Пентраксины в реакциях врожденного и приобретенного иммунитета, организации матрикса, фертильности



Цитировать

Полный текст

Аннотация

Обзор литературы и результатов собственных исследований автора и его сотрудников посвящен суперсемейству пентраксинов. Охарактеризованы основные представители суперсемейства: классические короткие пентраксины С-реактивный белок и сывороточный P-компонент амилоида, длинные пентраксины РТХЗ и РТХ4, группа нейрональных пентраксинов. Рассмотрен филогенез, генетическое кодирование, факторы, вызывающие синтез пентраксинов, лиганды, биологические свойства пентраксинов, роль в противоинфекционной защите, реакциях воспаления, организации внеклеточного матрикса, фертильности.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Петр Григорьевич Назаров

ГУ «Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины СЗО РА МН»

Email: peter_nazarov@mail.ru,nazarov@pn4093.spb.edu
проф., д-р мед. наук, руководитель лаборатории Отдела общей иммунологии НИИ ЭМ СЗО РАМН

Список литературы

  1. Васильевых Л.А., Назаров П.Г. Влияние интерлей-кина-2 на синтез С-реактивного белка лимфоцитами больных ревматоидным полиартритом // Тез. 1 -го Всесоюз. иммунол. съезда. 1989.
  2. Галкина Е.В., Назаров П.Г., Полевщиков A.B. и др. (Galkina E.V., Nazarov P.G., Polevschikov A.V. et al.) Interactions of C-reactive protein and serum amyloid P component with interleukin-8 and their role in regulation of neutrophil functions // Russ. J. Immunol. 2000. Vol. 5. № 4. P. 363-374.
  3. Галкина E.B., Назаров П.Г., Полевщиков A.B., Берестовая Л.К. Моделирование реакций воспаления в матриксе рыхлой соединительной ткани in vitro. Взаимодействия между С-реактивным белком, сывороточным амилоидом Р и фибронектином и их влияние на адгезию и миграцию нейтрофилов человека // Иммунология. 1999. № 1. С. 41-44.
  4. Лобзин B.C., Назаров П.Г., Чухловина М.Л., Руденко Д.И. Влияние тимуса на синтез С-реактивного белка и ДНК в лимфоцитах больных миастенией: стимулированных митогенами и ИЛ-2 // Иммунология. 1992. № 2. С. 41-43.
  5. Нагорнев В.А., Косицкая Л.С., Рабинович B.C., Назаров П.Г. Структурно-функциональная морфология реакции “острой фазы" печени при экспериментальной гиперхолестеринемии // Бюл. экспер. биол. мед. 1998. Т. 125. № 4. С. 460-464.
  6. Нагорнев В.А., Назаров П.Г., Полевщиков A.B. и др. Атерогенез и реакция «острой фазы» печени // Арх. патол. 1998. Т. 60. № 6. С. 62-68.
  7. Назаров П.Г. (Nazarov P.G.) Complement and reactants of acute phase of inflammation in the processes of functional activity of non-specific resistance and immunoregulation // Russ. J. Immunol. 1999. Vol. 4. № 3. P. 247-250.
  8. Назаров П.Г. (Nazarov P.G.) Neonatally induced CRP deficiency leads to impairment of T-dependent immune response // Abstr. 7th Int. Congr. Immunol. Berlin (West), 1989. Stuttgart-New York: Fisher, 1989. P. 194.
  9. Назаров П.Г. Врожденный иммунитет и защита от инфекций // Russ. J. Immunol. 2005. Vol. 9. № 2. P. 51-55.
  10. Назаров П.Г. Реактанты острой фазы воспаления. СПб.: Наука. 2001.423 с.
  11. Назаров П.Г. Экспериментальный дефицит С-реактивного белка у мышей, индуцированный неонатальной супрессией антителами, и связанные с ним изменения в иммунной системе // Иммунодефицита и аллергия. М., 1986. С. 62-63.
  12. Назаров П.Г., Васильевых Л.А., Руденко Д.И., Лобзин B.C. (Nazarov P.G., Vasiljewykh L.A., Rudenko D.I., Lobzin V.S.) C-reactive protein (CRP) and DNA synthesis in lymphocytes of patients with myasthenia gravis stimulated with mitogens and IL-2. Effects of thymectomy // 1st Int. Congr. ISNIM, Florence, 1990. P. 448.
  13. Назаров П.Г., Васильевых Л.A., Софронов Б.H. и др. (Nazarov P.G., Vasiljewykh L.A., Sofronov B.N. et al.) Effects of IL-2 on C-reactive protein synthesis in lymphocytes of patients with juvenile rheumatoid arthritis//Allergologic. 1989. Sondemum. P. 159-160.
  14. Назаров П.Г., Крылова И.Б., Евдокимова H.Р. и др. С-реактивный белок: фактор воспаления, связывающий и инактивирующий ацетилхолин // Цитокины и воспаление. 2006. Т. 5. № 4. С. 32-35.
  15. Назаров П.Г., Петров И.В., Косицкая Л.С. и др. (Nazarov P.G., Petrov I.V., Kositskaya L.S. et al.) Antibodies to plasma lipoproteins induced by C-reactive protein //Abstr. 62nd EAS Congr. Jerusalem. 1993. P. 90.
  16. Назаров П.Г., Полевщиков A.B. Роль рецепторов интерлейкина-2 в реализации митогениого действия С-реактивного белка на лимфоциты // Вести. РАМН. 1993. №9. С. 13-17.
  17. Назаров П.Г., Полевщиков A.B., Берестовая Л.К. и др. Характеристика антигенных и цитотропных свойств свободных субъединиц С-реактивного белка // Бюл. экспер. биол. мед. 1993. Т. 116. № 12. C. 609-611.
  18. Назаров П.Г., Полевщиков A.B., Галкина Е.В. и др. Пентраксины в процессах неспецифической резистентности и иммунорегуляции // Мед. иммунол. 1999. Т. 1. № 1-2. С. 59-72.
  19. Назаров П.Г., Пронина А.П., Трулев A.C. (Nazarov P.G., Pronina A.P., Trulioff A.S.) C-reactive protein: Fc-gamma receptor-mediated effects on human peripheral blood basophils in vitro // С-Reactive Protein: New Research. Ed. S. Nagasawa. Nova Science Publishers2009. P. 147-169.
  20. Назаров П.Г., Софронов Б.H. Синтез С-реактивного белка лимфоидными клетками // Медиаторы иммунного ответа в эксперименте и клинике. М. 1983. С. 112-113.
  21. Назаров П.Г., Софронов Б.Н. С-реактивный белок в системе иммунорегуляцин // Иммунология. 1986. №4. С. 12-18.
  22. Назаров П.Г., Крылова И.Б., Евдокимова Н.Р. и др. (Nazarov P.G., Krylova I.В., Evdokimova N.R. et al.) C-reactive protein: a pentraxin with anti-acetylcholine activity // Life Sei. 2007. Vol. 80. № 24-25. P. 2337-2341.
  23. Назаров П.Г., Берестовая Л.K., Полевщиков A.B. Значение взаимодействия С-реактивного белка и липопротеидов плазмы для пролиферации лимфоцитов // Иммунология. 1994. №4. С. 15-17.
  24. Назаров П.Г., Берестовая Л.К. Ингибирующее действие С-реактивного белка (СРБ) на гемолитическую активность стрептолизина О. Сравнение конформационных вариантов СРБ // Бюл. экспер. биол. мед. 1995. Т. 119. № 5. С. 506-509.
  25. Назаров П.Г., Берестовая Л.К. Нейтрализующая активность С-реактивного белка в отношении порооб-разующих цитотоксинов бактериального происхождения //Докл. РАН. 1995. Т. 343. № 1. С. 123-126.
  26. Назаров П.Г., Виташенкова Н.В., Киселева Е.П. и др. Влияние C-реактивного белка и его субъединиц на цитотоксический эффект фактора некроза опухолей α в отношении фибробластов линии L929 // Цитология. 1996. Т. 38. № 7. С. 742-750.
  27. Назаров П.Г., Петров П.В., Коспцкая Л.С. и др. Индукция иммунного ответа на липопротсины плазмы С-реактивным белком // Бюл. экспер. биол. мел. 1998. Т. 126. №7. С. 76-79.
  28. Назаров П.Г. Взаимодействие С-реактивного белка с альфа-цепью рецептора ннтерлейкина-2 // Бюл. экспер. биол. мед. 1998. Т. 125. № 6. С. 657-660.
  29. Назаров П.Г. Иммунологические нарушения, связанные с дефицитом С-реактивного белка в организме // Иммунология. 1996. № 3. С. 33-37.
  30. Нежинская Г.И., Лосев H.A., Назаров П.Г., Сапронов Н.С. Влияние ацетилхолина и С-реактивного белка на регуляцию анафилактического шока у морских свинок // Экспер. клин, фармакол. 2005. Т. 68. № 4. С. 49-52.
  31. Нежинская Г.И., Назаров П. Г., Евдокимова H. Р. и др. Холинергическая регуляция анафилактического шока: влияние С-реактивного белка // Цитокины и воспаление. 2004. Т. 3. № 1. С. 44-48.
  32. Полевщиков A.B., Киселева Е.П., Берестовая Л.К., Назаров П.Г. Физиологические закономерности регуляции кислородного метаболизма лейкоцитов крови человека С-реактивным белком // Физиол. человека. 1995. Т. 21. № 2. С. 122-128.
  33. Полевщиков A.B., Назаров П.Г. Влияние С-реактивного белка и нейтрофилов на митоген-индуцированную пролиферацию лимфоцитов человека // Иммунология. 1992. № 6. С. 37-39.
  34. Полевщиков A.B., Назаров П.Г. Тафтсиноподобные пептиды из молекулы С-реактивного белка как модуляторы пролиферации лимфоцитов // Вопр. мед. химии. 1994. Т. 40. № 1. С. 4-7.
  35. Полевщиков A.B., Назаров П.Г., Берестовая Л.К. С-реактивный белок модулирует адгезивную и биоцидную активность нейтрофилов // ЖМЭИ. 1994. № 1. С. 69-72.
  36. Полевщиков A.B., Назаров П.Г., Козлов С.В. и др. Регуляция функций нейтрофилов крови С-реактивным белком и сывороточным амилоидом Р // Физиол. журн. им. И.М. Сеченова. 1996. Т. 82. № 8-9. С. 67-72.
  37. Полевщиков A.B., Назаров П.Г. С-реактивный белок и сывороточный амилоид Р: роль в иммунорегуляции // Иммунология. 1998. № 4. С. 4-11.
  38. Пронина А.П., Назаров П.Г. Активация базофилов крови человека лигандами Fcγ-рецепторов: холинергический тюнинг // Цитокины и воспаление. 2008. Т. 7. № 4. С. 40-46.
  39. Пронина А.П., Назаров П.Г. Тучные клетки: роль в воспалении и иммунных процессах // Вестн. Уральск. мед. акад. науки. 2006. № 3(14). С. 193-195.
  40. Протасова С.Ф., Щеканова С.М., Назаров П.Г., Барклай-де-Толли М.Н. Влияние интерлейкина-2 на продукцию интерферона лимфоцитами человека и значение этого теста при аутоиммунных заболеваниях // Вестн. РАМН. 1996. № I. С. 54-58.
  41. Abderrahim-Ferkoune A., Bezy О., ChielIini C. et al. Characterization of the long pentraxin PTX3 as a TNF α-induced secreted protein of adipose cells // J. Lipid Res. 2003. Vol. 44. P. 994-1000.
  42. Agncllo D., Carvelli L., Muzio V. et al. Increased peripheral benzodiazepine binding sites and pentraxin 3 expression in the spinal cord during EAE: relation to inflammatory cytokines and modulation by dexamethasonc and rolipram // J. Neuroimmunol. 2000. Vol. 109. P. 105-111.
  43. Agrawal A., Cha-Molstad H., Samois D., Kushner I. Transactivation of Creactive protein by 1L-6 requires synergistic interaction of CCAAT/enhancer binding protein ß (С/EBP β) and Rel p50 // J. Immunol. 2001. Vol. 166. P. 2378-2384.
  44. Agrawal A., Cha-Molstad H., Samois D., Kushner I. Overexpressed nuclear factor-kappaB can participate in endogenous C-reactive protein induction, and enhances the effects of C/EBPbeta and signal transducer and activator of transcription-3 // Immunology. 2003. Vol. 108. P. 539-547.
  45. Agrawal A., Samois D., Kushner I. Transcription factor c-Rel enhances C-reactive protein expression by facilitating the binding of C/EBPbeta to the promoter // Mol. Immunol. 2003. Vol. 40. P. 373-380.
  46. Agrawal A., Shrive A.K., Greenhough T.J., Volanakis J.E. Topology and structure of the Clq-binding site on C-reactive protein // J. Immunol. 2001. Vol. 166. P. 3998-4004.
  47. Alles V.V., Bottazzi B., Peri G. et al. Inducible expression of PTX3, a new member of the pentraxin family, in human mononuclear phagocytes // Blood. 1994. Vol. 84. P. 3483-3493.
  48. Altmeyer A., Klampfer L., Goodman A.R., Vilcek J. Promoter structure and transcriptional activation of the murine TSG-14 gene encoding a tumor necrosis factor/interleukin-1-inducible pentraxin protein // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 25584-25590.
  49. Andersen O., Vilsgaard Ravn K. Serum amyloid P component binds to influenzaAvirus haemagglutinin and inhibits the virus infection in vitro // Scand. J. Immunol. 1997. Vol. 46. P. 331-337.
  50. Aquilina J.A., Robinson C.V. Investigating interactions of the pentraxins serum amyloid P component and C-reactive protein by mass spectrometry // Biochem. J. 2003. Vol. 375. P. 323-328.
  51. Armstrong P.B., Swarnakar S., Srimal S. et al. A cytolytic function for a sialic acid-binding lectin that is a member of the pentraxin family of proteins // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. P. 14717-14721.
  52. Bang R., Mamell L., Mold C. et al. Analysis of binding sites in human C-reactive protein for FcgRl, FcgRIIa and Clq by site-directed mutagenesis //. Biol. Chem. 2005. Vol. 280. P. 25095-25102.
  53. Basile A., Sica A., d’Aniello E. et al. Characterization of the promoter for the human long pentraxin PTX3. Role of NF-кВ in tumor necrosis factor-а and inter-leukin-lβ regulation //. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. P. 8172-8178.
  54. Bhakdi S., Torzewski M., Paprotka K. et al. Possible protective role for C-reactive protein in atherogenesis: complement activation by modified lipoproteins halts before detrimental terminal sequence // Circulation. 2004. Vol. 109. P. 1870-1876.
  55. Bharadwaj D., Mold C., Markham E., Du Clos T.W. Serum amyloid P component binds to Fey receptors and opsonizes particles for phagocytosis // J. Immunol. 2001. Vol. 166. P. 6735-6741.
  56. Bharadwaj D., Stein M.P., Volzer M. et al. The major receptor for C-reactive protein on leukocytes is Fey receptor II // J. Exp. Med. 1999. Vol. 190. P. 585-590.
  57. Bharadwaj D., Stein M.P., Volzer M. et al. The major receptor for C-reactive protein on leukocytes is Fcg receptor II // J. Exp. Med. 1999. Vol. 190. P. 585-590.
  58. Bickerstaff M.C., Botto M., Hutchinson W.L. et al. Serum amyloid P component controls chromatin degradation and prevents antinuclear autoimmunity // Nat. Med. 1999. Vol. 5. P. 694-697.
  59. Bjarnadottir T.K., Fredriksson R., Hoglund P.J. et al. B. The human and mouse repertoire of the adhesion family of G-protein-coupled receptors // Genomics. 2004. Vol. 84. P. 23-33.
  60. Bodman-Smith K.B., Gregory R.E., Harrison P.T., Raynes J.G. FcgammaRlIa expression with FcgRI results in C-reactive proteinand IgGmediated phagocytosis // J. Leukocyte Biol. 2004. Vol. 75. P. 1029- 1035.
  61. Bodman-Smith K.B., Mbuchi M., Culley F.J. et al. Creactive protein-mediated phagocytosis of Leishmania donovani promastigotes does not alter parasite survival or macrophage responses // Parasite Immunol. 2002. Vol. 24. P. 447-454.
  62. Bottazzi B., Vouret-Craviari V., Bastone A. et al. Multimer formation and ligand recognition by the long pentraxin PTX3. Similarities and differences with the short pentraxins C-reactive protein and serum amyloid P component // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. P. 32817-32823.
  63. Botto M., Hawkins P.N., Bickerstaff M.C. et al. Amyloid deposition is delayed in mice with targeted deletion of the serum amyloid P component gene // Nat. Med. 1997. Vol. 3. P. 855-859.
  64. Breviario F., d’Aniello E.M., Golay J. et al. 1992. Interleukin-1-inducible genes in endothelial cells. Cloning of a new gene related to C-reactive protein and serum amyloid P component // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 267. P. 22190-22197.
  65. Butler P.J., Tennent G.A., Pepys M.B. Pentraxin-chromatin interactions: serum amyloid P component specifically displaces H1-type histones and solubilizes native long chromatin // J. Exp. Med. 1990. Vol. 172. P. 13-18.
