Идентификация мелиттинподобных белков с молекулярной массой 67 кДа, взаимодействующих с Na⁺/K⁺-ATPазой

Установлено, что мелиттин, пептид из яда пчелы, взаимодействует со многими белками, включая белки-мишени кальмодулина и ионтранспортирующие АТРазы Р-типа. Предполагается, что мелиттин имитирует белковый модуль, участвующий в белок-белковых взаимодействиях внутри клеток. Ранее методом перекрестной иммунопреципитации установлено, что натрий-калиевая ATPаза (Na⁺/K⁺-АТРаза), содержащая α1-изоформу каталитической субъединицы, соосаждается с белком с молекулярной массой около 70 кДа, взаимодействующим с антителами против мелиттина. В присутствии специфического ингибитора Na⁺/K⁺-АТРазы (уабаина) количество белка с молекулярной массой 70 кДа, взаимодействующего с Na⁺/K⁺-АТРазой, возрастает. Для идентификации мелиттинподобного белка в почках мыши использовали метод аффинной хроматографии с иммобилизованными антителами, специфичными к мелиттину. В результате получена фракция мелиттинподобных белков с молекулярной массой около 70 кДа. Методом масс-спектрометрического анализа установлено, что в полученной белковой фракции содержится три молекулярных шаперона из суперсемейства Hsp70: митохондриальный mtHsp70 (морталин), Hsp73, Grp78 эндоплазматического ретикулума. Эти данные позволяют предполагать, что шапероны из суперсемейства Hsp70 содержат мелиттинподобный модуль.