Доклады Академии наукДоклады Академии наукДоклады Академии наук0869-5652The Russian Academy of Sciences1860310.31857/S0869-56524893318-320Biochemistry, biophysics, molecular biologyБиохимия, биофизика, молекулярная биологияResearch ArticleHistone tails promote PARP1-dependent structural rearrangements in nucleosomesКонцевые участки гистонов способствуют PARP1-зависимым структурным перестройкам в нуклеосомахMaluchenkoN. V.МалюченкоН. В.
Russian Federation
mal_nat@mail.ruSultanovD. S.СултановД. С.
United States
mal_nat@mail.ruKotovaE. Yu.КотоваЕ. Ю.
United States
mal_nat@mail.ruKirpichnikovM. P.КирпичниковМ. П.
Russian Federation

Academician of the Russian Academy of Sciences

Академик РАН

mal_nat@mail.ruStuditskyV. M.СтудитскийВ. М.
Russian Federation
mal_nat@mail.ruFeofanovA. V.ФеофановА. В.
Russian Federation
mal_nat@mail.ruLomonosov Moscow State University"Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова"Fox Chase Cancer CenterОнкологический центр Фокс ЧейзShemyakin & Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry of the Russian Academy of SciencesИнститут биоорганической химии имени академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской академии наук2911201948933183200912201909122019Copyright ©; 2019, Russian academy of sciencesCopyright ©; 2019, Российская академия наук2019Russian academy of sciencesРоссийская академия наукhttps://journals.eco-vector.com/0869-5652/article/view/18603

PARP1 alters the wrapping of nucleosomal DNA on the surface of the histone octamer, thereby modulating the accessibility of different genome sites to nuclear protein factors. Here we show that non-structured histone tails participate in the PARP1-induced structural rearrangements in nucleosomes, facilitate and stabilize them, but do not affect the enzymatic activity of PARP1.

PARP1 изменяет укладку нуклеосомной ДНК на октамере гистонов, модулируя доступность различных участков генома для ядерных белковых факторов. Мы показали, что неструктурированные концевые участки гистонов участвуют в PARP1-индуцированных структурных перестройках нуклеосом, облегчают и стабилизируют их, но не влияют на ферментативную активность PARP1.

histone tailsPARP1nucleosomespFRETN концы гистоновPARP1нуклеосомаspFRETThe study was supported by the grant No. 17-54-33045 of the Russian Foundation for Basic Research.Исследование выполнено при финансовой поддержке гранта 17-54-33045 Российского фонда фундаментальных исследований.Wang Y., LuoW., Wang Y. // DNA Repair (Amsterdam). 2019. V. 8. P. 102651.Posavec Marjanović M., Crawford K., Ahel I. // Semin. Cell Dev Biol. 2017. V. 63. P. 102-113.Thomas C., Ji.Y., Wu C., Datz H., Boyle C., Mac-Leod B., Patel S., Ampofo M., Currie M., Harbin J., Pechenkina K., Lodhi N., Johnson S.J., Tulin A.V. // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 2019. V. 116. P. 9941-9946.Krishnakumar R., Gamble M., Frizzell K.M., Berrocal J.G., Kininis M., Kraus W.L. // Science. 2008. V. 319. P. 819-821.Liu Z., Kraus K. // Mol. Cell. 2017. V. 65. P. 589-603.Sultanov D.C., Gerasimova N.S., Kudrjashova K., Maluchenko N.V., Kotova E.Y., Langelier M.F., Pascal J.M., Kirpichnikov M.P., Feofanov A.V., Studitsky V.M. // AIMS Genet. 2017. V. 4. P. 21-31.Azad G.K., Swagatika K.M., Kumawat R., Tomar R.S. // J. Mol. Biol. 2018. V. 430. Р. 3051-3067.Gaykalova D.A., Kulaeva O.I., Bondarenko V.A., Studitsky V.M. // Methods Mol. Biol. 2009. V. 523. P. 109-123.Luger K., Rechsteiner T., Flaus A.J., Waye M.M., Richmond T.J. // J. Mol. Biol. 1997. V. 27. P. 301-311.Langelier M.F., Planck J.L., Servent K.M., Pascal J.M. // Methods Mol. Biol. 2011. 780. P. 209-226.Clark N.J., Kramer M., Muthurajan U.M., Luger K. // J. Biol. Chem. 2012. V. 287. P. 32 430-32 439.Kudryashova K.S., Nikitin D.V., Chertkov O.V., Gerasimova N.S., Valeva M.E., Studitsky V.M., Feofanov A.V. // Moscow Univ. Biol. Sciences Bulletin. 2015. V. 70. P. 189-193.