Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — ганглиозидозы

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Представлены эпидемиология, клиническая, биохимическая и молекулярно-генетическая характеристика ганглиозидозов — генетически гетерогенной группы аутосомно-рецессивных заболеваний, обусловленных наследственной недостаточностью лизосомных гликогидролаз, участвующих в катаболизме GM1-, GM2- и GA2-ганглиозидов. Три клинические формы GM1-ганглиозидоза обусловлены наследственной недостаточностью лизосомной β-галактозидазы, одной из активностей которой является высвобождение галактозы из углеводных комплексов. В результате в лизосомах нейронов и некоторых других клеток происходит накопление GM1-ганглиозида и в меньшей степени кератансульфата. Три генетически гетерогенные формы GM2-ганглиозидоза связаны с дисфункцией гексозаминидазной активности. Болезнь Тея – Сакса, или вариант В GM2-ганглиозида, обусловлен мутациями в гене HEXA альфа-цепи гексозаминидазы. Болезнь Зандхоффа связана с мутациями в гене HEXB бета-цепи гексозаминидазы. В этом случае наблюдается недостаточность A и B компонентов фермента — нулевой вариант GM2-ганглиозидоза. При варианте AB, или ювенильном GM2-ганглиозидозе, все компоненты гексозаминидазы присутствуют, но дефектен активирующий фактор вследствие мутаций в гене GM2A. Для всех ганглиозидозов характерна прогрессирующая задержка психомоторного развития и ранняя смерть больных, чаще всего в возрасте до 3 лет. Частота различных типов ганглиозидозов в разных популяциях не превышает 1 : 300 000. Исключением является этническая группа евреев ашкеназов, в которой частота болезни Тея – Сакса достигает 1 : 3000, что делает экономически оправданным тотальный скрининг с целью выявления гетерозигот и проведения пренатальной диагностики заболевания в семьях высокого риска. В статье подчеркивается значение экспериментальных моделей для изучения молекулярных основ патогенеза и разработки различных терапевтических подходов, таких как трансплантация костного мозга, ферментная заместительная терапия, субстратредуцирующая терапия, генная терапия и геномное редактирование. Приводятся клинические примеры пациентов с ганглиозидозом для повышения эффективности диагностики этих редких заболеваний врачами клиницистами.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Виктория Николаевна Горбунова

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: vngor@mail.ru

д-р биол. наук, профессор, кафедра общей и молекулярной медицинской генетики

Россия, Санкт-Петербург

Наталья Валерьевна Бучинская

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет; Диагностический центр (Медико-генетический)

Email: nbuchinskaia@gmail.com
ORCID iD: 0000-0002-2335-3023
SPIN-код: 4820-4246

канд. мед. наук, врач-педиатр, генетик консультативного отделения медико-генетического центра Санкт-Петербурга

Россия, Санкт-Петербург; Санкт-Петербург

Лидия Викторовна Лязина

Диагностический центр (Медико-генетический)

Email: mgccons@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-1252-1968

канд. мед. наук, врач-генетик консультативного отделения

Россия, Санкт-Петербург

Анастасия Олеговна Вечкасова

Диагностический центр (Медико-генетический)

Email: vechkasova.nastia@mail.ru
ORCID iD: 0009-0004-8775-9630

врач-терапевт, врач-генетик

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Алексеев В.В., Алипов А.Н., Карпищенко А.И. Медицинские лабораторные технологии. Т. 2 / под ред. А.И. Карпищенко. Москва: ГЭОТАР-Медиа, 2013. 792 с.
  2. Горбунова В.Н. Молекулярная генетика — путь к индивидуальной персонализированной медицине // Педиатр. 2013. Т. 4, № 1. С. 115–121. doi: 10.17816/PED41115-121
  3. Горбунова В.Н. Наследственные болезни обмена. Лизосомные болезни накопления // Педиатр. 2021. Т. 12, № 2. С. 73–84. doi: 10.17816/PED12273-83
  4. Горбунова В.Н., Баранов В.С. Введение в молекулярную диагностику и генотерапию наследственных заболеваний. Санкт-Петербург: Специальная Литература, 1997. 287 с.
  5. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления: мукополисахаридозы I и II типов // Педиатр. 2021. Т. 12, № 3. С. 69–83. doi: 10.17816/PED12369-83
  6. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления: мукополисахаридоз III типа, Синдром Санфилиппо // Педиатр. 2021. Т. 12, № 4. С. 69–82. doi: 10.17816/PED12469-81
  7. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления. Мукополисахаридозы IV, VI и VII типов — синдромы Моркио, Марото – Лами и Слая // Педиатр. 2021. Т. 12, № 6. С. 107–125. doi: 10.17816/PED126107-125
  8. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В., Янус Г.А., Костик М.М. Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — болезни Фабри, Гоше, Фарбера // Педиатр. 2022. Т. 13, № 2. С. 61–88. doi: 10.17816/PED13261-88
  9. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — сфингомиелиновый липидоз, или болезнь Ниманна – Пика, болезнь Вольмана // Педиатр. 2022. Т. 13, № 4. С. 5–27. doi: 10.17816/PED1345-27
  10. Arpaia E., Dumbrille-Ross A., Maler T., et al. Identification of an altered splice site in Ashkenazi Tay–Sachs disease // Nature. 1988. Vol. 333. P. 85–86. doi: 10.1038/333085a0
  11. Beutler E., Kuhl W., Comings D. Hexosaminidase isozyme in type O Gm2 gangliosidosis (Sandhoff–Jatzkewitz disease) // Am J Hum Genet. 1975. Vol. 27, No. 5. P. 628–638.
  12. Bikker H., van den Berg F.M., Wolterman R.A., et al. Demonstration of a Sandhoff disease-associated autosomal 50-kb deletion by field inversion gel electrophoresis // Hum Genet. 1989. Vol. 81. P. 287–288. doi: 10.1007/BF00279006
  13. Bikker H., van den Berg F.M., Wolterman R.A., et al. Distribution and characterization of a Sandhoff disease-associated autosomal 50-kb deletion in the gene encoding the human beta-hexosaminidase beta-chain // Hum Genet. 1990. Vol. 85. P. 327–329. doi: 10.1007/BF00206756
  14. Brown C.A., Mahuran D.J. Beta-hexosaminidase isozimes from cells cotransfected with alpha and beta cDNA constructs: analysis of the alpha-subunit missense mutation associated with the adult form of Tay–Sachs disease // Am J Hum Genet. 1993. Vol. 53, No. 2. P. 497–508.
  15. Burg J., Conzelmann E., Sandhoff K., et al. Mapping of the gene coding for the human GM2 activator protein to chromosome 5 // Ann Hum Genet. 1985. Vol. 49, No. 1. P. 41–45. doi: 10.1111/j.1469-1809.1985.tb01674.x
  16. Cachon-Gonzalez M.B., Zaccariotto E., Cox T.M. Genetics and therapies for GM2 gangliosidosis // Curr Gene Ther. 2018. Vol. 18, No. 2. P. 68–89. doi: 10.2174/1566523218666180404162622
  17. Cantor R.M., Kaback M.M. Sandhoff disease (SHD) heterozygote frequencies (HF) in North American (NA) Jewish (J) and non-Jewish (NJ) populations: implication for carrier (C) screening // (Abstract) Am J Hum Genet. 1985. Vol. 37. P. A48.
