Отправить статью по E-mail Природные дикарбонилы ингибируют пероксидазную активность пероксиредоксинов
- Авторы: Ланкин В.З.1, Шарапов М.Г.2, Гончаров Р.Г.2, Тихазе А.К.1, Новоселов В.И.2
-
Учреждения:
- Национальный медицинский исследовательский центр кардиологии Минздрава РФ
- Институт биофизики клетки Российской Академии наук
- Выпуск: Том 485, № 3 (2019)
- Страницы: 377-380
- Раздел: Биохимия, биофизика, молекулярная биология
- URL: https://journals.eco-vector.com/0869-5652/article/view/12896
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0869-56524853377-380
- ID: 12896
Цитировать
Полный текст
Аннотация
Установлено, что рекомбинантные пероксиредоксины человека (Prx1, Prx2, Prx4 и Prx6) ингибируют природные дикарбонилы, образующиеся при свободнорадикальном окислении ненасыщенных липидов (малоновый диальдегид) и окислительных превращениях глюкозы (глиоксаль, метилглиоксаль). Обсуждается возможная роль снижения активности пероксиредоксинов при окислительном и карбонильном стрессе в качестве важного фактора, включающего молекулярные механизмы повреждения стенки сосудов при атеросклерозе и сахарном диабете.
Об авторах
В. З. Ланкин
Национальный медицинский исследовательский центр кардиологии Минздрава РФ
Автор, ответственный за переписку.
Email: lankin941@mail.ru
Россия, Москва
М. Г. Шарапов
Институт биофизики клетки Российской Академии наук
Email: lankin941@mail.ru
Россия, Пущино Московской обл.
Р. Г. Гончаров
Институт биофизики клетки Российской Академии наук
Email: lankin941@mail.ru
Россия, Пущино Московской обл.
А. К. Тихазе
Национальный медицинский исследовательский центр кардиологии Минздрава РФ
Email: lankin941@mail.ru
Россия, Москва
В. И. Новоселов
Институт биофизики клетки Российской Академии наук
Email: lankin941@mail.ru
Россия, Пущино Московской обл.
Список литературы
- Seo M. S., Kang S. W., Kim K., et al. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. № 27. P. 20 346-20 354.
- Hofmann B., Hecht H. H., Flohe L. // Peroxiredoxins. 2002. Biol. Chem. V. 383. № 3/4. P. 347-364.
- Manevich Y., Shuvaeva T., Dodia C., et al. // Arch. Biochem. Biophys. 2009. V. 485. P. 139-149.
- Kinnula V. L., Lehtonen S., Kaarteenaho-Wiik R., et al. // Thorax. 2002. V. 57. № 2. P. 157-164.
- Шарапов М.Г., Гончаров Р.Г., Гордеева А.Е. и др. // ДАН. 2016. Т. 471. № 2. С. 241-244.
- Lankin V., Konovalova G., Tikhaze A., et al. // Mol. Cell. Biochem. 2014. V. 395. № 1/2. P. 241-252.
- Chapple S.J., Cheng X., Mann G.E. // Redox Biol. 2013. V. 1. № 5. P. 319-31.
- Ланкин В.З., Шумаев К.Б., Тихазе А.К., Курганов Б.И. // ДАН. 2017. Т. 475. № 6. С. 706-709.
- Sharapov M. G., Penkov N. V., Gudkov S. V., at al. // Biophysics. 2018. V. 63. № 2. P. 17-24.
- Kang S. W., Baines I. C., Rhee S.G. // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 6303-6311.
- WoodZ.A., Schroder E., Robin Harris J., Poole L. B. // Trends Biochem. Sci. 2003. V. 28. № 1. P. 32-40.
- Nelson K.J., Perkins A., Van Swearingen A.E.D., et al. // Antioxid. Redox Signal. 2018. V. 28. № 7. P. 521-536.
- Lo T. W.C., Westwood M. E., McLellan A.C., et al. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 32 299-32 305.
- Zeng J., Davies M. J. // Chem. Res. Toxicol. 2006. V. 19. № 12. P. 1668-1676.
- Okado-Matsumoto A., Matsumoto A., Fujii J., Tanigu- chi N. // J. Biochem. 2000. V. 127. № 3. P. 493-501.
Дополнительные файлы
