Апоптоз в норме и патологии

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Апоптоз - это активно протекающая физиологическая гибель клетки. Апоптоз является чрезвычайно важным биологическим феноменом, он представляет собой защитно-адаптивный механизм по устранению ненужных и потенциально опасных клеток, существующий в строгом балансе с процессами пролиферации и дифференцировки. В настоящее время исследования программируемой клеточной гибели (ПКГ) являются одним из наиболее активно разрабатываемых направлений клеточной биологии. Наряду с важным теоретическим вкладом в понимание фундаментального феномена поддержания клеточного гомеостаза, изучение апоптоза приобретает все большее практическое значение для выяснения механизмов различных патологических состояний.

Ключевые слова

Об авторах

М. Ю. Григорьев

Научно-исследовательский институт онкологии имени проф. Н. Н. Петрова М3 РФ

Автор, ответственный за переписку.
Email: shabanov@mail.rcom.ru
Россия, Санкт-Петербург, Песочный-2

Е. Н. Имянитов

Научно-исследовательский институт онкологии имени проф. Н. Н. Петрова М3 РФ

Email: shabanov@mail.rcom.ru
Россия, Санкт-Петербург, Песочный-2

К. П. Хансон

Научно-исследовательский институт онкологии имени проф. Н. Н. Петрова М3 РФ

Email: shabanov@mail.rcom.ru

член-корреспондент РАМН

Россия, Санкт-Петербург, Песочный-2

Список литературы

  1. Звонарева Н. Б., Сейлиев А. А., Колюбаева С. Н. и др. Исследование механизма гибели тимоцитов при воздействии сверхвысоких доз г-излучения // Радиобиология. 1987. Т. 27. Вып. 3. С. 319-323.
  2. Adams J. M., Cory S. The Bcl-2 protein family: arbiters of cell survival // Science. 1998. Vol. 281. P. 1322-1326.
  3. Alnemri E. S., Livingston D. J., Nicholson D. W. et al. Human ICE/CED-3 protease nomenclature //Cell. 1996. Vol. 87. P. 171.
  4. Arends M. J., Morris R. G., Wyllie A. H. Apoptosis: The role of the endonuclease // Am. J. Pathol. 1990. Vol. 136. P. 593-598.
  5. Ashkenazi A., Dixit V. M. Death receptors: signaling and modulation // Science. 1998. Vol. 281. P. 1305-1308.
  6. Borisova E. A., Chukhlovin A. V., Seiliev A. A. et al. Degree of chromatin fragmentation and frequency of nuclear pyknosis in Percoll-fractionated thymocytes of irradiated rats // Int. J. Radiat. Biol. 1987. Vol. 51. P. 421-428.
  7. Cardone M. H, Roy N., Stennicke N. R. et al. Regulation of cell death protease caspase-9 by phosphorylation // Science. 1998. Vol. 282. P. 1318-1321.
  8. Chang H. Y., Yang X. Proteases for cell suicide: functions and regulation of caspases // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2000. Vol. 64. P. 821-846.
  9. Ferreira C. G., Tolis C., Giaccone G. p53 and chemosensitivity // Ann. Oncol. 1999. Vol. 10. P. 1011-1021.
  10. Gougeon M. L. Apoptosis in AIDS. Genetic control and relevance for AIDS pathogenesis // Biochem. Soc. Trans. 1996. Vol. 24. P. 1055-1058.
  11. Gougeon M. L., Montagnier L. Programmed cell death as a mechanism of CD4 and CD8 T cell deletion in AIDS. Molecular control and effect of highly active anti-retroviral therapy // Ann. N. Y. Acad. Sci. 1999. Vol. 887. P. 199-212.
  12. Glucksmann A. Cell death in normal vertebrate ontogeny // Biol. Rev. 1951. Vol. 26. P. 59.
  13. Grigoriev M. Y., Pozharissky K. M., Hanson K. P. et al. Expression of caspase-3 and -7 does not correlate with the extent of apoptosis in primary breast carcinomas // Cell Cycle. 2002. Vol. 1. P. 337-342.
  14. Hanahan D., Weinberg R. A. The hallmarks of cancer// Cell. 2000. Vol. 100. P. 5 7-70.
  15. Harmon B. K, Corder A. M., Collins R. J. et al. Cell death induced in a murine mastocytoma by 42-47°C in vitro: Evidence that the form of death changes from apoptosis to necrosis above a critical heat load // Intern. Radiat. Biol. 1990. Vol. 58. P. 845-858.
  16. Horvitz H. R. Genetic control of programmed cell death in the nematode Caenorhabditis elegans // Cancer Res. 1999. Vol. 59: 1701s-1706s.
  17. Janicke R. U., Sprengart M. L., Wati M. R. et al. Caspase-3 is required for DNA fragmentation and morphological changes associated with apoptosis // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. P. 93 57-93 60.
  18. Johnson D. E. Noncaspase proteases in apoptosis //Leukemia. 2000. Vol. 14. P. 1695-1703.
  19. Kerr J. F. R., Wyllie A. H., Currie A. R. Apoptosis: a basic biological phenomenon with wide ranging implications in tissue kinetics // Br. J. Cancer. 1972. Vol. 26. P. 239-257.
  20. Kerr J. F. R., Winterford C. M., Harmon B. V. Apoptosis. Its significance in cancer and cancer therapy // Cancer. 1994. Vol. 73. P. 2013-2026.
  21. Kluck R. M., Bossy-Wetzel E., Green D. R. et al. The release of cytochrome c from mitochondria: a primary site for bcl-2 regulation of apoptosis // Science. 1997. Vol. 275. P. 1132-1136.
  22. Korsmeyer S. J. Chromosomal translocations in lymphoid malignancies reveal novel proto-oncogenes // Annu. Rev. Immunol. 1992. Vol. 10. P. 785-807.
  23. Krammer P H. CD95’s deadly mission in the immune system // Nature. 2000. Vol. 407. P. 789-795.
  24. Kubasova T. A., Chukhlovin A. B., Somosy Z. et al. Detection of early membrane and nuclear alterations of thymocytes upon in vitro ionizing radiation // Acta Physiol. Hung. 1993. Vol. 81. P. 277-288.
  25. Li H., Zhu H., Xu C. J. et al. Cleavage of BID by caspase-8 mediates the mitochondrial damage in the Fas pathway of apoptosis // Cell. 1998. Vol. 94. P. 491-501.
  26. Mannick J. B., Hausladen A., Liu L. et al. Fasinduced caspase denitrosylation // Science. 1999. Vol. 284. P. 651-654.
  27. Muzio M., Chinnaiyan A. M., Kischkel E. C. et al. FLICE, a novel FADD-homologous ICE/CED3- like protease is recruited to the CD95 (Fas/ APO-1) death-inducing signaling complex // Cell. 1996. Vol. 85. P. 817-827.
  28. Nijhawan L. P., Budihardjo L., Srinivasula S. M. et al. Cytochrome c and dATP-dependent formation of Apaf-1/caspase-9 complex initiates an apoptotic protease cascade // Cell. 1997. Vol. 91. P. 479-489.
  29. Piacentini M., Colizzi V. Tissue transglutaminase: apoptosis versus autoimmunity // Immunol. Today. 1999. Vol. 20. P. 130-134.
  30. Savill J., Fadok V. Corpse clearance defines the meaning of cell death // Nature. 2000. Vol. 407. P. 784-788.
  31. Schuler M., Green D. R. Mechanisms of p53- dependent apoptosis // Biochem. Soc. Trans. 2001. Vol. 29. P. 684-688.
  32. Skalka M., Matyasova J., Cejkova M. DNA in chromatin of irradiated lymphoid tissues degrades in vivo into regular fragments // FEBS Lett. 1976. Vol. 72. P. 271-274.
  33. Stennicke H. R., Ryan C. A., Salvesen G. S. Reprieval from execution: the molecular basis of caspase inhibition // Trends Biochem. Sci. 2002. Vol. 27. P. 94-101.
  34. Thome M., Schneider P., Hofmann K. et al. Viral FLICE-inhibitory proteins (FLIPs) prevent apoptosis induced by death receptors // Nature. 1997. Vol. 386. P. 517-521.
  35. Thornberry N. A., Lazebnik Y. Caspases: enemies within // Science. 1998. Vol. 281. P. 1312-1316.
  36. Yamada T., Ohyama H., Kinio Y. et al. Evidence for the internucleosomal breakage of chromatin in rat thymocytes irradiated in vitro // Radiat. Res. 1981. Vol. 85. P. 544-553.
  37. Yang E., Korsmeyer S. K. Molecular thanatopsis: A discourse on the bcl-2 family and cell death // Blood. 1996. Vol. 88. P. 386-401.
  38. Yang J., Liu X., Bhalla K. et al. Prevention of apoptosis by bcl-2: release of cytochrome c from mitochondria blocked // Science. 1997. Vol. 275. P. 1129-1132.
  39. Yuan J., Yankner B. A. Apoptosis in the nervous system // Nature. 2000. Vol. 407. P. 802-809.
  40. Zherbin E. A., Chukhlovin A. B., Koteles G. J. et al. Effect in vitro of cadmium ions on some membrane and nuclear parameters of normal and irradiated thymic lymphoid cells // Arch. Toxicol. 1986. Vol. 59. P. 21-25.
  41. Zhivotovsky B. D., Zvonareva N. B., Hanson K. P. Characteristics of rat thymus chromatin degradation products after whole body X-irradiation // Int. J. Radiat. Biol. 1981. Vol. 39. P. 437-440.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2003


СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 74760 от 29.12.2018 г.