Why Do Proteins Fold into Unique 3D Structures? And Other Questions…

Capa

Citar

Texto integral

Acesso aberto Acesso aberto
Acesso é fechado Acesso está concedido
Acesso é fechado Somente assinantes

Resumo

The article briefly reviews the history of the development of ideas about the dynamics of proteins and other biopolymers and notes the significant contribution of V.I. Goldansky in organizing and conducting these studies in Russia. The modern development of earlier ideas about the dynamics of biopolymers and protein folding is discussed. It is shown that folding is not an isolated problem and is related to the fundamental dynamic properties of linear polymers in the condensed phase. Analytical methods using approaches based on multidimensional geometry show that the viscosity of the medium is one of the most important factors that determines the rules for the movement of a representative point along the ultramultidimensional potential energy surface (PES). These rules lead to the concentration of trajectories in those regions of the configuration space of a macromolecule that correspond to relatively smooth PES regions, which is important for understanding the reasons for the stability of the results of calculations of large systems using the molecular dynamics (MD) method, despite the fundamental inaccuracy in determining the available force fields. This article also briefly describes a new approach to determine and study the properties of a multidimensional PES, which is based on the features of the topology of the configuration space of linear polymers (and biopolymers), symmetry with respect to permutations of identical chain links, and Morse theory for studying the topography of multidimensional surfaces. Under certain conditions, this approach gives observable analytical results for the topography of the PES and the free energy surface (FES) of a macromolecule and makes it possible to relate the rather heterogeneous results of experiments on protein folding from a unified point of view. At the same time, a new formulation appears for a number of fundamental and controversial issues related to the physical laws of the formation of living systems. In particular, a connection is traced between the temperature regime on the planet and the chemical realization of the energy of nonvalent interactions in a macromolecule, which are necessary for the formation of unique spatial structures of biopolymers.

Sobre autores

K. Shaitan

Moscow State University

Autor responsável pela correspondência
Email: shaytan@ya.ru
Moscow, Russia

Bibliografia

  1. Nurse P. // Nature. 2021. V. 597. P. 305.
  2. Anfinsen C.B. // Science. 1973. V. 181 (4096). P. 223; https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)64176-6
  3. Pauling L. The Nature of the Chemical Bond. 3rd Ed. Cornell Univ. Press, 1960.
  4. Levinthal C. // J. Chem. Phys. 1968. V. 65. № 1. P. 44.
  5. Dill K.A., MacCallum J.L. // Science. 2012. V. 338. P. 1042; https://doi.org/10.1126/science.1219021
  6. Finkelstein A.V., Bogatyreva N.S., Ivankov D.N., Garbuzynskiy S.O. // Biophys. Rev. 2022. V. 14. P. 1255; https://doi.org/10.1007/s12551-022-01000-1
  7. Eaton W.A. // J. Phys. Chem. B. 2021. V. 125. P. 3452; https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.1c00206
  8. Bryngelson J.D., Wolynes P.G. // J. Phys. Chem. 1989. V. 93. P. 6902.
  9. Wolynes P.G. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. № 25. P. 14249; doi.org/https://doi.org/10.1073/pnas.93.25.14249
  10. Onuchic J.N., Wolynes P.G. // Curr. Opin. Struct. Biol. 2004. V. 14. № 1. P. 70.
  11. Wolynes P.G. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. № 7. P. 2426; https://doi.org/10.1073/pnas.92.7.2426
  12. Shakhnovich E.I., Gutin A.M. // Stud. Biophys (Berlin). 1989. V. 132. P. 47.
  13. Sali A., Shakhnovich E., Karplus M. // Nature. 1994. V. 369(6477). P. 248.
  14. Jacobs W.M., Shakhnovich E.I. // J. Phys. Chem. B. 2018. V. 122(49). P. 11126; https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.8b05842
  15. Chekmarev S.F., Krivov S.V., Karplus M. // Ibid. 2005. V. 109(11). P. 5312; doi.org/https://doi.org/10.1021/jp047012h
  16. Chekmarev S.F. // Phys. Rev. E. 2019. V. 99. P. 022412; https://doi.org/10.1103/PhysRevE.99.022412
  17. Grosberg A.Y., Khokhlov A.R. Giant Molecules: Here, There, and Everywhere. 2nd Ed. Singapore: World Scientific Publ., 2011.
  18. Лифшиц И.М., Гросберг А.Ю., Хохлов А.Р. // УФН. 1979. Т. 127. С. 353.
  19. Khokhlov A.R., Khalatur P.G. // Physica A. 1998. Issues 1–4. V. 249. P. 253; https://doi.org/10.1016/s0378-4371(97)00473-1
  20. Orekhov P.S, Bozdaganyan M.E., Voskoboynikova N. et al. // Nanomaterials. 2022. V. 12. № 3. P. 361; https://doi.org/10.3390/nano12030361
  21. Voskoboynikova N., Orekhov P., Bozdaganyan M. et al. // Intern. J. Mol. Sci. 2021. V. 22. № 5. P. 2548; https://doi.org/10.3390/ijms22052548
  22. Методы компьютерного молекулярного моделирования для исследования полимеров и биополимеров / Под ред. Иванова В.А., Рабиновича А.Л., Хохлова А.Р. М.: Книжный дом Либроком, 2009.
  23. Шайтан К.В., Турлей Е.В., Голик Д.Н. и др. // Хим. физика. 2006. Т. 25. № 9. С. 31.
  24. Шайтан К.В. // Хим. физика. 2014. Т. 33. № 7. С. 53; https://doi.org/10.7868/S0207401X14070085
  25. Goldanskii V.I., Krupyanskii Y.F. // Q. Rev. Biophys. 1989. V. 22. № 1. P. 39.
  26. Krupyanskii Y.F., Goldanskii V.I., Parak F., Mössbauer R.L., Suzdalev I.P., Engelmann H. // Z. Naturforsch., C: Biosci. 1982. V. 37. № 1–2. P. 57.
  27. Krupyanskii Yu.F., Goldanskii V.I., Nienhaus G.U., Parak F. // Hyperfine Interact. 1990. V. 53. № 1–4. P. 59.
  28. Krupyanskiǐ Y.F., Shaǐtan K.V., Gol’danskiǐ V.I., Kurinov I.V., Rubin A.B., Suzdalev I.P. // Biophysics. 1987. V. 32. № 5. P. 820.
  29. Krupyanskiǐ Yu.F., Goldanskiǐ V.I. // Physics-Uspekhi. 2002. V. 45. № 11. P. 1131.
  30. Mossbauer R.L. // Hyperfine Interact. 1987. V. 33. P. 199; https://doi.org/10.1007/BF02394109
  31. Austin R.H., Beeson K.W., Eisenstein L., Frauenfelder H., Gunsalus I.C. // Biochem. 1975. V. 14(24). P. 5355.
  32. Frauenfelder H. // The Physics of Proteins. Ser. Biol. Med. Phys., Biomed. Eng. / Eds. Chan S.S., Chan W.S. N.Y.: Springer, 2010; https://doi.org/10.1007/978-1-4419-1044-8_12
  33. Кононенко А.А., Нокс П.П., Чаморовский С.К., Рубин А.Б., Лихтенштейн Г.И., Крупянскии Ю.Ф., Суздалев И.П., Гольданский В.И. // Хим. физика. 1986. Т. 5. № 6. С. 795.
  34. Шайтан К.В., Рубин А.Б. // Молекуляр. биология. 1980. Т. 14. С. 1323.
  35. Шайтан К.В., Рубин А.Б. // Биофизика. 1980. Т. 25. С. 796.
  36. Ebeling W., Schimansky-Gefer L., Romanovsky Y.M. Stochastic Dynamics of Reacting Biomolecules. Singapore: World Scientific Publ., 2003. P. 285; https://doi.org/10.1142/9789812795434_0010
  37. Rubin A.B., Shaitan K.V., Kononenko A.A., Chamorovsky S.K. // Photosynth. Res. 1989. V. 22. P. 219.
  38. Шайтан К.В., Рубин А.Б. // Молекуляр. биология. 1983. Т. 17. № 6. С. 1280.
  39. Шайтан К.В., Упоров И.В. // Хим. физика. 1984. Т. 3. № 10. С. 1416.
  40. Basovets S.K., Uporov I.V., Shaitan K.V., Krupyanskii Y.F., Kurinov I.V., Suzdalev I.P., Rubin A.B., Goldanskii V.I. // Hyperfine Interact. 1988. V. 39. № 4. P. 369; https://doi.org/10.1007/bf02397646
  41. Shaitan K.V., Mikhailyuk M.G., Plachinda A.S., Khromov V.I. // Russ. Chem. Bull. 2002. V. 51. № 12. P. 2196.
  42. Шайтан К.В., Михайлюк М.Г. // Хим. физика. 2001. Т. 20. № 2. С. 3.
  43. Шайтан К.В. // Биофизика. 1994. Т. 39. № 6. С. 949.
  44. Avetisov A., Bikulov A.H., Kozyrev S.V. // J. Phys. A: Math. Gen. 1999. V. 32. № 50. P. 8785; https://doi.org/10.1088/0305-4470/32/50/301
  45. Zabelskii D., Alekseev A., Kovalev K. et al. // Nat. Commun. 2020. V. 11. Article 5707; https://doi.org/10.1038/s41467-020-19457-7
  46. Armeev G.A., Kniazeva A.S., Komarova G.A., Kirpichnikov M.P., Shaytan A.K. // Nat. Commun. 2021. V. 12. Article 2387; https://doi.org/10.1038/s41467-021-22636-9
  47. Шайтан К.В. Биофизика. 2018. Т. 63. № 1. С. 5; https://doi.org/10.1134/S0006350918010165
  48. Шайтан К.В. // Биофизика. 2018. Т. 63. № 4. С. 629; https://doi.org/10.1134/S0006350918040152
  49. Шайтан К.В. // Биофизика. 2018. Т. 63. № 5. С. 850; https://doi.org/10.1134/S0006350918050214
  50. Шайтан К.В. // Биофизика. 2018. Т. 63. № 6. С. 1057; https://doi.org/10.1134/S0006350918060246
  51. Шайтан К.В. // Биофизика. 2022. Т. 67. № 3. С. 492; https://doi.org/10.1134/S0006350922030204
  52. Гольданский В.И., Кузьмин В.В. // УФН. 1989. Т. 157. № 1. С. 3; https://doi.org/10.3367/UFNr.0157.198901a.0003
  53. Аветисов В.А., Гольданский В.И. // УФН. 1996. Т. 166. № 8. С. 873; https://doi.org/10.3367/UFNr.0166.199608d.0873
  54. Академик Виталий Иосифович Гольданский. Избранные статьи, воспоминания / Под ред. акад. Берлина А.А. М.: Наука, 2007. С. 204; http://elib.biblioatom.ru/text/akademik-goldanskiy_2007/go,0/
  55. Edwards D.T., LeBlanc M.-A., Perkins T.T. // PNAS. 2021. V. 118. № 12 e2015728118; https://doi.org/10.1073/pnas.2015728118
  56. Borgia A., Williams P.M., Clarke J. // Ann. Rev. Biochem. 2008. V. 77(1). P. 101; https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.77.060706. 093102
  57. Kramer G., Boehringer D., Ban N., Bukau B. // Nat. Struct. Mol. Biol. 2009. V. 16. № 6. P. 589; https://doi.org/10.1038/nsmb.1614
  58. Бернал Д. Возникновение жизни. Пер. с англ. М.: Мир, 1969.
  59. Кунин Е.В. Логика случая. О природе и происхождении биологической эволюции. Пер. с англ. М.: Центр-полиграф, 2014.
  60. Stillinger F.H. Energy Landscapes, Inherent Structures, and Condensed-Matter Phenomena. Princeton Univ. Press, 2016.
  61. Wales D.J. Energy Landscapes. Cambridge Univ. Press, 2003.
  62. Frenkel D., Smit B. Understanding Molecular Simulation. Academic Press, 2002.
  63. Piana S., Klepeis J.L., Shaw D.E. // Curr. Opin. Struct. Biol. 2014. V. 24. P. 98; https://doi.org/10.1016/j.sbi.2013.12.006
  64. Эллиот Дж., Добер П. // Симметрия в физике. В 2 томах. Пер. с англ. Т. 1. М.: Мир, 1983.
  65. Макдональд И. // Симметрические функции и многочлены Холла. Пер. с англ. М.: Мир, 1985.
  66. Фоменко А.Т. // Дифференциальная геометрия и топология. Дополнительные главы. 2-ое изд. Ижевск: Ижевская республиканская тип., 1999.
  67. Зорич В.А. // Теория вероятностей и ее применение. 2017. Т. 62. № 2. С. 292; https://doi.org/10.4213/tvp5109
  68. Milnor J. // Morse Theory. Princeton Univ. Press, 1963.
  69. Hagen S.J. // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. V. 11. P. 385.
  70. Kramers H.A. // Physica (Utrecht). 1940. V.7. P. 284.
  71. Zwanzig R. // J. Chem. Phys. 1992. V. 97. P. 3587; https://doi.org/10.1063/1.462993
  72. Ландау Л.Д., Лифшиц Е.М. Теоретическая физика. Т. 1. Механика. М.: Наука, 1988.
  73. Шайтан К.В., Сарайкин С.С. // Биофизика. 2000. Т. 45. № 3. С. 407.
  74. Шайтан К.В., Попеленский Ф.Ю., Армеев Г.А. // Биофизика. 2017. Т. 62. № 3. С. 443; https://doi.org/10.1134/S0006350917030186
  75. Эрендженова А.А., Армеев Г.А., Шайтан К.В. // Биофизика. 2020. Т. 65. № 5. С. 860; https://doi.org/10.31857/S0006302920050026
  76. Шайтан К.В., Федик И.В. // Биофизика. 2015. Т. 60. № 3. С. 421; https://doi.org/10.1134/S0006350915030161
  77. Шайтан К.В., Ложников М.А., Кобельков Г.М. // Биофизика. 2016. Т. 61. № 4. С. 629; https://doi.org/10.1134/S0006350916040205
  78. Шайтан К.В., Ложников М.А., Кобельков Г.М. // Биофизика. 2017. Т. 62. № 2. С. 249; https://doi.org/10.1134/S0006350917020233
  79. Волькенштейн М.В. Конфигурационная статистика полимерных цепей. М.-Л.: Изд. АН СССР, 1959.
  80. Финкельштейн А.В., Птицын О.В. // Физика белка. М.: Книжный дом Ун-та, 2012. https://doi.org/10.13140/RG.2.1.1319.8320
  81. Gibbs Y.W. Elementary principles in statistical mechanics. New York: Charles Scribner’s Sons, 1902; https://doi.org/10.1017/CBO9780511686948
  82. Зигмунд А. // Тригонометрические ряды. Пер. с англ. Т. 2. М.: Мир, 1965.
  83. Розенфельд Б.А. // Многомерные пространства. Изд. 2-е. М.: Ленанд, 2021.
  84. Kubelka J., Hofrichter J., Eaton W.A. // Curr. Opin. Struct. Biol. 2004. V. 14. № 1. P. 76; https://doi.org/10.1016/j.sbi.2004.01.013
  85. Roder K., Wales D.J. // Front. Mol. Biosci. 2022. V. 9. Article 820792; https://doi.org/10.3389/fmolb.2022.820792
  86. Lee H., Cai W. Ewald summation for Coulomb interactions in a periodic supercell. Stanford Univ., 2009; http://micro.stanford.edu/mediawiki/images/4/46/ Ewald_notes.pdf
  87. Хир К. // Статистическая механика, кинетическая теория и стохастические процессы. Пер. с англ. М.: Мир, 1976.
  88. Lemak A.S., Balabaev N.K. // Mol. Simul. 1995. V. 15. P. 223.
  89. Шайтан К.В., Сарайкин С.С. // Журн. физ. химии. 2002. Т. 76. № 6. С. 1101; https://www.elibrary.ru/download/elibrary_44545193_46227090.pdf
  90. Голо В.Л., Шайтан К.В. // Биофизика. 2002. Т. 47. № 4. С. 611.
  91. Golo V.L., Salnikov Vl.N., Shaitan K.V. // Phys. Rev. E. 2004. V. 70. P. 046130; https://doi.org/10.1103/PhysRevE.70.046130
  92. Yolamanova M., Meier C., Shaytan A.K. et al. // Nat. Nanotechnol. 2013. V. 8. № 2. P. 130; https://doi.org/10.1038/nnano.2012.248

Arquivos suplementares

Arquivos suplementares
Ação
1. JATS XML
Baixar
2.

Baixar (35KB)
Metadados
3.

Baixar (95KB)
Metadados
4.

Baixar (302KB)
Metadados
5.

Baixar (49KB)
Metadados
6.

Baixar (345KB)
Metadados
7.

Baixar (638KB)
Metadados
8.

Baixar (405KB)
Metadados
9.

Baixar (82KB)
Metadados

Declaração de direitos autorais © К.В. Шайтан, 2023