Comparison of distribution of erythropoietin medications isoforms with two-dimensional gel-electrophoresis


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Цель. Сопоставление физико-химических свойств различных препаратов рекомбинантного человеческого эритропоэтина.
Материал и методы. Препараты рекомбинантного человеческого эритропоэтина - Эпрекс® и Эральфон® - были сопоставлены между собой с использованием двумерного гель-электрофореза и электрофореза в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия (ДСН-ПААГ электрофореза) с вестерн-блотом
Результаты. Степень гликозилирования эритропоэтина в препарате Эпрекс® превосходит таковую в препарате Эральфон®. Более основные изоформы эритропоэтина в препарате Эральфон® могут свидетельствовать о более коротком периоде полувыведения. Эральфон® содержит существенно большее количество изоформ эритропоэтина по сравнению с препаратом Эпрекс®.
Заключение. Физико-химические свойства препаратов рекомбинантного человеческого эритропоэтина различаются, что может приводить к изменению их эффективности и переносимости.

Об авторах

A Шнайдер

IDrug GmbH, Берлин, Германия

IDrug GmbH, Берлин, Германия

Список литературы

  1. Krantz SB. Erythropoietin. Blood 1991;77(3):419-34.
  2. Winearls CG. Recombinant human erythropoietin. Nephrol Dial Transplant 1998;13(2):3-8.
  3. Lai PH, Everett R, Wang FF, et al. Structural organization of human erythropoietin. J Biol Chem 1985;261(7):3116-21.
  4. Takeuchi M, Takasaki S, Miyazaki H, et al. Comparative study of the asparagine-linked sugar chains of human erythropoietins purified from urine and the culture medium of recombinant Chinese hamster ovary cells. J Biol Chem 1988;263(8):3657-63.
  5. Imai N, Kawamura A, Higuchi M, et al. Physicochemical and biological comparison of recombinant human erythropoietin with human urinary erythropoietin. J Biochem 1990;107(3):352-359.
  6. Sasaki H, Bothner B, Dell A, Fukuda M. Carbohydrate structure of erythropoietin expressed in Chinese hamster ovary cells by a human erythropoietin cDNA. J Biol Chem 1987;262(25):12059-76
  7. Storring PL, Gaines Das RE. The International Standard for Recombinant DNA-derived Erythropoietin: collaborative study of four recombinant DNA-derived erythropoietins and two highly purified human urinary erythropoietins. J Endocrinol 1992;134(3):459-84.
  8. Egrie JC, Browne JK. Development and characterization of novel erythropoiesis stimulating protein (NESP). Nephrol Dial Transplant 2001;16(3):3-13.
  9. Strickland TW. US Patent 5856298; 5.01.1999
  10. Storring PL, Tiplady RJ, Gaines Das RE, et al. Lectin-binding assays for the isoforms of human erythropoietin: comparison of urinary and four recombinant erythropoietins. J Endocrinol 1996;150(3):401-12.
  11. Gokana A, Winchenne JJ, Ben-Ghanem A, et al. Chromatographic separation of recombinant human erythropoietin isoforms. J Chromatogr A 1997;791(1-2):109-18.
  12. Yuen CT, Storring PL, Tiplady RJ, et al. Relationships between the N-glycan structures and biological activities of recombinant human erythropoietins produced using different culture conditions and purification procedures. Br J Haematol 2003;121(3):511-26.
  13. Schellekens H. Erythropoietic proteins and antibody-mediated pure red cell aplasia: a potential role for micelles. Nephrol Dial Transplant 2004;19(9):2422.
  14. Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 1970;227(5259):680-85.
  15. Takeuchi M, Kobata A. Structures and functional roles of the sugar chains of human erythropoietins. Glycobiology 1991;1(4):337-46.
  16. Schellekens H. Bioequivalence and the immunogenicity of biopharmaceuticals. Nat Rev Drug Discov 2002;1(6):457-62.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать