D.J. // Biochemistry. 2012. V. 51. P. 8514–8529. https://doi.org/10.1021/bi300863aQuessy S., Busque P., Higgins R., Jacques M., Dubreuil J.D. // FEMS Microbiol. Lett. 1997. V. 147. P. 245–250. https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.1997.tb10249.xBrassard J., Gottschalk M., Quessy S. // Vet. Microbiol. 2004. V. 102. P. 87–94. https://doi.org/10.1016/j.vetmic.2004.05.008Wang J., Li Y., Pan L., Li J., Yu Y., Liu B., Zubair M., Wei Y., Pillay B., Olaniran A.O., Chiliza T.E., Shao G., Feng Z., Xiong Q. // Vet. Res. 2021. V. 52. P. 80. https://doi.org/10.1186/s13567-021-00952-8Alvarez R.A., Blaylock M.W., Baseman J.B. // Mol. Microbiol. 2003. V. 48. P. 1417–1425. https://doi.org/10.1046/j.1365-2958.2003.03518.xSha J., Erova T.E., Alyea R.A. // J. Bacteriol. 2009. V. 191. P. 3095–3107. https://doi.org/10.1128/JB.00005-09Agarwal S., Kulshreshtha P., Bambah Mukku D., Bhatnagar R. // Biochim. Biophys. Acta. 2008. V. 1784. P. 986–994. https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2008.03.017Knaust A., Weber M.V., Hammerschmidt S., Bergmann S., Frosch M., Kurzai O. // J. Bacteriol. 2007. V. 189. P. 3246–3255. https://doi.org/10.1128/JB.01966-06Kolberg J., Aase A., Bergmann S., Herstad T.K., Rødal G., Kurzai O. // Microbiology. 2006. V. 152. P. 1307–1317. https://doi.org/10.1099/mic.0.28747-0Mundodi V., Kucknoor A.S., Alderete J.F. // Infect. Immun. 2008. V. 76. P. 523–531. https://doi.org/10.1128/IAI.01352-07Antikainen J., Kuparinen V., Lahteenmaki K., Korhonen T.K. // FEMS Immunol. Med. Microbiol. 2007. V. 51. P. 526–534. https://doi.org/10.1111/j.1574-695X.2007.00330.xCollen D., Verstraete M. // Thromb. Diath. Haemorrh. 1975. V. 34. P. 403–408.Dano K., Andreasen P.A., Grondahl-Hansen J., Kristensen P., Nielsen L.S., Skriver L. // Adv. Cancer Res. 1985. V. 44. P. 139–266. https://doi.org/10.1016/s0065-230x(08)60028-7Esgleas M., Li Y., Hancock M.A., Harel J., Dubreuil J.D., Gottschalk M. // Microbiology. 2008. V. 154. P. 2668–2679. https://doi.org/10.1099/mic.0.2008/017145-0Carneiro C.R., Postol E., Nomizo R., Reis L.F., Brentani R.R. // Microbes Infect. 2004. V. 6. P. 604–608. https://doi.org/10.1016/j.micinf.2004.02.003Eyers P.A., Murphy J.M. // BMC Biol. 2016. V. 14. P. 98. https://doi.org/10.1186/s12915-016-0322-xMurphy J.M., Farhan H., Eyers P.A. // Biochem. Soc. Trans. 2017. V. 45. P. 537–544. https://doi.org/10.1042/BST20160400Todd A.E., Orengo C.A., Thornton J.M. // Structure. 2002. V. 10. P. 1435–1451. https://doi.org/10.1016/s0969-2126(02)00861-4Walden M., Masandi S.K., Pawłowski K., Zeqiraj E. // Biochem. Soc. Trans. 2018. V. 46. P. 453–466. https://doi.org/10.1042/BST20160268Pils B., Schultz J. // J. Mol. Biol. 2004. V. 340. P. 399–404. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2004.04.063Jeffery C.J. // Biochem. Soc. Trans. 2019. V. 47. P. 371–379. https://doi.org/10.1042/BST20180473Brew K., Vanaman T.C., Hill R.L. // J. Biol. Chem. 1967. V. 242. P. 3747–3749.Klee W.A., Klee C.B. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1970. V. 39. P. 833–841. https://doi.org/10.1016/0006-291x(70)90398-0Ramakrishnan B., Qasba P.K. // Mol. Biol. 2001. V. 310. P. 205–218. https://doi.org/10.1006/jmbi.2001.4757Murzin A.G. // Science. 2008. V. 320. P. 725–1726. https://doi.org/10.1126/science.1158868Dishman A.F., Volkman B.F. // Acs. Chem. Biol. 2018. V. 13. P. 1438–1446. https://doi.org/10.1021/acschembio.8b00276Lella M., Mahalakshmi R. // Biochemistry. 2017. V. 56. P. 2971–2984. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.7b00375Goodchild S.C., Curmi P.M.G., Brown L.J. // Biophys. Rev. 2011. V. 3. P. 143. https://doi.org/10.1007/s12551-011-0053-8Tuinstra R.L., Peterson F.C., Kutlesa S., Elgin E.S., Kron M.A., Volkman B.F. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2008. V. 105. P. 5057–5062. https://doi.org/10.1073/pnas.0709518105Burmann B.M., Knauer S.H., Sevostyanova A., Schweimer K., Mooney R.A., Landick R., Artsimovitch I., Rösch P. // Cell. 2012. V. 150. P. 291–303. https://doi.org/10.1016/j.cell.2012.05.042Goodchild S.C., Howell M.W., Littler D.R., Mandyam R.A., Sale K.L., Mazzanti M., Breit S.N., Curmi P.M., Brown L.J. // Biochemistry. 2010. V. 49. P. 5278–5289. https://doi.org/10.1021/bi100111cLuo X., Yu H. // Structure. 2008. V. 16. P. 1616–1625. https://doi.org/10.1016/j.str.2008.10.002Tseng R., Goularte N.F., Chavan A., Luu J., Cohen S.E., Chang Y.G., Heisler J., Li S., Michael A.K., Tripathi S., Golden S.S., LiWang A., Partch C.L. // Science. 2017. V. 355. P. 1174–1180. https://doi.org/10.1126/science.aag2516Dai Z., Tonelli M., Markley J.L. // Biochemistry. 2012. V. 51. P. 9595–9602. https://doi.org/10.1021/bi301413yLopez-Pelegrin M., Cerda-Costa N., Cintas-Pedrola A., Herranz-Trillo F., Bernadó P., Peinado J.R., Arolas J.L., Gomis-Rüth F.X. // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2014. V. 53. P. 10624–10630. https://doi.org/10.1002/anie.201405727London R.E. // Structure. 2019. V. 27. P. 420–426. https://doi.org/10.1016/j.str.2018.11.011Peterson F.C., Elgin E.S., Nelson T.J., Zhang F., Hoeger T.J., Linhardt R.J., Volkman B.F. // J. Biol. Chem. 2004. V. 279. P. 12598–12604. https://doi.org/10.1074/jbc.M311633200Tuinstra R.L., Peterson F.C., Elgin E.S., Pelzek A.J., Volkman B.F. // Biochemistry. 2007. V. 46. P. 2564–2573. https://doi.org/10.1021/bi602365dJaffe E.K. // Trends Biochem. Sci. 2005. V. 30. P. 490–497. https://doi.org/10.1016/j.tibs.2005.07.003Jaffe E.K., Lawrence S.H. // Arch. Biochem. Biophys. 2012. V. 519. P. 144–153. https://doi.org/10.1016/j.abb.2011.10.010Guo G.G., Gu M., Etlinger J.D. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 12399–12402.Li X.C., Gu M.Z., Etlinger J.D. // Biochemistry. 1991. V. 30. P. 9709–9715. https://doi.org/10.1021/bi00104a020