ОКИСЛИТЕЛЬНАЯ МОДИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ И ИЗМЕНЕНИЕ АКТИВНОСТИ КАТЕПСИНА L СЕЛЕЗЕНКИ КРЫС В УСЛОВИЯХ МОДЕЛИРОВАНИЯ ДЕФИЦИТА СИНТЕЗА ОКСИДА АЗОТА

Обложка


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Изучено влияние ингибитора NO-синтазы на окислительную модификацию белков и активность катепсина L в селезенке крыс. Установлено, что в условиях моделирования дефицита синтеза оксида азота снижается количество альдегид-динитрофенилгидразонов нейтрального и основного характера, при этом увеличивается количество кетон-динитрофенилгидразонов нейтрального характера. Указанные изменения сопровождаются увеличением активности катепсина L.

Полный текст

ОКИСЛИТЕЛЬНАЯ МОДИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ И ИЗМЕНЕНИЕ АКТИВНОСТИ КАТЕПСИНА L СЕЛЕЗЕНКИ КРЫС В УСЛОВИЯХ МОДЕЛИРОВАНИЯ ДЕФИЦИТА СИНТЕЗА ОКСИДА АЗОТА
×

Список литературы

  1. Борискина М.А. Изменение активности лизосомальных цистеиновых протеиназ у больных хроническими лейкозами в динамике заболевания: дис.. канд. мед. наук / М.А. Борискина. -Рязань, 1996. - С. 45-46.
  2. Дубинина Е.Е. Продукты метаболизма кислорода в функциональной активности клеток / Е.Е. Дубинина. - СПб.: Медицинская пресса, 2006. - 400 с.
  3. Дубинина Е.Е. Окислительная модификация протеинов, ее роль при патологических состояниях / Е.Е. Дубинина, А.В. Пустыгина // Укр. біохім. журн. - 2008. - Т. 80, №6. - С. 5-15.
  4. Лысенко Л.А. Протеолитическая регуляция биологических процессов / Л.А. Лысенко, Н.Н. Немова, Н.П. Канцерова. - Петрозаводск: Карельский научный центр РАН, 2011. - 482 с.
  5. Окислительная модификация белков и олигопептидов у больных хроническими дерматозами с синдромом эндогенной интоксикации / Т.В. Копытова [и др.] // Фундаментальные исследования. - 2009. - №6. - С. 25-29.
  6. Окислительная модификация белков: проблемы и перспективы исследования / Л.Е. Муравлева [и др.] // Фундаментальные исследования. - 2010. -№1. - С. 74-78.
  7. Шапкин Ю.Г. Значение селезенки в иммунном статусе организма / Ю.Г. Шапкин, В.В. Масляков // Анналы хирургии. - 2009. - №1. - С. 9-12.
  8. Эндотелиопротекторные эффекты L-аргинина при моделировании дефицита окиси азота / М.В. Покровский [и др.] // Эксперим. и клинич. фармакология. - 2008. - Т. 71, №2. - С. 29-31.
  9. Autocatalytic processing of recombinant human procathepsin L. Contribution of both intermolecular and unimolecular events in the processing of procathepsin L in vitro / R. Menard [et al.] // J Biol Chem. - 1998. - Vol. 273, №8. - P. 4478-4484.
  10. Barrett A.J. Cathepsin B, Cathepsin H, cathepsin L / A.J. Barrett., H. Kirschke // Methods in Enzymol. - 1981. - Vol. 80. - P. 535-561.
  11. Conus S. Cathepsins and their involvement in immune responses / S. Conus, S. Hans-Uwe // Swiss medical weekly. - 2010. - Р. 1-12.
  12. Oxidative stress and covalent modification of protein with bioactive aldehydes / P.A. Grimsrud [et al.] // The journal of biological chemistry. - 2008. - Vol. 283, № 32. - P. 21837-21841.
  13. Glyanko A.K. Physiological role of nitric oxide (NO) at vegetative organisms / A.K. Glyanko, N.V. Mitanova, A.V. Stepanov // Journal of stress physiology & biochemistry. - 2009. - Vol. 5, №3. -P. 33-52.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML

© Абаленихина Ю.В., Фомина М.А., Исаков С.А., 2013

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.

СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС77-76803 от 24 сентября 2019 года


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах