Ecological geneticsEcological geneticsЭкологическая генетика1811-09322411-9202Eco-Vector543310.17816/ecogen8410-16ArticlesСтатьиResearch ArticleProtein inheritance and regulation of gene expression in yeastБЕЛКОВАЯ НАСЛЕДСТВЕННОСТЬ И РЕГУЛЯЦИЯ ЭКСПРЕССИИ ГЕНОВ У ДРОЖЖЕЙMironovaLudmila NМироноваЛюдмила Николаевнаlnmiron@gmail.comSaint-Petersburg State University., Saint-Petersburg, RFСанкт-Петербургский государственный университет, Санкт-Петербург, РФ1512201084VOL 8, NO4 (2010)ТОМ 8, №4 (2010)101614112016Copyright ©; 2010, Mironova L.N.Copyright ©; 2010, Миронова Л.Н.2010Mironova L.N.Миронова Л.Н.http://creativecommons.org/licenses/by/4.0https://journals.eco-vector.com/ecolgenet/article/view/5433

Prions of lower eukaryotes are genetic determinants of protein nature. Last years are marked by rapid development of the conception of prion inheritance. The list of yeast proteins, which have been shown to exist in the prion form in vivo, and phenotypic manifestation of prions provide good reason to believe that protein prionization may represent epigenetic mechanism regulating adaptability of a single cell and cellular population to environmental conditions.

В последние годы происходит быстрое развитие представлений о прионах низших эукариот (прежде всего, дрожжей) - наследственных детерминантах белковой природы. Спектр дрожжевых белков, для которых доказано существование прионной формы in vivo, а также фенотипическое проявление прионов, позволяют предполагать, что прионизация белков может использоваться как эпигенетический механизм, регулирующий приспособленность отдельной клетки и популяции в целом к условиям существования.

белковая наследственностьприоны дрожжейфенотипическая изменчивостьрегуляцияГалкин А. П., Миронова Л. Н., Журавлева Г. А., Инге-Вечтомов С. Г., 2006. Прионы дрожжей и проблема протеомных сетей // Генетика. Т. 42. С. 1558-1570.Миронова Л. Н., Гогинашвили А. И., Тер-Аванесян М. Д., 2008. Биологические функции амилоидов: факты и гипотезы // Молекулярная биология. Т. 42. С. 798-808.Тер-Аванесян М. Д., Кушниров В. В., 1999. Прионы: инфекционные белки с генетическими свойствами // Биохимия. Т. 64. С. 1382-1390.Шкундина И. С., Тер-Аванесян М. Д., 2006. Прионы // Успехи биологической химии. Т. 46. С. 3-42.Alberti S., Halfmann R., King O. et al., 2009. A systematic survey identifies prions and illuminates sequence features of prionogenic proteins // Cell. Vol. 137. P. 146-158.Baxa U., Speransky V., Steven A. C., Wickner R. B., 2002. Mechanism of inactivation on prion conversion of the Saccharomyces cerevisiae Ure2 protein // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. Vol. 99. P. 5253-5260.Bird A., 2007. Perceptions of epigenetics // Nature. Vol. 447. P. 396-398.Cipollina C., van den Brink J., Daran-Lapujade P. et al., 2008. Saccharomyces cerevisiae SFP1: at the crossroads of central metabolism and ribosome biogenesis // Microbiology. Vol. 154. P. 1686-1699.Cox B. S., 1965. A cytoplasmic suppressor of super-suppressor in yeast // Heredity. Vol. 20. P. 505-521.Derkatch I. L., Bradley M. E., Zhou P. et al., 1997. Genetic and environmental factors affecting the de novo appearance of the [PSI+] prion in Saccharomyces cerevisiae //Genetics. Vol. 147. P. 507-519.Derkatch I. L., Bradley M. E., Hong J. Y., Liebman S. W., 2001. Prions affect the appearance of other prions: the story of [PIN(+)] // Cell. Vol. 106. P. 171-82.Derkatch I. L., Liebman S. W., 2007. Prion-prion interactions // Prion. Vol. 1. P. 161-169.Du Z., Park K.W, Yu H. et al., 2008. Newly identified prion linked to the chromatin-remodeling factor Swi1 in Saccharomyces cerevisiae // Nature Genet. Vol. 40. P. 460-465.Edskes H. K., McCann L. M., Hebert A. M., Wickner R. B., 2009. Prion variants and species barriers among Saccharomyces Ure2 proteins // Genetics. Vol. 181. P. 1159-1167.Fingerman I., Nagaraj V., Norris D., Vershon A. K., 2003. Sfp1 plays a key role in yeast ribosome biogenesis // Eukaryot Cell. Vol. 2. P. 1061-1068.Halfmann R., Alberti S., Lindquist S., 2010. Prions, protein homeostasis, and phenotypic diversity // Trends Cell Biol. Vol. 20. P. 125-133.Inoue Y., 2009. Life cycle of yeast prions: propagation mediated by amyloid fibrils // Protein Pept Lett. Vol. 16. P. 271-276.Nakayashiki T., Kurtzman C. P., Edskes H. K., Wickner R. B., 2005. Yeast prions [URE3] and [PSI+] are diseases. // PNAS. Vol. 102. P. 10575-10580.Namy O., Duchateau-Nguyen G., Rousset J. P., 2002. Translational readthrough of the PDE2 stop codon modulates cAMP levels in Saccharomyces cerevisiae // Mol. Microbiol. Vol. 43. P. 641-652.Nemecek J., Nakayashiki T., Wickner R. B., 2009. A prion of yeast metacaspase homolog (Mca1p) detected by a genetic screen // PNAS. Vol. 106. P. 1892-1896.Lacroute F., 1971. Non-Mendelian Mutation Allowing Ureidosuccinic Acid Uptake in Yeast // J. Bacteriol. Vol. 106. P. 519-522Patel B. K., Gavin-Smyth J., Liebman S. W., 2009. The yeast global transcriptional co-repressor protein Cyc8 can propagate as a prion // Nature Cell Biol. Vol. 11. P. 344-349.Paushkin S. V., Kushnirov V. V., Smirnov V. N., Ter-Avanesyan M. D., 1996. Propagation of the yeast prion-like [psi+] determinant is mediated by oligomerization of the SUP35-encoded polypeptide chain release factor // EMBO J. Vol. 15. P. 3127-3134.Rogoza T., Goginashvili A., Rodionova S. et al., 2010. Non- Mendelian determinant [ISP+] in yeast is a nuclear-residing prion form of the global transcriptional regulator Sfp1 // PNAS. Vol. 107. P. 10573-10577.Saupe S. J., 2007. A short history of small s: a prion of the fungus Podospora anserine // Prion. Vol. 2. P. 110-115.Sudbery P., 2002. Cell biology. When wee meets whi // Science. Vol. 297. P. 351-352.Tanaka M., Chien P., Naber N. et al., 2004. Conformational variations in an infectious protein determine prion strain differences // Nature. Vol. 428. P. 323-328.Telling G. C., 2004. The mechanism of prion strain propagation // Genome Biol. Vol. 5. P. 222-224.True H. L., Lindquist S. L., 2000. A yeast prion provides a mechanism for genetic variation and phenotypic diversity // Nature. Vol. 407. P. 477-483.True H. L, Berlin I., Lindquist S. L., 2004. Epigenetic regulation of translation reveals hidden genetic variation to produce complex traits // Nature. Vol. 431. P. 184-187.Tyedmers J., Madariaga M. L., Lindquist S., 2008. Prion switching in response to environmental stress. // PLoS Biol. Vol. 6. P. e294.Urakov V. N., Vishnevskaya A. B., Alexandrov A. M. et al., 2010. Interdependence of amyloid formation in yeast. Implications for polyglutamine disorders and biological functions // Prion. Vol. 4. P. 1-8.Volkov K. V., Aksenova A. Yu., Soom M. J. et al., 2002. Novel non-Mendelian determinant involved in the control of translation accuracy in Saccharomyces cerevisiae // Genetics. Vol. 160. P. 25-36.Wickner R. B., 1994. [URE3] as an altered URE2 protein: evidence for a prion analog in S. cerevisiae // Science. Vol. 264. P. 566-569.Wickner R. B., Taylor K. L., Edskes H. K. et al., 1999. Prions in Saccharomyces and Podospora spp.: protein-based inheritance // Microbiol. Mol. Biol. Rev. Vol. 63. P. 844-861.Wickner R. B., Edskes H. K., Shewmaker F., Nakayashiki T., 2007. Prions of fungi: inherited structures and biological roles // Nature Rev. Microbiol. Vol. 5. P. 611-618.Wickner R. B., Shewmaker F., Kryndushkin D., Edskes H. K., 2008. Protein inheritance (prions) based on parallel in-register beta-sheet amyloid structures // Bioessays. Vol. 30. P. 955-964.