  66. Cha-Molstad H., Agrawal A., Zhang D., Samols D., Kushner I. The Rel family member P50 mediates cytokineinduced C-reactive protein expression by a novel mechanism / J. Immunol. 2000. Vol. 165. P. 4592-4597.
  67. Chi M., Tridandapani S., Zhong W. et al. Creactive protein induces signaling through FcgRIla on HL-60 granulocytes //. Immunol. 2002. Vol. 168. P. 1413-1418.
  68. De Haas C.J., Van der Tol M.E., Van Kessel K.P. et al. A synthetic lipopolysaccharide-binding peptide based on amino acids 27-39. of serum amyloid P component inhibits lipopolysaccharide-induced responses in human blood // J. Immunol. 1998. Vol. 161. P. 3607-3615.
  69. Devaraj S., Kumaresan P.R., Jialal I. Effect of C-reactive protein on chemokine expression in human aortic endothelial cells // J. Mol. Cell. Cardiol. 2004. Vol. 36. P. 405-410.
  70. Diniz S.N., Nomizo R., Cisalpino P.S. et al. PTX3 function as an opsonin for the dectin-1-dependent internalization of zymosan by macrophages // J. Leukoc. Biol. 2004. Vol. 75. P. 649-656.
  71. Dodds D.C., Omeis I.A., Cushman S.J. et al. Neuronal pentraxin receptor, a novel putative integral membrane pentraxin that interacts with neuronal pentraxin 1 and 2 and taipoxinassociated calcium-binding protein 49 // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. P. 21488-21494.
  72. Doni A., Peri G., Chieppa M. et al. Production of the soluble pattern recognition receptorPTX3 by myeloid, but not plasmacytoid, dendritic cells // Eur. J. Immunol. 2003. Vol. 33. P. 2886-2893.
  73. Doni A., Mantovani G., Porta C. et al. Cell-specific regulation of PTX3 by glucocorticoid hormones in hematopoietic and nonhematopoietic cells // J. Biol. Chem. 2008. Vol. 283. P. 29983-29992.
  74. Doni A., Michela M., Bottazzi B. et al. Regulation of PTX3, a key component of humoral innate immunity in human dendritic cells: stimulation by IL-10 and inhibition by IFN-gamma // J. Leukoc. Biol. 2006. Vol. 79. P. 797-802. ~
  75. Du Clos T.W., Mold C. C-reactive protein: an activator of innate immunity and a modulator of adaptive immunity // Immunol. Res. 2004. Vol. 30. P. 261-278.
  76. Du Clos T.W., Zlock L.T., Rubin R.L. Analysis of the binding of Creactive protein to histones and chromatin // J. Immunol. 1988. Vol. 141. P. 4266-4270.
  77. Du Clos T.W., Zlock L.T., Hicks P.S., Mold C. Decreased autoantibody levels and enhanced survival of. NZB 4 NZW. FI mice treated with C-reactive protein // Clin. Immunol. Immunopathol. 1994.Vol. 70. P. 22-27.
  78. Emsley J., White H.E., O'Hara B.P., Oliva G. et al. Structure of pentameric human serum amyloid P component // Nature. 1994. Vol. 367. P. 338-345.
  79. Familian A., Zwart B., Huisman H.G. et al. Chromatin-independent binding of serum amyloid P component to apoptotic cells // J. Immunol. 2001. Vol. 167. P. 647-654.
  80. Gaboriaud C., Juanhuix J., Gruez A. et al. The crystal structure of the globular head of complement protein Clq provides a basis for its versatile recognition properties // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278. p. 46974-46982.
  81. Garlanda C., Hirsch E., Bozza S. et al. Non-redundant role of the long pentraxin РТХЗ in antifungal innate immune response // Nature. 2002. Vol. 420. P. 182-186.
  82. Gaziano R., Bozza S., Bellocchio S. et al. Combination therapy with pentraxin 3 and antifungals in experimental aspergillosis //Antimicrob. Agents Chemother. 2004. Vol. 48. P. 4414-4421.
  83. Gershov D., Kim S., Brot N., Elkon K.B. C-Reactive protein binds to apoptotic cells, protects the cells from assembly of the terminal complement components, and sustains an antiinflammatory innate immune response: implications for systemic autoimmunity // J. Exp. Med. 2000. Vol. 192. P. 1353-1364.
  84. Gewurz H., Zhang X.H., Lint T.F. Structure and function of the pentraxins // Curr. Opin. Immunol. 1995. Vol. 7. P. 54-64.
  85. Gilges D., Vinit M.A., Callebaut I. et al. Polydom: a secreted protein with pentraxin, complement control protein, epidermal growth factor and von Willebrand factor A domains // Biochem. J. 2000. Vol. 352. Pt. 1. P. 49-59.
  86. Goodman A.R., Cardozo T., Abagyan R. et al. Long pentraxins: an emerging group of proteins with diverse functions // Cytokine Growth Factor Rev. 1996. Vol. 7. P. 191-202.
  87. Goodman A.R., Levy D.E., Reis L.F., Vilcek J. Differential regulation of TSG-14 expression in murine fibroblasts and peritoneal macrophages // J. Leukoc. Biol. 2000. Vol. 67. P. 387-395.
  88. Hind C.R., Collins P.M., Baltz M.L., Pepys M.B. Human serum amyloid P component, a circulating lectin with specificity for the cyclic 4,6-pyruvate acetal of galactose. Interactions with various bacteria // J. Biochem. 1985. Vol. 225. P. 107-111.
  89. Hind C.R., Collins P.M., Renn D. et al. Binding specificity of serum amyloid P component for the pyruvate acetal of galactose // J. Exp. Med. 1984. Vol. 159. P. 1058-1069.
  90. Hirschfield G.M., Herbert J., Kahan M.C., Pepys M.B. Human C-reactive protein does not protect against acute lipopolysaccharide challenge in mice // J. Immunol. 2003. Vol. 171. P. 6046-6051.
