Email this article Biotechnological method of preparation and characterization of recombinant antimicrobial peptide avicin a from Enterococcus avium
- Authors: Balandin S.V.1, Finkina E.I.1, Nurmukhamedova E.K.1, Tagaev A.A.1, Umnyakova E.S.2, Kokryakov V.N.2, Shvets V.I.3, Ovchinnikova T.V.1
-
Affiliations:
- Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
- Институт экспериментальной медицины Национального медицинского исследовательского центра им. В.А. Алмазова
- Институт тонких химических технологий им. М.В. Ломоносова МИРЭА — Российского технологического университета
- Issue: Vol 484, No 4 (2019)
- Pages: 491-494
- Section: Biochemistry, biophysics, molecular biology
- URL: https://journals.eco-vector.com/0869-5652/article/view/12568
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0869-56524844491-494
- ID: 12568
Cite item
Full Text
Abstract
Avicin A is a bacteriocin from the gram-positive bacterium Enterococcus avium. It exhibits a high microbicidal activity against bacteria of the genus Listeria, a causative agent of the severe human infection listeriosis. We developed a biotechnological method for obtaining avicin A and characterized its structure and biological activity. We also proposed a possible mechanism of the antimicrobial action of avicin A.
About the authors
S. V. Balandin
Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Author for correspondence.
Email: arenicin@mail.ru
Russian Federation, Москва
E. I. Finkina
Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Email: arenicin@mail.ru
Russian Federation, Москва
E. K.-A. Nurmukhamedova
Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Email: arenicin@mail.ru
Russian Federation, Москва
A. A. Tagaev
Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Email: arenicin@mail.ru
Russian Federation, Москва
E. S. Umnyakova
Институт экспериментальной медицины Национального медицинского исследовательского центра им. В.А. Алмазова
Email: arenicin@mail.ru
Russian Federation, Санкт-Петербург
V. N. Kokryakov
Институт экспериментальной медицины Национального медицинского исследовательского центра им. В.А. Алмазова
Email: arenicin@mail.ru
Russian Federation, Санкт-Петербург
V. I. Shvets
Институт тонких химических технологий им. М.В. Ломоносова МИРЭА — Российского технологического университета
Email: arenicin@mail.ru
Academician of the RAS
Russian Federation, МоскваT. V. Ovchinnikova
Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Email: arenicin@mail.ru
Russian Federation, Москва
References
- Cotter P.D., Ross R.P., Hill C. Bacteriocins — a Viable Alternative to Antibiotics? // Nat. Rev. Microbiol. 2013. V. 11. № 2. P. 95–105.
- Birri D.J., Brede D.A., Forberg T., Holo H., Nes I.F. Molecular and Genetic Characterization of a Novel Bacteriocin Locus in Enterococcus avium Isolates from Infants // Appl. Environ. Microbiol. 2010. V. 76. № 2. P. 483–492.
- Ríos Colombo N.S., Chalón M.C., Navarro S.A., Bellomio A. Pediocin-like Bacteriocins: New Perspectives on Mechanism of Action and Immunity // Curr. Genet. 2018. V. 64. № 2. P. 345–351.
- Shenkarev Z.O., Panteleev P.V., Balandin S.V., Gizatullina A.K., Altukhov D.A., Finkina E.I., Kokryakov V.N., Arseniev A.S., Ovchinnikova T.V. Recombinant Expression and Solution Structure of Antimicrobial Peptide Aurelin from Jellyfish Aurelia aurita // Biochem. Biophys. Res. Communs. 2012. V. 429. № 1/2. P. 63–69.
- Fregeau Gallagher N.L., Sailer M., Niemczura W.P., Nakashima T.T., Stiles M.E., Vederas J.C. Three-Dimensional Structure of Leucocin A in Trifluoroethanol and Dodecylphosphocholine Micelles: Spatial Location of Residues Critical for Biological Activity in Type IIa Bacteriocins from Lactic Acid Bacteria // Biochemistry. 1997. V. 36. № 49. P. 15062–15072.
- Uteng M., Hauge H.H., Markwick P.R. L., Fimland G., Mantzilas D., Nissen-Meyer J., Muhle-Goll C. Three-Dimensional Structure in Lipid Micelles of the Pediocin-like Antimicrobial Peptide Sakacin P and a Sakacin P Variant That Is Structurally Stabilized by an Inserted C-Terminal Disulfide Bridge // Biochemistry. 2003. V. 42. № 39. P. 11417–11426.
- Arbulu S., Lohans C.T., van Belkum M.J., Cintas L.M., Herranz C., Vederas J.C., Hernández P.E. Solution Structure of Enterocin HF, an Antilisterial Bacteriocin Produced by Enterococcus Faecium M3K31 // J. Agric. Food Chem. 2015. V. 63. № 49. P. 10 689–10 695.
- Minahk C.J., Farías M.E., Sesma F., Morero R.D. Effect of Enterocin CRL35 on Listeria Monocytogenes Cell Membrane // FEMS Microbiol. Lett. 2000. V. 192. № 1. P. 79–83.
- Kjos M., Nes I.F., Diep D.B. Class II One-Peptide Bacteriocins Target a Phylogenetically Defined Subgroup of Mannose Phosphotransferase Systems on Sensitive Cells // Microbiology. 2009. V. 155. Pt 9. P. 2949–2961.
Supplementary files
