Калориметрия плавления ядер клеток печени крысы в присутствии ионов магния

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

С помощью метода диффенциальной сканирующей калориметрии определили термодинамические параметры деконденсации внутриядерного хроматина клеток печени крысы, индуцированной понижением концентрации ионов магния от 5 до 0 мМ. Процесс плавления хроматина в диапазоне температур 70-100°С происходит в последовательности: плавление кор-гистонов, плавление релаксированной ДНК, плавление топологически напряженной ДНК. Было установлено, что Тпл и Д Н отдельных пиков также зависят от концентрации ионов Mg2+ в буфере. В ядрах с конденсированным хроматином ионы Mg2+ в концентрации 5 мМ существенно в сравнении с развернутым хроматином увеличивали Тпл кор-гистонов (на ~7°C), но при этом понижали Тпл ядерной ДНК как в релаксированном, так и в напряженном состоянии (на ~2.5°С и ~7.5°С соответственно). При этом в присутствии ионов Mg2+ энтальпия плавления пиков существенно увеличивалась. В то же время снижение полимерности внутриядерной ДНК нивелирует стабилизирующее кор-гистоны действие ионов Mg2+. Повышение концентрации ионов Mg2+ выше 5 мМ вызывает появление нового пика с Тпл выше 100°С, который, возможно, отражает термическое поведение неких Mg-индуцированных агрегатов. Обсуждаются возможные механизмы, объясняющие особенности термического поведения хроматина внутри ядра.

Об авторах

Г. Я Коломийцева

НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова

Москва, Россия

А. Н Прусов

НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова

Email: prusov@belozersky.msu.ru
Москва, Россия

Е. А Коломийцева

МИРЭА - Российский технологический университет

Москва, Россия

Т. А Смирнова

НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова;ВНИИ сельскохозяйственной биотехнологии РАН

Москва, Россия

Список литературы

  1. E. I. Prieto and K. Maeshima, Essays Biochem., 63 (1), 133 (2019).
  2. J. R. Daban, Biochemistry, 39, 3861 (2000).
  3. G. Li and D. Reinberg, Curr. Opin. Genet. Dev., 21, 175 (2011).
  4. J. C. Hansen, Ann. Rev. Biophys. Biomol. Struct., 31, 361 (2002).
  5. В. Ю. Поляков, О. В. Зацепина, И. И. Киреев и др., Биохимия, 71, 6 (2006).
  6. Z. Zhou, R. Yan, W. Jiang, and J. M. K. Irudayaraj, Nanoscale Adv., 3 (4), 1019 (2021).
  7. M. Tark-Dame, R. van Driel, and D. W. Heermann, J. Cell Sci., 124 (6), 839 (2011).
  8. K. Maeshima, S. Tamura, J. C. Hansen, and Y. Itoh, Curr. Opin. Cell Biol., 64, 77 (2020).
  9. M. Egli, Chem. Biol., 9, 277 (2002).
  10. A. A. Kornyshev, D. J. Lee, S. Leikin, and A. Wynveen, Rev. Mod. Phys., 79, 943 (2007).
  11. A. G. Cherstvy, Phys. Chem. Chem. Phys., 13, 9942 (2011).
  12. Z. J. Tan and S. J. Chen, Biophys. J., 91 (2), 518 (2006).
  13. V. A. Bloomfield, Biopolymers, 44 (3), 269 (1997).
  14. P. M. Schwarz, A. Felthauser, T. M. Fletcher, and J. C. Hansen, Biochemistry, 35 (13), 4009-(1996).
  15. M. de Frutos, E. Raspaud, A. Leforestier, and F. Livolant, Biophys. J., 81 (2), 1127 (2001).
  16. C. A. Davey, and T. J. Richmond, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99 (17), 11169 (2002).
  17. A. Bertin, S. Mangenot, M. Renouard, et al., Biophys J., 93, 3652 (2007).
  18. N. Korolev, A. Allahverdi, Ye. Yang, et al., Biophys. J., 99, 1896 (2010).
  19. A. Zinchenko, N. V. Berezhnoy, S. Wang, et al., Nucl. Acids Res., 46, 635 (2018).
  20. M. Krafcikova, S. Dzatko, C. Caron, et al., J. Am. Chem. Soc., 141 (34), 13281 (2019).
  21. J. Ellenberg, A. Walter, C. Chapuis, and S. Huetol, J. Struct. Biol., 184 (3), 445 (2013).
  22. P. J. Giannasca, R. A. Horowitz, and C. L. Woodcock, J. Cell Sci., 105 (2), 551 (1993).
  23. T. Ohyama, Int. J. Mol. Sci., 20 (17), 4232 (2019).
  24. M. A. Billett and T. J. Hall, Nucl. Acids Res., 6 (8), 2929 (1979).
  25. Y. Shimamoto, S. Tamura, H. Masumoto, and K. Maeshima, Mol. Biol. Cell, 28 (11), 1580 (2017).
  26. S. Schnell and R. Hancock, Methods Mol. Biol., 463, 3 (2008).
  27. R. Hancock, Biochemistry (Mosc.), 83 (4), 326 (2018).
  28. R. Strick, P. L. Strissel, K. Gavrilov, and R. Levi-Setti, J. Cell Biol., 155 (6), 899 (2001).
  29. N. Korolev, O. V. Vorontsova, and L. Nordenskiold, Prog. Biophys. Mol. Biol., 95, 23 (2007).
  30. S. E. Farr, E. J. Woods, J. A. Joseph, et al., Nat. Commun., 12 (1), 2883 (2021).
  31. А. Н. Прусов, Т. А. Смирнова и Г. Я. Коломийцева, Биохимия, 80 (3), 427 (2015).
  32. А. С. Спирин, Биохимия, 23, 656 (1976).
  33. A. Prado, C. Puyo, J. Arlucea, et al., J. Colloid Interface Sci., 177 (1), 9 (1996).
  34. N. A. Touchette and R. D. Cole, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 82, 2642 (1985).
  35. C. Balbi, M. L. Abelmoschi, L. Gogioso, S. Parodi, et al., Biochemistry, 28, 3220 (1989).
  36. C. Nicolini, A. Diaspro, L. Vergani, and G. Cittadini, Int. J. Biol. Macromol., 10, 137 (1988).
  37. M. Almagor and R. D. Cole, Biochemistry, 28, 5688 (1989).
  38. N. A. Touchette and R. D. Cole, Biochemistry, 31, 1842 (1992).
  39. A. N. Prusov, G. Ya. Kolomijtseva, and T. A. Smirnova, Pharmaceut. Biol., 55, 687 (2017).
  40. B. Cavazza, G. Brizzolara, G. Lazzarini, et al., Biochemistry, 30 (37), 9060 (1991).
  41. C. Balbi, P. Sanna, P. Barboro, et al., Biophys. J., 77 (5), 2725, (1999).
  42. S. Noriega, G. Budhiraja, and A. Subramanian, Int. J. Biochem. Cell Biol., 44 (8), 1331 (2012).
  43. M. Almagor and R. D. Cole, J. Biol. Chem., 264, 6515 (1989).
  44. А. Н. Прусов, Т. А. Смирнова и Г. Я. Коломийцева, Биохимия, 83 (10), 1534 (2018).
  45. Z. Darzynkiewicz, F. Traganos, T. Sharpless, and M. R. Melamed, J. Cell Biol., 68 (1), 1(1976).
  46. X. Ni and R. D. Cole, Biochemistry, 33 (31), 9276 (1994).
  47. I. Sissoeff, J. Grisvard, and E. Guill6, Prog. Biophys. Mol. Biol., 31 (2), 165 (1976).
  48. Y. P. Blagoi, V. A. Sorokin, V. A. Valeyev, et al., Biopolymers, 17 (5), 1103 (1978).
  49. А. П. Власов, Л. И. Яхонтова и В. Т.Андрианов, Биофизика, 36 (3), 437(1991).
  50. K. Serec, S. D. Babic, R. Podgornik and S. Tomic, Nucl. Acids Res., 44, 178456 (2016).
  51. I. Koltover, K. Wagner, and C. R. Safinya, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 97 (26), 14046 (2000).
  52. A. A. Kornyshev and S. Leikin, J. Chem. Phys., 107, 3656 (1997).
  53. A. G. Cherstvy and A. A. Kornyshev, J. Phys. Chem., 109 (26), 13024 (2005).
  54. A. G. Cherstvy and V. B. Teif, J. Biol. Phys., 39 (3), 363 (2013).
  55. Zh.-L. Zhang, Y. Y. Wu, K. Xi, et al., Biophys. J., 113, 517 (2017).
  56. G. R. Clark, C. J. Squire, L. J. Baker, et al., Nucl. Acids Res., 28 (5), 1259 (2000).
  57. L. McFail-Isom, X. Shui, and L. Williams, Biochemistry, 37 (49), 17105 (1998).
  58. J. E. Morgan, J. W. Blankenship, and H. R. Matthews, Arch. Biochem. Biophys., 246 (1), 225 (1986).
  59. G. S. Ott, R. Ziegler, and W. R. Bauer, Biochemistry, 14 (15), 3431 (1975).
  60. J. G. Duguid, V. A. Bloomfield, J. M. Benevides, and G. J. Thomas, Jr., Biophys. J., 69 (6), 2623 (1995).

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2023