Циклотиды. Перспективы использования окситоциноподобных субстанций фиалки для создания нового поколения фармакологических средств

Обложка
  • Авторы: Прошин С.Н.1, Гришин В.В.2,3, Дедян А.А.4
  • Учреждения:
    1. Российский государственный педагогический университет им. А.И. Герцена
    2. Национальный государственный университет физической культуры, спорта и здоровья им. П.Ф. Лесгафта
    3. Первый Санкт-Петербургский государственный медицинский университет им. акад. И.П. Павлова
    4. Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет
  • Выпуск: Том 22, № 3 (2024)
  • Страницы: 237-255
  • Раздел: Научные обзоры
  • Статья получена: 08.01.2024
  • Статья одобрена: 24.04.2024
  • Статья опубликована: 13.11.2024
  • URL: https://journals.eco-vector.com/RCF/article/view/625482
  • DOI: https://doi.org/10.17816/RCF625482
  • ID: 625482


Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Обзорная статья посвящена применению фиалки и продуктов из нее в качестве лекарственного средства. Основное внимание уделено историческим аспектам использования целительных свойств фиалки, а также анализу субстанций, получаемых из нее для фармацевтического производства. Специально рассматриваются окситоциноподобные субстанции фиалок, в частности циклотиды. Циклотиды являются глобулярными микропротеинами с уникальной
циклизованной основой «голова-к-хвосту», стабилизированной тремя дисульфидными связями, формирующими цистиновый узел. Химические особенности циклотид позволяют их использовать в качестве рекомбинантных каркасов для проектирования и разработки лигандов рецепторов, связанных с G-белками, относящихся к современному поколению лекарственных препаратов. Более подробно описано создание лигандов к брадикининовым и κ-опиоидным рецепторам, востребованным современной фармакологией.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Сергей Николаевич Прошин

Российский государственный педагогический университет им. А.И. Герцена

Автор, ответственный за переписку.
Email: psnjsn@rambler.ru
ORCID iD: 0000-0001-9720-4381
SPIN-код: 2978-4545

д-р мед. наук

Россия, Санкт-Петербург

Владимир Владимирович Гришин

Национальный государственный университет физической культуры, спорта и здоровья им. П.Ф. Лесгафта; Первый Санкт-Петербургский государственный медицинский университет им. акад. И.П. Павлова

Email: w.grischin@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-3759-8611
SPIN-код: 3452-7882
Россия, Санкт-Петербург; Санкт-Петербург

