Белок резистентности рака молочной железы: структура, локализация, функции, значение для рациональной фармакотерапии

Обложка


Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Введение. В настоящее время исследование эффлюксных транспортных систем организма является важной научно-практической задачей, позволяющей более глубоко изучить фармакокинетику лекарственных веществ и оптимизировать фармакотерапию ряда заболеваний. Суперсемейство ABC-транспортеров играет существенную роль в транспорте биобиотиков, процессах всасывания, распределения и выведения лекарственных веществ из организма, реализации нежелательных межлекарственных взаимодействий и развитии фармакорезистентности. Одним из важных представителей данного суперсемейства является белок резистентности рака молочной железы (англ.: breast cancer resistance protein, BCRP).

Цель. Систематизация данных о структуре BCRP, его локализации, функциях, субстратах и модуляторах активности.

В настоящем обзоре литературы представлены современные данные о молекулярной и пространственной структуре BCRP, его локализации в клетке, а также в органах и тканях. Обобщены данные исследований функций BCRP в организме, его роли в развитии нежелательных межлекарственных взаимодействий на различных этапах фармакокинетики. Приведен актуальный перечень лекарственных веществ, которые являются субстратами и ингибиторами BCRP. Раскрыты современные подходы к тестированию лекарственных препаратов на принадлежность к субстратам BCRP или модуляторам его активности.

Заключение. Значимость BCRP заключается в наличии широкого спектра лекарственных веществ, которые являются его субстратами либо модуляторами активности. При этом, большую актуальность приобретает задача исследования как новых, так и давно известных лекарственных веществ на предмет их принадлежности к субстратам, индукторам или ингибиторам белка резистентности рака молочной железы с целью повышения эффективности фармакотерапии и снижения риска развития нежелательных лекарственных взаимодействий. Поиск нелекарственных субстратов и модуляторов активности BCRP позволяет получить новые маркеры для проведения эффективных и безопасных исследований фармакокинетики как in vitro, так и in vivo.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Наталья Михайловна Попова

Рязанский государственный медицинский университет имени академика И. П. Павлова

Автор, ответственный за переписку.
Email: p34-66@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-5166-8372
SPIN-код: 7553-9852

к.м.н., доцент

Россия, Рязань

Алексей Владимирович Щулькин

Рязанский государственный медицинский университет имени академика И. П. Павлова

Email: alekseyshulkin@rambler.ru
ORCID iD: 0000-0003-1688-0017
SPIN-код: 2754-1702

д.м.н., доцент

Россия, Рязань

Юлия Сергеевна Транова

Рязанский государственный медицинский университет имени академика И. П. Павлова

Email: yulyatran@gmail.com
ORCID iD: 0000-0001-5068-1201
SPIN-код: 2732-8760
Россия, Рязань

Мария Ивановна Поветко

Рязанский государственный медицинский университет имени академика И. П. Павлова

Email: masha-povetko@mail.ru
ORCID iD: 0000-0003-1273-520X
SPIN-код: 2307-4064
Россия, Рязань

Александр Сергеевич Полупанов

Рязанский государственный медицинский университет имени академика И. П. Павлова

Email: alexpol81@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0003-4065-7544
SPIN-код: 8568-0766

к.м.н.

Россия, Рязань

Сергей Константинович Правкин

Рязанский государственный медицинский университет имени академика И. П. Павлова

Email: psco@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-2088-6350
SPIN-код: 3672-6695

к.м.н., доцент

Россия, Рязань

Александр Александрович Слепнев

ФГБОУ ВО Рязанский государственный медицинский университет им. акад. И.П. Павлова Минздрава России

Email: p34-66@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0003-0696-6554

