Исследование агрегатов белка ядерного экспорта вируса гриппа А с помощью атомно-силовой микроскопии
- Авторы: Дубровин Е.В.1,2, Королева О.Н.1, Кузьмина Н.В.3, Друца В.Л.4
-
Учреждения:
- МГУ имени М.В.Ломоносова
- ФГБУ ФНКЦ физико-химической медицины имени академика Ю.М.Лопухина ФМБА
- Институт физической химии и электрохимии им. А.Н.Фрумкина РАН
- МГУ имени М.В.Ломоносова, Научно-исследовательский институт физико-химической биологии имени А.Н.Белозерского
- Выпуск: Том 17, № 2 (2024)
- Страницы: 114-118
- Раздел: Нанотехнологии
- URL: https://journals.eco-vector.com/1993-8578/article/view/640876
- DOI: https://doi.org/10.22184/1993-8578.2024.17.2.114.118
- ID: 640876
Цитировать
Полный текст



Аннотация
Белок ядерного экспорта (NEP) играет важную роль во внутриклеточных процессах при инфицировании клеток хозяина. В данной работе впервые с помощью атомно-силовой микроскопии выявлены и охарактеризованы агрегаты различной морфологии и размеров. Полученные результаты могут быть востребованы для разработки новых противовирусных препаратов и создания систем доставки лекарственных средств на основе NEP.
Ключевые слова
Полный текст

Об авторах
Е. В. Дубровин
МГУ имени М.В.Ломоносова; ФГБУ ФНКЦ физико-химической медицины имени академика Ю.М.Лопухина ФМБА
Автор, ответственный за переписку.
Email: dubrovin@polly.phys.msu.ru
ORCID iD: 0000-0001-8883-5966
д.ф.-м.н., вед. науч. сотр.
Россия, Москва; МоскваО. Н. Королева
МГУ имени М.В.Ломоносова
Email: dubrovin@polly.phys.msu.ru
ORCID iD: 0009-0001-2359-0723
к.х.н., ст. науч. сотр.
Россия, МоскваН. В. Кузьмина
Институт физической химии и электрохимии им. А.Н.Фрумкина РАН
Email: dubrovin@polly.phys.msu.ru
ORCID iD: 0009-0003-3585-8066
к.ф.-м.н., науч. сотр.
Россия, МоскваВ. Л. Друца
МГУ имени М.В.Ломоносова, Научно-исследовательский институт физико-химической биологии имени А.Н.Белозерского
Email: dubrovin@polly.phys.msu.ru
ORCID iD: 0009-0003-7780-9182
к.х.н., вед. науч. сотр.
Россия, МоскваСписок литературы
- Eisfeld A.J., Neumann G., Kawaoka Y. At the centre: influenza A virus ribonucleoproteins, Nature Reviews Microbiology. 2015. Vol. 13. PP. 28–41. https://doi.org/10.1038/nrmicro3367
- Paterson D., Fodor E. Emerging Roles for the Influenza A Virus Nuclear Export Protein (NEP), PLOS Pathogens. 2012. Vol. 8. P. e1003019. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1003019
- Golovko A.O., Koroleva O.N., Tolstova A.P., Kuz’mina N.V., Dubrovin E.V., Drutsa V.L. Aggregation of Influenza A Virus Nuclear Export Protein, Biochemistry Moscow. 2018. Vol. 83. PP. 1411–1421. https://doi.org/10.1134/S0006297918110111
- Barinov N.A., Prokhorov V.V., Dubrovin E.V., Klinov D.V. AFM visualization at a single-molecule level of denaturated states of proteins on graphite, Colloids Surf., B. 2016. Vol. 146. PP. 777–784. https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2016.07.014
- Cao Y., Adamcik J., Diener M., Kumita J.R., Mezzenga R. Different Folding States from the Same Protein Sequence Determine Reversible vs Irreversible Amyloid Fate J. Am. Chem. Soc. 2021. Vol. 143. PP. 11473–11481. https://doi.org/10.1021/jacs.1c 03392
- Golovko A.O., Koroleva O.N., Drutsa V.L. Heterologous expression and isolation of influenza A virus nuclear export protein NEP, Biochemistry Moscow. 2017. Vol. 82. PP. 1529–1537. https://doi.org/10.1134/S0006297917120124
- Lommer B.S., Luo M. Structural Plasticity in Influenza Virus Protein NS2 (NEP), Journal of Biological Chemistry. 2002. Vol. 277. PP. 7108–7117. https://doi.org/10.1074/jbc.M109045200
- Yaminsky I., Akhmetova A., Meshkov G. Femtoscan online software and visualization of nanoobjecs in high-resolution microscopy. Nanoindustry, 2018. Vol. 11. PP. 414–416. https://doi.org/10.22184/1993-8578.2018.11.6.414.416
- Dubrovin E.V., Koroleva O.N., Golovko A.O., Kuzmina N.V., Klinov D.V., Drutsa V.L. Atomic Force Microscopy Investigation of Influenza A Virus Nuclear Export Protein Aggregation, Microscopy and Microanalysis. 2019. Vol. 25. PP. 1342–1343. https://doi.org/10.1017/S143192761900744X
- Koroleva O.N., Dubrovin E.V., Tolstova A.P., Kuzmina N.V., Laptinskaya T.V., Yaminsky I.V., Drutsa V.L. A hypothetical hierarchical mechanism of the self-assembly of the Escherichia coli RNA polymerase σ7° subunit, Soft Matter. 2016. Vol. 12. PP. 1974–1982. https://doi.org/10.1039/C5SM02934A
Дополнительные файлы