Алина Ашотовна Дедян

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет

Email: cute.alina.dedyan@yandex.ru
Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Бубенчиков Р.А., Дроздова И.Л. Флавоноиды фиалки трехцветной // Фармация. 2004. № 2. С. 11–12.
  2. Ловкова М.Я., Рабинович А.М., Пономарева С.М., и др. Почему растения лечат. Москва: Наука, 1989. 256 с.
  3. Мартынов А.М., Даргаева Т.Д. Фенольные соединения и водорастворимые полисахариды фиалки Патрэна // Сибирский медицинский журнал (Иркутск). 2009. Т. 90, № 7. С. 216–218.EDN: KXTJDP
  4. Мартынов А.М., Чупарина Е.В. Содержание и состав полисахаридных комплексов, макро- и микроэлементов Viola uniora (Violaceae) // Растительные ресурсы. 2009. Т. 45, № 4. С. 67–73. EDN: OIQQNH
  5. Мартынов А.М., Собенин А.М. Фенольные соединения и аминокислоты травы фиалки Лангсдорфа // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2008. № 4. С. 37–39. EDN: KAJTDD
  6. Мартынов А.М., Чупарина Е.В., Даргаева Т.Д., Сайбель О.Л. Изучение фенольных соединений и элементного состава фиалки двухцветковой (Viola biora L.), произрастающей в Сибири //Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2009. № 4. С. 58–60. EDN: LACTUH
  7. Палов М. Энциклопедия лекарственных растений / пер. с нем. М. Павлов. Москва: Мир, 1998. 467 с.
  8. Радзинский В.Е. Лекарственные растения в акушерстве и гинекологии. Москва: Эксмо, 2008. 320 с.
  9. Растительные ресурсы СССР: Цветковые растения, их химический состав и использование: Семейства Paeoniaceae – Thymelaeaceae / под ред. П.Д. Соколова. Ленинград: Наука, 1986. С. 20–29.
  10. Соколов С.Я. Фитотерапия и фитофармакология. Москва: МИА, 2000. 976 с.
  11. Растительные ресурсы России и сопредельных государств: Цветковые растения, их химический состав и использование. Ч. II. Дополнение к 1–7 т. / под ред. А.Л. Буданцева. Санкт-Петербург, 1996. С. 157–157.
  12. Abecasis G.R., Auton A., Brooks L.D., et al. An integrated map of genetic variation from 1,092 human genomes // Nature. 2012.Vol. 491, N 7422. P. 56–65. doi: 10.1038/nature11632
  13. Abdul Ghani H., Henriques S.T., Huang Y.H., et al. Structural and functional characterization of chimeric cyclotides from the Möbius and trypsin inhibitor subfamilies // Biopolymers. 2017. Vol. 108, N 1. ID e22927. doi: 10.1002/bip.22927
  14. Aboye T.L., Clark R.J., Burman R., et al. Interlocking disulfides in circular proteins: toward efficient oxidative folding of cyclotides // Antioxid Redox Signal. 2011. Vol. 14, N 1. P. 77–86.doi: 10.1089/ars.2010.3112
  15. Arnison P.G., Bibb M.J., Bierbaum G., et al. Ribosomally synthesized and post-translationally modified peptide natural products: overview and recommendations for a universal nomenclature // Nat Prod Rep. 2013. Vol. 30, N 1. P. 108–112. doi: 10.1039/c2np20085f
  16. Aslam L., Kaur R., Sharma V., et al. Isolation and characterization of cyclotides from the leaves of Viola odorata L. using peptidomic and bioinformatic approach // Biotech. 2021. Vol. 11, N 5. ID 211. doi: 10.1007/s13205-021-02763-2
  17. Borra R., Camarero J.A. Recombinant expression of backbone-cyclized polypeptides // Biopolymers. 2013. Vol. 100, N 5. P. 502–509. doi: 10.1002/bip.22306
  18. Calixto J.B., Medeiros R., Fernandes E.S., et al. Kinin B1 receptors: key G-protein-coupled receptors and their role in inflammatory and painful processes // Br J Pharmacol. 2004. Vol. 143, N 7. P. 803–819. doi: 10.1038/sj.bjp.0706012
  19. Cicardi M., Banerji A., Bracho F., et al. Icatibant, a new bradykinin-receptor antagonist, in hereditary angioedema // N Engl J Med. 2010. Vol. 363, N 15. P. 532–537. doi: 10.1056/NEJMx100067
  20. Cemazar M., Daly N.L., Häggblad S., et al. Knots in rings. The circular knotted protein Momordica cochinchinensis trypsin inhibitor-II folds via a stable two-disulfide intermediate // J Biol Chem. 2006. Vol. 281, N 12. P. 8224–8232.doi: 10.1074/jbc.M513399200
  21. Chaudhuri D., Aboye T., Camarero J.A. Using backbone-cyclized Cys-rich polypeptides as molecular scaffolds to target protein-protein interactions // Biochem J. 2019. Vol. 476, N 1. P. 67–83. doi: 10.1042/BCJ20180792
  22. Chen B., Colgrave M.L., Wang C., Craik D.J. Cycloviolacin H4, a hydrophobic cyclotide from Viola hederaceae // J Nat Prod. 2006. Vol. 69, N 1. P. 23–28. doi: 10.1021/np050317i
  23. Claeson P., Goransson U., Johansson S., et al. Fractionation protocol for the isolation of polypeptides from plant biomass //J Nat Prod. 1998. Vol. 61, N 1. P. 77–81. doi: 10.1021/np970342r
  24. Colgrave M.L., Craik D.J. Thermal, chemical, and enzymatic stability of the cyclotide kalata B1: the importance of the cyclic cystine knot // Biochemistry. 2004. Vol. 43, N 20. P. 5965–5975.doi: 10.1021/bi049711q
  25. Conlan B.F., Anderson M.A. Circular micro-proteins and mechanisms of cyclization // Curr Pharm Des. 2011. Vol. 17, N 38.P. 4318–4328. doi: 10.2174/138161211798999410
  26. Conlan B.F., Gillon A.D., Barbeta B.L., Anderson M.A. Subcellular targeting and biosynthesis of cyclotides in plant cells // Am J Bot. 2011. Vol. 98, N 12. P. 2018–2025. doi: 10.3732/ajb.1100382
  27. Conlan B.F., Gillon A.D., Craik D.J., Anderson M.A. Circular proteins and mechanisms of cyclization // Biopolymers. 2010. Vol. 94, N 5. P. 573–583. doi: 10.1002/bip.21422
  28. Conzelmann C., Muratspahić E., Tomašević N., et al. In vitro inhibition of HIV-1 by cyclotide-enriched extracts of Viola tricolor // Front Pharmacol. 2022. Vol. 13. ID 888961. doi: 10.3389/fphar.2022.888961
  29. Craik D.J. Circling the enemy: cyclic proteins in plant defence // Trends Plant Sci. 2009. Vol. 14, N 6. P. 328–334.doi: 10.1016/j.tplants.2009.03.003
  30. Craik D.J., Lee M.-H., Rehm F.B.H., et al. Ribosomally-synthesised cyclic peptides from plants as drug leads and pharmaceutical scaffolds // Bioorg Med Chem. 2018. Vol. 26, N 10. P. 2727–2735. doi: 10.1016/j.bmc.2017.08.005
  31. Craik D.J., Daly N.L., Bond T., Waine C. Plant cyclotides: A unique family of cyclic and knotted proteins that defines the cyclic cystine knot structural motif // J Mol Biol. 1999. Vol. 294, N 5. P. 1327–1331. doi: 10.1006/jmbi.1999.3383
  32. Dang T.T., Chan L.Y., Huang Y.-H., et al. Exploring the sequence diversity of cyclotides from Vietnamese Viola species // J Nat Prod. 2020. Vol. 83, N 6. P. 1817–1828. doi: 10.1021/acs.jnatprod.9b01218
  33. Davenport A.P., Scully C.C.G., Graaf de C., et al. Advances in therapeutic peptides targeting G protein-coupled receptors // Nat Rev Drug Discov. 2020. Vol. 19. P. 389–413.doi: 10.1038/s41573-020-0062-z
  34. Dawson P.E., Muir T.W., Clark-Lewis I., Kent S.B. Synthesis of proteins by native chemical ligation // Science. 1994. Vol. 266, N 5186. P. 776–779. doi: 10.1126/science.7973629
  35. Dutton J.L., Renda R.F., Waine C., et al. Conserved structural and sequence elements implicated in the processing of gene-encoded circular proteins // J Biol Chem. 2004. Vol. 279, N 45. P. 46858–4667. doi: 10.1074/jbc.M407421200
  36. Eichel K., Zastrow von M. Subcellular organization of GPCR signaling // Trends Pharmacol Sci. 2018. Vol. 39, N 2. P. 200–212. doi: 10.1016/j.tips.2017.11.009
  37. Felizmenio-Quimio M.E., Daly N.L., Craik D.J. Circular proteins in plants: solution structure of a novel macrocyclic trypsin inhibitor from Momordica cochinchinensis // J Biol Chem. 2001. Vol. 276, N 25. P. 22875–22881. doi: 10.1074/jbc.M101666200
  38. Gorman M., Neuss N., Svoboda G.H., et al. A note on the alkaloids of Vinca rosea Linn. (Catharanthus roseus G. Don.). II. Catharanthine, lochnericine, vindolinine, and vindoline // J Am Pharm Assoc. 1959. Vol. 48, N 4. P. 256–259. doi: 10.1002/jps.3030480419
  39. Gould A., Camarero J.A. Cyclotides: Overview and biotechnological applications // ChemBioChem. 2017. Vol. 18, N 14. P. 1350–1363. doi: 10.1002/cbic.201700153
  40. Grage S.L., Sani M.A., Cheneval O., et al. Orientation and location of the cyclotide Kalata B1 in lipid bilayers revealed by solid-state NMR // Biophys J. 2017. Vol. 112, N 4. P. 630–642.doi: 10.1016/j.bpj.2016.12.040
  41. Gran L. Oxytocic principles of Oldenlandia affinis // Lloydia. 1973. Vol. 36, N 2. P. 174–181.
  42. Gran L. On the effect of a polypeptide isolated from «Kalata-Kalata» (Oldenlandia affinis DC) on the oestrogen dominated uterus // Acta Pharmacol Toxicol (Copenh). 1973. Vol. 33, N 5. P. 400–408. doi: 10.1111/j.1600-0773.1973.tb01541.x
  43. Gran L., Sandberg F., Sletten K.J. Oldenlandia affinis (R&S) DC. A plant containing uteroactive peptides used in African traditional medicine // Ethnopharmacol. 2000. Vol. 70, N 3. P. 197–203.doi: 10.1016/s0378-8741(99)00175-0
  44. Gransson U., Luijendijk T., Johansson S., et al. Seven novel macrocyclic polypeptides from Viola arvensis // J Nat Prod. 1999. Vol. 62, N 2. P. 283–286. doi: 10.1021/np9803878
  45. Gruber C.W., Cemazar M., Clark R.J., et al. A novel plant protein-disulfide isomerase involved in the oxidative folding of cystine knot defense proteins // J Biol Chem. 2007. Vol. 282, N 28.P. 20435–20442. doi: 10.1074/jbc.M700018200
  46. Gruber C.W., Elliott A.G., Ireland D.C., et al. Distribution and evolution of circular miniproteins in flowering plants // Plant Cell. 2008. Vol. 20, N 9. P. 2471–2483. doi: 10.1105/tpc.108.062331
  47. Gupta A., Gomes I., Bobeck E.N., et al. Collybolide is a novel biased agonist of kappa-opioid receptors with potent antipruritic activity // PNAS USA. 2016. Vol. 113, N 21. P. 6041–6047.doi: 10.1073/pnas.1521825113
  48. Harris K.S., Durek T., Kaas Q., et al. Efficient backbone cyclization of linear peptides by a recombinant asparaginyl endopeptidase // Nat Commun. 2015. Vol. 6. ID 10199. doi: 10.1038/ncomms10199
  49. Hashempour H., Koehbach J., Daly N.L., et al. Characterizing circular peptides in mixtures: sequence fragment assembly of cyclotides from a violet plant by MALDI-TOF/TOF mass spectrometry // Amino Acids. 2013. Vol. 44, N 2. P. 581–595. doi: 10.1007/s00726-012-1376-x
  50. Hauser A.S., Attwood M.M., Rask-Andersen M., et al. Trends in GPCR drug discovery new agents, targets and indications // Nat Rev Drug Discov. 2017. Vol. 16. P. 829–834.doi: 10.1038/nrd.2017.178
  51. Hellinger R., Koehbach J., Soltis D.E., et al. Peptidomics of circular cysteine-rich plant peptides: analysis of the diversity of cyclotides from Viola tricolor by transcriptome and proteome mining // J Proteome Res. 2015. Vol. 14, N 11. P. 4851–4857.doi: 10.1021/acs.jproteome.5b00681
  52. Hemu X., Zhang X., Bi X., et al. Butelase 1-mediated ligation of peptides and proteins. В кн.: Enzyme-mediated ligation methods. Methods in molecular biology. Vol. 2012 / T. Nuijens, M. Schmidt, editors. New York: Humana, 2019. P. 83–109.doi: 10.1007/978-1-4939-9546-2_6
  53. Heitz A., Hernandez J.-F., Gagnon J., et al. Solution structure of the squash trypsin inhibitor MCoTI-II. A new family for cyclic knottins // Biochemistry. 2001. Vol. 40, N 27. P. 7973–7981.doi: 10.1021/bi0106639
  54. Hilger D., Masureel M., Kobilka B.K. Structure and dynamics of GPCR signaling complexes // Nat Struct Mol Biol. 2018. Vol. 25. P. 4–12. doi: 10.1038/s41594-017-0011-7
  55. Huang Y.-H., Du Q., Craik D.J. Cyclotides: Disulfide-rich peptide toxins in plants // Toxicon. 2019. Vol. 172. P. 33–38.doi: 10.1016/j.toxicon.2019.10.244
  56. Huang H., Player M.R. Bradykinin B1 receptor antagonists as potential therapeutic agents for pain // J Med Chem. 2010. Vol. 53, N 15. P. 5383–5386. doi: 10.1021/jm1000776
  57. Jacob B., Vogelaar A., Cadenas E., Camarero J.A. Using the cyclotide scaffold for targeting biomolecular interactions in drug development // Molecules. 2022. Vol. 27, N 19. ID 6430.doi: 10.3390/molecules27196430
  58. Jia X., Kwon S., Wang C.A., et al. Semienzymatic cyclization of disulfide-rich peptides using Sortase A // J Biol Chem. 2014.Vol. 289, N 10. P. 6627–6638. doi: 10.1074/jbc.M113.539262
  59. Jin A.-H., Muttenthaler M., Dutertre S., et al. Conotoxins: chemistry and biology // Chem Rev. 2019. Vol. 119, N 21. P. 11510–11516. doi: 10.1021/acs.chemrev.9b00207
  60. Katoh T., Goto Y., Reza M.S., Suga H. Ribosomal synthesis of backbone macrocyclic peptides // Chem Commun (Camb). 2011.Vol. 47, N 36. P. 9946–9958. doi: 10.1039/c1cc12647d
  61. Khoshkam Z., Zarrabi M., Sepehrizadeh Z., et al. Reporting a transcript from Iranian Viola tricolor, which may encode a novel cyclotide-like precursor: Molecular and in silico studies // Comput Biol Chem. 2020. Vol. 84. ID 107168. doi: 10.1016/j.compbiolchem.2019.107168
  62. Kintzing J.R., Cochran J.R. Engineered knottin peptides as diagnostics, therapeutics, and drug delivery vehicles // Curr Opin Chem Biol. 2016. Vol. 34. P. 143–150. doi: 10.1016/j.cbpa.2016.08.022
  63. Kuduk S.D., Bock M.G. Bradykinin B1 receptor antagonists as novel analgesics: a retrospective of selected medicinal chemistry developments // Curr Top Med Chem. 2008. Vol. 8, N 16. P. 1420–1430. doi: 10.2174/156802608786264263
  64. Kuroda Y., Nicacio K.J., da Silva-Jr I.A., et al. Isolation, synthesis and bioactivity studies of phomactin terpenoids // Nat Chem. 2018. Vol. 10. P. 938–941. doi: 10.1038/s41557-018-0084-x
  65. Lage K. Protein–protein interactions and genetic diseases: The interactome // Biochim Biophys Acta – Mol Basis Dis. 2014. Vol. 1842, N 10. P. 1971–1980. doi: 10.1016/j.bbadis.2014.05.028
  66. Lau J.L., Dunn M.K. Therapeutic peptides: Historical perspectives, current development trends, and future directions // Bioorg Med Chem. 2018. Vol. 26, N 10. P. 2700–2711.doi: 10.1016/j.bmc.2017.06.052
  67. Marglin A., Merrifield R.B. Chemical synthesis of peptides and proteins // Annu Rev Biochem. 1970. Vol. 39. P. 841–866. doi: 10.1146/annurev.bi.39.070170.004205
  68. McGregor D.P. Discovering and improving novel peptide therapeutics // Curr Opin Pharmacol. 2008. Vol. 8, N 5. P. 616–619. doi: 10.1016/j.coph.2008.06.002
  69. Mills S.E.E., Nicolson K.P., Smith B.H. Chronic pain: a review of its epidemiology and associated factors in population-based studies // Br J Anaesth. 2019. P. 123, N 2. P. e273–e283.doi: 10.1016/j.bja.2019.03.023
  70. Muratspahic´ E., Freissmuth M., Gruber C.W. Nature-derived peptides: a growing niche for GPCR ligand discovery // Trends Pharmacol Sci. 2019. Vol. 40, N 5. P. 309–312. doi: 10.1016/j.tips.2019.03.004
  71. Mylne J.S., Wang C.K., van der Weerden N.L., Craik D.J. Cyclotides are a component of the innate defense of Oldenlandia affinis //Biopolymers. 2010. Vol. 94, N 5. P. 635–646. doi: 10.1002/bip.21419
  72. Newman D.J., Cragg G.M. Natural products as sources of new drugs from 1981 to 2014 // J Nat Prod. 2016. Vol. 79, N 3. P. 629–632. doi: 10.1021/acs.jnatprod.5b01055
  73. Nguyen G.K., Lian Y., Pang E.W.H., et al. Discovery of linear cyclotides in monocot plant Panicum laxum of Poaceae family provides new insights into evolution and distribution of cyclotides in plants // J Biol Chem. 2013. Vol. 288, N 5. P. 3370–3380. doi: 10.1074/jbc.M112.415356
  74. Nguyen G.K.T., Wang S., Qiu Y., et al. Butelase 1 is an Asx-specific ligase enabling peptide macrocyclization and synthesis // Nat Chem Biol. 2014. Vol. 10, N 9. P. 732–738. doi: 10.1038/nchembio.1586
  75. Pelegrini P.B., Quirino B.F., Franco O.L. Plant cyclotides: an unusual class of defense compounds // Peptides. 2007. Vol. 28, N 7. P. 1475–1481. doi: 10.1016/j.peptides.2007.04.025
  76. Plückthun A. Designed ankyrin repeat proteins (DARPins): binding proteins for research, diagnostics, and therapy // Annu Rev Pharmacol Toxicol. 2015. Vol. 55. 489–511. doi: 10.1146/annurev-pharmtox-010611-134654
  77. Pestana-Calsa M.C., Ribeiro I.L.A.C., Calsa T.Jr. Bioinformatics-coupled molecular approaches for unravelling potential antimicrobial peptides coding genes in Brazilian native and crop plant species // Curr Protein Pept Sci. 2010. Vol. 11, N 3. P. 199–209. doi: 10.2174/138920310791112138
  78. Plan M.R., Saska I., Cagauan A.G., Craik D.J. Backbone cyclised peptides from plants show molluscicidal activity against the rice pest Pomacea canaliculata (golden apple snail) // J Agric Food Chem. 2008. Vol. 56, N 13. P. 5237–5241. doi: 10.1021/jf800302f
  79. Poth A.G., Chan L.Y., Craik D.J. Cyclotides as grafting frameworks for protein engineering and drug design applications // Biopolymers. 2013. Vol. 100, N 5. P. 480–491. doi: 10.1002/bip.22284
  80. Poth A.G., Colgrave M.L., Philip R., et al. Discovery of cyclotides in the fabaceae plant family provides new insights into the cyclization, evolution, and distribution of circular proteins // ACS Chem Biol. 2011. Vol. 6, N 4. P. 345–355. doi: 10.1021/cb100388j
  81. Poth A.G., Mylne J.S., Grassl J., et al. Cyclotides associate with leaf vasculature and are the products of a novel precursor in petunia (Solanaceae) // J Biol Chem. 2012. Vol. 287, N 32. P. 27033–27046. doi: 10.1074/jbc.M112.370841
  82. Rajendran S., Slazak B., Mohotti S., et al. Tropical vibes from Sri Lanka – cyclotides from Viola betonicifolia by transcriptome and mass spectrometry analysis // Phytochemistry. 2021. Vol. 187. ID 112749. doi: 10.1016/j.phytochem.2021.112749
  83. Rehm F.B.H., Jackson M.A., De Geyter E., et al. Papain-like cysteine proteases prepare plant cyclic peptide precursors for cyclization // PNAS USA. 2019. Vol. 116, N 16. P. 7831–7836.doi: 10.1073/pnas.1901807116
  84. Saether O., Craik D.J., Campbell I.D., et al. Elucidation of the primary and three-dimensional structure of the uterotonic polypeptide kalata B1 // Biochemistry. 1995. Vol. 34, N 13. P. 4147–4158. doi: 10.1021/bi00013a002
  85. Sarmiento C., Camarero J.A. Biotechnological applications of protein splicing // Curr Protein Pept Sci. 2019. Vol. 20, N 5. P. 408–424. doi: 10.2174/1389203720666190208110416
  86. Saska I., Gillon A.D., Hatsugai N., et al. An asparaginyl endopeptidase mediates in vivo protein backbone cyclization // J Biol Chem. 2007. Vol. 282, N 40. P. 29721–29729. doi: 10.1074/jbc.M705185200
  87. Schoepke H.A., Kra Y.R., Otto A.H. Compounds with hemolytic activity from Viola tricolor and Viola arvensis // Sci Pharm. 1993. Vol. 61, N 2. P. 145–153.
  88. Schmidtko A., Lotsch J., Freynhagen R., Geisslinger G. Ziconotide for treatment of severe chronic pain // Lancet. 2010. Vol. 375, N 9725. P. 1569–1574. doi: 10.1016/S0140-6736(10)60354-6
  89. Slazak B., Haugmo T., Badyra B., Göransson U. The life cycle of cyclotides: biosynthesis and turnover in plant cells // Plant Cell Rep. 2020. Vol. 39, N 10. P. 1359–1367. doi: 10.1007/s00299-020-02569-1
  90. Svangard E., Goransson U., Hocaoglu Z., et al. Cytotoxic cyclotides from Viola tricolor // J Nat Prod. 2004. Vol. 67, N 2. P. 144–147. doi: 10.1021/np030101l
  91. Svangard E., Burman R., Gunasekera S., et al. Mechanism of action of cytotoxic cyclotides: cycloviolacin O2 disrupts lipid membranes // J Nat Prod. 2007. Vol. 70, N 4. P. 643–647.doi: 10.1021/np070007v
  92. Svangard E., Goransson U., Smith D., et al. Primary and 3-D modelled structures of two cyclotides from Viola odorata // J Phytochemistry. 2003. Vol. 64, N 1. P. 135–142. doi: 10.1016/S0031-9422(03)00218-8
  93. Tang T.M.S., Luk L.Y.P. Asparaginyl endopeptidases: enzymology, applications and limitations // Org Biomol Chem. 2021. Vol. 19, N 23. P. 5048–5062. doi: 10.1039/d1ob00608h
  94. Thongyoo P., Roqué-Rosell N., Leatherbarrow R.J., Tate E.W. Chemical and biomimetic total syntheses of natural and engineered MCoTI cyclotides // Org Biomol Chem. 2008. Vol. 6, N 8. P. 1462–1470. doi: 10.1039/b801667d
  95. Troeira Henriques S., Craik D.J. Cyclotide structure and function: The role of membrane binding and permeation // Biochemistry. 2017. Vol. 56, N 5. P. 669–682. doi: 10.1021/acs.biochem.6b01212
  96. Tu Y. The discovery of artemisinin (qinghaosu) and gifts from Chinese medicine // Nat Med. 2011. Vol. 17. P. 1217–1220.doi: 10.1038/nm.2471
  97. de Veer S.J., Kan M.W., Craik D.J. Cyclotides: from structure to function // Chem Rev. 2019. Vol. 119, N 24. P. 12375–12381. doi: 10.1021/acs.chemrev.9b00402
  98. Venkatesan J., Roy D. Cyclic cysteine knot and its strong implication on the structure and dynamics of cyclotides // Proteins. 2023. Vol. 91, N 2. P. 256–267. doi: 10.1002/prot.26426
  99. Wang C.K.L., Colgrave M.L., Gustafson K.R., et al. Anti-HIV cyclotides from the Chinese medicinal herb Viola yedoensis // J Nat Prod. 2008. Vol. 71, N 1. P. 47–52. doi: 10.1021/np070393g
  100. Wong C.T.T., Rowlands D.K., Wong C.-H., et al. Orally active peptidic bradykinin B1 receptor antagonists engineered from a cyclotide scaffold for inflammatory pain treatment // Angew Chem Int Ed Engl. 2012. Vol. 5, N 23. P. 5620–5624.doi: 10.1002/anie.201200984
  101. Zhang J., Liao B., Craik D.J., et al. Identification of two suites of cyclotide precursor genes from metallophyte Viola baoshanensis: cDNA sequence variation, alternative RNA splicing and potential cyclotide diversity // Gene. 2009. Vol. 431, N 1–2. P. 23–32. doi: 10.1016/j.gene.2008.11.005

© Эко-Вектор, 2024


СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 65565 от 04.05.2016 г.