  18. Chamoles N.A., Blanco M., Gaggioli D., Casentini C. Tay–Sachs and Sandhoff diseases: enzymatic diagnosis in dried blood spots on filter paper: retrospective diagnoses in newborn-screening cards // Clin Chim Acta. 2002. Vol. 318, No. 1–2. P. 133–137. doi: 10.1016/S0009-8981(02)00002-5
  19. Chern C.J., Beutler E., Kuhl W., et al. Characterization of heteropolymeric hexosaminidase A in human x mouse hybrid cells // PNAS. 1976. Vol. 73, No. 10. P. 3637–3640. doi: 10.1073/pnas.73.10.3637
  20. Conzelmann E., Sandhoff K. AB variant of infantile Gm2-gangliosidoses: deficiency of a factor necessary for stimulation of hexosaminidase A-catalysed degradation of ganglioside Gm2 and glycolipid Ga2 // PNAS. 1978. Vol. 75, No. 8. P. 3979–3983. doi: 10.1073/pnas.75.8.3979
  21. De Braekeleer H., Hetchman P., Andermann E., Kaplan F. The French Canadian Tay–Sachs disease deletion mutation: identification of probable founders // Hum Genet. 1992. Vol. 89. P. 83–87. doi: 10.1007/BF00207048
  22. Demir S.A., Timur Z.K., Ateş N., et al. GM2 ganglioside accumulation causes neuroinflammation and behavioral alterations in a mouse model of early onset Tay–Sachs disease // J Neuroinflammation. 2020. Vol. 17, No. 1. ID277. doi: 10.1186/s12974-020-01947-6
  23. Dlott B., d’Azzo A., Quon D.V.K., Neufeld E.F. Two mutations produce intron insertion in mRNA and elongated beta-subunit of human beta-hexosaminidase // J Biol Chem. 1990. Vol. 265, No. 26. P. 17921–17927. doi: 10.1016/S0021-9258(18)38251-6
  24. Drousiotou A., Stylianidou G., Anastasiadou V., et al. Sandhoff disease in Cyprus: population screening by biochemical and DNA analysis indicates a high frequency of carriers in the Maronite community // Hum Genet. 2000. Vol. 107. P. 12–17. doi: 10.1007/s004390000324
  25. Dogbevia G., Grasshoff H., Othman A., et al. Brain endothelial specific gene therapy improves experimental Sandhoff disease // J Cereb Blood Flow Metab. 2020. Vol. 40, No. 6. P. 1338–1350. doi: 10.1177/0271678X19865917
  26. de Formiga F.L., Poenaru L., Couronne F., et al. Interstitial deletion of chromosome 15: Two cases // Hum Genet. 1988. Vol. 80. P. 401–404. doi: 10.1007/BF00273663
  27. Espejo-Mojica A.J., Rodríguez-López A., Li R., et al. Human recombinant lysosomal β-Hexosaminidases produced in Pichia pastoris efficiently reduced lipid accumulation in Tay–Sachs fibroblasts // Am J Med Genet C Semin Med Genet. 2020. Vol. 184, No. 4. P. 885–895. doi: 10.1002/ajmg.c.31849
  28. Gilbert F., Kucherlapati R.S., Creagan R.P., et al. Tay–Sachs’ and Sandhoff’s diseases: the assignment of genes for hexosaminidase A and B to individual human chromosomes // PNAS. 1975. Vol. 72, No. 1. P. 263–267. doi: 10.1073/pnas.72.1.263
  29. Grebner E.E., Tomczak J. Distribution of three alpha-chain beta-hexosaminidase A mutations among Tay–Sachs carriers // Am J Hum Genet. 1991. Vol. 48, No. 3. P. 604–607.
  30. Guidotti J.E., Mignon A., Haase G., et al. Adenoviral gene therapy of the Tay–Sachs disease in hexosaminidase A-deficient knock-out mice // Hum Mol Genet. 1999. Vol. 8, No. 5. P. 831–838. doi: 10.1093/hmg/8.5.831
  31. Hahn C.N., del Pilar Martin M., Schroder M., et al. Generalized CNS disease and massive GM1-ganglioside accumulation in mice defective in lysosomal acid beta-galactosidase // Hum Mol Genet. 1997. Vol. 6, No. 2. P. 205–211. doi: 10.1093/hmg/6.2.205
  32. Heng H.H.Q., Xie B., Shi X.-M., et al. Refined mapping of the GM2 activator protein (GM2A) locus to 5q31.3-q33.1, distal to the spinal muscular atrophy locus // Genomics. 1993. Vol. 18, No. 2. P. 429–431. doi: 10.1006/geno.1993.1491
