Влияние факторов свертывания на свойства адсорбционных пленок фибрина

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Образование пленки фибрина на месте порезов и ран – сложный биохимический процесс, в котором, помимо основных компонентов – фибриногена и тромбина – участвуют также другие ферменты и белки. Адсорбционные пленки, полученные из раствора, содержащего факторы VIII, XIIIа, фактор Виллебранда и фибронектин, имеют ряд отличий по сравнению с пленками фибриногена и пленками фибрина, полученными из раствора, содержащего только фибриноген и тромбин. Динамическая поверхностная упругость превышает соответствующие значения для фибриногена (80 мН/м и 55 мН/м соответственно), однако оказывается ниже значений для фибрина, полученного из чистых компонентов (115 мН/м). Поверхностные давления для адсорбционных пленок, полученных из гемостатического клея (27 мН/м), оказываются выше значений для обеих рассмотренных ранее систем (14 мН/м). Это связано с существенными изменениями в морфологии полученных пленок, которая была оценена с помощью микроскопии при угле Брюстера и сканирующей электронной микроскопии.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

О. Ю. Миляева

Санкт-Петербургский государственный университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: o.milyaeva@spbu.ru

Институт химии

Россия, Университетский проспект, 26, Санкт-Петербург, 198504

А. Р. Рафикова

Санкт-Петербургский государственный университет

Email: o.milyaeva@spbu.ru

Институт химии

Россия, Университетский проспект, 26, Санкт-Петербург, 198504

Список литературы

  1. Stamboroski S., Joshi A., Noeske P.-L.M., Koppen S., Bruggemann D. Principles of fibrinogen fiber assembly in vitro // Macromol. Biosci. 2021. V. 21. P. 2000412. https://doi.org/10.1002/mabi.202000412
  2. Dutta B., Vos B.E., Rezus Y.L.A., Koenderink G.H., Bakker H.J. Observation of ultrafast vibrational energy transfer in fibrinogen and fibrin fibers // J. Phys. Chem. B. 2018. V. 122. № 22. P. 5870–5876. https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.8b03490
  3. Mosesson M.W., Siebenlist K.R., Meh D.A. The Structure and biological features of fibrinogen and fibrin // Ann. N.Y. Acad. Sci. 2006. V. 936. № 1. P. 11–30. https://doi.org/10.1111/j.1749-6632.2001.tb03491.x
  4. Fogelson A.L., Keener J.P. Toward an understanding of fibrin branching structure // Phys. Rev. E. 2010. Vol. 81. № 5. P. 051922. https://doi.org/10.1103/PhysRevE.81.051922
  5. Beudert M., Gutmann M., Lühmann T., Meinel L. Fibrin sealants: Challenges and solutions // ACS Biomater. Sci. Eng. 2022. V. 8. № 6. P. 2220–2231. https://doi.org/10.1021/acsbiomaterials.1c01437
  6. Calcaterra J., Van Cott K.E., Butler S.P., Gil G.C., Germano M., Van Veen H.A., Nelson K., Forsberg E.J., Carlson M.A., Velander W.H. Recombinant human fibrinogen that produces thick fibrin fibers with increased wound adhesion and clot density // Biomacromolecules. 2013. V. 14. № 1. P. 169–178. https://doi.org/10.1021/bm301579p
  7. Konings J., Govers-Riemslag J.W., Philippou H., Mutch N.J., Borissoff J.I., Allan P., Mohan S., Tans G., Ten Cate H., Ariëns R.A. Factor XIIa regulates the structure of the fibrin clot independently of thrombin generation through direct interaction with fibrin // Blood. 2011. V. 118. № 14. P. 3942–3951. https://doi.org/10.1182/blood-2011-03-339572
  8. Matsuka Y.V., Anderson E.T., Milner-Fish T., Ooi P., Baker S. Staphylococcus aureus fibronectin-binding protein serves as a substrate for coagulation factor XIIIa: Evidence for factor XIIIa-catalyzed covalent cross-linking to fibronectin and fibrin // Biochemistry. 2003. V. 42. № 49. P. 14643–14652. https://doi.org/10.1021/bi035239h
  9. Macrae F.L., Duval C., Papareddy P., Baker S.R., Yuldasheva N., Kearney K.J., McPherson H.R., Asquith N., Konings J., Casini A., Degen J.L., Connell S.D., Philippou H., Wolberg A.S., Herwald H., Ariëns R.A. A fibrin biofilm covers blood clots and protects from microbial invasion // J. Clin. Invest. 2018. V. 128. № 8. P. 3356–3368. https://doi.org/10.1172/JCI98734
  10. Tsurupa G., Pechik I., Litvinov R.I., Hantgan R.R., Tjandra N., Weisel J.W., Medved L. On the mechanism of αC polymer formation in fibrin // Biochemistry. 2012. V. 51. № 12. P. 2526–2538. https://doi.org/10.1021/bi2017848
  11. Wolberg A.S. Fibrinogen and factor XIII: Newly recognized roles in venous thrombus formation and composition // Curr. Opin. Hematol. 2018. V. 25. № 5. P. 358–364. https://doi.org/ 10.1097/MOH.0000000000000445
  12. Litvinov R.I., Pieters M., de Lange-Loots Z., Weisel J.W. Fibrinogen and fibrin // (eds) Macromolecular Protein Complexes III: Structure and Function. Subcellular Biochemistry, Springer, Cham. 2021. V. 96. P. 471–501. https://doi.org/10.1007/978-3-030-58971-4_15
  13. Миляева О.Ю., Рафикова А.Р. Влияние малых концентраций тромбина на динамические поверхностные свойства растворов фибриногена // Коллоидный журнал. 2022. Т. 84. № 1. C. 58–66. https://doi.org/10.31857/S0235009222010024
  14. Gu S.X., Lentz S.R. Fibrin films: Overlooked hemostatic barriers against microbial infiltration // J. Clin. Invest. 2018. V. 128. № 8. P. 3243–3245. https://doi.org/10.1172/JCI121858
  15. O’Brien E.T., Falvo M.R., Millard D., Eastwood B., Taylor R.M., Superfine R. Ultrathin self-assembled fibrin sheets // Proc. Natl. Acad. Sci. 2008. V. 105. № 49. P. 19438–19443. https://doi.org/10.1073/pnas.0804865105
  16. Миляева О.Ю., Рафикова А.Р. Динамические поверхностные свойства фибрина // Коллоидный журнал. 2022. Т. 85. № 3. C. 355–365. https://doi.org/10.31857/S0023291222600675
  17. Hense D., Büngeler A., Kollmann F., Hanke M., Orive A., Keller A., Grundmeier G., Huber K., Strube O.I. Self-assembled fibrinogen hydro- and aerogels with fibrin-like 3D structures // Biomacromolecules. 2021. V. 22. № 10. P. 4084–4094. https://doi.org/10.1021/acs.biomac.1c00489
  18. Kayal T.A., Losi P., Pierozzi S., Soldani G. A new method for fibrin-based electrospun/sprayed scaffold fabrication // Sci. Rep. 2020. V. 10. № 1. P. 5111. https://doi.org/10.1038/s41598-020-61933-z
  19. Wnek G.E., Carr M.E., Simpson D.G., Bowlin G.L. Electrospinning of nanofiber fibrinogen structures // Nano Lett. 2003. V. 3. № 2. P. 213–216. https://doi.org/10.1021/nl025866c
  20. Mirzaei-Parsa M.J., Ghanizadeh A., Ebadi M.T.K., Faridi-Majidi R. An alternative solvent for electrospinning of fibrinogen nanofiber // Biomed. Mater. Eng. 2018. V. 29. P. 279. https://doi.org/10.3233/BME-181736
  21. Noskov B.A., Bykov A.G., Gochev G., Lin S.Y., Loglio G., Miller R., Milyaeva O.Y. Adsorption layer formation in dispersions of protein aggregates // Adv. Colloid Interface Sci., 2020. V. 276. P. 102086. https://doi.org/10.1016/j.cis.2019.102086
  22. Noskov B.A., Bykov A.G. Dilational rheology of monolayers of nano- and micropaticles at the liquid-fluid interfaces // Curr. Opin. Colloid Interface Sci. 2018. V. 37. P. 1–12. https://doi.org/10.1016/j.cocis.2018.05.001
  23. Collet J.P., Lesty C., Montalescot G., Weisel J.W. Dynamic changes of fibrin architecture during fibrin formation and intrinsic fibrinolysis of fibrin-rich clots // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. № 24. P. 21331–21335. https://doi.org/10.1074/jbc.M212734200
  24. Hernandez E.M., Franses E.I. Adsorption and surface tension of fibrinogen at the air/water interface // Colloids Surf. A. 2003. V. 214. № 1. P. 249–262. https://doi.org/10.1016/S0927-7757(02)00403-X
  25. Milyaeva O.Y., Gochev G., Loglio G., Miller R., Noskov B.A. Influence of polyelectrolytes on dynamic surface properties of fibrinogen solutions // Colloids Surf. A. 2017. V. 532. P. 108–115. http://dx.doi.org/10.1016/j.colsurfa.2017.06.002
  26. Sankaranarayanan K., Dhathathreyan A. Assembling fibrinogen at air/water and solid/liquid interfaces using Langmuir and Langmuir-Blodgett films // J. Phys. Chem. B. 2010. V. 114. № 24. P. 8067–8075. https://doi.org/10.1021/jp100896b
  27. Ariola F.S., Krishnan A., Vogler E.A. Interfacial rheology of blood proteins adsorbed to the aqueous-buffer/air interface // Biomaterials. 2006. V. 27. № 18. P. 3404–3412. https://doi.org/10.1016/j.biomaterials.2006.02.005
  28. Hassan N., Maldonado-Valderrama J., Gunning A.P., Morris V.J., Ruso J.M. Surface characterization and AFM imaging of mixed fibrinogen-surfactant films // J. Phys. Chem. B. 2011. V. 115. № 19. P. 6304–6311. https://doi.org/10.1021/jp200835j
  29. Damodaran S. In situ measurement of conformational changes in proteins at liquid interfaces by circular dichroism spectroscopy // Anal. Bioanal. Chem. 2003. V. 376. № 2. P. 182–188. https://doi.org/10.1007/s00216-003-1873-6
  30. Noskov B.A. Protein conformational transitions at the liquid–gas interface as studied by dilational surface rheology // Adv. Colloid Interface Sci. 2014. V. 206. P. 222–238. https://doi.org/10.1016/j.cis.2013.10.024
  31. Bykov A.G., Lin S.-Y., Loglio G., Miller R., Noskov B.A. Kinetics of adsorption layer formation in solutions of polyacid/surfactant complexes // J. Phys. Chem. C. 2009. V. 113. № 14. P. 5664–5671. https://doi.org/10.1021/jp810471y
  32. Motschmann H., Teppner R. Ellipsometry in interface science // Preparative Studies in Interface Science. 2001. V. 11. P. 1–42. https://doi.org/10.1016/S1383-7303(01)80014-4

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Кинетические зависимости динамической поверхностной упругости (а) и динамического поверхностного натяжения (б) растворов фибриногена с концентрацией 3 · 10–7 М (1); растворов, содержащих фибриноген концен‑ трацией 3 · 10–7 М и тромбин с концентрацией 300 Ед/л (2); растворов смесей фибриноген-содержащего и тром‑ бин-содержащего компонентов клея “Криофит”, взятых в соотношениях 10 : 1 (3), 5 : 1 (4), 2 : 1 (5), 1 : 1 (6).

Скачать (232KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Зависимости динамической поверхностной упругости от поверхностного давления растворов фи‑ бриногена с концентрацией 3 · 10–7 М (1); растворов, содержащих фибриноген с концентрацией 3 · 10–7 М и тромбин концентрацией 300 Ед/л (2); растворов смесей фибриноген-содержащего и тромбин-содер‑ жащего компонентов клея “Криофит”, взятых в со‑ отношениях 10 : 1 (3), 5 : 1 (4), 2 : 1 (5), 1 : 1 (6).

Скачать (128KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Изотермы сжатия для растворов фибрино‑ гена с концентрацией 3 · 10–7 М (1); растворов, со‑ держащих фибриноген с концентрацией 3 · 10–7 М и тромбин концентрацией 300 Ед/л (2); растворов смесей фибриноген-содержащего и тромбин-содер‑ жащего компонентов клея “Криофит”, взятых в со‑ отношениях 10 : 1 (3), 5 : 1 (4), 2 : 1 (5), 1 : 1 (6).

Скачать (116KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Кинетические зависимости эллипсометрического угла Δ (а) и кинетические зависимости толщины пленки (б) для растворов фибриногена с концентрацией 1 · 10–7 М (1) и растворов смесей фибриноген-содержащего и тром‑ бин-содержащего компонентов клея “Криофит”, взятых в соотношениях 10 : 1 (2), 5 : 1 (3), 2 : 1 (4), 1 : 1 (5).

Скачать (245KB)
Метаданные
6. Рис. 5. СЭМ-изображения пленок фибрина, полученных из растворов смесей фибриноген-содержащего и тром‑ бин-содержащего компонентов клея “Криофит”, взятых в соотношениях 5 : 1 (а, б), 2 : 1 (в, г), 1 : 1 (д, е).

Скачать (915KB)
Метаданные
7. Рис. 6. Изображения пленок фибрина, полученные с помощью микроскопии при угле Брюстера для растворов смесей фибриноген-содержащего и тромбин-содержащего компонентов клея “Криофит” в соотношении 1 : 1. Изо‑ бражение (а) соответствует равновесной пленке, изображение (б) – после наложения малого механического воз‑ мущения, изображение (в) – повторное наложение малого механического возмущения.

Скачать (211KB)
Метаданные
8. Рис. 7. АСМ-изображение пленки фибрина, полу‑ ченной из раствора смеси фибриногена концентра‑ цией 3 · 10–7 М и тромбина концентрацией 100 Ед/л (а) и 300 Ед/л (б).

Скачать (183KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024