Membrane and Cell BiologyMembrane and Cell BiologyБиологические мембраны0233-47553034-5219The Russian Academy of Sciences66741410.31857/S0233475524050018ccbymlОБЗОРЫReview ArticleRhodopsin ProjectПроект «Родопсин»OstrovskyM. A.ОстровскийМ. А.
Russian Federation

Department of Molecular Physiology, School of Biology, Lomonosov Moscow State University

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, биологический факультет, кафедра молекулярной физиологии

ostrovsky3535@mail.ruLomonosov Moscow State UniversityМосковский государственный университет имени М.В. ЛомоносоваEmanuel Institute of Biochemical Physics, Russian Academy of SciencesИнститут биохимической физики им. Н.М. Эмануэля РАН04112024415-635836726022025Copyright ©; 2024, The Russian Academy of SciencesCopyright ©; 2024, Российская академия наук2024The Russian Academy of SciencesРоссийская академия наукhttps://journals.eco-vector.com/0233-4755/article/view/667414

The review examines the history of the emergence, development, and achievements of the Rhodopsin project, organized by Yu.A. Ovchinnikov in 1973. The current state of some issues related to the structure and function of retinal-containing proteins – types I and II rhodopsins – is also presented.

В обзоре рассматривается история возникновения, развитие и достижения Проекта «Родопсин», организованного Ю.А. Овчинниковым в 1973 г. Также представлено современное состояние некоторых вопросов, связанных со структурой и функцией ретиналь-содержащих белков – родопсинов I и II типов.

rhodopsinbacteriorhodopsinродопсинбактериородопсинМинистерство науки и высшего образования Российской ФедерацииMinistry of Science and Higher Education of the Russian Federation122041400102-9Oesterhelt D., Stoeckenius W. 1971. Rhodopsin-like protein from the purple membrane of Halobacterium halobium. Nat. New. Biol. 233, 149–152. doi 10.1038/newbio233149a0Чекулаева Л.Н. 1977. Особенности развития культуры Halobacterium halobium. Микробиология. 46 (2), 288–294.Kayushin L.P., Skulachev V.P. 1974. Bacteriorhodopsin as an electrogenic proton pump: reconstitution of bacteriorhodopsin proteoliposomes generating delta psi and delta pH. FEBS Lett. 39 (1), 39–42. doi 10.1016/0014-5793(74)80011-6. PMID: 4850730Ovchinnikov Y.A., Abdulaev N.G., Feigina M.Y., Kiselev A.V., Lobanov N.A. 1979. The structural basis of the functioning of bacteriorhodopsin: an overview. FEBS Lett. 100 (2), 219–224. doi 10.1016/0014-5793(79)80338Khorana H.G., Gerber G.E., Herlihy W.C., Gray C.P., Anderegg R.J., Nihei K,. Biemann K. 1979. Amino acid sequence of bacteriorhodopsin. Proc. Natl. Acad .Sci. USA. 76 (10), 5046–5050. doi 10.1073/pnas.76.10.5046Овчинников Ю.А., Абдулаев Н.Г., Фейгина М.Ю., Артамонов И.Д., Богачук А.С. 1983. Зрительный родопсин: Полная аминокислотная последовательность и топология в мембране. Биоорган. химия. 10, 1331–1340.Hargrave P.A., Mcdowell J.H., Curtis D.R., Wang J.K., Juszczak E., Fong S.L., Rao J.K., Argos P. 1983. The structure of bovine rhodopsin. Biophys. Struct. Mech. 9, 235–244.Feldman T.B., Ivankov O.I., Kuklin A.I., Murugova T.N., Yakovleva M.A., Smitienko O.A., Kolchugina I.B., Round A., Gordeliy V.I., Belushkin A.V., Ostrovsky M.A. 2019. Small-angle neutron and X-ray scattering analysis of the supramolecular organization of rhodopsin in photoreceptor membrane. Biochim. Biophys. Acta Biomembr. 1861 (10), 183000. doi 10.1016/j.bbamem.2019.05.022Ovchinnikov Yu.A., Abdulaev N.G., Zolotarev A.S., Artamonov I.D., Bespalov I.A., Dergachev A.E., Tsuda M. 1988. Octopus rhodopsin. Amino acid sequence deduced from cDNA. FEBS Lett. 232 (1), 69–72. doi 10.1016/0014-5793(88)80388-0Ovchinnikov Yu.A., Lipkin V.M., Shuvaeva T.M., Bogachuk A.P., Shemyakin V.V. 1985. Complete amino acid sequence of gamma-subunit of the GTP-binding protein from cattle retina. FEBS Lett. 179 (1), 107–110. doi 10.1016/0014-5793(85)80201-5Lipkin V.M., Udovichenko I.P., Bondarenko V.A., Yurovskaya A.A., Telnykh E.V., Skiba N.P. 1990. Site-directed mutagenesis of the inhibitory subunit of retinal rod cyclic GMP phosphodiesterase. Biomed. Sci. 1 (3), 305–308.Kovalev K., Volkov D., Astashkin R., Alekseev A., Gushchin I., Haro-Moreno J.M., Chizhov I., Siletsky S., Mamedov M., Rogachev A., Balandin T., Borshchevskiy V., Popov A., Bourenkov G., Bamberg E., Rodriguez-Valera F., Büldt G., Gordeliy V. 2020. High-resolution structural insights into the heliorhodopsin family. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 117, 4131–4141. doi 10.1073/pnas.1915888117Rozenberg A., Inoue K., Kandori H., Béjà O. 2021. Microbial rhodopsins: The last two decades. Annu. Rev. Microbiol. 75, 427–447. doi.org/10.1146/annurev-micro-031721-020452Gordeliy V., Kovalev K., Bamberg E., Rodriguez V., Zinovev E., Zabelskii D., Alekseev A., Rosselli R., Gushchin I., Okhrimenko I. 2022. Microbial rhodopsins, Methods Mol. Biol. 2501, 1–52. doi 10.1007/978-1-0716-2329-9_1Островский М.А., Смитиенко О.А., Боченкова А.В., Фельдман Т.Б. 2023. Сходство и различия родопсинов фотохимии родопсинов I и II типов. Биохимия. 88 (10), 1847–1866.Hofmann K.P., Lamb T.D. 2023. Rhodopsin, light-sensor of vision. Prog. Retin. Eye Res. 93, 101116. doi10.1016/j.preteyeres.2022.101116Островский М.А. 2020. Молекулярная физиология зрительного пигмента родопсина: актуальные направления. Рос. физиол. журн. им. И.М. Сеченова. 106 (4), 401–420. Doi 10.31857/S0869813920040056Островский М.А. 2017. Родопсин: эволюция и сравнительная физиология. Палеонтол. журн. 5, 103–113.Feuda R., Menon A.K., Göpfert M.C. 2022. Rethinking opsins. Mol Biol Evol. 39 (3), msac033. doi 10.1093/molbev/msac033Bulzu P.-A., Kavagutti V.S., Andrei A.-S., Ghai R. 2022. The evolutionary kaleidoscope of rhodopsins. mSystems. 7, e00405-22. doi 10.1128/ msystems.00405-22Kojima K., Sudo Y. 2023. Convergent evolution of animal and microbial rhodopsins, RSC Adv. 13, 5367–5381. doi 10.1039/d2ra07073aКирпичников М.П., Островский М.А. 2023. Оптогенетика: фундаментальные и прикладные аспекты. Вестник РАН. 93 (9), 798–805. doi 10.31857/S0869587323090086Drachev L.A., Jasaitis A.A., Kaulen A.D., Kondrashin A.A., Liberman E.A., Nemecek I.B., Ostroumov S.A., Semenov A.Yu., Skulachev V.P. 1974. Direct measurement of electric current generation by cytochrome oxidase, H+-ATPase and bacteriorhodopsin. Nature. 249, (455), 321–324. doi 10.1038/249321a0Drachev L.A, Jasaitis A.A, Mikelsaar H., Nemecek I.B., Semenov A.Y., Semenova E.G., Severina I.I., Skulachev V.P. 1976. Reconstitution of biological molecular generators of electric current. H+-ATPase. J. Biol. Chem. 251 (22), 7077–7082.Drachev L.A, Kaulen A.D, Skulachev V.P. 1978. Time resolution of the intermediate steps in the bacteriorhodopsin-linked electrogenesis. FEBS Lett. 87 (1), 161–167. doi 10.1016/0014-5793(78)80157-4Skulachev V.P. 1976. Conversion of light energy into electric energy by bacteriorhodopsin. FEBS Lett. 64 (1), 23–25. doi 10.1016/0014-5793(76)80239-6Bibikov S.I., Grishanin R.N., Kaulen A.D., Marwan W., Oesterhelt D., Skulachev V.P. 1993. Bacteriorhodopsin is involved in halobacterial photoreception. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 90 (20), 9446–9450. doi 10.1073/pnas.90.20.9446Большаков В.И., Драчев Л.А., Каламкаров Г.Р., Каулен А.Д., Островский М.А., Скулачев В.П. 1979. Общность свойств бактериального и зрительного родопсинов: превращение энергии света в разность электрических потенциалов. ДАН СССР. 249, 1462–1466.Drachev L.A., Kalamkarov G.R., Kaulen A.D., Ostrovsky M.A., Skulachev V.P. 1981. Fast stages of photoelectric processes in biological membranes. II. Visual rhodopsin. Eur. J. Biochem. 117, 471–481. doi 10.1111/j.1432-1033.1981.tb06362.xDrachev L.A., Kaulen A.D, Khitrina L.V., Skulachev V.P. 1981. Fast stages of photoelectric processes in biological membranes. I. Bacteriorhodopsin. Eur. J. Biochem. 117, 461–470. doi 10.1111/ j.1432-1033.1981.tb06361.xШевченко Т.Ф., Каламкаров Г.Р., Островский М.А. 1987. Отсутствие переноса Н+ через фоторецепторную мембрану в ходе фотолиза родопсина. Сенсорные системы. 1, 117–126.Погожева И.Д., Кузнецов В.А., Лившиц В.А., Федорович И.Б., Островский М.А. 1985. Фотоиндуцированные изменения в гидрофильной области молекулы родопсина. Исследование методом ЭПР-спектроскопии с переносом насыщения, Биол. мембраны. 2 (9), 880–896.Hofmann K.P., Lamb T.D. 2023. Rhodopsin, light-sensor of vision. Prog. Retin. Eye Res. 93, 101116. doi 10.1016/j.preteyeres.2022.101116Brindley G.S., Gardner-Medwin A.R. 1966. The origin of the early receptor potential of the retina. J. Physiol. 182, 185–194. doi 10.1113/jphysiol.1966. sp007817Всеволодов Н.Н., Чекулаева Л.Н. 1978. Спектральные превращения фотопродуктов в клетках Halobacterium halobium. Биофизика. 23 (1), 99–104.Всеволодов Н.Н., Иваницкий Г.Р. 1985. Биологические светочувствительные комплексы как фотоносители технической информации. Биофизика. 30 (5), 962–967.Vsevolodov N. 2011. Biomolecular Electronics: An Introduction via Photosensitive Proteins. Boston: Birkhäuser, 296 p.Druzhko A.B. 2023 .Some aspects of using the fundamental properties of bacteriorhodopsin for recording, processing, and storage of optical information. J. Photochem. Photobiol. C: Photochem. 56, 100620. https://doi.org/10.1016/j.jphotochemrev.2023.100620Fesenko E.E., Kolesnikov S.S., Lyubarsky A.L. 1985. Induction by cyclic GMP of cationic conductance in plasma membrane of retinal rod outer segment. Nature. 313 (6000), 310–313. doi 10.1038/313310a0Кронгауз В.А., Шифрина Р.Р., Федорович И.Б., Островский М.А. 1975. Фотохромия зрительных пигментов. 1. Образование изохромных продуктов при обратимых превращениях родопсина лягушки. Биофизика. 20 (2), 219–224.Кронгауз В.А., Шифрина Р.Р., Федорович И.Б., Островский М.А. 1975. Фотохромия зрительных пигментов. 2. Кинетика фотопревращений родопсина лягушки. Биофизика. 20 (3), 419–424.Кронгауз В.А., Шифрина Р.Р., Федорович И.Б., Островский М.А. 1975. Фотохромия зрительных пигментов. 3. Сравнительное исследование фотопревращений родопсина быка и лягушки, Биофизика. 20 (3), 426–430.Ostrovsky M.A., Weetall H.H. 1998. Octopus rhodopsin photoreversibility of a crude extract from whole retina over several weeks duration. Biosens Bioelectron. 13 (1), 61–65.Smitienko O., Nadtochenko V., Feldman T., Balatskaya M., Shelaev I., Gostev F., Sarkisov O., Ostrovsky M. 2014. Femtosecond laser spectroscopy of the rhodopsin photochromic reaction: A concept for ultrafast optical molecular switch creation (ultrafast reversible photoreaction of rhodopsin). Molecules. 19, 18351–18366. doi 10.3390/molecules191118351Feldman T.B., Smitienko O.A., Shelaev I.V., Gostev F.E., Nekrasova O.V., Dolgikh D.A., Nadtochenko V.A., Kirpichnikov M.P., Ostrovsky M.A. 2016. Femtosecond spectroscopic study of photochromic reactions of bacteriorhodopsin and visual rhodopsin. J. Photochem. Photobiol. B. 164, 296–305. doi 10.1016/j.jphotobiol.2016.09.041Островский М.А., Надточенко В.А. 2021. Фемтохимия родопсинов. Химическая физика. 40, 76–84. doi 10.31857/S0207401X21040117Гендель Л.Я., Шапиро А.Б., Федорович И.Б., Круглякова К.Е., Островский М.А. 1972. Исследование методом спиновых зондов фотоиндуцированных конформационных переходов в фоторецепторной мембране. ДАН СССР. 206 (6), 1469–1472.Погожева И.Д., Кузнецов В.А., Лившиц В.А., Островский М.А. 1985. Конформационная подвижность и взаимодействие доменов родопсина. Биол. мембраны. 2 (9), 897–905.Van Eps N., Caro L.N., Morizumi T. 2015. Characterizing rhodopsin signaling by EPR spectroscopy: From structure to dynamics. Photochem. Photobiol. Sci. 14 (9), 1586–1597. https://doi.org/10.1039/c5pp00191aПогожева И.Д., Федорович И.Б., Островский М.А., Эмануэль Н.М. 1981. Фотоповреждение молекулы родопсина. Окисление SH-групп. Биофизика. 26 (3), 398–403.Meyers S.M., Ostrovsky M.A., Bonner R.F. 2004. A model of spectral filtering to reduce photochemical damage in age-related macular degeneration. Trans. Am. Ophthalmol. Soc. 102, 83–93.Зак П., Егорова Т., Розенблюм Ю., Островский М. 2005. Спектральная коррекция зрения: научные основы и практические приложения. М.: Научный мир. 192 с.Boulton M., Dontsov A., Jarvis-Evans J., Ostrovsky M. 1993. Lipofuscin is a photoinducible free radical generator. J. Photochem. Photobiol. B. Biol. 19, 201–204.Dontsov A.E., Yakovleva M.A., Vasin A.A., Gulin A.A., Aybush A.V., Nadtochenko V.A., Ostrovsky M.A. 2023. Understanding the mechanism of light-induced age-related decrease in melanin concentration in retinal pigment epithelium cells. Int. J. Mol. Sci. 24 (17), 13099. doi 10.3390/ijms241713099Dontsov A., Ostrovsky M. 2024. Retinal pigment epithelium pigment granules: Norms, age relations and pathology. Int. J. Mol. Sci. 25 (7), 3609. doi.org/10.3390/ ijms25073609Membrane transport processes. 1978. Eds Ovchinnikov Yu.A., Tosteson D., Latorre R. New York: Raven Press. 243 p.