ПРИОНЫ И АМИЛОИДЫ КАК ПРОСТРАНСТВЕННЫЕ МАТРИЦЫ ПРОТЕОМА

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Исследования амилоидов до недавнего времени были направлены исключительно на выявление их роли в возникновении опасных заболеваний человека и животных. Однако они широко распространены в природе и участвуют в регуляции жизненно важных процессов у представителей всех трёх доменов живого мира: архей, бактерий и эукариот. Дискуссионным остаётся вопрос о биологической значимости особого класса амилоидов – прионов. Открытие новых функциональных амилоидов обусловлено развитием биоинформатических и протеомных методов идентификации белков, формирующих амилоиды. В обзоре представлен путь от изучения патологических амилоидных образований к исследованию адаптивных амилоидов у бактерий, растений и животных. Показана важность амилоидной структуры, основанной на принципе матричного копирования конформации, как одной из важнейших форм надмолекулярной организации белков.

Об авторах

С. Г. Инге-Вечтомов

Санкт-Петербургский государственный университет; Санкт-Петербургский филиал Института обшей генетики им. Н.И. Вавилова РАН

Email: ingevechtomov@gmail.com
Россия, Санкт-Петербург; Россия, Санкт-Петербург

А. П. Галкин

Санкт-Петербургский государственный университет; Санкт-Петербургский филиал Института обшей генетики им. Н.И. Вавилова РАН

Email: a.galkin@spbu.ru
Россия, Санкт-Петербург; Россия, Санкт-Петербург

Г. А. Журавлёва

Санкт-Петербургский государственный университет

Email: g.zhuravleva@spbu.ru
Россия, Санкт-Петербург

А. А. Нижников

Санкт-Петербургский государственный университет; Всероссийский научно-исследовательский институт сельскохозяйственной микробиологии

Email: a.nizhnikov@spbu.ru
Россия, Санкт-Петербург; Россия, Пушкин

С. П. Задорский

Санкт-Петербургский государственный университет; Санкт-Петербургский филиал Института обшей генетики им. Н.И. Вавилова РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: s.zadorsky@spbu.ru
Россия, Санкт-Петербург; Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Нижников А.А., Антонец К.С., Инге-Вечтомов С.Г. Амилоиды: от патогенеза к функции // Биохимия. 2015. № 9. С. 1356–1375.
  2. Инге-Вечтомов С.Г. От хромосомной теории к матричному принципу // Генетика. 2015. № 4. С. 397–408.
  3. Kushnirov V.V., Dergalev A.A., Alieva M.K., Alexandrov A.I. Structural bases of prion variation in yeast // Int. J. Mol. Sci. 2022. № 23 (10). 5738.
  4. Crick F. Central dogma of molecular biology // Nature. 1970. V. 227. P. 561–563.
  5. Андрейчук Ю.В., Задорский С.П., Жук А.С. и др. Связь матричных процессов I и II рода: амилоиды и стабильность генома // Молекулярная биология. 2020. № 5. С. 750–775.
  6. Prusiner S.B., Scott M.R. Genetics of prions // Annu. Rev. Genet. 1997. V. 31. P. 139–75.
  7. Chiti F., Dobson C.M. Protein misfolding, amyloid formation, and human disease: a summary of progress over the last decade // Annu. Rev. Biochem. 2017. V. 86. P. 27–68.
  8. Галкин А.П., Велижанина М.Е., Сопова Ю.В. и др. Прионы и неинфекционные амилоиды млекопитающих – сходства и отличия // Биохимия. 2018. № 10. С. 1476–1489.
  9. Otzen D., Riek R. Functional Amyloids // Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2019. № 11 (12). a033860.
  10. Sergeeva A.V., Galkin A.P. Functional amyloids of eukaryotes: criteria, classification, and biological significance // Curr. Genet. 2020. № 5. P. 849–866.
  11. Horwich A.L., Weissman J.S. Deadly conformations – protein misfolding in prion disease // Cell. 1997. № 4. P. 499–510.
  12. Maury C.P.J. Origin of life. Primordial genetics: Information transfer in a pre-RNA world based on self-replicating beta-sheet amyloid conformers // J. Theoret. Biol. 2015. V. 382. P. 292–297.
  13. Galkin A.P., Sysoev E.I. Stress response is the main trigger of sporadic amyloidoses // Int. J. Mol. Sci. 2021. № 22 (8). 4092.
  14. Ter-Avanesyan M.D., Kushnirov V.V. Structure and replication of yeast prions // Cell. 1998. № 1. P. 13–16.
  15. Heikenwalder M., Julius C., Aguzzi A. Prions and peripheral nerves: a deadly rendezvous // J. Neurosci. Res. 2007. V. 85. P. 2714–2725.
  16. Wickner R.B., Edskes H.K., Son M. et al. Yeast prions compared to functional prions and amyloids // J. Mol. Biol. 2018. № 20. P. 3707–3719.
  17. Liebman S.W., Chernoff Y.O. Prions in yeast // Gene-tics. 2012. № 4. P. 1041–1072.
  18. Cox B., Tuite M. The life of [PSI] // Curr. Genet. 2018. № 1. P. 1–8.
  19. Inge-Vechtomov S., Zhouravleva G., Philippe M. Euka-ryotic release factors (eRFs) history // Biol. Cell. 2003. V. 95. P. 195–209.
  20. Kisselev L.L., Frolova L.Y. Termination of translation in eukaryotes: new results and new hypotheses // Biochemistry. 1999. № 1. P. 8–16.
  21. Trubitsina N., Zemlyanko O., Moskalenko S., Zhouravleva G. From past to future: suppressor mutations in yeast genes encoding translation termination factors // Bio. Comm. 2019. № 2. P. 89–109.
  22. Inge-Vechtomov S., Zhouravleva G., Chernoff Y. Biolo-gical roles of prion domains // Prion. 2007. V. 4. P. 228–235.
  23. Журавлёва Г.А., Бондарев С.А., Землянко О.М., Москаленко С.Е. Роль белков, взаимодействующих с факторами терминации трансляции eRF1 и eRF3, в регуляции трансляции и прионизации // Молекулярная биология. 2022. № 2. С. 206–226.
  24. Derkatch I.L., Liebman S.W. Prion-prion interactions // Prion. 2007. № 3. P. 161–169.
  25. Галкин А.П., Миронова Л.Н., Журавлёва Г.А., Инге-Вечтомов С.Г. Прионы дрожжей, амилоидозы млекопитающих и проблема протеомных сетей // Генетика. 2006. № 11. С. 1–13.
  26. Nizhnikov A.A., Ryzhova T.A., Volkov K.V. et al. Interaction of Prions Causes Heritable Traits in Saccharomyces cerevisiae // PLOS Genetics. 2016. № 12 (12). e1006504.
  27. Galkin A.P. Prions and the concept of polyprionic inheritance // Curr. Genet. 2017. № 5. P. 799–802.
  28. Barbitoff Y.A., Matveenko A.G., Zhouravleva G.A. Differential interactions of molecular chaperones and yeast prions // J. Fungi. 2022. № 8 (2). 122.
  29. Matveenko A.G., Barbitoff Yu.A., Jay-Garcia L.M. et al. Differential effects of chaperones on yeast prions: CURrent view // Current Genetics. 2017. № 2. P. 317–325.
  30. Eaglestone S.S., Cox B.S., Tuite M.F. Translation termination efficiency can be regulated in Saccharomyces cerevisiae by environmental stress through a prion-mediated mechanism // EMBO J. 1999. № 7. P. 1974–1981.
  31. Shorter J., Lindquist S. Prions as adaptive conduits of memory and inheritance // Nat. Rev. Genet. 2005. V. 6. P. 435–450.
  32. Daskalov A., Saupe S.J. As a toxin dies a prion comes to life: A tentative natural history of the [Het-s] prion // Prion. 2015. № 3. P. 184–189.
  33. Michelitsch M.D., Weissman J.S. A census of glutamine/asparagine-rich regions: implications for their conserved function and the prediction of novel prions // Proc. Nat. Acad. Sci. 2000. V. 97. P. 11910–11915.
  34. Navarro S., Ventura S. Computational methods to predict protein aggregation // Curr. Opin. Struct. Biol. 2022. № 73. 102343.
  35. Belashova T.A., Valina A.A., Sysoev E.I. et al. Search and identification of amyloid proteins // Methods Protoc. 2023. № 6 (1). 16.
  36. Sopova J.V., Koshel E.I., Belashova T.A. et al. RNA-binding protein FXR1 is presented in rat brain in amyloid form // Sci. Rep. 2019. № 9 (1). 18983.
  37. Chapman M.R. Role of Escherichia coli curli operons in directing amyloid fiber formation // Science. 2002. V. 295. P. 851–855.
  38. Kosolapova A.O., Antonets K.S., Belousov M.V., Nizhnikov A.A. Biological functions of prokaryotic amyloids in interspecies interactions: Facts and assumptions // Int. J. Mol. Sci. 2020. № 21 (19). 7240.
  39. Jamal M., Ahmad W., Andleeb S. et al. Bacterial biofilm and associated infections // Journal of the Chinese Medical Association. 2018. № 1. P. 7–11.
  40. Kosolapova A.O., Belousov M.V., Sulatskaya A.I. et al. Two novel amyloid proteins, RopA and RopB, from the root nodule bacterium Rhizobium leguminosarum // Biomolecules. 2019. № 9 (11). 694.
  41. Kosolapova A.O., Belousov M.V., Sulatsky M.I. et al. RopB protein of Rhizobium leguminosarum bv. viciae adopts amyloid state during symbiotic interactions with pea (Pisum sativum L.) // Front. Plant. Sci. 2022. № 13. 1014699.
  42. Antonets K.S., Nizhnikov A.A. Predicting amyloidogenic proteins in the proteomes of plants // Int. J. Mol. Sci. 2017. № 18 (10). 2155.
  43. Antonets K.S., Belousov M.V., Sulatskaya A.I. et al. Accumulation of storage proteins in plant seeds is mediated by amyloid formation // PLOS Biol. 2020. № 18. e3000564.
  44. Maji S.K., Perrin M.H., Sawaya M.R. et al. Functional amyloids as natural storage of peptide hormones in pituitary secretory granules // Science. 2009. V. 325. P. 328–332.
  45. Fowler D.M., Koulov A.V., Alory-Jost C. et al. Functional amyloid formation within mammalian tissue // PLoS Biol. 2006. № 4. e6.
  46. Velizhanina M.E., Galkin A.P. Amyloid properties of the FXR1 protein are conserved in evolution of vertebrates // Int. J. Mol. Sci. 2022. № 23 (14). 7997.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© С.Г. Инге-Вечтомов, А.П. Галкин, Г.А. Журавлёва, А.А. Нижников, С.П. Задорский, 2023