  91. Hsu Y.C., Perin M.S. Human neuronal pentraxin II. NPTX2. P. conservation, genomic structure, and chromosomal localization // Genomics. 1995. Vol. 28. P. 220-22T
  92. Hundt M., Zielinska-Skowronek M., Schmidt R.E. Lack of specific receptors for C-reactive protein on white blood cells // Eur. J. Immunol. 2001. Vol. 31. P. 3475-3483.
  93. Hurlimann J., Thorbecke G.J., Hochwald G.M. The liver as the site of Creactive protein formation // J. Exp. Med. 1966. Vol. 123. P. 365-378.
  94. Hutchinson W.L., Hohenester E., Pepys M.B. Human serum amyloid P component is a single uncomplexed pentamer in whole serum // Mol. Med. 2000. Vol. 6. P. 482-493.
  95. Inforzato A., Peri G., Doni A. et al. Structure and function of the long pentraxin PTX3 glycosidic moiety: fine-tuning of the interaction with Cl q and complement activation // Biochemistry. 2006. Vol. 45. P. 11540-11551.
  96. Inforzato A., Rivieccio V., Morreale A.P. el al. Structural characterization of PTX3 disulfide bond network and its multimeric status in cumulus matrix organization // J. Biol. Chem. 2008. Vol. 283. P. 10147- 10I61.
  97. Introna M., Alles V.V., Castellano M. et al. Cloning of mouse ptx3, a new member of the pentraxin gene family expressed at extrahepatic sites // Blood. 1996. Vol. 87. P. 1862-1872.
  98. Jaillon S., Peri G., Delneste Y. et al. The humoral pattern recognition receptor PTX3 is stored in neutropiil granules and localizes in extracellular traps // J. Exp. Med. 2007. Vol. 204. P. 793-804.
  99. Jewell W.S., Mamell L.L., Rokeach L.A., T. Du Clos. W. C-reactive protein. CRP. binding to the Srn-D protein of snRNPS. Identification of a short polypeptide binding region // Mol. Immunol. 1993. Vol. 30. P. 701-708.
  100. Jiang H., Robey F.A., Gewurz H. Localization of sites through which C-reactive protein binds and activates complement to residues 14-26 and 76-92 of the human ClqAchain //. Exp. Med. 1992. Vol. 175. P. 1373-1379.
  101. Kim S.J., Gershov D., Ma X. et al. Opsonization of apoptotic cells and its effect on macrophage and T cell immune responses//Ann. N.Y. Acad. Sei. 2003. Vol. 987. P. 68-78.
  102. Kirkpatrick L.L., Matzuk M.M., Dodds D.C., Perin M.S. Biochemical interactions of the neuronal pentraxins. Neuronal pentraxin. NP. receptor binds to taipoxin and taipoxin-associated calcium-binding protein 49 via NP1 and NP2// I. Biol. Chem. 2000. Vol. 275. P. 17786-17792.
  103. Klouche M., Peri G., Knabbe C. et al. Modified atherogenic lipoproteins induce expression of pentrax-in-3 by human vascular smooth muscle cells // Atherosclerosis. 2004. Vol. 175. P. 221-228.
  104. KloucheM., Peri G., Knabbe C. et al. Modified atherogenic lipoproteins induce expression of pentrax-in-3 by human vascular smooth muscle cells // Atherosclerosis. 2004. Vol. 175. P. 221-228.
  105. Kretzschmar D., Hasan G., Sharma S. et al. The swiss cheese mutant causes glial hyperwrapping and brain degeneration in Drosophila // J. Neurosci. 1997. Vol. 17. P. 7425-7432.
  106. Lee G.W., Goodman A.R., Lee Т.Н., Vilcek J. Relationship of TSG-14 protein to the pentraxin family of major acute phase proteins // J. Immunol. 1994. Vol. 153. P. 3700-3707.
  107. Lee G.W., Lee Т.Н., Vilcek J. TSG-14, a tumor necrosis factorand IL-1-inducible protein, is a novel member of the pentaxin family of acute phase proteins// J. Immunol. 1993. Vol. 150. P. 1804-1812.
  108. Li S.-Р., Liu Т.-Y., Goldman N.D. cis-Acting elements responsible for interleukin-6 inducible C-reactive protein expression // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. P. 4136-4142.
  109. Li S.P., Goldman N.D. Regulation of human C-reactive protein gene expression by two synergistic IL-6 responsive elements // Biochemistry. 1996. Vol. 35. P. 9060-9068.
  110. Li Y.P., Mold C., Du Clos T.W. Sublytic complement attack exposes C-reactive protein binding sites on cell membranes//J. Immunol. 1994. Vol. 152. P. 2995-3005.
  111. Loveless R.W., Floyd-O'Sullivan G., Raynes J.G. et al. Human serum amyloid P is a multispecific adhesive protein whose ligands include 6-phosphorylated mannose and the 3-sulphatcd saccharides galactose. N-acetylgalactosamine and glucuronic acid // EMBO J. 1992. Vol. 11. P. 813-819.
  112. Lysenko E., Richards J.C., Cox A.D. et al. The position of phosphorylcholine on the lipopolysaccharide of Haemophilus influenzae affects binding and sensitivity to C-reactive protein-mediated killing // Mol. Microbiol. 2000. Vol. 35. P. 234-245.
  113. Mackievvicz A., Speroff T., Ganapathi M.K., Kushner I. Effects of cytokine combinations on acute phase protein production in two human hepatoma cell lines // J. Immunol. 1991. Vol. 146. P. 3032-3037.
  114. Manolov D.E., Rocker C., Hombach V. et al. Ultrasensitive confocal fluorescence microscopy of C-reactive protein interacting with FcgRIIa // Arterioscler. Thromb. Vase. Biol. 2004. Vol. 24. P. 2372-2377.
  115. Mantovani A., Sozzani S., Locati M. et al. Macrophage polarization. P. tumor-associated macrophages as a paradigm for polarized М2 mononuclear phagocytes // Trends Immunol. 2002. Vol. 23. P. 549-555.
  116. Mantovani A., Garlanda C., Doni A., Bottazzi B. Pentraxins in innate immunity: from C-reactive protein to the long pentraxin PTX3 // J. Clin. Immunol. 2008. Vol. 28. P. 1-13.
  117. Milner C.M., Day A.J. TSG-6. P. a multifunctional protein associated with inflammation // J. Cell Sci. 2003. Vol. 116. P. 1863-1873.
  118. Mold C., Baca R., Du Clos T.W. Serum amyloid P component and Creactive protein opsonize apoptotic cells for phagocytosis through Fcγ receptors // J. Autoimmunol. 2002. Vol. 19. P. 147-154.
  119. Mold C., Gresham H.D., Du Clos T.W. Serum amyloid P component and C-reactive protein mediate phagocytosis through murine Fcγ Rs // J. Immunol. 2001. Vol. 166. P. 1200-1205.
  120. Mold C., Rodriguez W., Rodic-Polic B., Du Clos T.W. C-reactive protein mediates protection from lipopolysaccharide through interactions with Fcγ R // J. Immunol. 2002. Vol. 169. P. 7019-7025.
  121. Mold C., Gewurz H., Du Clos T.W. Regulation of complement activation by C-reactive protein // Immunopharmacology. 1999. Vol. 42. P. 23-30.
  122. Mold C., Gresham H.D., Du Clos T.W. Serum amyloid P component and C-reactive protein mediate phagocytosis through murine FcgRs // J. Immunol. 2001. Vol. 166. P. 1200-1205.
  123. Mold C., Nakayama S., Holzer T.J. et al. C-reactive protein is protective against Streptococcus pneumoniae infection in mice //J. Exp. Med. 1981. Vol. 154. P. 1703-1708.
  124. Mold C., Rodic-Polic B., Du Clos T.W. Protection from Streptococcus pneumoniae infection by C-reactive protein and natural antibody requires complement but not Fcg receptors // J. Immunol. 2002. Vol. 168. P. 6375-6381.
  125. Mold C., Rodriguez W., Rodic-Polic B., Du Clos T.W. C-reactive protein mediates protection from lipopolysaccharide through interactions with FcgR // J. Immunol. 2002. Vol. 169. P. 7019-7025.
  126. Muller B., Peri G., Doni A. et al. Circulating levels of the long pentraxin PTX3 correlate with severity of infection in critically ill patients // Crit. Care Med. 2001. Vol. 29. P. 1404-1407.
  127. Narkates A.J., Volanakis J.E. C-reactive protein binding specificities: artificial and natural phospholipid bilayers // Ann. N.Y. Acad. Sei. 1982. Vol. 389. P. 172-181.
  128. Nauta A.J., Bottazzi B., Mantovani A. et ai. Biochemical and functional characterization of the interaction between pentraxin 3 and Clq // Eur. J. Immunol. 2003. Vol. 33. P. 465^473.
  129. Nauta A.J., Daha M.R., van Kooten C., Roos A. Recognition and clearance of apoptotic cells. P. a role for complement and pentraxins //Trends Immunol. 2003. Vol. 24. P. 148-154.
  130. Nauta A.J., de Haij S., Bottazzi B. et al. Human renal epithelial cells produce the long pentraxin PTX3 // Kidney Int. 2005. Vol. 67. P. 543-553.
  131. Ng P.M., Z Jin., Tan S.S. et al. C-reactive protein: a predominant LPS-binding acute phase protein responsive to Pseudomonas infection // J. Endotoxin Res. 2004. Vol. 10. P. 163-174.
  132. Nijmeijer R., Lagrand W.K., Lubbers Y. et al. C-re-active protein activates complement in infarcted human myocardium //Am. J. Pathol. Vol. 163. 2003. P. 269-275.
  133. Noursadeghi M., Bickerstaff M.C., Gallimore J.R. et al. Role of serum amyloid P component in bacterial infection: protection of the host or protection of the pathogen // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2000. Vol. 97. P. 14584-14589.
  134. Omeis I.А., Hsu Y.C., Perin M.S. Mouse and human neuronal pentraxin 1. NPTX1 : conservation, genomic structure, and chromosomal localization 4 Genomics. 1996. Vol. 36. P. 543-545.
  135. Pepys M.B., Butler P.J. Serum amyloid P component is the major calciumdependent specific DNA binding protein of the serum // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1987. Vol. 148. P. 308-313.
  136. Pepys M.B., Herbert J., Hutchinson W.L. et al. Targeted pharmacological depletion of serum amyloid P component for treatment of human amyloidosis // Nature. 2002. Vol. 417. P. 254-259.
  137. Pepys М.В., Hirschfield G.М. C-reactive protein: a critical update // J. Clin. Invest. 2003. Vol. 111. P. 1805-1812.
  138. Pepys M.B., Rademacher T.W., Amatayakul-Chantler S. et al. Human serum amyloid P component is an invariant constituent of amyloid deposits and has a uniquely homogeneous glycostructure // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. Vol. 91. P. 5602-5606.
  139. Peri G., Introna M., Corradi D. et al. PTX3, a prototypic long pentraxin, is an early indicator of acute myocardial infarction in man // Circulation 2000. Vol. 102. P. 636-641.
  140. Perrier P., Martinez F.O., Locati M. et al. Distinct transcriptional programs activated by interleukin-10 with or without lipopolysaccharide in dendritic cells: induction of the В cell-activating chemokine. CXC chemokine ligand 13 // J. Immunol. 2004. Vol. 172. P. 7031-7042
  141. Polentarutti N., Bottazzi B., Di Santo E. et al. Inducible expression of the long pentraxin PTX3 in the central nervous system // J. Neuroimmunol. 2000. Vol. 106. P. 87-94.
  142. Polentarutti N., Picardi G., Basile A. et al. Interferonγ inhibits expression of the long pentraxin PTX3 in human monocytes // Eur. J. Immunol. 1998. Vol. 28. P. 496-501.
  143. Ramji D.P., Vitelli A., Tronche F., Cortese R., Ciliberto G. 1993. The two C/EBP isoforms. IL-6DBP/ NF-IL6 and C/EBP δ/NF-IL6 β, are induced by IL6 to promote acute phase gene transcription via different mechanisms // Nucleic Acids Res. Vol. 21. P. 289-294.
  144. Ravizza T., Moneta D., Bottazzi B. et al. Dynamic induction of the long pentraxin PTX3 in the CNS after limbic seizures: evidence for a protective role in seizure-induced neurodegeneration // Neuroscience. 2001. Vol. 105. P. 43-53.
  145. Reid M.S., Blobel C.P. Apexin, an acrosomal pentaxin // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 32615-32620.
  146. Ridker P.M. Clinical application of C-reactive protein for cardiovascular disease detection and prevention // Circulation. 2003. Vol. 107. P. 363-369.
  147. Robey F.A., Liu T.Y. Limulin: a C-reactive protein from Limulus polyphemus // J. Biol. Chem. 1981. Vol. 256. P. 969-975.
  148. Rolph M.S., Zimmer S., Bottazzi B. et al. Production of the long pentraxin PTX3 in advanced atherosclerotic plaques // Arterioscler. Thromb. Vase. Biol. 2002. Vol. 22. P. El 0-El 8.
  149. Rovere P., Peri G., Fazzini F. et al. The long pentraxin PTX3 binds to apoptotic cells and regulates their clearance by antigen-presenting dendritic cells // Blood. 2000. Vol. 96. P. 4300^1306.
  150. Rubio N., Sharp P.M., Rits M. et al. Structure, expression, and evolution of guinea pig serum amyloid P component and C-reactive protein // J. Biochem. 1993. Vol. 113. P. 277-284.
  151. Rusnati M., Camozzi M., Moroni E. et al. Selective recognition of fibroblast growth factor-2 by the long pentraxin PTX3 inhibits angiogenesis // Blood. 2004. Vol. 104. P. 92-99.
  152. Russell A.I., Cunninghame Graham D.S., Shepherd C. et al. Polymorphism at the C-reactive protein locus influences gene expression and predisposes to systemic lupus erythematosus // Hum. Mol. Genet. Vol. 13.2004. P. 137-147.
  153. Sacland E., van Royen A., Hendriksen K. et al. Human C-reactive protein does not bind to Fcγ Rlla on phagocytic cells // J. Clin. Invest. 2001. Vol. 107. P. 641-643.
  154. Salustri A., Garlanda C., Hirsch E. et al. РТХЗ plays a key role in the organization of the cumulus oophorus extracellular matrix and in in vivo fertilization // Development. 2004. Vol. 131. P. 1577-1586.
  155. Schwartz Y.B., Boykova T., Belyaeva E.S. et al. Molecular characterization of the singed wings locus of Drosophila melanogaster // BMC Genet. 2004. Vol. 5. P. 15.
  156. Seery L.T., Schoenberg D.R., Barbaux S. et al. Identification of a novel member of the pentraxin family in Xenopus laevis // Proc. Biol. Sei. 1993. Vol. 253. P. 263-270.
  157. Shrive A.K., Cheetham G.M., Holden D. et al. Three dimensional structure of human C-reactive protein // Nat. Struct. Biol. 1996. Vol. 3. P. 346-354.
  158. Shrive A.K., Metcalfe A.M., Cartwright J.R., Greenhough T.J. C-reactive protein and SAP-like pentraxin are both present in Limulus polyphemus haemo-lymph: crystal structure of Limulus SAP // J. Mol. Biol. 1999.Vol. 290. P. 997-1008.
  159. Shrive A.K., Cheetham G.M., Holden D. et al. Three dimensional structure of human C-reactive protein // Nat. Struct. Biol. 1996. Vol. 3. P. 346-354.
  160. Srinivasan N., White H. E., Emsley J. et al. Comparative analyses of pentraxins: implications for protomer assembly and ligand binding // Structure. 1994. Vol. 2. P. 1017-1027.
  161. Stein M.P., Edberg J.C., Kimberly R.P. et al. C-reactive protein binding to FcgRIIa on human monocytes and neutrop//ls is allele-specific 7 J. Clin. Invest. 2000. Vol. 105. P. 369-376.
  162. Swanson J.A., Hoppe A.D. The coordination of signaling during Fc receptor-mediated phagocytosis // J. Leuk. Biol. 2004. Vol. 76. P. 1093-1103.
  163. Szalai A.J. The antimicrobial activity of C-reactive protein // Microbes Infect. 2002. Vol. 4. P. 201-205.
  164. Szalai A.J., Alarcon G.S., Calvo-Alen J. et al. Systemic lupus erythematosus in a multiethnic US Cohort. LUMINA. : XXX. Association between C-reactive protein. CRP. gene polymorphisms and vascular events // Rheumatology. Oxford. 2005. Vol. 44. P. 864-868.
  165. Szalai A.J., Briles D.E., Volanakis E. Human C-reactive protein is protective against fatal Streptococcus pneumoniae infection in transgenic mice // J. Immunol. 1995. Vol. 155. P. 2557-2563.
  166. Szalai A.J., Nataf S., Hu X.Z., Bamum S.R. Experimental allergic encephalomyelitis is inhibited in transgenic mice expressing human C-reactive protein // J. Immunol. 2002. Vol. 168. P. 5792-5797.
  167. Szalai A.J., VanCott J.L., McGhee J.R. et al. Human C-reactive protein is protective against fatal Salmonella enterica serovar typhimurium infection in transgenic mice // Infect. Immunol. 2000. Vol. 68. P 5652- 5656.
  168. Szalai A.J., Wu J., Lange E.M., McCrory M.A. et al. Single-nucleotide polymorphisms in the C-reactive protein. CRP gene promoter that affect transcription factor binding, alter transcriptional activity, and associate with differences in baseline serum CRP level // J. Mol. Med. 2005. Vol. 83. P. 440-447.
  169. Szalai A.J., Weaver C.T., McCrory M.A. et al. Delayed lupus onset in. NZB 4 NZW. FI mice expressing a human C-reactive protein transgene // Arthritis Rheum. 2003. Vol. 48. P 1602-1611.
  170. Tebo J.M., Mortensen R.F. Characterization and isolation of a C-reactive protein receptor from the human monocytic cell line U-937 // J. Immunol. 1990. Vol. 144. P. 231-238.
  171. Tennent G.A., Lovat L.B., Pepys M.B. Serum amyloid P component prevents proteolysis of the amyloid fibrils of Alzheimer disease and systemic amyloidosis // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1995. Vol. 92. P. 4299-4303.
  172. Tilg H., Vannier E., Vachino G., Dinarello C.A. et al. Antiinflammatory properties of hepatic acute phase proteins: preferential induction of Interleukin 1. IL1. receptor antagonist over IL-lb synthesis by human peripheral blood mononuclear cells // J. Exp. Med. 1993. Vol. 178. P. 1629-1636.
  173. Tillett W.S., Francis T.J. Serological reactions in pneumonia with a non protein somatic fraction of pneumococcus // J. Exp. Med. 1930. Vol. 52. P. 561-585.
  174. Toniatti C., Demartis A., Monaci P. et al. Synergistic transactivation of the human C-reactive protein promoter by transcription factor HNF-1 binding at two distinct sites // EMBO J. 1990. Vol. 9. P. 4467-4475.
  175. Tsui C.C., Copeland N.G., Gilbert D.J. et al. Narp, a novel member of the pentraxin family, promotes neunte outgrowth and is dynamically regulated by neuronal activity // J. Neurosci. 1996. Vol. 16. P. 2463-2478.
  176. Varani S., Elvin J.A., Yan C.N. et al. Knockout of pentraxin 3, a downstream target of growth differentiation factor-9, causes female subfertility // Mol. Endocrinol. 2002. Vol. 16. P. 1154-1167.
  177. Volanakis J.E., Kaplan M.H. Specificity of C-reactive protein for choline phosphate residues of pneumococcal C-polysaccharide // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1971. Vol. 136. P. 612-614.
  178. Vouret-Craviari V., Matteucci C., Peri G. et al. Expression of a long pentraxin, PTX3, by monocytes exposed to the mycobacterial cell wall component lipoarabinomannan // Infect. Immunol. 1997.Vol. 65. P. 1345-1350.
  179. Wang Q., Zhu X., Xu Q. et al. Effect of Creactive protein on gene expression in vascular endothelial cells // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2005.Vol. 288. P. 1539-1545.
  180. Weiser J.N., Pan J. Adaptation of Haemophilus influenzae to acquired and innate immunity based on phase variation of lipopolysaccharide // Mol. Microbiol. 1998. Vol. 30. P. 767-775.
  181. Weiser J.N., Pan N., McGowan K.L. et al. Phosphorylcholine on the lipopolysaccharide of Haemophilus influenzae contributes to persistence in the respiratory tract and sensitivity to serum killing mediated by C-reactive protein // J. Exp. Med. 1998. Vol. 187. P. 631-640.
  182. Williams T.N., Zhang C.X., Game B.A. et al. C-reactive protein stimulates MMP-1 expression in U937 histocytes through FcgRII and extracellular signal-regulated kinase pathway: an implication of CRP involvement in plaque destabilization // Arterioscler. Thromb. Vase. Biol. 2004. Vol. 24. P. 61-66.
  183. Wisniewski H.G., Vilcek J. Cytokine-induced gene expression at the crossroads of innate immunity, inflammation and fertility: TSG-6 and PTX3/TSG-14 // Cytokine Growth Factor Rev. 2004.Vol. 15. P. 129-146.
  184. Wolbink G.J., Brouwer M.V., Buysmann S. et al. CRP-mediated activation of complement in vivo // J. Immunol. 1996. Vol. 157. P. 473-479.
  185. Xia D., Samols D. Transgenic mice expressing rabbit C-reactive protein are resistant to endotoxemia // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1997. Vol. 94. P. 2575-2580.
  186. Xu D.S., Hopf C., Reddy R. et al. Narp and NPlform heterocomplexes that function in developmental and activity-dependent synaptic plasticity // Neuron. 2003. Vol. 39. P. 513-528.
  187. Ying S.C., Gewurz A.T., Jiang H., Gewurz H. Human serum amyloid P component oligomers bind and activate the classical complement pathway via residues 14-26 and 76-92 of the A chain collagen like region of Clq // J. Immunol. 1993. Vol. 150. P. 169-176.
  188. Yother J., Volanakis J.E., Briles D.E. Human C-reactive protein is protective against fatal Streptococcus pneumoniae infection in mice // J. Immunol. 1982. Vol. 128. P. 2374-2376.
  189. Zahedi K. Characterization of the binding of serum amyloid P to laminin // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. P. 2143-2148.
  190. Zhang D., Jiang S.L., Rzewnicki D., Samols D., Kushner I. The effect of interleukin-I on C-reactive protein expression in НерЗВ cells is exerted at the transcriptional level // Biochem. J. 1995. Vol. 310. Pt. 1. P. 143-148.
  191. Zhang D., Sun M., Samols D., Kushner I. STAT3 participates in transcriptional activation of the C-reactive protein gene by interleukin-6 // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271 P. 9503-9509.
  192. Zhong S., Zen Q., Tebo J. et al. Effect of human C-reactive protein on chemokine and chemotactic factor-induced neutrophil chemotaxis and signaling // J. Immunol. Vol. 161. 1998. P. 2533-2540.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Назаров П.Г., 2010

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 74760 от 29.12.2018 г.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах