Влияние кавитированной воды на физико-химические свойства пероксидазы хрена, исследованное на уровне единичных молекул фермента. Изменение свойств фермента под воздействием кавитации

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Методами атомно-силовой микроскопии (АСМ) и спектрофотометрии (СФ) исследован эффект воздействия воды, подвергнутой кавитации, на фермент пероксидазы хрена (ПХ). Методом АСМ обнаружено существенное изменение адсорбции ПХ на свежесколотой слюде после выдержки раствора фермента в воде, подвергнутой кавитации, по сравнению с контрольным образцом фермента. По данным СФ, ферментативная активность ПХ при этом не изменялась. Обнаруженный эффект полезно принимать во внимание при работе с ферментами на промышленном и исследовательском оборудовании, в котором может иметь место возникновение кавитации в потоке водной среды.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

В. С. Зиборов

Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н.Ореховича" (ИБМХ); Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Объединенный институт высоких температур Российской академии наук (ОИВТ РАН)

Email: shum230988@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0001-7942-3337

к.ф.-м.н., ст. науч. сотр.

Россия, Москва; Москва

И. Д. Шумов

Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н.Ореховича" (ИБМХ)

Автор, ответственный за переписку.
Email: shum230988@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-9795-7065

к.б.н., науч. сотр.

Россия, Москва

Е. Е. Важенкова

Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н.Ореховича" (ИБМХ)

Email: shum230988@yandex.ru
ORCID iD: 0009-0001-4224-8907

лаб.

Россия, Москва

А. Н. Аблеев

Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н.Ореховича" (ИБМХ)

Email: shum230988@yandex.ru
ORCID iD: 0009-0004-3096-107X

вед. инж.

Россия, Москва

А. Ф. Козлов

Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н.Ореховича" (ИБМХ)

Email: shum230988@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-2117-8743

вед. инж.

Россия, Москва

А. В. Виноградова

Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н.Ореховича" (ИБМХ)

Email: shum230988@yandex.ru
ORCID iD: 0009-0001-6044-3490

мл. науч. сотр.

Россия, Москва

Е. Д. Неведрова

Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н.Ореховича" (ИБМХ)

Email: shum230988@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0003-2767-2299

мл. науч. сотр.

Россия, Москва

О. Н. Афонин

Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н.Ореховича" (ИБМХ)

Email: shum230988@yandex.ru
ORCID iD: 0009-0008-7947-3674

к.т.н., ст. науч. сотр.

Россия, Москва

В. Ю. Татур

Фонд перспективных технологий и новаций (ФПТН)

Email: shum230988@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-6415-5189

исп. дир.

Россия, Москва

А. А. Лукьяница

Фонд перспективных технологий и новаций (ФПТН); Московский государственный университет

Email: shum230988@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-0517-0602

д.т.н., вед. науч. сотр.

Россия, Москва; Москва

А. В. Щербаков

ООО "Научно-производственное объединение “КУРС”

Email: shum230988@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-8067-4624

ген. дир.

Россия, Московская обл., Долгопрудный

Н. Д. Иванова

Московская государственная академия ветеринарной медицины и биотехнологии — МВА имени К.И.Скрябина

Email: shum230988@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0001-5942-8050

преп.

Россия, Москва

Е. С. Юшков

Национальный исследовательский ядерный университет МИФИ (НИЯУ МИФИ)

Email: shum230988@yandex.ru
ORCID iD: 0009-0002-9161-0877

к.т.н., доц.

Россия, Москва

Д. В. Еникеев

Институт урологии и репродуктивного здоровья человека, ФГАОУ ВО Первый МГМУ имени И.М.Сеченова Минздрава России (Сеченовский Университет)

Email: shum230988@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0001-7169-2209

д.м.н., проф., хирург-уролог

Россия, Москва

Ю. Д. Иванов

Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н.Ореховича" (ИБМХ); Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Объединенный институт высоких температур Российской академии наук (ОИВТ РАН)

Email: shum230988@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0001-5041-1914

д.б.н., проф., зав. лаб. 

Россия, Москва; Москва

Список литературы

  1. Metzler D.E. Biochemistry, the Chemical Reactions of Living Cells, 1st ed.; Academic Press: Cambridge, UK, 1977.
  2. IAsys Cuvette System User’s Guide. First edition. Fisons plc., 1993.
  3. Androga D.D., Uyar B., Koku H., Eroglu I. Dynamic modeling of temperature change in outdoor operated tubular photobioreactors. Bioprocess Biosyst. Eng. 2017. Vol. 40 (7), PP. 1017–1031. http://dx.doi.org/10.1007/s00449-017-1765-3
  4. Ивченко В.М., Кулагин В.А. Немчин А.Ф. Кавитационная технология. Красноярск: Изд-во КГУ, 1990. 200 c.
  5. Дубровская О.Г., Евстигнеев В.В., Кулагин В.А. Проблемы очистки сточных вод, содержащих эмульгированные нефтепродукты в оборотных системах замкнутых циклов водопользования, и пути их решения. Журнал Сибирского Федерального Университета. Серия: Техника и технологии. 2013. № 6 (6), С. 680–688.
  6. Кулагин В.А., Сапожникова Е.С., Стебелева О.П., Кашкина Л.В., Чжэн Ч. Ин, Ли Ц., Ли Ф.Ч. Особенности влияния эффектов кавитации на физико-химические свойства воды и стоков. Журнал Сибирского федерального университета. Серия: Техника и технологии. 2014. № 7 (5). С. 605–614.
  7. Ivanov Y.D., Pleshakova T.O., Shumov I.D., Kozlov A.F., Romanova T.S.; Valueva A.A., Tatur V.Y., Stepanov I.N., Ziborov V.S. Investigation of the Influence of Liquid Motion in a Flow-based System on an Enzyme Aggregation State with an Atomic Force Microscopy Sensor: The Effect of Water Flow. Appl. Sci. 2020. Vol. 10 (13). P. 4560. https://doi.org/10.3390/app 10134560
  8. Ivanov Y.D., Pleshakova T.O., Shumov I.D., Kozlov A.F., Valueva A.A., Ivanova I.A., Ershova M.O., Larionov D.I., Repnikov V.V., Ivanova N.D., Tatur V.Yu., Stepanov I.N., Ziborov V.S. AFM and FTIR Investigation of the Effect of Water Flow on Horseradish Peroxidase. Molecules. 2021. Vol. 26 (2). P. 306. https://doi.org/10.3390/molecules26020306
  9. Ziborov V.S., Pleshakova T.O., Shumov I.D., Kozlov A.F., Ivanova I.A., Valueva A.A., Tatur V.Y., Negodailov A.N., Lukyanitsa A.A., Ivanov Y.D. Investigation of the Influence of Liquid Motion in a Flow-Based System on an Enzyme Aggregation State with an Atomic Force Microscopy Sensor: The Effect of Glycerol Flow. Appl. Sci. 2020. Vol. 10 (14). P. 4825. https://doi.org/10.3390/app 10144825
  10. Ivanov Y.D., Pleshakova T.O., Shumov I.D., Kozlov A.F., Ivanova I.A., Ershova M.O., Tatur V.Yu., Ziborov V.S. AFM Study of the Influence of Glycerol Flow on Horseradish Peroxidase near the in/out Linear Sections of a Coil. Appl. Sci. 2021. Vol. 11 (4). P. 1723. https://doi.org/10.3390/app 11041723
  11. Ivanov Y.D., Shumov I.D., Kozlov A.F., Ershova M.O., Valueva A.A., Ivanova I.A., Tatur V.Y., Lukyanitsa A.A., Ivanova N.D., Ziborov V.S. Glycerol Flow through a Shielded Coil Induces Aggregation and Activity Enhancement of Horseradish Peroxidase. Appl. Sci. 2023. Vol. 13. P. 7516. https://doi.org/10.3390/app 13137516
  12. Ivanov Y.D., Shumov I.D., Kozlov A.F., Ershova M.O., Valueva A.A., Ivanova I.A., Tatur V.Y., Lukyanitsa A.A., Ivanova N.D., Ziborov V.S. Stopped Flow of Glycerol Induces the Enhancement of Adsorption and Aggregation of HRP on Mica. Micromachines. 2023. Vol. 14. P. 1024. https://doi.org/10.3390/mi14051024
  13. Ivanov Y.D., Shumov I.D., Kozlov A.F., Valueva A.A., Ershova M.O., Ivanova I.A., Ableev A.N., Tatur V.Y., Lukyanitsa A.A., Ivanova N.D., Ziborov V.S. Atomic Force Microscopy Study of the Long-Term Effect of the Glycerol Flow, Stopped in a Coiled Heat Exchanger, on Horseradish Peroxidase. Micromachines. 2024. Vol. 15 (4). P. 499. https://doi.org/10.3390/mi15040499
  14. Иванов Ю.Д., Шумов И.Д., Козлов А.Ф., Ершова М.О., Валуева А.А., Иванова И.А., Татур В.Ю., Лукьяница А.А., Иванова Н.Д., Неведрова Е.Д., Зиборов В.С. АСМ-исследование пост-эффекта движения глицерина в выходной части проточной системы на адсорбционные свойства белка. НАНОИНДУСТРИЯ. 2023. Т. 16. № 2. С. 106–113. https://doi.org/10.22184/1993-8578.2023.16.2.106.113
  15. Ivanov Y.D., Pleshakova T.O., Shumov I.D., Kozlov A.F., Ivanova I.A., Valueva A.A., Tatur V.Y., Smelov M.V., Ivanova N.D., Ziborov V.S. AFM imaging of protein aggregation in studying the impact of knotted electromagnetic field on a peroxidase. Sci. Rep. 2020. Vol. 10. P. 9022. https://doi.org/10.1038/s41598-020-65888-z
  16. Ziborov V.S., Pleshakova T.O., Shumov I.D., Kozlov A.F., Valueva A.A., Ivanova I.A., Ershova M.O., Larionov D.I., Evdokimov A.N., Tatur V.Y., Aleshko A.I., Sakharov K.Y., Dolgoborodov A.Y., Fortov V.E., Archakov A.I., Ivanov Y.D. The Impact of Fast-Rise-Time Electromagnetic Field and Pressure on the Aggregation of Peroxidase upon Its Adsorption onto Mica. Appl. Sci. 2021. Vol. 11 (24). P. 11677. https://doi.org/10.3390/app 112411677
  17. Ivanov Yu.D., Pleshakova T.O., Shumov I.D., Kozlov A.F., Ivanova I.A., Valueva A.A., Ershova M.O., Tatur V.Yu., Stepanov I.N., Repnikov V.V., Ziborov V.S. AFM study of changes in properties of horseradish peroxidase after incubation of its solution near a pyramidal structure. Sci. Rep. 2021. Vol. 11 (1). P. 9907. https://doi.org/10.1038/s41598-021-89377-z
  18. Ivanov Y.D., Tatur V.Y., Pleshakova T.O., Shumov I.D., Kozlov A.F., Valueva A.A., Ivanova I.A., Ershova M.O., Ivanova N.D., Repnikov V.V., Stepanov I.N., Ziborov V.S. Effect of Spherical Elements of Biosensors and Bioreactors on the Physicochemical Properties of a Peroxidase Protein. Polymers. 2021. Vol. 13 (10). P. 1601. https://doi.org/10.3390/polym13101601
  19. Ivanov Y.D., Tatur V.Y., Pleshakova T.O., Shumov I.D., Kozlov A.F., Valueva A.A., Ivanova I.A., Ershova M.O., Ivanova N.D., Stepanov I.N., Lukyanitsa A.A., Ziborov V.S. The Effect of Incubation near an Inversely Oriented Square Pyramidal Structure on Adsorption Properties of Horseradish Peroxidase. Appl. Sci. 2022. Vol. 12. P. 4042. https://doi.org/10.3390/app 12084042
  20. Ivanov Y.D., Tatur V.Y., Shumov I.D., Kozlov A.F., Valueva A.A., Ivanova I.A., Ershova M.O., Ivanova N.D., Stepanov I.N., Lukyanitsa A.A., Ziborov V.S. The Effect of a Dodecahedron-Shaped Structure on the Properties of an Enzyme. J. Funct. Biomater. 2022. Vol. 13. P. 166. https://doi.org/10.3390/jfb13040166.
  21. Ivanov Y.D., Tatur V.Y., Shumov I.D., Kozlov A.F., Valueva A.A., Ivanova I.A., Ershova M.O., Ivanova N.D., Stepanov I.N., Lukyanitsa A.A., Ziborov V.S. Atomic Force Microscopy Study of the Effect of an Electric Field, Applied to a Pyramidal Structure, on Enzyme Biomolecules. J. Funct. Biomater. 2022. Vol. 13. P. 234. https://doi.org/10.3390/jfb13040234
  22. Ivanov Y.D., Tatur V.Y., Shumov I.D., Kozlov A.F., Valueva A.A., Ivanova I.A., Ershova M.O., Ivanova N.D., Stepanov I.N., Lukyanitsa A.A., Ziborov V.S. The Influence of a High-Voltage Discharge in a Helicoidal Twisted-Pair Structure on Enzyme Adsorption. Electronics. 2022. Vol. 11. P. 3276. https://doi.org/10.3390/electronics11203276
  23. Ivanov Y.D., Tatur V.Y., Shumov I.D., Kozlov A.F., Valueva A.A., Ivanova I.A., Ershova M.O., Ivanova N.D., Stepanov I.N., Lukyanitsa A.A., Ziborov V.S. The Effect of a Rotating Cone on Horseradish Peroxidase Aggregation on Mica Revealed by Atomic Force Microscopy. Micromachines 2022. Vol. 13. P. 1947. https://doi.org/10.3390/mi13111947
  24. Ivanov Y.D., Shumov I.D., Tatur V.Y., Valueva A.A., Kozlov A.F., Ivanova I.A., Ershova M.O., Ivanova N.D., Stepanov I.N., Lukyanitsa A.A., Ziborov V.S. AFM Investigation of the Influence of Steam Flow through a Conical Coil Heat Exchanger on Enzyme Properties. Micromachines. 2022. Vol. 13. P. 2041. https://doi.org/10.3390/mi13122041
  25. Ivanov Y.D., Tatur V.Y., Shumov I.D., Kozlov A.F., Valueva A.A., Ivanova I.A., Ershova M.O., Ivanova N.D., Stepanov I.N., Lukyanitsa A.A., Ziborov V.S. Effect of a Conical Cellulose Structure on Horseradish Peroxidase Biomacromolecules. Appl. Sci. 2022. Vol. 12. P. 11994. https://doi.org/10.3390/app 122311994
  26. Kiselyova O.I., Yaminsky I., Ivanov Y.D., Kanaeva I.P., Kuznetsov V.Y., Archakov A.I. AFM study of membrane proteins, cytochrome P 4502B4, and NADPH–Cytochrome P 450 reductase and their complex formation. Arch. Biochem. Biophys. 1999. Vol. 371. P.P. 1–7. https://doi.org/10.1006/abbi.1999.1412.
  27. Pleshakova T.O., Kaysheva A.L., Shumov I.D., Ziborov V.S., Bayzyanova J.M., Konev V.A., Uchaikin V.F., Archakov A.I., Ivanov Y.D. Detection of hepatitis C virus core protein in serum using aptamer-functionalized AFM chips. Micromachines. 2019. Vol. 10. P. 129. https://doi.org/10.3390/mi10020129
  28. Sanders S.A., Bray R.C., Smith A.T. pH-dependent properties of a mutant horseradish peroxidase isoenzyme C in which Arg38 has been replaced with lysine, Eur J Biochem. 1994. Vol. 224. PP. 1029–1037. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1994.01029.x
  29. Ivanov Y.D., Danichev V.V., Pleshakova T.O., Shumov I.D., Ziborov V.S., Krokhin N.V., Zagumenniy M.N., Ustinov V.S., Smirnov L.P., Shironin A.V., Archakov A.I. Irreversible chemical AFM-based fishing for detection of low-copied proteins. Biochem. (Moscow) Suppl. Ser. B: Biomed. Chem. 2013. Vol. 7. PP. 46–61. https://doi.org/10.1134/S1990750813010071
  30. Pershin S.M. Conversion of Ortho-Para-H2O Isomers in Water and a Jump in Erythrocyte Fluidity through a Microcapillary at a Temperature of 36.6 ±0.3 °C. Phys. Wave Phenom. 2009. Vol. 17 (4), PP. 241–250.
  31. Першин С.М. Двухкомпонентная вода. СПб: Агентство "Информатика". С. 71.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис.1. Фотоизображение установки на базе гидродинамического генератора, использованного для получения кавитационной воды

Скачать (405KB)
Метаданные
3. Рис.2. Схема эксперимента по инкубации раствора ПХ для изучения эффекта и пост-эффекта воздействия кавитационной воды на фермент. Пробирка с контрольным образцом раствора ПХ на схеме не показана

Скачать (35KB)
Метаданные
4. Рис.3. Типичные АСМ-изображения поверхности подложек из свежесколотой слюды, инкубированных в исследованных образцах раствора ПХ. Образец выдерживали в течение трех часов в стакане с кавитационной водой (a), на месте стакана с кавитационной водой (b) или в 10 м от стакана с кавитационной водой (c, контрольный образец). Экспериментальные условия: 10–7 М ПХ в 2 мМ ФСБ-Д, pH 7,4, температура 23 °С, время инкубации 3 ч. Размер каждого скана 2×2 мкм

Скачать (160KB)
Метаданные
5. Рис.4. Гистограммы абсолютного числа визуализированных объектов (нормированные на площадь 400 мкм2) в зависимости от высот объектов N400(h), полученные для исследованных образцов раствора ПХ. Образцы выдерживали в течение трех часов в стакане с кавитационной водой (красные столбцы), на месте стакана с кавитационной водой (зеленые столбцы) или в 10 м от стакана с кавитационной водой (синие столбцы). Экспериментальные условия: 10–7 М ПХ в 2 мМ ФСБ-Д, pH 7,4, Т = 23 °С, время инкубации 3 ч

Скачать (48KB)
Метаданные
6. Рис.5. Зависимости поглощения при 405 нм от времени A405(t), полученные для исследованных образцов раствора ПХ. Образец выдерживали в течение трех часов в стакане с кавитационной водой (красная кривая), на месте стакана с кавитационной водой (зеленая кривая) или в 10 м от стакана с кавитационной водой (синяя кривая). Экспериментальные условия: концентрация ПХ в СФ кювете 10–9 М, pH 5,0, Т = 23 °С, длина оптического пути СФ кюветы 1 см

Скачать (46KB)
Метаданные

© Зиборов В.С., Шумов И.Д., Важенкова Е.Е., Аблеев А.Н., Козлов А.Ф., Виноградова А.В., Неведрова Е.Д., Афонин О.Н., Татур В.Ю., Лукьяница А.А., Щербаков А.В., Иванова Н.Д., Юшков Е.С., Еникеев Д.В., Иванов Ю.Д., 2025