Закономерности изменения уровня а1-антитрипсина у пациентов с хроническим лимфолейкозом


Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Введение. Основными функциями α1-антитрипсина (А1АТ) являются ингибирование эластазы нейтрофилов, а также контроль секреции фактора некроза опухоли- α (TNF α). Противовоспалительные свойства А1АТ проявляются уменьшением миграции лейкоцитов и пролиферации Т-лимфоцитов путем увеличения количества циклического аденозинмонофосфата (цАМФ) в клетках. Цель исследования. Изучение уровня А1АТу больных хроническим лимфолейкозом (ХЛЛ) на разных стадиях течения основного заболевания, а также в зависимости от вида инфекционных осложнений и локализации патологического процесса. Методы. Проанализированы данные, полученные у 177 пациентов с ХЛЛ в динамике. Методы исследования этиологических агентов инфекционных осложнений ХЛЛ применяли согласно Приказу от 22.04.85 №535 «Обунификации микробиологических (бактериологических) методов исследования применяемых в клинико-диагностических лабораториях лечебно-профилактических учреждений». Для обнаружения антител к Varicella zoster, Cytomegalovirus использовали иммуноферментный анализ (ИФА). Определение концентрации А1АТ осуществляли также методом ИФА с применением тестовых систем IDK α1-Antitrypsin Clearance ELISA фирмы Immundiagnostik AG (Bensheim, Германия). Результаты. Показано умеренное повышение концентрации А1АТ при бактериальных инфекциях. При вирусных и грибковых осложнениях выявлено значительное увеличение содержания А1АТ по сравнению с нормой. Установлено достоверное различие А1АТ сыворотки при лечении инфекционных осложнений с исходными показателями (р<0,001): уровень А1АТ после начала лечения инфекционных осложнений увеличивался на 24,7% при бактериальных осложнениях, на 9,8% - при вирусных инфекциях и на 7,0% - при микозах. Стабилизация процесса и нивелирование клинических проявлений инфекции приводили к снижению уровня А1АТ в 1,5-2 раза. Заключение. Механизм увеличения уровня А1АТ под влиянием препаратов может быть связан как с гибелью возбудителей, при разрушении которых выделяются пирогенные вещества и эндотоксины, запускающие механизмы развития воспалительных реакций, на которые организм реагирует большим выделением А1АТ, так и гепатотоксичным действием химиотерапии. Таким образом, определение уровня А1АТ может быть использовано для контроля эффективности проводимой терапии инфекционных осложнений у больных ХЛЛ.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

О. В Бойко

ФГБОУВО «Астраханский ГМУ» Минздрава России

Email: oboyko08@mail.ru
доктор медицинских наук

Д. М Козак

ФГБОУВО «Астраханский ГМУ» Минздрава России

Список литературы

  1. Corley M., Solem A., Phillips G., Lackey L., Ziehr B., Vincent H.A., Mustoe A.M., Ramos S.B.V, Weeks K.M., Moorman N.J., Laederacha A. An RNA structure-mediated, posttranscription-al model of human a1-antitrypsin expression. Proc Natl Acad Sci USA. 2017; 21: 114-47. https://doi.org/10.1073/pnas.1706539114.
  2. Haq I., Irving J.A., Saleh A.D., Dron L., Regan-Mochrie G.L., Motamedi-Shad N., Hurst J.R., Gooptu B., Lomas D.A. Deficiency Mutations of Alpha-1 Antitrypsin. Effects on Folding, Function, and Polymerization. Am J Respir Cell Mol Biol. 2016; 54 (1): 71-80. https://doi. org/10.1165/rcmb.2015-01540C
  3. Matamala N., Martinez M.T., Lara B., Perez L., Vazquez I., Jimenez A., Barquin M., Ferrarotti I., Blanco I., Janciauskiene S., Martinez-Delgado B. Alternative transcripts of the SERPINA1 gene in alpha-1 antitrypsin deficiency. J. Transl Med. 2015; 13: 211. https://doi.org/10.1186/s12967-015-0585-y
  4. Parr D.G., Lara B. Clinical utility of alpha-1 proteinase inhibitor in the management of adult patients with severe alpha-1 antitrypsin deficiency: a review of the current literature. Drug Des Devel Ther. 2017; 11: 2149-62. https:// doi.org/10.2147/DDDT.S105207.
  5. Fregonese L., Stolk J. Hereditary alpha-1-antit-rypsin deficiency and its clinical consequences. 0rphanet J. Rare Dis. 2008; 3: 16. https:// doi.org/10.1186/1750-1172-3-16
  6. Greulich Т, Vogelmeier C.F. Alpha-1-antitrypsin deficiency: increasing awareness and improving diagnosis. Ther Adv Respir Dis. 2016; 10 (1): 72-84. https://doi.org/10.1177/1753465815602162.
  7. Rahman M.A., Mitra S., Sarkar A., Wewers M.D. Alpha 1-Antitrypsin Does Not Inhibit Human Monocyte Caspase-1. PLoS One. 2015; 10 (2): e0117330. https://doi.org/10.1371/journal. pone.0117330.
  8. Siebers K., Fink B., Zakrzewicz A., Agne A., Richter K., Konzok S., Hecker A., Zukunft S., Kullmar M., Klein J., McIntosh J.M., Timm Th., Sewald K., Padberg W., Aggarwal N., Chamulitrat W., Santoso S., Xia W., Janciauskiene S., Grau V. Alpha-1 Antitrypsin Inhibits ATP-Mediated Release of Interleukin-1 p via CD36 and Nicotinic Acetylcholine Receptors. Front Immunol. 2018; 9: 877. https://doi.org/10.3389/fimmu.2018.00877.
  9. Quinn P.M., Dunne D.W., Moore S.C., Pleass R.J. IgE-tailpiece associates with a1-antitrypsin (A1AT) to protect IgE from proteolysis without compromising its ability to interact with FceRI. Sci Rep. 2016; 6: 20509. https://doi. org/10.1038/srep20509.
  10. Бойко В.И., Доценко Ю.И., Бойко О.В. Острофазовые белки в слюне рабочих на предприятии по переработке природного газа и конденсата с высоким содержанием сероводорода. Клиническая лабораторная диагностика. 2011; 6: 18-20.
  11. Бойко О.В., Терентьев А.А., Бойко В.И. Молекулярные механизмы бактерионосительства (характеристика и подробный анализ). Saarbrucken: Palmarium academic publishing. 2012; 175
  12. Moxey J.M., Low E.V, Turner A.M. Rare case of eosinophilic granulomatosis with polyangiitis in two patients with a1-antitrypsin deficiency (PiSZ). BMJ Case Rep. 2016; bcr2015214118. https://doi.org/10.1136/bcr-2015-214118
  13. Ya-Ling Feng, Yong-Xiang Yin, Jian Ding, Hua Yuan, Lan Yang, Jian-Juan Xu, Ling-Qin Hu. Alpha-1-antitrypsin suppresses oxidative stress in preeclampsia by inhibiting the p38MAPK signaling pathway: An in vivo and in vitro study. PLoS One. 2017; 12 (3): e0173711. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0173711
  14. Koulmanda M., Bhasin M., Fan Z., Hanidziar D., Goel N., Putheti P., Movahedi B., Libermann T.A., Strom TB. Alpha 1-antitrypsin reduces inflammation and enhances mouse pancreatic islet transplant survival. Proc Natl Acad Sci USA. 2012; 109 (38): 15443-8. https://doi. org/10.1073/pnas.1018366109

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах