Методы оценки эффективности использования костных морфогенетических белков при спондилодезе

Обложка


Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Обоснование. На сегодняшний день ростовые факторы, в частности костные морфогенетические белки, в составе костно-пластических материалов находят широкое применение для ускорения регенерации костной ткани после травм или заболеваний опорно-двигательного аппарата. Существуют способы оценки эффективности использования данных белков, такие как методы медицинской визуализации и определения специфических маркеров. Потеря костной массы часто происходит после травм или повреждений, в том числе хирургических вмешательств. Быстрое нарушение костеобразования и увеличение резорбции кости, отражаемые биохимическими маркерами метаболизма кости, могут способствовать потере костной массы. Поэтому обнаружение данных маркеров у пациентов после спондилодеза с использованием костных морфогенетических белков может помочь оценить эффективность данной терапии на различных этапах наблюдения в постоперационном периоде.

Благодаря широкому применению костных морфогенетических белков, их терапевтическую эффективность все чаще можно увидеть в повседневной рентгенологической практике. Рентгенограмма или компьютерная томография обычно используются для оценки эффективности хирургического вмешательства. Магнитно-резонансная томография может быть полезным дополнением к ним, однако, анализ ее результатов со временем начинает зависеть от артефактов, связанных с металлоконструкцией.

В литературе представлено много информации об исходах спондилодеза с использованием костных морфогенетических белков, но рентгенографические данные, а также сведения об обнаружении специфических маркеров и их применении при данном оперативном вмешательстве немногочисленны.

Цель работы — описать существующие и возможные методы оценки эффективности использования костных морфогенетических белков при спондилодезе.

Материалы и методы. По базам данных PubMed, Embase, Cochrane Database и Google Scholar проведен всесторонний поиск литературы, демонстрирующей возможные методы оценки эффективности использования костных морфогенетических белков при спондилодезе.

Результаты. Приведены различные способы определения эффективности использования костных морфогенетических белков при спондилодезе на основе анализа результатов доклинических и клинических исследований.

Заключение. Необходимы дальнейшие доклинические и клинические исследования с возможностью изучения эффективности применения костных морфогенетических белков при спондилодезе.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Урал Фаритович Мухаметов

Республиканская клиническая больница им. Г.Г. Куватова

Email: ufa.rkbkuv@doctorrb.ru
ORCID iD: 0000-0003-3694-3302

канд. мед. наук

Россия, Уфа

Сергей Владимирович Люлин

Медицинский центр «Кармель»

Email: carmel74@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-2549-1059
SPIN-код: 4968-8680
Scopus Author ID: 6701421057

д-р мед. наук

Россия, Челябинск

Дмитрий Юрьевич Борзунов

Уральский государственный медицинский университет

Email: borzunov@bk.ru
ORCID iD: 0000-0003-3720-5467
SPIN-код: 6858-8005
Scopus Author ID: 17433431500

д-р мед. наук, профессор

Россия, Екатеринбург

Ильгиз Фанилевич Гареев

Башкирский государственный медицинский университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: ilgiz_gareev@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-4965-0835
Scopus Author ID: 57206481534
Россия, Уфа

Список литературы

  1. Reid P.C., Morr S., Kaiser M.G. State of the union: a review of lumbar fusion indications and techniques for degenerative spine disease // J. Neurosurg. Spine. 2019. Vol. 31, No. 1. P. 1–14. doi: 10.3171/2019.4.SPINE18915
  2. Siddiqui M.M., Sta Ana A.R., Yeo W., Yue W.M. Bone morphogenic protein is a viable adjunct for fusion in minimally invasive transforaminal lumbar interbody fusion // Asian Spine J. 2016. Vol. 10, No. 6. P. 1091–1099. doi: 10.4184/asj.2016.10.6.1091
  3. Lowery J.W., Rosen V. Bone morphogenetic protein-based therapeutic approaches // Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2018. Vol. 10, No. 4. P. a022327. doi: 10.1101/cshperspect.a022327
  4. de Kunder S.L., van Kuijk S.M.J., Rijkers K. et al. Transforaminal lumbar interbody fusion (TLIF) versus posterior lumbar interbody fusion (PLIF) in lumbar spondylolisthesis: a systematic review and meta-analysis // Spine J. 2017. Vol. 17, No. 11. P. 1712–1721. doi: 10.1016/j.spinee.2017.06.018
  5. Burke J.F., Dhall S.S. Bone morphogenic protein use in spinal surgery // Neurosurg. Clin. N. Am. 2017. Vol. 28, No. 3. P. 331–334. doi: 10.1016/j.nec.2017.03.001
  6. Formica M., Zanirato A., Cavagnaro L. et al. Extreme lateral interbody fusion in spinal revision surgery: clinical results and complications // Eur. Spine J. 2017. Vol. 26, No. Suppl 4. P. 464–470. doi: 10.1007/s00586-017-5115-6
  7. Zeng Z.Y., Xu Z.W., He D.W. et al. Complications and prevention strategies of oblique lateral interbody fusion technique // Orthop. Surg. 2018. Vol. 10, No. 2. P. 98–106. doi: 10.1111/os.12380
  8. Mendenhall S.K., Priddy B.H., Mobasser J.P., Potts E.A. Safety and efficacy of low-dose rhBMP-2 use for anterior cervical fusion // Neurosurg. Focus. 2021. Vol. 50, No. 6. P. E2. doi: 10.3171/2021.3.FOCUS2171
  9. Ye F., Zeng Z., Wang J. et al. Comparison of the use of rhBMP-7 versus iliac crest autograft in single-level lumbar fusion: a meta-analysis of randomized controlled trials // J. Bone Miner. Metab. 2018. Vol. 36, No. 1. P. 119–127. doi: 10.1007/s00774-017-0821-z
  10. François S., Eder V., Belmokhtar K. et al. Synergistic effect of human bone morphogenic protein-2 and mesenchymal stromal cells on chronic wounds through hypoxia-inducible factor-1 α induction // Sci. Rep. 2017. Vol. 7, No. 1. P. 4272. doi: 10.1038/s41598-017-04496-w
  11. Szulc P. Biochemical bone turnover markers in hormonal disorders in adults: a narrative review // J. Endocrinol. Invest. 2020. Vol. 43, No. 10. P. 1409–1427. doi: 10.1007/s40618-020-01269-7
  12. Weisbrod L.J., Arnold P.M., Leever J.D. Radiographic and CT evaluation of recombinant human bone morphogenetic protein-2-assisted cervical spinal interbody fusion // Clin. Spine Surg. 2019. Vol. 32, No. 2. P. 71–79. doi: 10.1097/BSD.0000000000000720
  13. Florencio-Silva R., Sasso G.R., Sasso-Cerri E. et al. Biology of bone tissue: Structure, function, and factors that influence bone cells // Biomed. Res. Int. 2015. Vol. 2015. P. 421746. doi: 10.1155/2015/421746
  14. Tiwari A.K., Goyal A., Prasad J. Modeling cortical bone adaptation using strain gradients // Proc. Inst. Mech. Eng. H. 2021. Vol. 235, No. 6. P. 636–654. doi: 10.1177/09544119211000228
  15. Kylmaoja E., Nakamura M., Tuukkanen J. Osteoclasts and remodeling based bone formation // Curr. Stem Cell Res. Ther. 2016. Vol. 11, No. 8. P. 626–633. doi: 10.2174/1574888x10666151019115724
  16. Kenkre J.S., Bassett J. The bone remodelling cycle // Ann. Clin. Biochem. 2018. Vol. 55, No. 3. P. 308–327. doi: 10.1177/0004563218759371
  17. Katsimbri P. The biology of normal bone remodeling // Eur. J. Cancer Care (Engl). 2017. Vol. 26, No. 6. doi: 10.1111/ecc.12740
  18. Bellido T. Osteocyte-driven bone remodeling // Calcif. Tissue Int. 2014. Vol. 94, No. 1. P. 25–34. doi: 10.1007/s00223-013-9774-y
  19. Delaisse J.M., Andersen T.L., Kristensen H.B. et al. Re-thinking the bone remodeling cycle mechanism and the origin of bone loss // Bone. 2020. Vol. 141. P. 115628. doi: 10.1016/j.bone.2020.115628
  20. Farlay D., Bala Y., Rizzo S. et al. Bone remodeling and bone matrix quality before and after menopause in healthy women // Bone. 2019. Vol. 128. P. 115030. doi: 10.1016/j.bone.2019.08.003
  21. Chew C.K., Clarke B.L. Biochemical testing relevant to bone // Endocrinol. Metab. Clin. North Am. 2017. Vol. 46, No. 3. P. 649–667. doi: 10.1016/j.ecl.2017.04.003
  22. Zaitseva O.V., Shandrenko S.G., Veliky M.M. Biochemical markers of bone collagen type I metabolism // Ukr Biochem. J. 2015. Vol. 87, No. 1. P. 21–32. doi: 10.15407/ubj87.01.021
  23. Khashayar P., Meybodi H.A., Amoabediny G., Larijani B. Biochemical markers of bone turnover and their role in osteoporosis diagnosis: a narrative review // Recent Pat. Endocr. Metab. Immune Drug Discov. 2015. Vol. 9, No. 2. P. 79–89. doi: 10.2174/1872214809666150806105433
  24. Chapurlat R.D., Confavreux C.B. Novel biological markers of bone: from bone metabolism to bone physiology // Rheumatology (Oxford). 2016. Vol. 55, No. 10. P. 1714–1725. doi: 10.1093/rheumatology/kev410
  25. Johansson H., Odén A., Kanis J.A. et al. A meta-analysis of reference markers of bone turnover for prediction of fracture // Calcif. Tissue Int. 2014. Vol. 94, No. 5. P. 560–567. doi: 10.1007/s00223-014-9842-y
  26. Pagani F., Francucci C.M., Moro L. Markers of bone turnover: biochemical and clinical perspectives // J. Endocrinol. Invest. 2005. Vol. 28, No. 10 Suppl. P. 8–13.
  27. Camozzi V., Tossi A., Simoni E. et al. Role of biochemical markers of bone remodeling in clinical practice // J. Endocrinol. Invest. 2007. Vol. 30, No. 6 Suppl. P. 13–17.
  28. Yoon B.H., Yu W. Clinical utility of biochemical marker of bone turnover: fracture risk prediction and bone healing // J. Bone Metab. 2018. Vol. 25, No. 2. P. 73–78. doi: 10.11005/jbm.2018.25.2.73
  29. Kwon S., Wang A.H., Sadowski C.A. et al. Urinary bone turnover markers as target indicators for monitoring bisphosphonate drug treatment in the management of osteoporosis // Curr. Drug Targets. 2018. Vol. 19, No. 5. P. 451–459. doi: 10.2174/1389450118666170704143529
  30. Tacey A., Hayes A., Zulli A., Levinger I. Osteocalcin and vascular function: is there a cross-talk? // Mol. Metab. 2021. Vol. 49. P. 101205. doi: 10.1016/j.molmet.2021.101205
  31. Komori T. What is the function of osteocalcin? // J. Oral Biosci. 2020. Vol. 62, No. 3. P. 223–227. doi: 10.1016/j.job.2020.05.004
  32. Gunsser J., Hermann R., Roth A., Lupp A. Comprehensive assessment of tissue and serum parameters of bone metabolism in a series of orthopaedic patients // PLoS One. 2019. Vol. 14, No. 12. P. e0227133. doi: 10.1371/journal.pone.0227133
  33. Parveen B., Parveen A., Vohora D. Biomarkers of osteoporosis: an update // Endocr. Metab. Immune Disord. Drug Targets. 2019. Vol. 19, No. 7. P. 895–912. doi: 10.2174/1871530319666190204165207
  34. Vimalraj S. Alkaline phosphatase: Structure, expression and its function in bone mineralization // Gene. 2020. Vol. 754. P. 144855. doi: 10.1016/j.gene.2020.144855
  35. Masrour Roudsari J., Mahjoub S. Quantification and comparison of bone-specific alkaline phosphatase with two methods in normal and paget’s specimens // Caspian J. Intern. Med. 2012. Vol. 3, No. 3. P. 478–483.
  36. Czech T., Oyewumi M.O. Overcoming barriers confronting application of protein therapeutics in bone fracture healing // Drug Deliv. Transl. Res. 2021. Vol. 11, No. 3. P. 842–865. doi: 10.1007/s13346-020-00829-x
  37. Spinella-Jaegle S., Roman-Roman S., Faucheu C. et al. Opposite effects of bone morphogenetic protein-2 and transforming growth factor-beta1 on osteoblast differentiation // Bone. 2001. Vol. 29, No. 4. P. 323–330. doi: 10.1016/s8756-3282(01)00580-4
  38. Zhang Y., Shuang Y., Fu H. et al. Characterization of a shorter recombinant polypeptide chain of bone morphogenetic protein 2 on osteoblast behavior // BMC Oral Health. 2015. Vol. 15. P. 171. doi: 10.1186/s12903-015-0154-z
  39. Jensen E.D., Pham L., Billington C.J. Jr. et al. Bone morphogenic protein 2 directly enhances differentiation of murine osteoclast precursors // J. Cell. Biochem. 2010. Vol. 109, No. 4. P. 672–682. doi: 10.1002/jcb.22462
  40. Sahin E., Orhan C., Balci T.A. et al. Magnesium picolinate improves bone formation by regulation of RANK/RANKL/OPG and BMP-2/Runx2 signaling pathways in high-fat fed rats // Nutrients. 2021. Vol. 13, No. 10. P. 3353. doi: 10.3390/nu13103353
  41. Seeherman H.J., Li X.J., Bouxsein M.L., Wozney J.M. rhBMP-2 induces transient bone resorption followed by bone formation in a nonhuman primate core-defect model // J. Bone Joint Surg. Am. 2010. Vol. 92, No. 2. P. 411–426. doi: 10.2106/JBJS.H.01732
  42. Benglis D., Wang M.Y., Levi A.D. A comprehensive review of the safety profile of bone morphogenetic protein in spine surgery // Neurosurgery. 2008. Vol. 62, No. 5 Suppl 2. P. ONS423–431; discussion ONS431. doi: 10.1227/01.neu.0000326030.24220.d8
  43. Drake M.T., Clarke B.L., Oursler M.J., Khosla S. Inhibitors for osteoporosis: biology, potential clinical utility, and lessons learned // Endocr. Rev. 2017. Vol. 38, No. 4. P. 325–350. doi: 10.1210/er.2015-1114
  44. Lemaire P.A., Huang L., Zhuo Y. et al. Chondroitin sulfate promotes activation of cathepsin K // J. Biol. Chem. 2014. Vol. 289, No. 31. P. 21562–21572. doi: 10.1074/jbc.M114.559898
  45. Kerschan-Schindl K., Hawa G., Kudlacek S. et al. Serum levels of cathepsin K decrease with age in both women and men // Exp. Gerontol. 2005. Vol. 40, No. 6. P. 532–535. doi: 10.1016/j.exger.2005.04.001
  46. Kaneko H., Arakawa T., Mano H. et al. Direct stimulation of osteoclastic bone resorption by bone morphogenetic protein (BMP)-2 and expression of BMP receptors in mature osteoclasts // Bone. 2000. Vol. 27, No. 4. P. 479–486. doi: 10.1016/s8756-3282(00)00358-6
  47. Yasuda H. Discovery of the RANKL/RANK/OPG system // J. Bone Miner. Metab. 2021. Vol. 39, № 1. P. 2–11. doi: 10.1007/s00774-020-01175-1
  48. Stuss M., Rieske P., Cegłowska A. et al. Assessment of OPG/RANK/RANKL gene expression levels in peripheral blood mononuclear cells (PBMC) after treatment with strontium ranelate and ibandronate in patients with postmenopausal osteoporosis // J. Clin. Endocrinol. Metab. 2013. Vol. 98, No. 5. P. E1007–E1011. doi: 10.1210/jc.2012-3885
  49. Tobeiha M., Moghadasian M.H., Amin N., Jafarnejad S. RANKL/RANK/OPG pathway: a mechanism involved in exercise-induced bone remodeling // Biomed. Res. Int. 2020. Vol. 2020. P. 6910312. doi: 10.1155/2020/6910312
  50. Robling A.G., Bonewald L.F. The osteocyte: new insights // Annu. Rev. Physiol. 2020. Vol. 82. P. 485–506. doi: 10.1146/annurev-physiol-021119-034332
  51. Kužma M., Jackuliak P., Killinger Z., Payer J. Parathyroid hormone-related changes of bone structure // Physiol. Res. 2021. Vol. 70, No. Suppl 1. P. S3–S11. doi: 10.33549/physiolres.934779
  52. Compston J.E. Skeletal actions of intermittent parathyroid hormone: effects on bone remodelling and structure // Bone. 2007. Vol. 40, No. 6. P. 1447–1452. doi: 10.1016/j.bone.2006.09.008
  53. Chen T., Wang Y., Hao Z. et al. Parathyroid hormone and its related peptides in bone metabolism // Biochem. Pharmacol. 2021. Vol. 192. P. 114669. doi: 10.1016/j.bcp.2021.114669
  54. Henssler L., Kerschbaum M., Mukashevich M.Z. et al. Molecular enhancement of fracture healing — Is there a role for Bone Morphogenetic Protein-2, parathyroid hormone, statins, or sclerostin-antibodies? // Injury. 2021. Vol. 52 Suppl 2. P. S49–S57. doi: 10.1016/j.injury.2021.04.068
  55. Issack P.S., Lauerman M.H., Helfet D.L. et al. Alendronate inhibits PTH (1-34)-induced bone morphogenetic protein expression in MC3T3-E1 preosteoblastic cells // HSS J. 2007. Vol. 3, No. 2. P. 169–172. doi: 10.1007/s11420-007-9042-7
  56. Jiang D., Franceschi R.T., Boules H., Xiao G. Parathyroid hormone induction of the osteocalcin gene. Requirement for an osteoblast-specific element 1 sequence in the promoter and involvement of multiple-signaling pathways // J. Biol. Chem. 2004. Vol. 279, No. 7. P. 5329–5337. doi: 10.1074/jbc.M311547200
  57. Williams A.L., Gornet M.F., Burkus J.K. CT evaluation of lumbar interbody fusion: current concepts // AJNR Am. J. Neuroradiol. 2005. Vol. 26, No. 8. P. 2057–2066.
  58. Smoljanović T., Grgurević L., Jelić M. et al. Regeneration of the skeleton by recombinant human bone morphogenetic proteins // Coll. Antropol. 2007. Vol. 31, No. 3. P. 923–932.
  59. Feng J.T., Yang X.G., Wang F. et al. Efficacy and safety of bone substitutes in lumbar spinal fusion: a systematic review and network meta-analysis of randomized controlled trials // Eur. Spine J. 2020. Vol. 29, No. 6. P. 1261–1276. doi: 10.1007/s00586-019-06257-x
  60. Fu R., Selph S., McDonagh M. et al. Effectiveness and harms of recombinant human bone morphogenetic protein-2 in spine fusion: a systematic review and meta-analysis // Ann. Intern. Med. 2013. Vol. 158, No. 12. P. 890–902. doi: 10.7326/0003-4819-158-12-201306180-00006
  61. Liu S., Wang Y., Liang Z. et al. Comparative clinical effectiveness and safety of bone morphogenetic protein versus autologous iliac crest bone graft in lumbar fusion: a meta-analysis and systematic review // Spine (Phila. Pa. 1976). 2020. Vol. 45, No. 12. P. E729–E741. doi: 10.1097/BRS.0000000000003372

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© ООО "Эко-Вектор", 2022


СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 71733 от 08.12.2017.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах