ИCПОЛЬЗОВАНИЕ ПАТТЕРНОВ АМИНОКИСЛОТНЫХ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ ДЛЯ ПОИСКА И ДИЗАЙНА АНТИМИКРОБНЫХ ПЕПТИДОВ

Обложка
  • Авторы: Елисеев ИЕ1, Тертеров ИН1, Шамова ОВ2
  • Учреждения:
    1. Лаборатория нанобиотехнологий, ФГБУ ВОН «Санкт-Петербургский национальный исследовательский академический университет РАН»
    2. ФГБНУ «Институт экспериментальной медицины»
  • Выпуск: Том 19, № 1S (2019)
  • Страницы: 162-164
  • Раздел: Статьи
  • Статья опубликована: 15.12.2019
  • URL: https://journals.eco-vector.com/MAJ/article/view/19379
  • ID: 19379

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Природные антимикробные пептиды (АМП) чрезвычайно разнообразны, однако все они имеют общие структурные и функциональные характеристики. В попытке определить, что именно лежит в основе схожего механизма действия негомологичных молекул, мы провели детальный анализ паттернов в аминокислотных последовательностях АМП. Мы обнаружили что аминокислотные последовательности природных АМП обладают характерными паттернами, и эти паттерны различны для пептидов с α-спиральной and β-листовой структурой. Мы показали, как паттерны могут быть эффективно использованы для поиска последовательностей новых АМП в базах данных. Затем мы использовали паттерны для дизайна новых пептидов, которые были синтезированы и экспериментально исследованы. Наиболее активный из синтетических пептидов проявил антимикробную активность по отношению к Грам(+) и Грам(-) патогенам на уровне лучших природных АМП.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

И Е Елисеев

Лаборатория нанобиотехнологий, ФГБУ ВОН «Санкт-Петербургский национальный исследовательский академический университет РАН»

И Н Тертеров

Лаборатория нанобиотехнологий, ФГБУ ВОН «Санкт-Петербургский национальный исследовательский академический университет РАН»

О В Шамова

ФГБНУ «Институт экспериментальной медицины»

Список литературы

  1. Zelezetsky I, Tossi A. Alpha-helical antimicrobial peptides - using a sequence template to guide structure-activity relationship studies. Biochim. Biophys. Acta. 2006;1758:1436-1449.
  2. Yount NY, Yeaman MR. Multidimensional signatures in antimicrobial peptides. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2004;101:7363-7368.
  3. Rigoutsos I, Floratos A. Combinatorial pattern discovery in biological sequences: the TEIRESIAS algorithm. Bioinformatics. 1998;14:55-67.
  4. Loose C, Jensen K, Rigoutsos I, Stephanopoulos G. A linguistic model for the rational design of antimicrobial peptides. Nature. 2006;443:867-869.
  5. Wang G, Li X, Wang Z. APD2: the updated antimicrobial peptide database and its application in peptide design. Nucleic Acids Res. 2009;37:D933-D937.
  6. Eliseev IE, Terterov IN, Yudenko AN, Shamova OV. Linking sequence patterns and functionality of alpha-helical antimicrobial peptides. Bioinformatics. 2018. bty1048 (epub ahead of print).

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML

© Елисеев И.Е., Тертеров И.Н., Шамова О.В., 2019

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.

СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 74760 от 29.12.2018 г.