Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — ганглиозидозы
- Авторы: Горбунова В.Н.1, Бучинская Н.В.1,2, Лязина Л.В.2, Вечкасова А.О.2
-
Учреждения:
- Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет
- Диагностический центр (Медико-генетический)
- Выпуск: Том 14, № 4 (2023)
- Страницы: 93-111
- Раздел: Наследственные болезни обмена
- URL: https://journals.eco-vector.com/pediatr/article/view/623715
- DOI: https://doi.org/10.17816/PED14493-111
- ID: 623715
Цитировать
Полный текст
Доступ предоставлен
Доступ платный или только для подписчиков
Аннотация
Представлены эпидемиология, клиническая, биохимическая и молекулярно-генетическая характеристика ганглиозидозов — генетически гетерогенной группы аутосомно-рецессивных заболеваний, обусловленных наследственной недостаточностью лизосомных гликогидролаз, участвующих в катаболизме GM1-, GM2- и GA2-ганглиозидов. Три клинические формы GM1-ганглиозидоза обусловлены наследственной недостаточностью лизосомной β-галактозидазы, одной из активностей которой является высвобождение галактозы из углеводных комплексов. В результате в лизосомах нейронов и некоторых других клеток происходит накопление GM1-ганглиозида и в меньшей степени кератансульфата. Три генетически гетерогенные формы GM2-ганглиозидоза связаны с дисфункцией гексозаминидазной активности. Болезнь Тея – Сакса, или вариант В GM2-ганглиозида, обусловлен мутациями в гене HEXA альфа-цепи гексозаминидазы. Болезнь Зандхоффа связана с мутациями в гене HEXB бета-цепи гексозаминидазы. В этом случае наблюдается недостаточность A и B компонентов фермента — нулевой вариант GM2-ганглиозидоза. При варианте AB, или ювенильном GM2-ганглиозидозе, все компоненты гексозаминидазы присутствуют, но дефектен активирующий фактор вследствие мутаций в гене GM2A. Для всех ганглиозидозов характерна прогрессирующая задержка психомоторного развития и ранняя смерть больных, чаще всего в возрасте до 3 лет. Частота различных типов ганглиозидозов в разных популяциях не превышает 1 : 300 000. Исключением является этническая группа евреев ашкеназов, в которой частота болезни Тея – Сакса достигает 1 : 3000, что делает экономически оправданным тотальный скрининг с целью выявления гетерозигот и проведения пренатальной диагностики заболевания в семьях высокого риска. В статье подчеркивается значение экспериментальных моделей для изучения молекулярных основ патогенеза и разработки различных терапевтических подходов, таких как трансплантация костного мозга, ферментная заместительная терапия, субстратредуцирующая терапия, генная терапия и геномное редактирование. Приводятся клинические примеры пациентов с ганглиозидозом для повышения эффективности диагностики этих редких заболеваний врачами клиницистами.
Ключевые слова
Полный текст
Об авторах
Виктория Николаевна Горбунова
Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет
Автор, ответственный за переписку.
Email: vngor@mail.ru
д-р биол. наук, профессор, кафедра общей и молекулярной медицинской генетики
Россия, Санкт-ПетербургНаталья Валерьевна Бучинская
Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет; Диагностический центр (Медико-генетический)
Email: nbuchinskaia@gmail.com
ORCID iD: 0000-0002-2335-3023
SPIN-код: 4820-4246
канд. мед. наук, врач-педиатр, генетик консультативного отделения медико-генетического центра Санкт-Петербурга
Россия, Санкт-Петербург; Санкт-ПетербургЛидия Викторовна Лязина
Диагностический центр (Медико-генетический)
Email: mgccons@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-1252-1968
канд. мед. наук, врач-генетик консультативного отделения
Россия, Санкт-ПетербургАнастасия Олеговна Вечкасова
Диагностический центр (Медико-генетический)
Email: vechkasova.nastia@mail.ru
ORCID iD: 0009-0004-8775-9630
врач-терапевт, врач-генетик
Россия, Санкт-ПетербургСписок литературы
- Алексеев В.В., Алипов А.Н., Карпищенко А.И. Медицинские лабораторные технологии. Т. 2 / под ред. А.И. Карпищенко. Москва: ГЭОТАР-Медиа, 2013. 792 с.
- Горбунова В.Н. Молекулярная генетика — путь к индивидуальной персонализированной медицине // Педиатр. 2013. Т. 4, № 1. С. 115–121. doi: 10.17816/PED41115-121
- Горбунова В.Н. Наследственные болезни обмена. Лизосомные болезни накопления // Педиатр. 2021. Т. 12, № 2. С. 73–84. doi: 10.17816/PED12273-83
- Горбунова В.Н., Баранов В.С. Введение в молекулярную диагностику и генотерапию наследственных заболеваний. Санкт-Петербург: Специальная Литература, 1997. 287 с.
- Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления: мукополисахаридозы I и II типов // Педиатр. 2021. Т. 12, № 3. С. 69–83. doi: 10.17816/PED12369-83
- Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления: мукополисахаридоз III типа, Синдром Санфилиппо // Педиатр. 2021. Т. 12, № 4. С. 69–82. doi: 10.17816/PED12469-81
- Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления. Мукополисахаридозы IV, VI и VII типов — синдромы Моркио, Марото – Лами и Слая // Педиатр. 2021. Т. 12, № 6. С. 107–125. doi: 10.17816/PED126107-125
- Горбунова В.Н., Бучинская Н.В., Янус Г.А., Костик М.М. Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — болезни Фабри, Гоше, Фарбера // Педиатр. 2022. Т. 13, № 2. С. 61–88. doi: 10.17816/PED13261-88
- Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — сфингомиелиновый липидоз, или болезнь Ниманна – Пика, болезнь Вольмана // Педиатр. 2022. Т. 13, № 4. С. 5–27. doi: 10.17816/PED1345-27
- Arpaia E., Dumbrille-Ross A., Maler T., et al. Identification of an altered splice site in Ashkenazi Tay–Sachs disease // Nature. 1988. Vol. 333. P. 85–86. doi: 10.1038/333085a0
- Beutler E., Kuhl W., Comings D. Hexosaminidase isozyme in type O Gm2 gangliosidosis (Sandhoff–Jatzkewitz disease) // Am J Hum Genet. 1975. Vol. 27, No. 5. P. 628–638.
- Bikker H., van den Berg F.M., Wolterman R.A., et al. Demonstration of a Sandhoff disease-associated autosomal 50-kb deletion by field inversion gel electrophoresis // Hum Genet. 1989. Vol. 81. P. 287–288. doi: 10.1007/BF00279006
- Bikker H., van den Berg F.M., Wolterman R.A., et al. Distribution and characterization of a Sandhoff disease-associated autosomal 50-kb deletion in the gene encoding the human beta-hexosaminidase beta-chain // Hum Genet. 1990. Vol. 85. P. 327–329. doi: 10.1007/BF00206756
- Brown C.A., Mahuran D.J. Beta-hexosaminidase isozimes from cells cotransfected with alpha and beta cDNA constructs: analysis of the alpha-subunit missense mutation associated with the adult form of Tay–Sachs disease // Am J Hum Genet. 1993. Vol. 53, No. 2. P. 497–508.
- Burg J., Conzelmann E., Sandhoff K., et al. Mapping of the gene coding for the human GM2 activator protein to chromosome 5 // Ann Hum Genet. 1985. Vol. 49, No. 1. P. 41–45. doi: 10.1111/j.1469-1809.1985.tb01674.x
- Cachon-Gonzalez M.B., Zaccariotto E., Cox T.M. Genetics and therapies for GM2 gangliosidosis // Curr Gene Ther. 2018. Vol. 18, No. 2. P. 68–89. doi: 10.2174/1566523218666180404162622
- Cantor R.M., Kaback M.M. Sandhoff disease (SHD) heterozygote frequencies (HF) in North American (NA) Jewish (J) and non-Jewish (NJ) populations: implication for carrier (C) screening // (Abstract) Am J Hum Genet. 1985. Vol. 37. P. A48.
- Chamoles N.A., Blanco M., Gaggioli D., Casentini C. Tay–Sachs and Sandhoff diseases: enzymatic diagnosis in dried blood spots on filter paper: retrospective diagnoses in newborn-screening cards // Clin Chim Acta. 2002. Vol. 318, No. 1–2. P. 133–137. doi: 10.1016/S0009-8981(02)00002-5
- Chern C.J., Beutler E., Kuhl W., et al. Characterization of heteropolymeric hexosaminidase A in human x mouse hybrid cells // PNAS. 1976. Vol. 73, No. 10. P. 3637–3640. doi: 10.1073/pnas.73.10.3637
- Conzelmann E., Sandhoff K. AB variant of infantile Gm2-gangliosidoses: deficiency of a factor necessary for stimulation of hexosaminidase A-catalysed degradation of ganglioside Gm2 and glycolipid Ga2 // PNAS. 1978. Vol. 75, No. 8. P. 3979–3983. doi: 10.1073/pnas.75.8.3979
- De Braekeleer H., Hetchman P., Andermann E., Kaplan F. The French Canadian Tay–Sachs disease deletion mutation: identification of probable founders // Hum Genet. 1992. Vol. 89. P. 83–87. doi: 10.1007/BF00207048
- Demir S.A., Timur Z.K., Ateş N., et al. GM2 ganglioside accumulation causes neuroinflammation and behavioral alterations in a mouse model of early onset Tay–Sachs disease // J Neuroinflammation. 2020. Vol. 17, No. 1. ID277. doi: 10.1186/s12974-020-01947-6
- Dlott B., d’Azzo A., Quon D.V.K., Neufeld E.F. Two mutations produce intron insertion in mRNA and elongated beta-subunit of human beta-hexosaminidase // J Biol Chem. 1990. Vol. 265, No. 26. P. 17921–17927. doi: 10.1016/S0021-9258(18)38251-6
- Drousiotou A., Stylianidou G., Anastasiadou V., et al. Sandhoff disease in Cyprus: population screening by biochemical and DNA analysis indicates a high frequency of carriers in the Maronite community // Hum Genet. 2000. Vol. 107. P. 12–17. doi: 10.1007/s004390000324
- Dogbevia G., Grasshoff H., Othman A., et al. Brain endothelial specific gene therapy improves experimental Sandhoff disease // J Cereb Blood Flow Metab. 2020. Vol. 40, No. 6. P. 1338–1350. doi: 10.1177/0271678X19865917
- de Formiga F.L., Poenaru L., Couronne F., et al. Interstitial deletion of chromosome 15: Two cases // Hum Genet. 1988. Vol. 80. P. 401–404. doi: 10.1007/BF00273663
- Espejo-Mojica A.J., Rodríguez-López A., Li R., et al. Human recombinant lysosomal β-Hexosaminidases produced in Pichia pastoris efficiently reduced lipid accumulation in Tay–Sachs fibroblasts // Am J Med Genet C Semin Med Genet. 2020. Vol. 184, No. 4. P. 885–895. doi: 10.1002/ajmg.c.31849
- Gilbert F., Kucherlapati R.S., Creagan R.P., et al. Tay–Sachs’ and Sandhoff’s diseases: the assignment of genes for hexosaminidase A and B to individual human chromosomes // PNAS. 1975. Vol. 72, No. 1. P. 263–267. doi: 10.1073/pnas.72.1.263
- Grebner E.E., Tomczak J. Distribution of three alpha-chain beta-hexosaminidase A mutations among Tay–Sachs carriers // Am J Hum Genet. 1991. Vol. 48, No. 3. P. 604–607.
- Guidotti J.E., Mignon A., Haase G., et al. Adenoviral gene therapy of the Tay–Sachs disease in hexosaminidase A-deficient knock-out mice // Hum Mol Genet. 1999. Vol. 8, No. 5. P. 831–838. doi: 10.1093/hmg/8.5.831
- Hahn C.N., del Pilar Martin M., Schroder M., et al. Generalized CNS disease and massive GM1-ganglioside accumulation in mice defective in lysosomal acid beta-galactosidase // Hum Mol Genet. 1997. Vol. 6, No. 2. P. 205–211. doi: 10.1093/hmg/6.2.205
- Heng H.H.Q., Xie B., Shi X.-M., et al. Refined mapping of the GM2 activator protein (GM2A) locus to 5q31.3-q33.1, distal to the spinal muscular atrophy locus // Genomics. 1993. Vol. 18, No. 2. P. 429–431. doi: 10.1006/geno.1993.1491
- Higaki K., Li L., Bahrudin U., et al. Chemical chaperone therapy: chaperone effect on mutant enzyme and cellular pathophysiology in β-galactosidase deficiency // Hum Mutat. 2011. Vol. 32, No. 7. P. 843–852. doi: 10.1002/humu.21516
- Hinek A. Biological roles of the non-integrin elastin/laminin receptor // Biol Chem. 1996. Vol. 377. P. 471–480.
- Hinek A., Zhang S., Smith A.C., Callahan J.W. Impaired elastic-fiber assembly by fibroblasts from patients with either Morquio B disease or infantile GM1-gangliosidosis is linked to deficiency in the 67-kD spliced variant of beta-galactosidase // Am J Hum Genet. 2000. Vol. 67, No. 2. P. 23–36. doi: 10.1086/302968
- Huang J.-Q., Trasler J.M., Igdoura S.A., et al. Apoptotic cell death in mouse models of GM2 gangliosidosis and observations on human Tay–Sachs and Sandhoff diseases // Hum Mol Genet. 1997. Vol. 6, No. 11. P. 1879–1885. doi: 10.1093/hmg/6.11.1879
- Leal A.-F., Benincore-Flórez E., Solano-Galarza D., et al. GM2 Gangliosidoses: Clinical features, pathophysiological aspects, and current therapies // Int J Mol Sci. 2020. Vol. 21, No. 17. ID 6213. doi: 10.3390/ijms21176213
- Jeyakumar M., Butters T.D., Cortina-Borja M., et al. Delayed symptom onset and increased life expectancy in Sandhoff disease mice treated with N-butyldeoxynojirimycin // PNAS. 1999. Vol. 96, No. 11. P. 6388–6393. doi: 10.1073/pnas.96.11.6388
- Lalley P.A., Rattazzi M.C., Shows T.B. Human beta-D-N-acetylhexosaminidases A and B: expression and linkage relationships in somatic sell hybrids // PNAS. 1975. Vol. 71, No. 4. P. 1569–1573. doi: 10.1073/pnas.71.4.1569
- Liu Y., Wada R., Kawai H., et al. A genetic model of substrate deprivation therapy for a glycosphingolipid storage disorder // J Clin Invest. 1999. Vol. 103. P. 497–505. doi: 10.1172/JCI5542
- Luu A.R., Wong C., Agrawal V., et al. Intermittent enzyme replacement therapy with recombinant human β-galactosidase prevents neuraminidase 1 deficiency // J Biol Chem. 2020. Vol. 295, No. 39. P. 13556–13569. doi: 10.1074/jbc.RA119.010794
- Matsuda J., Suzuki O., Oshima A., et al. Chemical chaperone therapy for brain pathology in G(M1)-gangliosidosis // PNAS. 2003. Vol. 100, No. 26. P. 15912–15917. doi: 10.1073/pnas.2536657100
- Mattei J.F., Balestrazzi P., Baeteman M.A., Mattei M.G. De novo balanced translocation (5;13)(q11; p11) in a child with Franceschetti syndrome and significant decrease of hexosaminidase B // (Abstract) Cytogenet Cell Genet. 1984. Vol. 37. P. 532.
- McInnes B., Potier M., Wakamatusi N., et al. An unusial splicing mutation in the HEXB gene is associated with dramatically different phenotypes in patients from different racial backgrounds // J Clin Invest. 1992. Vol. 90, No. 2. P. 306–314. doi: 10.1172/JCI115863
- Morreau H., Galjart N.J., Gillemans N., et al. Alternative splicing of beta-galactosidase mRNA generates the classic lysosomal enzyme and a beta-galactosidase-related protein // J Biol Chem. 1989. Vol. 264, No. 34. P. 20655–20663. doi: 10.1016/S0021-9258(19)47114-7
- Morrone A., Bardelli T., Donati M.A., et al. Beta-galactosidase gene mutations affecting the lysosomal enzyme and the elastin-binding protein in GM1-gangliosidosis patients with cardiac involvement // Hum Mutat. 2000. Vol. 15, No. 4. P. 354–366. doi: 10.1002/(SICI)1098-1004(200004)15:4<354::AID-HUMU8>3.0.CO;2-L
- Myerowitz R., Hogikyan N.D. Deletion involved Alu sequences in the beta-hexosaminidase alpha-chain gene of French Canadians with Tay–Sachs disease // J Biol Chem. 1987. Vol. 262, No. 32. P. 15396–15399. doi: 10.1016/S0021-9258(18)47738-1
- Myerowitz R., Costigan F.S. The major defect in Ashkenazi Jews with Tay–Sachs disease is an insertion in the gene for the alpha-chain of beta-hexosaminidase // J Biol Chem. 1988. Vol. 263, No. 35. P. 18587–18589. doi: 10.1016/S0021-9258(18)37323-X
- Myerowitz R., Lawson D., Mizukami H., et al. Molecular pathophysiology in Tay–Sachs and Sandhoff diseases as revealed by gene expression profiling // Hum Mol Genet. 2002. Vol. 11, No. 11. P. 1343–1350. doi: 10.1093/hmg/11.11.1343
- Nakai H., Byers M.G., Nowak N.J., Shows T.B. Assignment of beta-hexosaminidase A alpha-subunit to human chromosomal region 15q23-q24 // Cytogenet Cell Genet. 1991. Vol. 56, No. 3–4. P. 164. doi: 10.1159/000133077
- Nakano T., Suzuki K. Genetic cause of a juvenile form of Sandhoff disease: abnormal splicing of beta-hexosaminidase beta chain gene transcript due to a point mutation within intron 12 // J Biol Chem. 1989. 264, No. 9. P. 5155–5158. doi: 10.1016/S0021-9258(18)83712-7
- Navon R., Proia R.L. The mutations in Ashkenazi Jews with adult G(M2)-gangliosidosis, the adult form of Tay–Sachs disease // Science. 1989. Vol. 243, No. 4897. P. 1471–1474. doi: 10.1126/science.2522679
- Neote K., McInnes B., Mahuran D.J., Gravel R.A. Structure and distribution of an Alu-type deletion mutation in Sandhoff disease // J Clin Invest. 1990. Vol. 68, No. 5. P. 1524–1531. doi: 10.1172/JCI114871
- Nishimoto J., Nanba E., Inui K., et al. GM1-gangliosidosis (genetic beta-galactosidase deficiency): identification of four mutations in different clinical phenotypes amoung Japanese patients // Am J Hum Genet. 1991. Vol. 49, No. 3. P. 566–574.
- Nishimoto J., Tanaka A., Nanba E., Suzuki K. Expression of the beta-hexosaminidase alpha-subunit gene with the four-base insertion of infantile Jewish Tay–Sachs disease // J Biol Chem. 1991. Vol. 266, No. 22. P. 14306–14309. doi: 10.1016/S0021-9258(18)98684-9
- O’Brien J.S. Generalized gangliosidosis // J Pediat. 1969. Vol. 75, No. 2. P. 167–186. doi: 10.1016/S0022-3476(69)80387-2
- O’Brien J.S. Molecular genetics of GM1 beta-galactosidase // Clin Genet. 1975. Vol. 8, No. 5. P. 303–313. doi: 10.1111/j.1399-0004.1975.tb01507.x
- Okada S., O’Brien J.S. Generalized gangliosidosis: beta-galactosidase deficiency // Science. 1968. Vol. 160, No. 3831. P. 1002–1004. doi: 10.1126/science.160.3831.1002
- Okada S., O’Brien J.S. Tay–Sachs disease: generalized absence of a beta-D-N-acetylhexosaminidase component // Science. 1969. Vol. 165, No. 3894. P. 698–700. doi: 10.1126/science.165.3894.698
- Oshima A., Kyle J.W., Miller R.D., et al. Cloning, sequencing, and expression of cDNA for human beta-glucuronidase // PNAS. 1987. Vol. 84, No. 3. P. 685–689. doi: 10.1073/pnas.84.3.685
- Oshima A., Tsuji A., Nagao Y., et al. Cloning, sequencing, and expression of cDNA for human beta-galactosidase // Biochem Biophys Res Commun. 1988. Vol. 157, No. 1. P. 238–244. doi: 10.1016/S0006-291X(88)80038-X
- Ou L., Przybilla M.J., Tăbăran A.F., et al. A novel gene editing system to treat both Tay–Sachs and Sandhoff diseases // Gene Ther. 2020. Vol. 27, No. 5. P. 226–236. doi: 10.1038/s41434-019-0120-5
- Paw B.H., Kaback M.M., Neufeld E.F. Molecular basis of adult-onset and chronic G(M2) gangliosidoses in patients of Ashkenazi Jewish origin: substitution of serine for glycine at position 269 of the alpha-subunit of beta-hexosaminidase // PNAS. 1989. Vol. 86, No. 7. P. 2413–2417. doi: 10.1073/pnas.86.7.2413
- Paw B.H., Moskowitz S.M., Uhrhammer N., et al. Juvenile G(M2) gangliosidosis caused by substitution of histidine for arginine at position 499 or 504 of the alpha-subunit of beta-hexosaminidase // J Biol Chem. 1990. Vol. 265, No. 16. P. 9452–9457. doi: 10.1016/S0021-9258(19)38870-2
- Petersen G.M., Rotter J.I., Cantor R.M., et al. The Tay–Sachs disease gene in North American Jewish populations: geographic variations and origin // Am J Hum Genet. 1983. Vol. 35, No. 6. P. 1258–1269.
- Pennybacker M., Liessem B., Moczall H., et al. Identification of domains in human beta-hexosaminidase that determine substrate specificity // J Biol Chem. 1996. Vol. 271, No. 29. P. 17377–17382. doi: 10.1074/jbc.271.29.17377
- Phaneuf D., Wakamatsu N., Huang J.-Q., et al. Dramatically different phenotype in mouse models of human Tay–Sachs and Sandhoff diseases // Hum Mol Genet. 1996. Vol. 5, No. 1. P. 1–14. doi: 10.1093/hmg/5.1.1
- Platt F.M., Neises G.R., Reinkensmeier G., et al. Prevention of lysosomal storage in Tay–Sachs mice treated with N-butyldeoxynojirimycin // Science. 1997. Vol. 276, No. 5311. P. 428–431. doi: 10.1126/science.276.5311.428
- Polo G., Burlina A.P., Ranieri E., et al. Plasma and dried blood spot lysosphingolipids for the diagnosis of different sphingolipidoses: a comparative study // Clin Chem Lab Med. 2019. Vol. 57, No. 12. P. 1863–1874. doi: 10.1515/cclm-2018-1301
- Proia R.L., Soravia E. Organization of the gene encoding the human beta-hexosaminidase alpha-chain // J Biol Chem. 1987. Vol. 262, No. 12. P. 5677–5681. doi: 10.1016/S0021-9258(18)45628-1
- Proia R.L. Gene encoding the human beta-hexosaminidase beta chain: extensive homology of intron placement in the alpha and beta-chain gene // PNAS. 1988. Vol. 85, No. 6. P. 1883–1887. doi: 10.1073/pnas.85.6.1883
- Risch N., Tang H., Katzenstein H., Ekstein J. Geographic distribution of disease mutations in the Ashkenazi Jewish population supports genetic drift over selection // Am J Hum Genet. 2003. Vol. 72, No. 4. P. 812–822. doi: 10.1086/373882
- Sango K., McDonald M.P., Crawley J.N., et al. Mice lacking both subunits of lysosomal beta-hexosaminidase display gangliosidosis and mucopolysaccharidosis // Nat Genet. 1996. Vol. 14. P. 348–352. doi: 10.1038/ng1196-348
- Sango K., Yamanaka S., Hoffmann A., et al. Mouse models of Tay–Sachs and Sandhoff diseases differ in neurologic phenotype and ganglioside metabolism // Nat Genet. 1995. Vol. 11. P. 170–176. doi: 10.1038/ng1095-170
- Santamaria R., Blanco M., Chabas A., et al. Identification of 14 novel GLB1 mutations, including five deletions, in 19 patients with GM1 gangliosidosis from South America // Clin Genet. 2007. Vol. 71, No. 3. P. 273–279. doi: 10.1111/j.1399-0004.2007.00767.x
- Schroder M., Schnabel D., Suzuki K., Sandhoff K. A mutation in the gene of a glycolipid-binding protein (GM2 activator) that causes GM2-gangliosidosis variant AB // FEBS Lett. 1991. Vol. 290, No. 1–2. P. 1–3. doi: 10.1016/0014-5793(91)81211-P
- Schroder M., Schnabel D., Hurwitz N., et al. Molecular genetics of GM2-gangliosidoses AB variant: a novel mutation and expression in BHK cells // Hum Genet. 1993. Vol. 92. P. 437–440. doi: 10.1007/BF00216446
- Seyrantepe V., Demir S.A., Timur Z.K., et al. Murine Sialidase Neu3 facilitates GM2 degradation and bypass in mouse model of Tay–Sachs disease // Exp Neurol. 2018. Vol. 299, No. Pt A. P. 26–41. doi: 10.1016/j.expneurol.2017.09.012
- Sonderfeld S., Brendler S., Sandhoff K., et al. Genetic complementation in somatic cell hybrids of four variants of infantile G(M2) gangliosidosis // Hum Genet. 1985. Vol. 71. P. 196–200. doi: 10.1007/BF00284572
- Suzuki Y., Ichinomiya S., Kurosawa M., et al. Therapeutic chaperone effect of N-octyl 4-epi-β-valienamine on murine G(M1)-gangliosidosis // Mol Genet Metab. 2012. Vol. 106, No. 1. P. 92–98. doi: 10.1016/j.ymgme.2012.02.012
- Swallow D.M., Islam I., Fox M.F., et al. Regional localization of the gene coding for the GM2 activator protein (GM2A) to chromosome 5q32-33 and conformation of the assignment of GM2AP to chromosome 3 // Ann Hum Genet. 1993. Vol. 57, No. 3. P. 187–193. doi: 10.1111/j.1469-1809.1993.tb01594.x
- Takano T., Yamanouchi Y. Assignment of human beta-galactosidase-A gene to 3p21.33 by fluorescence in situ hybridization // Hum Genet. 1993. Vol. 92. P. 403–404. doi: 10.1007/BF01247344
- Tanaka A., Ohno K., Suzuki K. GM2-gangliosidosis B1 variant: a wide geographic and ethnic distribution of the specific beta-hexosaminidase alpha-subunit mutation originally identified in a Puerto Rican patient // Biochem Biophys Res Commun. 1988. Vol. 156, No. 2. P. 1015–1019. doi: 10.1016/S0006-291X(88)80945-8
- Taniike M., Yamanaka S., Proia R.L., et al. Neuropathology of mice with targeted disruption of Hexa gene, a model of Tay–Sachs disease // Acta Neuropath. 1995. Vol. 89. P. 296–304. doi: 10.1007/BF00309622
- Triggs-Raine B.L., Mules E.H., Kaback M.M., et al. A pseudodeficiency allele common in non-Jewish Tay–Sachs carriers: implication for carrier screening // Am J Hum Genet. 1992. Vol. 51, No. 4. P. 793–801.
- Vu M., Li R., Baskfield A., et al. Neural stem cells for disease modeling and evaluation of therapeutics for Tay–Sachs disease // Orphanet J Rare Dis. 2018. Vol. 13, No. 1. ID 152. doi: 10.1186/s13023-018-0886-3
- Wakamatusi N., Kobayashi H., Miyatake T., Tsuji S. A novel exon mutation in the human beta-hexosaminidase beta subunit gene affects 3-prime splice site selection // J Biol Chem. 1992. Vol. 267, No. 4. P. 2406–2413. doi: 10.1016/S0021-9258(18)45894-2
- Wang Z.H., Zeng B., Shibuya H., et al. Isolation and characterization of the normal canine beta-galactosidase gene and its mutation in a dog model of GM1-gangliosidosis // J Inherit Metab Dis. 2000. Vol. 23, No. 6. P. 593–606. doi: 10.1023/A:1005630013448
- Xie B., Wang W., Mahuran D. J. A cys138-to-arg substitution in the G-M2 activator protein is associated with the AB variant form of G-M2 gangliosidosis // Am J Hum Genet. 1992. Vol. 50, No. 5. P. 1046–1052.
- Xie B., Kennedy J.L., McInnes B., et al. Identification of a processed pseudogene related to the functional gene encoding the G-M2 activator protein: localization of the pseudogene to human chromosome 3 and the functional gene to human chromosome 5 // Genomics. 1992. Vol. 14, No. 3. P. 796–798. doi: 10.1016/S0888-7543(05)80190-9
- Yamaguchi A., Katsuyama K., Nagahama K., et al. Possible role of autoantibodies in the pathophysiology of GM2 gangliosidoses // J Clin Invest. 2004. Vol. 113, No. 2. P. 200–208. doi: 10.1172/JCI200419639
- Yoshida K., Oshima A., Shimmoto M., et al. Human beta-galactosidase gene mutations in G(M1)-gangliosidosis: a common mutation amoung Japanese adult/chronic cases // Am J Hum Genet. 1991. Vol. 49, No. 2. P. 435–442.
- Zlotogora J., Bach G. The possibility of a selection process in the Ashkenazi Jewish population // Am J Hum Genet. 2003. Vol. 73, No. 2. P. 438–440. doi: 10.1086/377008