к.б.н., доцент кафедры фармакологии

Россия, Рязань

Елена Николаевна Якушева

Рязанский государственный медицинский университет имени академика И. П. Павлова

Email: e.yakusheva@rzgmu.ru
ORCID iD: 0000-0001-6887-4888
SPIN-код: 2865-3080

д.м.н., профессор

Россия, Рязань

Список литературы

  1. Ерохина П.Д., Абаленихина Ю.В., Щулькин А.В., и др. Изучение влияния эстрадиола на активность гликопротеина-Р in vitro // Наука молодых (Eruditio Juvenium). 2020. Т. 8, № 3. С. 329–336. doi: 10.23888/HMJ202083329-336
  2. Doyle L.A., Yang W., Abruzzo L.V., et al. A multidrug resistance trans-porter from human MCF-7 breast cancer cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. Vol. 95, No. 26. P. 15665–15670. doi: 10.1073/pnas.95.26.15665
  3. Drug Development and Drug Interactions: Possible Models for Decision-Making [Интернет]. Доступно по: https://www.fda.gov/drugs/drug-interactions-labeling/drug-development-and-drug-interactions-possible-models-decision-making. Ссылка активна на 05.05.2023.
  4. Ni Z., Bikadi Z., Rosenberg M.F., et al. Structure and function of the human breast cancer resistance protein (BCRP/ABCG2) // Curr. Drug Metab. 2010. Vol. 11, No. 7. P. 603–617. doi: 10.2174/138920010792927325
  5. Manolaridis I., Jackson S.M., Taylor N.M.I., et al. Cryo-EM structures of a human ABCG2 mutant trapped in ATP-bound and substrate-bound states // Nature. 2018. Vol. 563, No. 7731. P. 426–430. doi: 10.1038/s41586-018-0680-3
  6. Sarankó H., Tordai H., Telbisz Á., et al. Effects of the gout-causing Q141K polymorphism and a CFTR ΔF508 mimicking mutation on the processing and stability of the ABCG2 protein // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2013. Vol. 437, No. 1. P. 140–145. doi: 10.1016/j.bbrc.2013.06.054
  7. Macalou S., Robey R.W., Jabor Gozzi G., et al. The linker region of breast cancer resistance protein ABCG2 is critical for coupling of ATP-dependent drug transport // Cell. Mol. Life Sci. 2016. Vol. 73, No. 9. P. 1927–1937. doi: 10.1007/s00018-015-2118-5
  8. Zattoni I.F., Delabio L.C., Dutra J.P., et al. Targeting breast cancer resistance protein (BCRP/ABCG2): Functional inhibitors and expression modulators // Eur. J. Med. Chem. 2022. Vol. 237. P. 114346. doi: 10.1016/j.ejmech.2022.114346
  9. Taylor N.M.I., Manolaridis I., Jackson S.M., et al. Structure of the human multidrug transporter ABCG2 // Nature. 2017. Vol. 546, No. 7659. P. 504–509. doi: 10.1038/nature22345
  10. Maliepaard M., Scheffer G.L., Faneyte I.F., et al. Subcellular localization and distribution of the breast cancer resistance protein transporter in normal human tissues // Cancer Res. 2001. Vol. 61, No. 8. P. 3458–3464.
  11. Jonker J.W., Merino G., Musters S., et al. The breast cancer resistance protein BCRP (ABCG2) concentrates drugs and carcinogenic xenotoxins into milk // Nat. Med. 2005. Vol. 11, No. 2. P. 127–129. doi: 10.1038/nm1186
  12. Naylor C.S., Jaworska E., Branson K., et al. Side population/ABCG2-positive cells represent a heterogeneous group of haemopoietic cells: implications for the use of adult stem cells in transplantation and plasticity protocols // Bone Marrow Transplant. 2005. Vol. 35, No. 4. P. 353–360. doi: 10.1038/sj.bmt.1704762
  13. Natarajan K., Xie Y., Baer M.R., et al. Role of breast cancer resistance protein (BCRP/ABCG2) in cancer drug resistance // Biochem. Pharmacol. 2012. Vol. 83, No. 8. P. 1084–1103. doi: 10.1016/j.bcp.2012.01.002
  14. Marin J.J.G., Monte M.J., Macias R.I.R., et al. Expression of Chemoresistance-Associated ABC Proteins in Hepatobiliary, Pancreatic and Gastrointestinal Cancers // Cancers (Basel). 2022. Vol. 14, No. 14. P. 3524. doi: 10.3390/cancers14143524
  15. Chen Y.–L., Chen P.–M., Lin P.–Y., et al. ABCG2 Overexpression Confers Poor Outcomes in Hepatocellular Carcinoma of Elderly Patients // Anticancer Res. 2016. Vol. 36, No. 6. P. 2983–2988.
  16. Sribenja S., Natthasirikul N., Vaeteewoottacharn K., et al. Thymosin β10 as a predictive biomarker of response to 5-fluorouracil chemotherapy in cholangiocarcinoma // Ann. Hepatol. 2016. Vol. 15, No. 4. P. 577–585.
  17. Marin J.J.G., Cives–Losada C., Asensio M., et al. Mechanisms of anticancer drug resistance in hepatoblastoma // Cancers (Basel). 2019. Vol. 11, No. 3. P. 407. doi: 10.3390/cancers11030407
  18. Zhan D., Ni T., Wang H., et al. Celastrol inhibits the proliferation and decreases drug resistance of cisplatin-resistant gastric cancer SGC7901/DDP cells // Anticancer Agents Med. Chem. 2022. Vol. 22, No. 2. P. 270–279. doi: 10.2174/1871520621666210528144006
  19. Mao Q., Unadkat J.D. Role of the breast cancer resistance protein (BCRP/ABCG2) in drug transport — an update // AAPS J. 2015. Vol. 17, No. 1. P. 65–82. doi: 10.1208/s12248-014-9668-6
  20. Järvinen E., Deng F., Kidron H., et al. Efflux transport of estrogen glucuronides by human MRP2, MRP3, MRP4 and BCRP // J. Steroid Biochem. Mol. Biol. 2018. Vol. 178. P. 99–107. doi: 10.1016/j.jsbmb.2017.11.007
  21. Xiong H., Callahan D., Jones A., et al. ABCG2 is upregulated in Alzheimer’s brain with cerebral amyloid angiopathy and may act as a gatekeeper at the blood-brain barrier for Abeta(1-40) peptides // J. Neurosci. 2009. Vol. 29, No. 17. P. 5463–5475. doi: 10.1523/jneurosci.5103-08.2009
  22. Eckenstaler R., Benndorf R.A. The Role of ABCG2 in the Pathogenesis of Primary Hyperuricemia and Gout — An Update // Int. J. Mol. Sci. 2021. Vol. 22, No. 13. P. 6678. doi: 10.3390/ijms22136678
  23. Asashima T., Hori S., Ohtsuki S., et al. ATP-binding cassette transporter G2 mediates the efflux of phototoxins on the luminal membrane of retinal capillary endothelial cells // Pharm. Res. 2006. Vol. 23, No. 6. P. 1235–1242. doi: 10.1007/s11095-006-0067-2
  24. Yang Z., Zhu W., Gao S., et al. Breast cancer resistance protein (ABCG2) determines distribution of genistein phase II metabolites: reevaluation of the roles of ABCG2 in the disposition of genistein // Drug Metab. Dispos. 2012. Vol. 40, No. 10. P. 1883–1893. doi: 10.1124/dmd.111.043901
  25. Álvarez A.I., Vallejo F., Barrera B., et al. Bioavailability of the glucuronide and sulfate conjugates of genistein and daidzein in breast cancer resistance protein 1 knockout mice // Drug Metab Dispos. 2011. Vol. 39, № 11. P. 2008–2012. doi: 10.1124/dmd.111.040881
  26. Poirier A., Portmann R., Cascais A.C., et al. The need for human breast cancer resistance protein substrate and inhibition evaluation in drug discovery and development: why, when, and how? // Drug Metab. Dispos. 2014. Vol. 42, No. 9. P. 1466–1477. doi: 10.1124/dmd.114.058248
  27. Juan M.E., González–Pons E., Planas J.M. Multidrug resistance proteins restrain the intestinal absorption of trans-resveratrol in rats // J. Nutr. 2010. Vol. 140, No. 3. P. 489–495. doi: 10.3945/jn.109.114959
  28. Robillard K.R., Hoque T., Bendayan R. Expression of ATP-binding cassette membrane transporters in rodent and human sertoli cells: relevance to the permeability of antiretroviral therapy at the blood-testis barrier // J. Pharmacol. Exp. Ther. 2012. Vol. 340, No. 1. P. 96–108. doi: 10.1124/jpet.111.186916
  29. Van Herwaarden A.E., Jonker J.W., Wagenaar E., et al. The breast cancer resistance protein (Bcrp1/Abcg2) restricts exposure to the dietary carcinogen 2-amino-1-methyl-6-phenylimidazo[4,5-b]pyridine // Cancer Res. 2003. Vol. 63, No. 19. P. 6447–6452.
  30. Van Herwaarden A.E., Wagenaar E., Karnekamp B., et al. Breast cancer resistance protein (Bcrp1/Abcg2) reduces systemic exposure of the dietary carcinogens aflatoxin B1, IQ and Trp-P-1 but also mediates their secretion into breast milk // Carcinogenesis. 2006. Vol. 27, No. 1. P. 123–130. doi: 10.1093/carcin/bgi176
  31. Kranz J., Hessel S., Aretz J., et al. The role of the efflux carriers Abcg2 and Abcc2 for the hepatobiliary elimination of benzo[a]pyrene and its metabolites in mice // Chem. Biol. Interact. 2014. Vol. 224. P. 36–41. doi: 10.1016/j.cbi.2014.10.009
  32. Cooray H.C., Janvilisri T., van Veen H.W., et al. Interaction of the breast cancer resistance protein with plant polyphenols // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004. Vol. 317, No. 1. P. 269–275. doi: 10.1016/j.bbrc.2004.03.040
  33. Lee C.A., O'Connor M.A., Ritchie T.K., et al. Breast cancer resistance protein (ABCG2) in clinical pharmacokinetics and drug interactions: practical recommendations for clinical victim and perpetrator drug-drug interaction study design // Drug Metab. Dispos. 2015. Vol. 43, No. 4. P. 490–509. doi: 10.1124/dmd.114.062174
  34. Ерохина П.Д., Мыльников П.Ю., Ганина С.О., и др. Разработка и валидация методики количественного определения аторвастатина в клетках линии HEPG2 методом высокоэффективной жидкостной хроматографии с масс-спектрометрическим детектированием // Российский медико-биологический вестник имени академика И. П. Павлова. 2022. Т. 30, № 2. С. 149–158. doi: 10.17816/PAVLOVJ100986
  35. De Bruin M., Miyake K., Litman T., et al. Reversal of resistance by GF120918 in cell lines expressing the ABC half-transporter, MXR // Cancer Lett. 1999. Vol. 146, No. 2. P. 117–126. doi: 10.1016/s0304-3835(99)00182-2
  36. Kühnle M., Egger M., Müller C., et al. Potent and selective inhibitors of breast cancer resistance protein (ABCG2) derived from the p-glycoprotein (ABCB1) modulator tariquidar // J. Med. Chem. 2009. Vol. 52, No. 4. P. 1190–1197. doi: 10.1021/jm8013822
  37. Weiss J., Rose J., Storch C.H., et al. Modulation of human BCRP (ABCG2) activity by anti-HIV drugs // J. Antimicrob. Chemother. 2007. Vol. 59, No. 2. P. 238–245. doi: 10.1093/jac/dkl474
  38. Valdameri G., Genoux–Bastide E., Peres B., et al. Substituted chromones as highly potent nontoxic inhibitors, specific for the breast cancer resistance protein // J. Med. Chem. 2012. Vol. 55, No. 2. P. 966–970. doi: 10.1021/jm201404w

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2024


СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС77-76803 от 24 сентября 2019 года. 


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах