КОМПЛЕКС ЦЕРУЛОПЛАЗМИНА И ЛАКТОФЕРРИНА В СЛЕЗНОЙ ЖИДКОСТИ ЧЕЛОВЕКА



Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Образцы слезной жидкости, полученные от 20 добровольцев, исследованы для выявления комплекса, образованного двумя белками — церулоплазмином (ЦП) и лактоферрином (ЛФ). Комплекс ЦП/ЛФ обнаружен во всех образцах, его основные физико-химические свойства совпадали с характеристиками такого же комплекса, моделируемого in vitro и выявленного в плазме крови и в грудном молоке. Показано, что как молекулы-полианионы (ДНК, липополисахариды и гепарин), так и поликатионы (протамин, полилизин и фрагмент 29-38 из нейропептида РАСАР38) разобщают комплекс ЦП/ЛФ. Белки слезной жидкости лизоцим и липокалин, также реагирующие с ЛФ, не препятствовали образованию комплекса ЦП/ЛФ. В очищенном с помощью хроматографии комплексе ЦП/ЛФ стехиометрия белков-партнеров была 1 : 1.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

А В Соколов

НИИ экспериментальной медицины СЗО РАМН

Email: abiochem@yandex.ru
Санкт-Петербург

М О Пулина

НИИ экспериментальной медицины СЗО РАМН

Санкт-Петербург

О Л Рунова

НИИ экспериментальной медицины СЗО РАМН

Санкт-Петербург

Е Т Захарова

НИИ экспериментальной медицины СЗО РАМН

Санкт-Петербург

В Б Васильев

НИИ экспериментальной медицины СЗО РАМН

Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Zakharova E. T. Interaction of lactoferrin with ceruloplasmin / E. T. Zakharova, M. M. Shavlovski, M. G. Bass et al. // Arch. Biochem. Biophys. — 2000 — Vol. 374, № 2. — P. 222-228.
  2. Osaki S. Kinetic studies of ferrous ion oxidation with crystalline human ferroxidase (ceruloplasmin) / S. Osaki // J. Biol. Chem. — 1966. — Vol. 241. — P. 5053-5059.
  3. Stoj C. Cuprous oxidase activity of yeast Fet3p and human ceruloplasmin: implication for function / C. Stoj, D. J. Kosman // FEBS Lett. — 2003. — Vol. 554. — P. 422-426.
  4. Васильев В. Б. Дисмутирование супероксидных радикалов церулоплазмином — детали механизма / В. Б. Васильев, А. М. Качурин, Н. В. Сорока // Биохимия. — 1998. — Т. 53, вып. 12. — С. 2051-2058.
  5. Park Y. S. Glutathione peroxidase-like activity of caeruloplasmin as an important lung antioxidant / Y. S. Park, K. Suzuki, N. Taniguchi, J. M. C. Gutteridge // FEBS Lett. — 1999. — Vol. 458. — P. 133-136.
  6. Walker F. J. Characterization of an interaction between protein C and ceruloplasmin / F. J. Walker, P. J. Fay // J. Biol. Chem. — 1990 — Vol. 265. — P. 1834-1836.
  7. Van Eden M. E. Intact human ceruloplasmin is required for the incorporation of iron into human ferritin / M. E. Van Eden, S. D. Aust // Arch. Biochem. Biophys. — 2000 — Vol. 381. — P. 119-126.
  8. Соколов А. В. Влияние лактоферрина на ферроксидазную активность церулоплазмина / А. В. Соколов, М. О. Пулина, Е. Т. Захарова и др. // Биохимия. — 2005. — Т. 70. — С. 1231-1236.
  9. Park Y. S. Antioxidant binding of caeruloplasmin with myeloperoxidase: myeloperoxidase is inhibited, but oxidase, peroxidaseand and immunoreac-tive properties of caeruloplasmin remain intact / Y. S. Park, K. Suzuki, S. Mumby et al. // Free Rad. Res. — 2000 — Vol. 33. — P. 261-265.
  10. Farnaud S. Lactoferrin — a multifunctional protein with antimicrobial properties / S. Farnaud, R. W. Evans // Mol. Immunol. — 2003. — Vol. 4340. — P. 395-405.
  11. Pulina M. O. Studies of ceruloplamin-lactoferrin complex / M. O. Pulina, E. T. Zakharova, K. V. Solovyov et al. // Biochem. Cell. Biol.— 2002. — Vol. 80. — P. 35-39.
  12. Sabatucci A. Structural Characterization of the Ceruloplasmin: Lactoferrin Complex in Solution / A. Sabatucci, P. Vachette, V. B. Vasilyev et al. // J. Mol. Biol. — 2007. — Vol. 371. — P. 1038-1046.
  13. Соколов А. В. Обнаружение и выделение из грудного молока комплекса церулоплазмина и лактоферрина / А. В. Соколов, М. О. Пулина, Е. Т. Захарова и др. // Биохимия — 2006. — Т. 71, вып. 2. — С. 208-215.
  14. Janssen P. T. The relations between tear fluid concentrations of lysozyme, tear-specific prealbumin and lactoferrin / P. T. Janssen, O. P. van Bijsterveld // Exp. Eye Res. — 1983. — Vol. 36. — P. 773-779.
  15. Van Berkel P. Н. N-terminal stretch Arg2, Arg3, Arg4 and Arg5 of human lactoferrin is essential for binding to heparin, bacterial lipopolysaccharide, human lysozyme and DNA / P. H. van Berkel, M. E. Geerts, H. A. van Veen et al. // Biochem. J. — 1997. — Vol. 328. — P. 145-151.
  16. Gasymov O. K. Interaction of tear lipocalin with lysozyme and lactoferrin / O. K. Gasymov, A. R. Abduragimov, T. N. Yusifov, B. J. Glasgow // Bioch. Biophys. Res. Commun. — 1999. — Vol. 265. — P. 322-325.
  17. Laemmli U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of Bacteriophage / U. K. Laemmli // Nature (London). — 1970. — Vol. 227. — P. 680-686.
  18. Anderson N. L. Specific antiserum staining of two-dimensional electrophoretic patterns of human plasma proteins immobilized on nitrocellulose / N. L. Anderson, S. L. Nance, T. W. Pearson, N. G. Anderson // Electrophoresis. — 1982. — Vol. 3. — P. 135-142.
  19. Owen C. A. Detection of ceruloplasmin after zone electrophoresi / C. A. Owen, H. Smith // Clin. Chim. Acta. — 1961. — Vol. 6. — P. 441-444.
  20. Davis B. J. Disc Electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins / B. J. Davis // Ann. N. Y. Acad. Sci. — 1964. — Vol. 121. — P. 404-427.
  21. Соколов А. В. Выделение стабильного церулоплазмина человека и его взаимодействие с протамином кеты / А. В. Соколов, Е. Т. Захарова, М. М. Шавловский, В. Б. Васильев // Биоорг. химия,— 2005. — Т. 31, вып. 3. — С. 269-279.
  22. Laurell C.B. Quantitative estimation of proteins by electrophoresis in antibody-containing agarose gel / C. B. Laurell // Peeters H., ed. Protides of the biological fluids. — Amsterdam: Elsevier, 1967. — Р. 499-502.
  23. Musci G. Age-related changes in human ceruloplasmin. Evidence for oxidative modifications / G. Musci, M. C. Bonaccorsi di Patti, U. Fagiolo, L. Calabrese // J. Biol. Chem. — 1993. — Vol. 268. — P. 13388-13395.
  24. Соколов А. В. Взаимодействие церулоплазмина, лактоферрина и миелопероксидазы / А. В. Соколов, М. О. Пулина, К В. Агеева и др. // Биохимия. — 2007. — Т. 72. — С. 506-514.
  25. Соколов А. В. Исследование взаимодействия церулоплазмина, лактоферрина и миелопероксидазы с помощью метода фотонной корреляционной спектроскопии / А. В. Соколов, В. Н. Прозоровский, В. Б. Васильев // Биохимия. — 2009. — Т. 74, вып. 11. — С. 1506-1509.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Соколов А.В., Пулина М.О., Рунова О.Л., Захарова Е.Т., Васильев В.Б., 2013

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 74760 от 29.12.2018 г.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах