АДСОРБЦИЯ БЕЛКОВ НА НИТРОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ МЕМБРАНЫ ИЗ ПОТОКА РАСТВОРА – ТЕОРИЯ И ЭКСПЕРИМЕНТ

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Некоторые лабораторные аналитические процедуры основаны на том, что исследуемую пробу пропускают через пористую полимерную мембрану. При этом аналит связывается с поверхностью мембраны, модифицированной специфическим рецепторным слоем, а затем обнаруживается с помощью оптического или электрохимического сигнала. В работе проведен экспериментальный и теоретический анализ закономерностей связывания аналита с нитроцеллюлозной мембраной. Рассмотрены два случая – специфическое связывание аналита с антителами, иммобилизованными на мембране, а также неспецифическая адсорбция аналита. Показано, что при увеличении объема пробы, прошедшего через мембрану, количество адсорбированного аналита растет, и в общем случае это может использоваться для повышения чувствительности биосенсоров.

Об авторах

К. А Прусаков

Федеральный научно-клинический центр физико-химической медицины имени академика Ю.М. Лопухина ФМБА России

Москва, 119435, Россия

С. В Замалутдинова

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Москва, 119991, Россия

А. Е Сидорова

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Москва, 119991, Россия

Д. В Багров

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Email: bagrov@mail.bio.msu.ru
Москва, 119991, Россия

Список литературы

  1. Sule R., Rivera G., and Gomes A. V. Western blotting (immunoblotting): history, theory, uses, protocol and problems. BioTechniques, 75 (3), 99–114 (2023). doi: 10.2144/btn-2022-0034
  2. Chen X. and Shen J. Review of membranes in microfluidics. J. Chem. Technol. Biotechnol., 92 (2), 271–282 (2017). doi: 10.1002/jctb.5105
  3. Ishikawa E. Factors limiting the sensitivity of noncompetitive heterogeneous solid phase enzyme immunoassays. In Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular Biology. Ed. by P. C. van der Vliet and S. Pillai (Elsevier, 1999), V. 27, pp. 7–16. doi: 10.1016/S0075-7535(08)70563-1
  4. Mansfield M. A. Nitrocellulose membranes for lateral flow immunoassays: a technical treatise. In Lateral Flow Immunoassay. Ed. by R. Wong and H. Tse (Humana Press, 2009), pp. 1–19. doi: 10.1007/978-1-59745-240-3_6
  5. Pavlova E., Maslakova A., Prusakov K., and Bagrov D. Optical sensors based on electrospun membranes – principles, applications, and prospects for chemistry and biology. New J. Chem., 46 (18), 8356–8380 (2022). doi: 10.1039/D2NJ01821G
  6. Maslakova A., Prusakov K., Sidorova A., Pavlova E., Ramonova A., and Bagrov D. Pressure-driven sample flow through an electrospun membrane increases the analyte adsorption. Micro, 3 (2), 566–577 (2023). doi: 10.3390/micro3020038
  7. Hosseini S., Azari P., Aeinehvand M. M., Rothan H. A., Djordjevic I., Martinez-Chapa S. O., and Madou M. J. Intrant ELISA: A novel approach to fabrication of electrospun fiber mat-assisted biosensor platforms and their integration within standard analytical well plates. Appl. Sci., 6 (11), 336 (2016). doi: 10.3390/app6110336
  8. Prusakov K. A. and Bagrov D. V. Convection-diffusion-adsorption model for the description of the analyte-binding reactions on a membrane. Anal. Lett., 1– 17 (2024). doi: 10.1080/00032719.2023.2301503
  9. Frutiger A., Tanno A., Hwu S., Tiefenauer R. F., Vörös J., and Nakatsuka N. Nonspecific binding fundamental concepts and consequences for biosensing applications. Chem. Rev., 121 (13), 8095–8160 (2021). doi: 10.1021/acs.chemrev.1c00044
  10. Squires T. M., Messinger R. J., and Manalis S. R. Making it stick: convection, reaction and diffusion in surface-based biosensors. Nature Biotechnol., 26 (4), 417– 426 (2008). doi: 10.1038/nbt1388
  11. Stenberg M. and Nygren H. Kinetics of antigen-antibody reactions at solid-liquid interfaces. J. Immunol. Methods, 113 (1), 3–15 (1988). doi: 10.1016/0022-1759(88)90376-6
  12. Yamamoto S. and Sano Y. Short-cut method for predicting the productivity of affinity chromatography. J. Chromatography A, 597 (1–2), 173–179 (1992). doi: 10.1016/0021-9673(92)80107-6
  13. Patel B. C. and Luo R. G. Protein adsorption dissociation constants in various types of biochromatography. Studies in Surface Science and Catalysis, 120 A, 829– 845 (1999). doi: 10.1016/s0167-2991(99)80573-4
  14. Landry J. P. P., Ke Y., Yu G.-L. L., and Zhu X. D. D. Measuring affinity constants of 1450 monoclonal antibodies to peptide targets with a microarray-based labelfree assay platform. J. Immunol. Methods, 417, 86–96 (2015). doi: 10.1016/j.jim.2014.12.011
  15. Pellequer J. L. L. and Van Regenmortel M. H. V. H. V. Measurement of kinetic binding constants of viral antibodies using a new biosensor technology. J. Immunol. Methods, 166 (1), 133–143 (1993). doi: 10.1016/0022-1759(93)90337-7
  16. Cho H. K., Seo S. M., Cho I. H., Paek S. H., Kim D. H., and Paek S. H. Minimum-step immuno-analysis based on continuous recycling of the capture antibody. Analyst, 136 (7), 1374–1379 (2011). doi: 10.1039/c0an00811g

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2024