Теоретические и технологические основы нейропептидомики (обзор)


Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Адаптация организма человека к изменчивым факторам внутренней и внешней среды невозможна без нормальной регуляции деятельности органов и систем. Нейропептиды - биологически активные соединения, синтез которых происходит преимущественно в клетках центральной нервной системы, играют определяющую роль в механизмах памяти, обучения, сна, регулируют процессы обмена веществ, поддержания гомеостаза. Эти соединения используются в качестве лекарственных препаратов -нейропротекторов при нейродегенерации. Проведен анализ отечественной и зарубежной литературы, содержащей информацию о современном состоянии и перспективах развития нейропептидомики, ориентированной на изучение спектра пептидов головного мозга в норме и при патологии. Нейропептиды являются регуляторами функциональной активности клеток центральной нервной системы в норме и при патологии, активно участвуя в патогенезе нарушений развития, ишемического и травматического повреждения головного мозга, хронической нейродегенерации. Авторами рассмотрены возможности применения модификаций различных аналитических методов (хроматографических, масс-спектрометрических и хромато-масс-спектрометрических) и их комбинаций в биомедицинских исследованиях и при поисках биомаркеров. Пептидомика позволяет получить информацию о белках малой массы и продуктах протеолитической деградации белков. Нейропептиды обладают избирательной проницаемостью через гематоэнцефалический барьер, поэтому комплекс пептидов может служить индикатором патологических процессов и использоваться в качестве маркеров ранних стадий заболевания или медиаторов патологических процессов. Из множества чувствительных и специфичных методов исследования нейропептидов масс-спектрометрия (МС) становится ведущей технологией в пептидомике. Эта платформа идеально подходит для анализа метаболизма лекарственных средств, терапевтического мониторинга лекарственных средств, протеомики, метаболомики, анализа объектов окружающей среды, пищевой продукции, токсикологии и клинических применений. Таким образом, одной из важнейших прикладных целей нейропептидомики является лабораторная диагностика новых биомаркеров, обладающих ультрачувствительностью, высокой специфичностью и прогностической значимостью для создания новых алгоритмов диагностики и для оценки риска развития заболевания в контексте превентивной персонализированной медицины.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Е. А Тепляшина

Красноярский государственный медицинский университет имени профессора В.Ф. Войно-Ясенецкого

Email: elenateplyashina@mail.ru
к.б.н., доцент, кафедра биологической химии с курсом медицинской, фармацевтической и токсикологической химии г. Красноярск

Р. Я Оловянникова

к.б.н.

Е. В Харитонова

Красноярский государственный медицинский университет имени профессора В.Ф. Войно-Ясенецкого

Email: ekaterinavl201@gmail.com
к.фарм.н., ст. преподаватель, кафедра биологической химии с курсом медицинской, фармацевтической и токсикологической химии г. Красноярск

О. Л Лопатина

Красноярский государственный медицинский университет имени профессора В.Ф. Войно-Ясенецкого

Email: ol.lopatina@gmail.com
д.б.н., профессор, кафедра биологической химии с курсом медицинской, фармацевтической и токсикологической химии г. Красноярск

В. А Кутяков

Красноярский государственный медицинский университет имени профессора В.Ф. Войно-Ясенецкого

Email: victor-koutjakov@yandex.ru
к.б.н., доцент, кафедра биологической химии с курсом медицинской, фармацевтической и токсикологической химии г. Красноярск

С. И Пащенко

Красноярский государственный медицинский университет имени профессора В.Ф. Войно-Ясенецкого

Email: psi51@mail.ru
ассистент, кафедра биологической химии с курсом медицинской, фармацевтической и токсикологической химии г. Красноярск

Е. А Пожиленкова

Красноярский государственный медицинский университет имени профессора В.Ф. Войно-Ясенецкого

Email: elena.a.pozhilenkova@gmail.com
к.б.н., доцент, кафедра биологической химии с курсом медицинской, фармацевтической и токсикологической химии г. Красноярск

А. Б Салмина

Красноярский государственный медицинский университет имени профессора В.Ф. Войно-Ясенецкого

Email: allasalmina@mail.ru
д.м.н, профессор, зав. кафедрой биологической химии с курсом медицинской, фармацевтической и токсикологической химии г. Красноярск

Список литературы

  1. Кутяков В.А., Харитонова Е.В., Оловянникова Р.Я., Салмина А.Б. Современное состояние и перспективы применения методов протеомики в химико-токсикологическом анализе (обзор). Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2019; 22(9): 47-52.
  2. Говорун В.М., Иванов В.Т. Протеомика и пептидомика в фундаментальных и прикладных медицинских исследованиях. Биоорганическая химия. 2011; 37(2): 199-215.
  3. Li L., Sweedler J. V. Peptides in the brain: mass spectrometry-based measurement approaches and challenges. Annu. Rev. Anal. Chem. 2008; 1: 451-483.
  4. Nykmder I., Stenfors C., Tan-No K, Mathe A.A., Terenius LA. Comparison between microwave irradiation and decapitation: basal levels of dynorphin and enkephalin and the effect of chronic morphine treatment on dynorphin peptides. Neuropeptides. 1997; 31: 357-365.
  5. Che F.Y., Lim J., Pan H., Biswas R., Flicker L.D. Quantitative neuropeptidomics of microwave-irradiated mouse brain and pituitary. Mol. Cell Proteomics. 2005; 4: 1391-1405.
  6. Che F.Y., Fricker L.D. Quantitative peptidomics of mouse pituitary: comparison of 32. different stable isotopic tags. J. Mass. Spectrom. 2005; 40: 238-249.
  7. Svensson M, Boren М., Skold K., Faith M, Sjogren B., Andersson M, Svenningsson P., Andren P.E. Heat stabilization of the tissue proteome: a new technology for improved proteomics. J. Proteome. Res. 2009; 8: 974-981.
  8. Чугунов A.O. Неизвестные пептиды: «теневая» система биорегуляции. Наука и жизнь. 2010; 26-31.
  9. Schrader М., Fricker L. Peptidomics: Methods and Strategies. Methods in Molecular Biology. 1-st ed. Springer, Berlin. 2018.423 p.
  10. DeLaney K., Buchberger A.R., Atkinson L., Grander S., Mousley A., Li L. New techniques, applications and perspectives in neuropeptide research. Journal of Experimental Biology. 2018. 221 p.
  11. Muth Т., Keller D., Puetz S.M., Martens L., Sickmann A., Boehm A.M. jTraqX: a Free, Platform Independent Tool for Isobaric Tag Quantitation at the Protein Level. Proteomics. 2010; 10(6): 1223-1225.
  12. Dallas D.C., Guerrero A., Parker E.A., Robinson R.C., Gan J., German J.B., Barile D., Lebrilla C.B. Current peptidomics: Applications, purification, identification, quantification, and functional analysis. Proteomics. 2015; 15(0): 1026-1038.
  13. Hook V, Lietz C., Podvin S., Cajka Т., Fiehn O. Diversity of Neuropeptide Cell-Cell Signaling Molecules Generated by Proteolytic Processing Revealed by Neuropeptidomics Mass Spectrometry. J. Am. Soc. Mass. Spectrom. 2018; 29(5): 807-816.
  14. Yin P., Нои X., Romanova E.V., Sweedler J.V. Neuropeptidomics: Mass Spectrometry-Based Qualitative and Quantitative Analysis. Methods in Molecular Biology. 2011; 789: 223-236.
  15. Чечеткин B.P., Прокопенко Д.В., Макаров A.A., Заседателев А.С. Биочипы для медицинской диагностики. Российские нанотехнологии. 2006; 1(1-2): 13-18.
  16. Терентьев А.А., Молдогазиева Н.Т., Шайтан К.В. Динамическая протеомика в моделировании живой клетки. Белок-белковые взаимодействия. Успехи биологической химии. 2009; 49: 429-480.
  17. Secher A., Kelstrup C.D., Conde-Frieboes K.W., Руке С., Raun К, Wulff B.S., Olsen J.V. Analytic framework for peptidomics applied to large-scale neuropeptide identification. Nat. Commun. 2016; 7: 11436.
  18. Romanova E. V, Sweedler J. V. Peptidomics for the discovery and characterization of neuropeptides and hormones. Trends in Pharmacological Sciences. 2015; 36(9): 579-585.
  19. GoodlettD.R., Keller A., Watts J.D., Keller A., Newitt R. Differential stable isotope labeling of peptides for quantitation and de novo sequence derivation Rapid Commun. Mass Spectrom. 2001; 15: 1214-1221.
  20. Kinter М., Sherman N.E. Protein sequencing and identification using tandem mass spectrometry. John Wiley & Sons, Inc. New York. 2000.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах