NEUOTROPHIC REGULATION OF SCELETAL MUSCLE PLASTICITY



Cite item

Full Text

Abstract

The review describes the mechanisms of nervous system influence on skeletal muscle phenotype and ways of their identification. In the main part of the review the questions on the definitive skeletal muscle fibers phenotype plasticity and the role of spinal motoneurons on transformation of skeletal muscle fibers are discussed. The special attention is given to the phenomenon of neurotrophic control of skeletal muscles. Based to the literature data and to our own experimental results the new view on the mechanisms of skeletal muscle fibers phenotype regulation is presented. The hypothesis where the leading role in regulation of skeletal muscle plasticity belongs to the motor centers of pyramidal and extrapyramidal systems is proposed.

About the authors

Rustem R Islamov

Kazan State Medical University

Email: islamru@yahoo.com
Butlerov St, 49, Kazan, Russia,420012

Victor V Valiullin

Kazan State Medical University

Butlerov St, 49, Kazan, Russia,420012

References

  1. Валиуллин В.В. Резвяков Н.П. Влияние тироксина на фенотип интактных и денервированных скелетных мышц морских свинок // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1983. Т. 96.№ 9. С. 38-40.
  2. Валиуллин В.В., Исламов Р.Р., Валиуллина М.Е., Полетаев Г.И. Нейротрофический контроль синтеза миозинов медленной мышцы морской свинки // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1991. Т. 111. № 2. С. 201-203.
  3. Валиуллин В.В., Дзамуков Р.А., Исламов Р.Р., Прохоренко Э.Л., Полетаев Г.И. Является ли трансферрин нейротрофическим фактором, контролирующим состав миозинов скелетной мышцы // Бюлл. экспер. биол. и мед.1992. Т. 94. № 7. С. 93-95.
  4. Валиуллин В.В. Влияние дексаметазона на развитие денервационных изменений в быстрой и медленной скелетных мышцах. // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1999. Т.128, N7. C. 51-53.
  5. Волков Е.М., Полетаев Г.И. Влияние денервации и возможные механизмы нейротрофического контроля хемочувствительной и электрогенной мембраны скелетных мышечных волокон // Успехи физиологических наук. 1982. Т. 13. № 3. С. 9-30.
  6. Волков Е.М., Полетаев Г.И., Хамитов Х.С., Уразаев А.Х. Первичные постденервационные изменения электрогенных свойств мышечной мембраны у млекопитающих // Успехи современной биологии. 1987. Т. 104, вып 3 (6). С. 412- 425.
  7. Волков Е.М. Молекулярные механизмы нейрональной регуляции ацетилхолиновой рецепции скелетных мышц // Успехи современной биологии. 1989. Т. 108, вып.1 (4), С. 80-94.
  8. Волков Е.М., Нейротрофический контроль Na-проницаемости мембраны мышечного волокна // Успехи современной биологии. 1990. Т. 109, вып.3. С. 339-351.
  9. Григорьев А.И., Шенкман Б.С. Скелетная мышца в безопорном мире. Еще одно приложение физиологии сигнальных систем // Вестник РАН. 2008. T. 78. №4. С. 337-345.
  10. Еремеев А.М., Плещинский И.М., Бабынина Т.В. Влияние односторонней травмы седалищного нерва на характеристики моторных и рефлекторных ответов парных икроножных мышц крысы // Российский физиологический журнал им И.М. Сеченова. 2001. Т. 86. № 12. С. 1673-1679.
  11. Женевская Р.П. Нервно-трофическая регуляция пластической активности мышечной ткани. М.: Наука, 1974. С. 240.
  12. Зефиров А.Л., Резвяков Н. П., Полетаев Г. И., Улумбеков Э.Г. Электрофизиологическая, морфометрическая и гистохимическая характеристика мышечных волокон портняжной мышцы лягушки // Бюлл. экспер. биол. и мед.1978. Т. 86, № 10. С. 391-394.
  13. Исламов Р.Р., Гусева Д.С., Челышев Ю.А., Валиуллин В.В. Иммуногистохимическое изучение камбаловидной мышцы крысы при различных способах денервации // Бюлл. экспер. биол. и мед. 2001a. Т. 131, № 4. С. 477-480.
  14. Исламов Р.Р., Гусева Д.С., Челышев Ю.А., Валиуллин В.В. Ксимедон изменяет качественный состав миозинов в медленной скелетной мышце крысы // Российские морфологические ведомости. 2001б. № 3-4. С. 95-97.
  15. Исламов Р.Р. Валиуллин В.В. Влияние одностороннего повреждения седалищного нерва на фенотип червеобразных мышц опытной и контралатеральной конечностей крысы // Бюл. экспер. биол. и мед. 2005. Т. 139,№ 5. С. 589-591.
  16. Исламов Р.Р. Тяпкина О.В., Ягодина Л.О. и др. Экспрессия холинацетилтрансферазы в мотонейронах спинного мозга крыс после антиортостатического вывешивания // Доклады академии наук. 2007. Т. 414, № 6. С. 1-3.
  17. Полетаев Г.И. Денервационные изменения мембраны мышечного волокна / Нервный контроль структурно-функциональной организации скелетных мышц. Л.: Наука, 1980. С. 7-21.
  18. Резвяков Н.П., Исламов Р.Р., Салахов А.А., Улумбеков Э.Г. Влияние трёхвалентного железа на денервированные скелетные мышцы // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1986. Т. CII, № 11. С. 513-640.
  19. Резвяков Н.П., Никольский Е.Е. Изменение свойств быстрой и медленной мышц крысы при перекрёстной иннервации // Физиологический журнал СССР. 1978. Т. 64.№ 8. С. 1117-1123.
  20. Студитский А.Н., Игнатьева З.П. Восстановление мышц у высших млекопитающих. М.: АН СССР, 1961. С. 191.
  21. Улумбеков Э.Г. Развитие механизмов регуляции скорости сокращения мышечных волокон в онтогенезе / Проблемы миогенеза. Л.: Наука, 1981. С. 175-187.
  22. Улумбеков Э.Г., Резвяков Н.П. Нейротрофический контроль фазных мышечных волокон / Нервный контроль структурно-функциональной организации скелетных мышц. Л.: Наука, 1980. С. 84-104.
  23. Шенкман Б.С. Структурно-метаболическая пластичность скелетных мышц млекопитающих в условиях гипокинезии и невесомости // Авиакосмическая и экологическая медицина. 2002. Т. 36, № 3. С. 3-13.
  24. Шенкман Б.С. Немировская Т.Л., Мухина А.М. и соавт. Влияние инактивации мышц-антагонистов на атрофические процессы в m. soleus крысы в условиях гравитационной разгрузки // Доклады академии наук. 2005. Т. 400, № 6. С. 840-843.
  25. Albuquerque E.X., Thesleff S. A comparative study of membrane properties of innervated and chronically denervated fast and slow skeletal muscles of the rat // Acta Physiol Scand.1968. Vol. 73, № 4. P. 471-480.
  26. Amphlett G.W., Perry S.V., Syska H. et al. Cross innervation and the regulatory protein system of rabbit soleus muscle // Nature. 1975. Vol. 257, № 5527. P. 602-604.
  27. Ausoni S., Gorza L., Schiaffino S. et al. Expression of myosin heavy chain isoforms in stimulated fast and slow rat muscles // J. Neurosci. 1990. Vol. 10, № 1. P. 153-160.
  28. Bassel-Duby R., Olson E.N. Signaling pathways in skeletal muscle remodeling // An. Rev. Biochem. 2006. Vol. 75. P. 19-37.
  29. Bayline R.J., Khoo A.B., Booker R. Innervation regulates the metamorphic fates of larval abdominal muscles in the moth, Manduca sexta // Dev. Genes Evol. 1998. Vol. 208,№ 7. P. 369-381.
  30. Betz W.J., Caldwell J.H., Ribchester R.R. The effects of partial denervation at birth on the development of muscle fibres and motor units in rat lumbrical muscle // J. Physiol. 1980. Vol. 303. P. 265-279.
  31. Bishop D.L., Milton R.L. The effects of denervation location on fiber type mix in self-reinnervated mouse soleus muscles // Exp. Neurol. 1997. Vol. 147. № 1. P. 151-158.
  32. Bodine Sue C. Disuse-induced muscle wasting // The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 2013. Vol. 45. P. 2200-2208.
  33. Bonaldo P., Sandri M. Cellular and molecularmechanisms of muscle Atrophy // Disease Models & Mechanisms.2013. Vol. 6. P. 25-39. doi:10.1242
  34. Buckingham M., Alonso S., Barton P. et al. Actin and myosin multigene families: their expression during the formation and maturation of striated muscle // Am. J. Med. Genet. 1986. Vol. 25, № 4. P. 623-634.
  35. Buckingham M.E., Carvatti M., Minty A. et al. Skeletal muscle myogenesis: the expression of actin and myosin mRNAs // Adv. Exp. Med. Biol. 1982. Vol. 158. P. 331-347.
  36. Ciciliot S., Rossia Alberto C., Dyara Kenneth A. et al. Muscle type and fiber type specificity in muscle wasting // The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 2013. Vol. 45. P. 2191-2199.
  37. Corfas G., Rosen K.M., Aratake H. et al. Differential expression of ARIA isoforms in the rat brain // Neuron. 1995. Vol. 14. № 1. P. 103-115.
  38. d’Albis A., Couteaux R., Goubel F. et al. Relationship between muscle myosin isoforms and contractile features in rabbit fast-twitch denervated muscle // FEBS Lett. 1995a. Vol. 375, № 1-2. P. 67-68.
  39. d’Albis A., Couteaux R., Goubel F. et al. Response to denervation of rabbit soleus and gastrocnemius muscles. Time-course study of postnatal changes in myosin isoforms, fiber types, and contractile properties // Biol Cell. 1995b. Vol. 85. № 1. P. 9-20.
  40. Falls D.L., Rosen K.M., Corfas G. et al. ARIA, a protein that stimulates acetylcholine receptor synthesis, is a member of the neu ligand family // Cell. 1993. Vol. 72, № 5. P. 801-815.
  41. Gauthier G.F., Lowey S., Benfield P.A. et al. Distribution and properties of myosin isozymes in developing avian and mammalian skeletal muscle fibers // J. Cell. Biol. 1982. Vol. 92. № 2. P. 471-484.
  42. Gauthier G.F., Burke R.E., Lowey S. et al. Myosin isozymes in normal and cross-reinnervated cat skeletal muscle fibers // J. Cell. Biol. 1983. Vol. 97. № 3. P. 756-771.
  43. Gordon D.A., Lowey S. Distribution of developmental myosin isoforms in isolated A-segments // J. Muscle Res. Cell. Motil. 1992. Vol. 13. № 6. P. 654-667.
  44. Gorza L., Gundersen K., Lomo T. et al. Slow-to-fast transformation of denervated soleus muscles by chronic high- frequency stimulation in the rat // J. Physiol. 1988. Vol. 402,№ P. 627-649.
  45. Guth L., Watson P.K., Brown W.C. Effects of cross- reinnervation on some chemical properties of red and white muscles of rat and cat // Exp. Neurol. 1968. Vol. 20, № 1. P. 52-69.
  46. Hagiwara Y., Saito K., Atsumi S. et al. Iron supports myogenic cell differentiation to the same degree as does iron-bound transferrin // Dev Biol. 1987. Vol. 120, № 1. P. 236-244.
  47. Haran Prashanth H., Rivas Donato A., Fielding Roger A. Role and potential mechanisms of anabolic resistance in sarcopenia // J. Cachexia Sarcopenia Muscle. 2012. Vol. 3. P. 157-162.
  48. Harridge S.D.R. Plasticity of human skeletal muscle: gene expression to in vivo function // Exp Physiol. 2007. Vol. 92.5. P. 783-797.
  49. Hoppeler H., Flоck M. Normal mammalian skeletal muscle and its phenotypic plasticity // J. Exp. Biol. 2002. Vol. 205. P. 2143-2152.
  50. Jolesz F., Sreter F.A. Development, innervation, and activity-pattern induced changes in skeletal muscle // Annu Rev. Physiol. 1981. Vol. 43. P. 531-552.
  51. Kraemer W.J., Staron R.S., Gordon S.E. et al. The effects of 10 days of spaceflight on the shuttle Endeavor on predominantly fast-twitch muscles in the rat // Histochem Cell. Biol. 2000. Vol. 114, № 5. P. 349-355.
  52. Markelonis G.J., Kemerer V.F., Oh T.H. Sciatin: purification and characterization of a myotrophic protein from chicken sciatic nerves // J. Biol. Chem. 1980. Vol. 255, № 19. P. 8967-8970.
  53. Markelonis G.J., Oh T.H., Eldefrawi M.E. et al. Sciatin: a myotrophic protein increases the number of acetylcholine receptors and receptor clusters in cultured skeletal muscle // Dev. Biol. 1982a. Vol. 89, № 2. P. 353-361.
  54. Markelonis G.J., Bradshaw R.A., Oh T.H. et al. Sciatin is a transferrin-like polypeptide // J. Neurochem. 1982b. Vol. 39,№ 2. P. 315-320.
  55. Meyer D., Yamaai T., Garratt A. et al. Isoform-specific expression and function of neuregulin // Development.1997. Vol. 124, № 18. P. 3575-3586.
  56. Murton A. J., Greenhaff P. L. Resistance exercise and the mechanisms of muscle mass regulation in humans: Acute effects on muscle protein turnover and the gaps in our understanding of chronic resistance exercise training adaptation// International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 2013. Vol. 45. P. 2209-2214.
  57. Oh T.H., Markelonis G.J., Reier P.J. et al. Persistence in degenerating sciatic nerve of substances having a trophic influence upon cultured muscle // Exp. Neurol. 1980. Vol. 67,№ 3. P. 646-654.
  58. Ozawa E. Trophic and myogenic effects with specialreference to transferrin // Adv. Exp. Med Biol. 1985. Vol. 182,№ P. 123-127.
  59. Pette D. Historical Perspectives: plasticity ofmammalian skeletal muscle // J. Appl. Physiol. 2001. Vol. 90,№ 3. P. 1119-1124.
  60. Pette D., Heilmann C. Transformation of morphological, functional and metabolic properties of fast-twitch muscle as induced by long-term electrical stimulation // Basic Res. Cardiol.1977. Vol. 72, № 2-3. P. 247-253.
  61. Philp A., Baar K. Fine-tuning metabolism - how products of contraction regulate skeletal muscle adaptation // Am. J. Physiol Endocrinol Metab. 2012. Vol. 302. P. E1313-E1314
  62. Rubinstein N., Mabuchi K., Pepe F. et al. Use of type-specific antimyosins to demonstrate the transformation of individual fibers in chronically stimulated rabbit fast muscles // J. Cell. Biol. 1978. Vol. 79, № 1. P. 252-261.
  63. Salmons S., Sreter F.A. Significance of impulse activity in the transformation of skeletal muscle type // Nature. 1976. Vol. 263, № 5572. P. 30-34.
  64. Schiaffino S., Reggiani C. Fiber types in mammalianskeletal muscles // Physiol. Rev. 2011. Vol. 91. P. 1447-1531.
  65. Schiaffino S., Sandri M., Murgia M. Activity-dependent signaling pathways controlling muscle diversity and plasticity // Physiology. 2007. Vol. 22. P. 269-278.
  66. Shackelford J.E., Lebherz H.G. Effect of denervation on the levels and rates of synthesis of specific enzymes in “fast- twitch” (breast) muscle fibers of the chicken // J. Biol. Chem.1981. Vol. 256, № 12. P. 6423-6429.
  67. Stein P.S., Victor J.C., Field E.C. et al. Bilateral control of hindlimb scratching in the spinal turtle: contralateral spinal circuitry contributes to the normal ipsilateral motor pattern of fictive rostral scratching // J. Neurosci. 1995. Vol. 15, № 6. P. 4343-4355.
  68. Stewart C. E. H., Rittweger J. Adaptive processes in skeletal muscle: Molecular regulators and genetic influences // J. Musculoskelet Neuronal Interact. 2006. Vol. 6(1). P. 73-86.
  69. Tower S. The reaction of muscle to denervation // Phsiol. Revs. 1939. Vol. 19. P. 1-48.
  70. Wada K., Ueno S., Hazama T. et al. Trophic effect of iron-bound transferrin on acetylcholine receptors in rat skeletal muscle in vivo // Neurosci Lett. 1983. Vol. 38, № 3. P. 303-307.
  71. Wallace Marita A., Lamon S., Russell Aaron P. The regulation and function of the striated muscle activator of rho signaling (STARS) protein // Fphys. 2012.
  72. Yamada A. K., Verlengia R., Bueno Junior C.R. Mechanotransduction pathways in skeletal muscle Hypertrophy // J. of Receptors and Signal Transduction. 2012. Vol. 32(1). P. 42-44.
  73. Zurmanova J., Soukup T. Comparison of Myosin Heavy Chain mRNAs, Protein Isoforms and Fiber Type Proportions in the Rat Slow and Fast Muscles // Physiol. Res. 2013. Vol. 62. P. 445-453.

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download

Copyright (c) 2014 Islamov R.R., Valiullin V.V.

Creative Commons License
This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International License.
СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 75562 от 12 апреля 2019 года.


This website uses cookies

You consent to our cookies if you continue to use our website.

About Cookies