  33. Higaki K., Li L., Bahrudin U., et al. Chemical chaperone therapy: chaperone effect on mutant enzyme and cellular pathophysiology in β-galactosidase deficiency // Hum Mutat. 2011. Vol. 32, No. 7. P. 843–852. doi: 10.1002/humu.21516
  34. Hinek A. Biological roles of the non-integrin elastin/laminin receptor // Biol Chem. 1996. Vol. 377. P. 471–480.
  35. Hinek A., Zhang S., Smith A.C., Callahan J.W. Impaired elastic-fiber assembly by fibroblasts from patients with either Morquio B disease or infantile GM1-gangliosidosis is linked to deficiency in the 67-kD spliced variant of beta-galactosidase // Am J Hum Genet. 2000. Vol. 67, No. 2. P. 23–36. doi: 10.1086/302968
  36. Huang J.-Q., Trasler J.M., Igdoura S.A., et al. Apoptotic cell death in mouse models of GM2 gangliosidosis and observations on human Tay–Sachs and Sandhoff diseases // Hum Mol Genet. 1997. Vol. 6, No. 11. P. 1879–1885. doi: 10.1093/hmg/6.11.1879
  37. Leal A.-F., Benincore-Flórez E., Solano-Galarza D., et al. GM2 Gangliosidoses: Clinical features, pathophysiological aspects, and current therapies // Int J Mol Sci. 2020. Vol. 21, No. 17. ID 6213. doi: 10.3390/ijms21176213
  38. Jeyakumar M., Butters T.D., Cortina-Borja M., et al. Delayed symptom onset and increased life expectancy in Sandhoff disease mice treated with N-butyldeoxynojirimycin // PNAS. 1999. Vol. 96, No. 11. P. 6388–6393. doi: 10.1073/pnas.96.11.6388
  39. Lalley P.A., Rattazzi M.C., Shows T.B. Human beta-D-N-acetylhexosaminidases A and B: expression and linkage relationships in somatic sell hybrids // PNAS. 1975. Vol. 71, No. 4. P. 1569–1573. doi: 10.1073/pnas.71.4.1569
  40. Liu Y., Wada R., Kawai H., et al. A genetic model of substrate deprivation therapy for a glycosphingolipid storage disorder // J Clin Invest. 1999. Vol. 103. P. 497–505. doi: 10.1172/JCI5542
  41. Luu A.R., Wong C., Agrawal V., et al. Intermittent enzyme replacement therapy with recombinant human β-galactosidase prevents neuraminidase 1 deficiency // J Biol Chem. 2020. Vol. 295, No. 39. P. 13556–13569. doi: 10.1074/jbc.RA119.010794
  42. Matsuda J., Suzuki O., Oshima A., et al. Chemical chaperone therapy for brain pathology in G(M1)-gangliosidosis // PNAS. 2003. Vol. 100, No. 26. P. 15912–15917. doi: 10.1073/pnas.2536657100
  43. Mattei J.F., Balestrazzi P., Baeteman M.A., Mattei M.G. De novo balanced translocation (5;13)(q11; p11) in a child with Franceschetti syndrome and significant decrease of hexosaminidase B // (Abstract) Cytogenet Cell Genet. 1984. Vol. 37. P. 532.
  44. McInnes B., Potier M., Wakamatusi N., et al. An unusial splicing mutation in the HEXB gene is associated with dramatically different phenotypes in patients from different racial backgrounds // J Clin Invest. 1992. Vol. 90, No. 2. P. 306–314. doi: 10.1172/JCI115863
  45. Morreau H., Galjart N.J., Gillemans N., et al. Alternative splicing of beta-galactosidase mRNA generates the classic lysosomal enzyme and a beta-galactosidase-related protein // J Biol Chem. 1989. Vol. 264, No. 34. P. 20655–20663. doi: 10.1016/S0021-9258(19)47114-7
  46. Morrone A., Bardelli T., Donati M.A., et al. Beta-galactosidase gene mutations affecting the lysosomal enzyme and the elastin-binding protein in GM1-gangliosidosis patients with cardiac involvement // Hum Mutat. 2000. Vol. 15, No. 4. P. 354–366. doi: 10.1002/(SICI)1098-1004(200004)15:4<354::AID-HUMU8>3.0.CO;2-L
  47. Myerowitz R., Hogikyan N.D. Deletion involved Alu sequences in the beta-hexosaminidase alpha-chain gene of French Canadians with Tay–Sachs disease // J Biol Chem. 1987. Vol. 262, No. 32. P. 15396–15399. doi: 10.1016/S0021-9258(18)47738-1
  48. Myerowitz R., Costigan F.S. The major defect in Ashkenazi Jews with Tay–Sachs disease is an insertion in the gene for the alpha-chain of beta-hexosaminidase // J Biol Chem. 1988. Vol. 263, No. 35. P. 18587–18589. doi: 10.1016/S0021-9258(18)37323-X
  49. Myerowitz R., Lawson D., Mizukami H., et al. Molecular pathophysiology in Tay–Sachs and Sandhoff diseases as revealed by gene expression profiling // Hum Mol Genet. 2002. Vol. 11, No. 11. P. 1343–1350. doi: 10.1093/hmg/11.11.1343
  50. Nakai H., Byers M.G., Nowak N.J., Shows T.B. Assignment of beta-hexosaminidase A alpha-subunit to human chromosomal region 15q23-q24 // Cytogenet Cell Genet. 1991. Vol. 56, No. 3–4. P. 164. doi: 10.1159/000133077
  51. Nakano T., Suzuki K. Genetic cause of a juvenile form of Sandhoff disease: abnormal splicing of beta-hexosaminidase beta chain gene transcript due to a point mutation within intron 12 // J Biol Chem. 1989. 264, No. 9. P. 5155–5158. doi: 10.1016/S0021-9258(18)83712-7
  52. Navon R., Proia R.L. The mutations in Ashkenazi Jews with adult G(M2)-gangliosidosis, the adult form of Tay–Sachs disease // Science. 1989. Vol. 243, No. 4897. P. 1471–1474. doi: 10.1126/science.2522679
  53. Neote K., McInnes B., Mahuran D.J., Gravel R.A. Structure and distribution of an Alu-type deletion mutation in Sandhoff disease // J Clin Invest. 1990. Vol. 68, No. 5. P. 1524–1531. doi: 10.1172/JCI114871
  54. Nishimoto J., Nanba E., Inui K., et al. GM1-gangliosidosis (genetic beta-galactosidase deficiency): identification of four mutations in different clinical phenotypes amoung Japanese patients // Am J Hum Genet. 1991. Vol. 49, No. 3. P. 566–574.
  55. Nishimoto J., Tanaka A., Nanba E., Suzuki K. Expression of the beta-hexosaminidase alpha-subunit gene with the four-base insertion of infantile Jewish Tay–Sachs disease // J Biol Chem. 1991. Vol. 266, No. 22. P. 14306–14309. doi: 10.1016/S0021-9258(18)98684-9
  56. O’Brien J.S. Generalized gangliosidosis // J Pediat. 1969. Vol. 75, No. 2. P. 167–186. doi: 10.1016/S0022-3476(69)80387-2
  57. O’Brien J.S. Molecular genetics of GM1 beta-galactosidase // Clin Genet. 1975. Vol. 8, No. 5. P. 303–313. doi: 10.1111/j.1399-0004.1975.tb01507.x
  58. Okada S., O’Brien J.S. Generalized gangliosidosis: beta-galactosidase deficiency // Science. 1968. Vol. 160, No. 3831. P. 1002–1004. doi: 10.1126/science.160.3831.1002
  59. Okada S., O’Brien J.S. Tay–Sachs disease: generalized absence of a beta-D-N-acetylhexosaminidase component // Science. 1969. Vol. 165, No. 3894. P. 698–700. doi: 10.1126/science.165.3894.698
  60. Oshima A., Kyle J.W., Miller R.D., et al. Cloning, sequencing, and expression of cDNA for human beta-glucuronidase // PNAS. 1987. Vol. 84, No. 3. P. 685–689. doi: 10.1073/pnas.84.3.685
  61. Oshima A., Tsuji A., Nagao Y., et al. Cloning, sequencing, and expression of cDNA for human beta-galactosidase // Biochem Biophys Res Commun. 1988. Vol. 157, No. 1. P. 238–244. doi: 10.1016/S0006-291X(88)80038-X
  62. Ou L., Przybilla M.J., Tăbăran A.F., et al. A novel gene editing system to treat both Tay–Sachs and Sandhoff diseases // Gene Ther. 2020. Vol. 27, No. 5. P. 226–236. doi: 10.1038/s41434-019-0120-5
  63. Paw B.H., Kaback M.M., Neufeld E.F. Molecular basis of adult-onset and chronic G(M2) gangliosidoses in patients of Ashkenazi Jewish origin: substitution of serine for glycine at position 269 of the alpha-subunit of beta-hexosaminidase // PNAS. 1989. Vol. 86, No. 7. P. 2413–2417. doi: 10.1073/pnas.86.7.2413
  64. Paw B.H., Moskowitz S.M., Uhrhammer N., et al. Juvenile G(M2) gangliosidosis caused by substitution of histidine for arginine at position 499 or 504 of the alpha-subunit of beta-hexosaminidase // J Biol Chem. 1990. Vol. 265, No. 16. P. 9452–9457. doi: 10.1016/S0021-9258(19)38870-2
  65. Petersen G.M., Rotter J.I., Cantor R.M., et al. The Tay–Sachs disease gene in North American Jewish populations: geographic variations and origin // Am J Hum Genet. 1983. Vol. 35, No. 6. P. 1258–1269.
  66. Pennybacker M., Liessem B., Moczall H., et al. Identification of domains in human beta-hexosaminidase that determine substrate specificity // J Biol Chem. 1996. Vol. 271, No. 29. P. 17377–17382. doi: 10.1074/jbc.271.29.17377
  67. Phaneuf D., Wakamatsu N., Huang J.-Q., et al. Dramatically different phenotype in mouse models of human Tay–Sachs and Sandhoff diseases // Hum Mol Genet. 1996. Vol. 5, No. 1. P. 1–14. doi: 10.1093/hmg/5.1.1
  68. Platt F.M., Neises G.R., Reinkensmeier G., et al. Prevention of lysosomal storage in Tay–Sachs mice treated with N-butyldeoxynojirimycin // Science. 1997. Vol. 276, No. 5311. P. 428–431. doi: 10.1126/science.276.5311.428
  69. Polo G., Burlina A.P., Ranieri E., et al. Plasma and dried blood spot lysosphingolipids for the diagnosis of different sphingolipidoses: a comparative study // Clin Chem Lab Med. 2019. Vol. 57, No. 12. P. 1863–1874. doi: 10.1515/cclm-2018-1301
  70. Proia R.L., Soravia E. Organization of the gene encoding the human beta-hexosaminidase alpha-chain // J Biol Chem. 1987. Vol. 262, No. 12. P. 5677–5681. doi: 10.1016/S0021-9258(18)45628-1
  71. Proia R.L. Gene encoding the human beta-hexosaminidase beta chain: extensive homology of intron placement in the alpha and beta-chain gene // PNAS. 1988. Vol. 85, No. 6. P. 1883–1887. doi: 10.1073/pnas.85.6.1883
  72. Risch N., Tang H., Katzenstein H., Ekstein J. Geographic distribution of disease mutations in the Ashkenazi Jewish population supports genetic drift over selection // Am J Hum Genet. 2003. Vol. 72, No. 4. P. 812–822. doi: 10.1086/373882
  73. Sango K., McDonald M.P., Crawley J.N., et al. Mice lacking both subunits of lysosomal beta-hexosaminidase display gangliosidosis and mucopolysaccharidosis // Nat Genet. 1996. Vol. 14. P. 348–352. doi: 10.1038/ng1196-348
  74. Sango K., Yamanaka S., Hoffmann A., et al. Mouse models of Tay–Sachs and Sandhoff diseases differ in neurologic phenotype and ganglioside metabolism // Nat Genet. 1995. Vol. 11. P. 170–176. doi: 10.1038/ng1095-170
  75. Santamaria R., Blanco M., Chabas A., et al. Identification of 14 novel GLB1 mutations, including five deletions, in 19 patients with GM1 gangliosidosis from South America // Clin Genet. 2007. Vol. 71, No. 3. P. 273–279. doi: 10.1111/j.1399-0004.2007.00767.x
  76. Schroder M., Schnabel D., Suzuki K., Sandhoff K. A mutation in the gene of a glycolipid-binding protein (GM2 activator) that causes GM2-gangliosidosis variant AB // FEBS Lett. 1991. Vol. 290, No. 1–2. P. 1–3. doi: 10.1016/0014-5793(91)81211-P
  77. Schroder M., Schnabel D., Hurwitz N., et al. Molecular genetics of GM2-gangliosidoses AB variant: a novel mutation and expression in BHK cells // Hum Genet. 1993. Vol. 92. P. 437–440. doi: 10.1007/BF00216446
  78. Seyrantepe V., Demir S.A., Timur Z.K., et al. Murine Sialidase Neu3 facilitates GM2 degradation and bypass in mouse model of Tay–Sachs disease // Exp Neurol. 2018. Vol. 299, No. Pt A. P. 26–41. doi: 10.1016/j.expneurol.2017.09.012
  79. Sonderfeld S., Brendler S., Sandhoff K., et al. Genetic complementation in somatic cell hybrids of four variants of infantile G(M2) gangliosidosis // Hum Genet. 1985. Vol. 71. P. 196–200. doi: 10.1007/BF00284572
  80. Suzuki Y., Ichinomiya S., Kurosawa M., et al. Therapeutic chaperone effect of N-octyl 4-epi-β-valienamine on murine G(M1)-gangliosidosis // Mol Genet Metab. 2012. Vol. 106, No. 1. P. 92–98. doi: 10.1016/j.ymgme.2012.02.012
  81. Swallow D.M., Islam I., Fox M.F., et al. Regional localization of the gene coding for the GM2 activator protein (GM2A) to chromosome 5q32-33 and conformation of the assignment of GM2AP to chromosome 3 // Ann Hum Genet. 1993. Vol. 57, No. 3. P. 187–193. doi: 10.1111/j.1469-1809.1993.tb01594.x
  82. Takano T., Yamanouchi Y. Assignment of human beta-galactosidase-A gene to 3p21.33 by fluorescence in situ hybridization // Hum Genet. 1993. Vol. 92. P. 403–404. doi: 10.1007/BF01247344
  83. Tanaka A., Ohno K., Suzuki K. GM2-gangliosidosis B1 variant: a wide geographic and ethnic distribution of the specific beta-hexosaminidase alpha-subunit mutation originally identified in a Puerto Rican patient // Biochem Biophys Res Commun. 1988. Vol. 156, No. 2. P. 1015–1019. doi: 10.1016/S0006-291X(88)80945-8
  84. Taniike M., Yamanaka S., Proia R.L., et al. Neuropathology of mice with targeted disruption of Hexa gene, a model of Tay–Sachs disease // Acta Neuropath. 1995. Vol. 89. P. 296–304. doi: 10.1007/BF00309622
  85. Triggs-Raine B.L., Mules E.H., Kaback M.M., et al. A pseudodeficiency allele common in non-Jewish Tay–Sachs carriers: implication for carrier screening // Am J Hum Genet. 1992. Vol. 51, No. 4. P. 793–801.
  86. Vu M., Li R., Baskfield A., et al. Neural stem cells for disease modeling and evaluation of therapeutics for Tay–Sachs disease // Orphanet J Rare Dis. 2018. Vol. 13, No. 1. ID 152. doi: 10.1186/s13023-018-0886-3
  87. Wakamatusi N., Kobayashi H., Miyatake T., Tsuji S. A novel exon mutation in the human beta-hexosaminidase beta subunit gene affects 3-prime splice site selection // J Biol Chem. 1992. Vol. 267, No. 4. P. 2406–2413. doi: 10.1016/S0021-9258(18)45894-2
  88. Wang Z.H., Zeng B., Shibuya H., et al. Isolation and characterization of the normal canine beta-galactosidase gene and its mutation in a dog model of GM1-gangliosidosis // J Inherit Metab Dis. 2000. Vol. 23, No. 6. P. 593–606. doi: 10.1023/A:1005630013448
  89. Xie B., Wang W., Mahuran D. J. A cys138-to-arg substitution in the G-M2 activator protein is associated with the AB variant form of G-M2 gangliosidosis // Am J Hum Genet. 1992. Vol. 50, No. 5. P. 1046–1052.
  90. Xie B., Kennedy J.L., McInnes B., et al. Identification of a processed pseudogene related to the functional gene encoding the G-M2 activator protein: localization of the pseudogene to human chromosome 3 and the functional gene to human chromosome 5 // Genomics. 1992. Vol. 14, No. 3. P. 796–798. doi: 10.1016/S0888-7543(05)80190-9
  91. Yamaguchi A., Katsuyama K., Nagahama K., et al. Possible role of autoantibodies in the pathophysiology of GM2 gangliosidoses // J Clin Invest. 2004. Vol. 113, No. 2. P. 200–208. doi: 10.1172/JCI200419639
  92. Yoshida K., Oshima A., Shimmoto M., et al. Human beta-galactosidase gene mutations in G(M1)-gangliosidosis: a common mutation amoung Japanese adult/chronic cases // Am J Hum Genet. 1991. Vol. 49, No. 2. P. 435–442.
  93. Zlotogora J., Bach G. The possibility of a selection process in the Ashkenazi Jewish population // Am J Hum Genet. 2003. Vol. 73, No. 2. P. 438–440. doi: 10.1086/377008

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2023

Ссылка на описание лицензии: https://eco-vector.com/for_authors.php#07
СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 69634 от 15.03.2021 г.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах