Открытия японских биохимиков, ломающие традиционные представления о превращении треонина и гистидина в организме человека и значение этих открытий в лечении уремии


Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

В традиционной биохимии существовало два устоявшихся стереотипа. Первый: все аминокислоты, как заменимые, так и незаменимые, в организме подвергаются обратимому переаминированию с α-кетокислотами, кроме лизина и треонина. При уремии возникает необходимость замещения в малобелковой диете незаменимых аминокислот их α-кетоаналогами в расчете на дальнейшее переаминирование последних, но при этом кетоаналоги лизина и треонина не используют, т.к. считают, что эти две аминокислоты не переаминируются. Японские биохимики еще в конце прошлого века доказали, что в отличие от лизина треонин подвергается переаминированию так же, как и другие аминокислоты. Второй: гистидин не синтезируется в животном организме, в т.ч. в человеческом. Но если для подавляющего большинства млекопитающих гистидин является незаменимой аминокислотой, то для здорового взрослого человека гистидин - заменимая аминокислота. И только в этом веке японские биохимики обнаружили фермент, катализирующий последнюю реакцию на пути биосинтеза гистидина, причем это открытие объясняет незаменимость/заменимость гистидина для того или иного вида животных, включая человека, а также резкое изменение статуса гистидина у больных уремией, что дает веские основания для введения гистидина в организм людей, страдающих почечной недостаточностью. В данной статье показаны эти открытия японских биохимиков и делаются выводы о практическом их применении при уремии

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

А. В Малиновский

Биофизприбор, СКТБ, филиал ФГУП ЭПМ ФМБА России

Email: info@biofizpribor.ru
инженер-технолог

Список литературы

  1. Майстер А. Биохимия аминокислот. М., 1961.
  2. Elliott D.F., Neuberger A. The irreversibility of the deamination of threonine in the rabbit and rat. Biochem. J. 1950;46:207-210.
  3. Meltzer H.L., Sprinson D.B. The synthesis of 4-C14, N15 - L-threonine and a study of its metabolism, J. Biol. Chem. 1952;197:461-473.
  4. Березов Т.Т. Обмен аминокислот нормальных тканей и злокачественных опухолей. М., 1969.
  5. Noguchi T., Okuno E., Kido R. Idenity of isoenzyme 1 of histidine-pyruvate aminotransferase with serine-pyruvate aminotransferase. Biochem. J. 1976;159:607-613.
  6. Ishikawa T., Okuno E., Tsujimoto M., Kido R. Kynurenine-pyruvate aminotransferase in rat kidney and brain. Adv. Exp. Med. Biol. 1991;294:567-572.
  7. Barret G. Chemistry and biochemistry of the amino acids. Londmn: CHAPMAN & HALL. 2012. 684р.
  8. Okuno E., Minatogawa Y., Nakamura M., et al. Crystallization and characterization of human liver kynurenine-glyoxylate aminotransferase. Identity with alanine-glyoxylate aminotransferase and serine-pyruvate aminotransferase. Biochem. J. 1980;189:581-590.
  9. Okuno E., Tsujimoto M., Nakamura M., Kido R. 2-Aminoadipate-2-oxoglutarate aminotransferase isoenzymes in human liver: a plausible physiological role in lysine and tryptophan metabolism. Enzyme Protei. 1993;47:136-148.
  10. Koppe L., Cassani de Oliveira M., Fouque D. Ketoacid Analogues Supplementation in Chronic Kidney Disease and Future Perspectives. Nutrients. 2019;11(9):2071.
  11. Rose W.C. The nutritive significance of the amino acids and certain related compounds. Sci. 1937;86:298-300.
  12. Rose W.C. Amino acid requirements of man. Fed. Proc. 1949;8(2):546-552.
  13. Levy L., Coon M.J. Hystidine synthesis in yeast and human liver. Federation Proc. 1952;11:248.
  14. Штрауб Ф.Б. Биохимия. Будапешт, 1963.
  15. Wadud S., Onodera R., Or-Rashid M.M. Synthesis of histidine in liver and kidney of cattle and swine. Anim. Sci. 2001;72:253-256.
  16. Onodera R. Essentiality of Histidine in Ruminant and Other Animals Including Human Beings. Asian-Aust. J. Anim. Sci. 2003;16(3):445-445.
  17. Stifel F.B., Herman R.H. Is histidine an essential amino acid in man?Am. J. Clin. Nutr. 1972;25(2):182-185.
  18. Sheng Y.B., Badger T.M. Incorporation of 15NH4Cl into histidine in adult man. J. Nutr. 1977;107(4):621-630.
  19. Swendseid M.E. Essential amino acid requirements. A revew: University of California. 1981.
  20. Ross A.C., Caballero B., Cousins R.J., et al. Modern Nutrition in health and disease. Eleventh Edition Copyright© 2014, 2006, 1999. Lippincott Williams & Wilkins, a Wolters Kluwer business.
  21. Bergstrom J., Furst P.,Josephson B.,Noree L.O. Improvement of nitrogen balance in a uremic patient by the addition of histidine to essential amino acid solutions given intravenously. Life Sci. 1970;9(14):787-794.
  22. Alvestrand A., Furst P., Bergstrom J. Plasma and muscle free amino acids in uremia: influence of nutrition with amino acids. Clin. Nephrol. 1982;18(6):297-305.
  23. Visek W.J. An update of concepts of essential amino acids. Ann. Rev. Nutr. 1984;4:137-155.
  24. Watanabe M., Suliman M.E., Qureshi A.R., et al. Consequences of low plasma histidine in chronic kidney disease patients: associations with inflammation, oxidative stress, and mortality.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах