НЕЙРОТРОФИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ ПЛАСТИЧНОСТИ СКЕЛЕТНОЙ МЫШЦЫ МЛЕКОПИТАЮЩИХ



Цитировать

Полный текст

Аннотация

Раскрыты механизмы влияния нервной системы на фенотип скелетных мышц и обобщены данные о типах мышечных волокон и способах их идентификации. В содержательной части рассмотрены вопросы пластичности фенотипа дефинитивных мышечных волокон и роль мотонейронов спинного мозга в трансформации мышечных волокон. Представлены новые сведения о механизмах регуляции фенотипов скелетных мышечных волокон. Сформулирована гипотеза, в которой ведущая роль в регуляции пластичности скелетной мышцы отведена двигательным центрам пирамидной и экстрапирамидной систем.

Об авторах

Рустем Робертович Исламов

Казанский государственный медицинский университет

Email: islamru@yahoo.com
кафедра гистологии, цитологии и эмбриологии 420012, г. Казань, ул. Бутлерова, д. 49

Виктор Владимирович Валиуллин

Казанский государственный медицинский университет

кафедра гистологии, цитологии и эмбриологии 420012, г. Казань, ул. Бутлерова, д. 49

Список литературы

  1. Валиуллин В.В. Резвяков Н.П. Влияние тироксина на фенотип интактных и денервированных скелетных мышц морских свинок // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1983. Т. 96.№ 9. С. 38-40.
  2. Валиуллин В.В., Исламов Р.Р., Валиуллина М.Е., Полетаев Г.И. Нейротрофический контроль синтеза миозинов медленной мышцы морской свинки // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1991. Т. 111. № 2. С. 201-203.
  3. Валиуллин В.В., Дзамуков Р.А., Исламов Р.Р., Прохоренко Э.Л., Полетаев Г.И. Является ли трансферрин нейротрофическим фактором, контролирующим состав миозинов скелетной мышцы // Бюлл. экспер. биол. и мед.1992. Т. 94. № 7. С. 93-95.
  4. Валиуллин В.В. Влияние дексаметазона на развитие денервационных изменений в быстрой и медленной скелетных мышцах. // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1999. Т.128, N7. C. 51-53.
  5. Волков Е.М., Полетаев Г.И. Влияние денервации и возможные механизмы нейротрофического контроля хемочувствительной и электрогенной мембраны скелетных мышечных волокон // Успехи физиологических наук. 1982. Т. 13. № 3. С. 9-30.
  6. Волков Е.М., Полетаев Г.И., Хамитов Х.С., Уразаев А.Х. Первичные постденервационные изменения электрогенных свойств мышечной мембраны у млекопитающих // Успехи современной биологии. 1987. Т. 104, вып 3 (6). С. 412- 425.
  7. Волков Е.М. Молекулярные механизмы нейрональной регуляции ацетилхолиновой рецепции скелетных мышц // Успехи современной биологии. 1989. Т. 108, вып.1 (4), С. 80-94.
  8. Волков Е.М., Нейротрофический контроль Na-проницаемости мембраны мышечного волокна // Успехи современной биологии. 1990. Т. 109, вып.3. С. 339-351.
  9. Григорьев А.И., Шенкман Б.С. Скелетная мышца в безопорном мире. Еще одно приложение физиологии сигнальных систем // Вестник РАН. 2008. T. 78. №4. С. 337-345.
  10. Еремеев А.М., Плещинский И.М., Бабынина Т.В. Влияние односторонней травмы седалищного нерва на характеристики моторных и рефлекторных ответов парных икроножных мышц крысы // Российский физиологический журнал им И.М. Сеченова. 2001. Т. 86. № 12. С. 1673-1679.
  11. Женевская Р.П. Нервно-трофическая регуляция пластической активности мышечной ткани. М.: Наука, 1974. С. 240.
  12. Зефиров А.Л., Резвяков Н. П., Полетаев Г. И., Улумбеков Э.Г. Электрофизиологическая, морфометрическая и гистохимическая характеристика мышечных волокон портняжной мышцы лягушки // Бюлл. экспер. биол. и мед.1978. Т. 86, № 10. С. 391-394.
  13. Исламов Р.Р., Гусева Д.С., Челышев Ю.А., Валиуллин В.В. Иммуногистохимическое изучение камбаловидной мышцы крысы при различных способах денервации // Бюлл. экспер. биол. и мед. 2001a. Т. 131, № 4. С. 477-480.
  14. Исламов Р.Р., Гусева Д.С., Челышев Ю.А., Валиуллин В.В. Ксимедон изменяет качественный состав миозинов в медленной скелетной мышце крысы // Российские морфологические ведомости. 2001б. № 3-4. С. 95-97.
  15. Исламов Р.Р. Валиуллин В.В. Влияние одностороннего повреждения седалищного нерва на фенотип червеобразных мышц опытной и контралатеральной конечностей крысы // Бюл. экспер. биол. и мед. 2005. Т. 139,№ 5. С. 589-591.
  16. Исламов Р.Р. Тяпкина О.В., Ягодина Л.О. и др. Экспрессия холинацетилтрансферазы в мотонейронах спинного мозга крыс после антиортостатического вывешивания // Доклады академии наук. 2007. Т. 414, № 6. С. 1-3.
  17. Полетаев Г.И. Денервационные изменения мембраны мышечного волокна / Нервный контроль структурно-функциональной организации скелетных мышц. Л.: Наука, 1980. С. 7-21.
  18. Резвяков Н.П., Исламов Р.Р., Салахов А.А., Улумбеков Э.Г. Влияние трёхвалентного железа на денервированные скелетные мышцы // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1986. Т. CII, № 11. С. 513-640.
  19. Резвяков Н.П., Никольский Е.Е. Изменение свойств быстрой и медленной мышц крысы при перекрёстной иннервации // Физиологический журнал СССР. 1978. Т. 64.№ 8. С. 1117-1123.
  20. Студитский А.Н., Игнатьева З.П. Восстановление мышц у высших млекопитающих. М.: АН СССР, 1961. С. 191.
  21. Улумбеков Э.Г. Развитие механизмов регуляции скорости сокращения мышечных волокон в онтогенезе / Проблемы миогенеза. Л.: Наука, 1981. С. 175-187.
  22. Улумбеков Э.Г., Резвяков Н.П. Нейротрофический контроль фазных мышечных волокон / Нервный контроль структурно-функциональной организации скелетных мышц. Л.: Наука, 1980. С. 84-104.
  23. Шенкман Б.С. Структурно-метаболическая пластичность скелетных мышц млекопитающих в условиях гипокинезии и невесомости // Авиакосмическая и экологическая медицина. 2002. Т. 36, № 3. С. 3-13.
  24. Шенкман Б.С. Немировская Т.Л., Мухина А.М. и соавт. Влияние инактивации мышц-антагонистов на атрофические процессы в m. soleus крысы в условиях гравитационной разгрузки // Доклады академии наук. 2005. Т. 400, № 6. С. 840-843.
  25. Albuquerque E.X., Thesleff S. A comparative study of membrane properties of innervated and chronically denervated fast and slow skeletal muscles of the rat // Acta Physiol Scand.1968. Vol. 73, № 4. P. 471-480.
  26. Amphlett G.W., Perry S.V., Syska H. et al. Cross innervation and the regulatory protein system of rabbit soleus muscle // Nature. 1975. Vol. 257, № 5527. P. 602-604.
  27. Ausoni S., Gorza L., Schiaffino S. et al. Expression of myosin heavy chain isoforms in stimulated fast and slow rat muscles // J. Neurosci. 1990. Vol. 10, № 1. P. 153-160.
  28. Bassel-Duby R., Olson E.N. Signaling pathways in skeletal muscle remodeling // An. Rev. Biochem. 2006. Vol. 75. P. 19-37.
  29. Bayline R.J., Khoo A.B., Booker R. Innervation regulates the metamorphic fates of larval abdominal muscles in the moth, Manduca sexta // Dev. Genes Evol. 1998. Vol. 208,№ 7. P. 369-381.
  30. Betz W.J., Caldwell J.H., Ribchester R.R. The effects of partial denervation at birth on the development of muscle fibres and motor units in rat lumbrical muscle // J. Physiol. 1980. Vol. 303. P. 265-279.
  31. Bishop D.L., Milton R.L. The effects of denervation location on fiber type mix in self-reinnervated mouse soleus muscles // Exp. Neurol. 1997. Vol. 147. № 1. P. 151-158.
  32. Bodine Sue C. Disuse-induced muscle wasting // The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 2013. Vol. 45. P. 2200-2208.
  33. Bonaldo P., Sandri M. Cellular and molecularmechanisms of muscle Atrophy // Disease Models & Mechanisms.2013. Vol. 6. P. 25-39. doi:10.1242
  34. Buckingham M., Alonso S., Barton P. et al. Actin and myosin multigene families: their expression during the formation and maturation of striated muscle // Am. J. Med. Genet. 1986. Vol. 25, № 4. P. 623-634.
  35. Buckingham M.E., Carvatti M., Minty A. et al. Skeletal muscle myogenesis: the expression of actin and myosin mRNAs // Adv. Exp. Med. Biol. 1982. Vol. 158. P. 331-347.
  36. Ciciliot S., Rossia Alberto C., Dyara Kenneth A. et al. Muscle type and fiber type specificity in muscle wasting // The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 2013. Vol. 45. P. 2191-2199.
  37. Corfas G., Rosen K.M., Aratake H. et al. Differential expression of ARIA isoforms in the rat brain // Neuron. 1995. Vol. 14. № 1. P. 103-115.
  38. d’Albis A., Couteaux R., Goubel F. et al. Relationship between muscle myosin isoforms and contractile features in rabbit fast-twitch denervated muscle // FEBS Lett. 1995a. Vol. 375, № 1-2. P. 67-68.
  39. d’Albis A., Couteaux R., Goubel F. et al. Response to denervation of rabbit soleus and gastrocnemius muscles. Time-course study of postnatal changes in myosin isoforms, fiber types, and contractile properties // Biol Cell. 1995b. Vol. 85. № 1. P. 9-20.
  40. Falls D.L., Rosen K.M., Corfas G. et al. ARIA, a protein that stimulates acetylcholine receptor synthesis, is a member of the neu ligand family // Cell. 1993. Vol. 72, № 5. P. 801-815.
  41. Gauthier G.F., Lowey S., Benfield P.A. et al. Distribution and properties of myosin isozymes in developing avian and mammalian skeletal muscle fibers // J. Cell. Biol. 1982. Vol. 92. № 2. P. 471-484.
  42. Gauthier G.F., Burke R.E., Lowey S. et al. Myosin isozymes in normal and cross-reinnervated cat skeletal muscle fibers // J. Cell. Biol. 1983. Vol. 97. № 3. P. 756-771.
  43. Gordon D.A., Lowey S. Distribution of developmental myosin isoforms in isolated A-segments // J. Muscle Res. Cell. Motil. 1992. Vol. 13. № 6. P. 654-667.
  44. Gorza L., Gundersen K., Lomo T. et al. Slow-to-fast transformation of denervated soleus muscles by chronic high- frequency stimulation in the rat // J. Physiol. 1988. Vol. 402,№ P. 627-649.
  45. Guth L., Watson P.K., Brown W.C. Effects of cross- reinnervation on some chemical properties of red and white muscles of rat and cat // Exp. Neurol. 1968. Vol. 20, № 1. P. 52-69.
  46. Hagiwara Y., Saito K., Atsumi S. et al. Iron supports myogenic cell differentiation to the same degree as does iron-bound transferrin // Dev Biol. 1987. Vol. 120, № 1. P. 236-244.
  47. Haran Prashanth H., Rivas Donato A., Fielding Roger A. Role and potential mechanisms of anabolic resistance in sarcopenia // J. Cachexia Sarcopenia Muscle. 2012. Vol. 3. P. 157-162.
  48. Harridge S.D.R. Plasticity of human skeletal muscle: gene expression to in vivo function // Exp Physiol. 2007. Vol. 92.5. P. 783-797.
  49. Hoppeler H., Flоck M. Normal mammalian skeletal muscle and its phenotypic plasticity // J. Exp. Biol. 2002. Vol. 205. P. 2143-2152.
  50. Jolesz F., Sreter F.A. Development, innervation, and activity-pattern induced changes in skeletal muscle // Annu Rev. Physiol. 1981. Vol. 43. P. 531-552.
  51. Kraemer W.J., Staron R.S., Gordon S.E. et al. The effects of 10 days of spaceflight on the shuttle Endeavor on predominantly fast-twitch muscles in the rat // Histochem Cell. Biol. 2000. Vol. 114, № 5. P. 349-355.
  52. Markelonis G.J., Kemerer V.F., Oh T.H. Sciatin: purification and characterization of a myotrophic protein from chicken sciatic nerves // J. Biol. Chem. 1980. Vol. 255, № 19. P. 8967-8970.
  53. Markelonis G.J., Oh T.H., Eldefrawi M.E. et al. Sciatin: a myotrophic protein increases the number of acetylcholine receptors and receptor clusters in cultured skeletal muscle // Dev. Biol. 1982a. Vol. 89, № 2. P. 353-361.
  54. Markelonis G.J., Bradshaw R.A., Oh T.H. et al. Sciatin is a transferrin-like polypeptide // J. Neurochem. 1982b. Vol. 39,№ 2. P. 315-320.
  55. Meyer D., Yamaai T., Garratt A. et al. Isoform-specific expression and function of neuregulin // Development.1997. Vol. 124, № 18. P. 3575-3586.
  56. Murton A. J., Greenhaff P. L. Resistance exercise and the mechanisms of muscle mass regulation in humans: Acute effects on muscle protein turnover and the gaps in our understanding of chronic resistance exercise training adaptation// International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 2013. Vol. 45. P. 2209-2214.
  57. Oh T.H., Markelonis G.J., Reier P.J. et al. Persistence in degenerating sciatic nerve of substances having a trophic influence upon cultured muscle // Exp. Neurol. 1980. Vol. 67,№ 3. P. 646-654.
  58. Ozawa E. Trophic and myogenic effects with specialreference to transferrin // Adv. Exp. Med Biol. 1985. Vol. 182,№ P. 123-127.
  59. Pette D. Historical Perspectives: plasticity ofmammalian skeletal muscle // J. Appl. Physiol. 2001. Vol. 90,№ 3. P. 1119-1124.
  60. Pette D., Heilmann C. Transformation of morphological, functional and metabolic properties of fast-twitch muscle as induced by long-term electrical stimulation // Basic Res. Cardiol.1977. Vol. 72, № 2-3. P. 247-253.
  61. Philp A., Baar K. Fine-tuning metabolism - how products of contraction regulate skeletal muscle adaptation // Am. J. Physiol Endocrinol Metab. 2012. Vol. 302. P. E1313-E1314
  62. Rubinstein N., Mabuchi K., Pepe F. et al. Use of type-specific antimyosins to demonstrate the transformation of individual fibers in chronically stimulated rabbit fast muscles // J. Cell. Biol. 1978. Vol. 79, № 1. P. 252-261.
  63. Salmons S., Sreter F.A. Significance of impulse activity in the transformation of skeletal muscle type // Nature. 1976. Vol. 263, № 5572. P. 30-34.
  64. Schiaffino S., Reggiani C. Fiber types in mammalianskeletal muscles // Physiol. Rev. 2011. Vol. 91. P. 1447-1531.
  65. Schiaffino S., Sandri M., Murgia M. Activity-dependent signaling pathways controlling muscle diversity and plasticity // Physiology. 2007. Vol. 22. P. 269-278.
  66. Shackelford J.E., Lebherz H.G. Effect of denervation on the levels and rates of synthesis of specific enzymes in “fast- twitch” (breast) muscle fibers of the chicken // J. Biol. Chem.1981. Vol. 256, № 12. P. 6423-6429.
  67. Stein P.S., Victor J.C., Field E.C. et al. Bilateral control of hindlimb scratching in the spinal turtle: contralateral spinal circuitry contributes to the normal ipsilateral motor pattern of fictive rostral scratching // J. Neurosci. 1995. Vol. 15, № 6. P. 4343-4355.
  68. Stewart C. E. H., Rittweger J. Adaptive processes in skeletal muscle: Molecular regulators and genetic influences // J. Musculoskelet Neuronal Interact. 2006. Vol. 6(1). P. 73-86.
  69. Tower S. The reaction of muscle to denervation // Phsiol. Revs. 1939. Vol. 19. P. 1-48.
  70. Wada K., Ueno S., Hazama T. et al. Trophic effect of iron-bound transferrin on acetylcholine receptors in rat skeletal muscle in vivo // Neurosci Lett. 1983. Vol. 38, № 3. P. 303-307.
  71. Wallace Marita A., Lamon S., Russell Aaron P. The regulation and function of the striated muscle activator of rho signaling (STARS) protein // Fphys. 2012.
  72. Yamada A. K., Verlengia R., Bueno Junior C.R. Mechanotransduction pathways in skeletal muscle Hypertrophy // J. of Receptors and Signal Transduction. 2012. Vol. 32(1). P. 42-44.
  73. Zurmanova J., Soukup T. Comparison of Myosin Heavy Chain mRNAs, Protein Isoforms and Fiber Type Proportions in the Rat Slow and Fast Muscles // Physiol. Res. 2013. Vol. 62. P. 445-453.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Исламов Р.Р., Валиуллин В.В., 2014

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International License.
СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 75562 от 12 апреля 2019 года.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах