Зависимость удельной активности участников обмена железа от степени компенсации сахарного диабета 2-го типа

Обложка


Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Цель исследования — проанализировать изменения активности участников обмена железа, церулоплазмина и трансферрина у пациентов с сахарным диабетом 2-го типа в зависимости от процентного содержания гликированного гемоглобина, который является биохимическим критерием степени компенсации хронической гипергликемии.

Материалы и методы. С помощью биохимических методов измерены концентрация и активность церулоплазмина и трансферрина, концентрация железа, меди, холестерина липопротеинов в сыворотке крови, полученной от здоровых доноров и пациентов с сахарным диабетом 2-го типа, объединенных в три группы в зависимости от процентного содержания гликированного гемоглобина.

Результаты. Обнаружены достоверное снижение концентрации меди, ферроксидазной активности церулоплазмина и способности трансферрина насыщаться железом, а также увеличение концентрации трансферрина при компенсированном и некомпенсированном сахарном диабете 2-го типа.

Заключение. Установлена статистическая связь степени компенсации сахарного диабета 2-го типа с активностью участников обмена железа. Так, по мере усиления гипергликемии снижается как активность церулоплазмина, так и насыщение трансферрина ионами железа. Выявленные изменения объясняют причину эффективности лечения хелаторами железа таких осложнений сахарного диабета 2-го типа, как трофические язвы, которые связаны с изменением оттока железа.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Ирина Витальевна Войнова

ФГБНУ «Институт экспериментальной медицины»

Email: iravoynova@mail.ru

аспирант, научный сотрудник отдела молекулярной генетики

Россия, Санкт-Петербург

Валерия Александровна Костевич

ФГБНУ «Институт экспериментальной медицины»

Email: hfa-2005@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-1405-1322
SPIN-код: 2726-2921

канд. биол. наук, старший научный сотрудник отдела молекулярной генетики

Россия, Санкт-Петербург

Анна Юрьевна Елизарова

ФГБНУ «Институт экспериментальной медицины»

Email: anechka_v@list.ru
SPIN-код: 3059-4381

аспирант, научный сотрудник отдела молекулярной генетики

Россия, Санкт-Петербург

Марина Николаевна Карпенко

ФГБНУ «Институт экспериментальной медицины»

Email: mnkarpenko@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-1082-0059
SPIN-код: 6098-2715

канд. биол. наук, старший научный сотрудник физиологического отдела им. И.П. Павлова

Россия, Санкт-Петербург

Алексей Викторович Соколов

ФГБНУ «Институт экспериментальной медицины»; ФГБОУ ВПО «Санкт-Петербургский государственный университет»

Автор, ответственный за переписку.
Email: biochemsokolov@gmail.com
ORCID iD: 0000-0001-9033-0537
SPIN-код: 7427-7395

д-р биол. наук, заведующий лабораторией биохимической генетики отдела молекулярной генетики; профессор кафедры фундаментальных проблем медицины и медицинских технологий 

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Alfadhel M, Babiker A. Inborn errors of metabolism associated with hyperglycaemic ketoacidosis and diabetes mellitus: narrative review. Sudan J Paediatr. 2018;18(1):10-23. https://doi.org/10.24911/SJP.2018.1.3.
  2. Yoshida K, Furihata K, Takeda S, et al. A mutation in the ceruloplasmin gene is associated with systemic hemosiderosis in humans. Nat Genet. 1995;9(3):267-272. https://doi.org/10.1038/ng0395-267.
  3. Zheng J, Chen M, Liu G, et al. Ablation of hephaestin and ceruloplasmin results in iron accumulation in adipocytes and type 2 diabetes. FEBS Lett. 2018;592(3):394-401. https://doi.org/10.1002/1873-3468.12978.
  4. Pandey R, Dingari NC, Spegazzini N, et al. Emerging trends in optical sensing of glycemic markers for diabetes monitoring. Trends Analyt Chem. 2015;64:100-108. https://doi.org/10.1016/j.trac.2014.09.005.
  5. Kang JH. Oxidative modification of human ceruloplasmin by methylglyoxal: an in vitro study. J Biochem Mol Biol. 2006;39(3):335-338. https://doi.org/10.5483/BMBRep.2006.39.3.335
  6. Dutra F, Ciriolo MR, Calabrese L, Bechara EJ. Aminoacetone induces oxidative modification to human plasma ceruloplasmin. Chem Res Toxicol. 2005;18(4):755-760. https://doi.org/10.1021/tx049655u.
  7. Squitti R, Mendez AJ, Simonelli I, Ricordi C. Diabetes and Alzheimer’s disease: can elevated free copper predict the risk of the disease? J Alzheimers Dis. 2017;56(3):1055-1064. https://doi.org/10.3233/JAD-161033.
  8. Sokolov AV, Voynova IV, Kostevich VA, et al. Comparison of interaction between ceruloplasmin and lactoferrin/transferrin: to bind or not to bind. Biochemistry (Mosc). 2017;82(9):1073-1078. https://doi.org/10.1134/S0006297917090115.
  9. Osaki S. Kinetic studies of ferrous ion oxidation with crystalline human ferroxidase (ceruloplasmin). J Biol Chem. 1966;241(21):5053-5059.
  10. Golizeh M, Lee K, Ilchenko S, et al. Increased serotransferrin and ceruloplasmin turnover in diet-controlled patients with type 2 diabetes. Free Radic Biol Med. 2017;113:461-469. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.10.373.
  11. Silva AM, Coimbra JT, Castro MM, et al. Determining the glycation site specificity of human holo-transferrin. J Inorg Biochem. 2018;186:95-102. https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2018.05.016.
  12. Misra G, Bhatter SK, Kumar A, et al. Iron profile and glycaemic control in patients with type 2 diabetes mellitus. Med Sci (Basel). 2016;4(4):E22. https://doi.org/10.3390/medsci4040022.
  13. Topham RW, Frieden E. Identification and purification of a non-ceruloplasmin ferroxidase of human serum. J Biol Chem. 1970;245(24):6698-6705.
  14. Klenk DC, Hermanson GT, Krohn RI, et al. Determination of glycosylated hemoglobin by affinity chromatography: comparison with colorimetric and ion-exchange methods, and effects of common interferences. Clin Chem. 1982;28(10):2088-2094.
  15. Cegla UH. [Serum levels of alpha-2-macroglobulin, ceruloplasmin, transferrin, alpha-1-antitrypsin and complement (beta-1-C) before and following 3- and 6-day injections of D-penicillamine in man. (In German)]. Z Rheumatol. 1975;34(9-10):301-308.
  16. Sokolov AV, Kostevich VA, Romanico DN, et al. Two-stage method for purification of ceruloplasmin based on its interaction with neomycin. Biochemistry (Mosc). 2012;77(6):631-838. https://doi.org/10.1134/S0006297912060107.
  17. Sokolov AV, Pulina MO, Zakharova ET, et al. Effect of lactoferrin on the ferroxidase activity of ceruloplasmin. Biochemistry (Mosc). 2005;70(9):1015-1019. https://doi.org/10.1007/s10541-005-0218-9.
  18. Erel O. Automated measurement of serum ferroxidase activity. Clin Chem. 1998;44(11):2313-2319.
  19. Abe A, Yamashita S, Noma A. Sensitive, direct colorimetric assay of copper in serum. Clin Chem. 1989;35(4):552-554.
  20. Yamashita S, Abe A, Noma A. Sensitive, direct procedures for simultaneous determinations of iron and copper in serum, with use of 2-(5-Nitro-2-pyridylazo)-5-(N-propyl-N-sulfopropylamino)phenol (Nitro-PAPS) as ligand. Clin Chem. 1992;38(7):1373-1375.
  21. Elizarova AYu, Kostevich VA, Voynova IV, Sokolov AV. Lactoferrin as a promising remedy for metabolic syndrome therapy: from molecular mechanisms to clinical trials. Med Acad J. 2019;19(1):45-64. https://doi.org/10.17816/ MAJ19145-64.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Войнова И.В., Костевич В.А., Елизарова А.Ю., Карпенко М.Н., Соколов А.В., 2019

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 74760 от 29.12.2018 г.