Отправить статью по E-mail Разработка иммуносорбента для твёрдофазного ЯМР-анализа
- Авторы: Храмцов П.В.1,2, Кропанева М.Д.1, Бочкова М.С.1, Тимганова В.П.1, Заморина С.А.1,2, Раев М.Б.1,2
-
Учреждения:
- Институт экологии и генетики микроорганизмов Уральского отделения Российской Академии наук
- Пермский государственный национальный исследовательский университет
- Выпуск: Том 484, № 5 (2019)
- Страницы: 637-640
- Раздел: Биохимия, биофизика, молекулярная биология
- URL: https://journals.eco-vector.com/0869-5652/article/view/12790
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0869-56524845637-640
- ID: 12790
Цитировать
Полный текст
Аннотация
Оптимизировали условия конструирования реагента-иммуносорбента для твёрдофазного ЯМР-анализа. Для этого увеличили площадь сенсибилизированного участка мембраны до размеров катушки релаксометра и добавили буфер для сорбции агентов. Это обеспечило проникновение молекул антилиганда в толщу мембраны и их равномерное распределение.
Ключевые слова
Об авторах
П. В. Храмцов
Институт экологии и генетики микроорганизмов Уральского отделения Российской Академии наук; Пермский государственный национальный исследовательский университет
Автор, ответственный за переписку.
Email: khramtsovpavel@yandex.ru
Россия, Пермь
М. Д. Кропанева
Институт экологии и генетики микроорганизмов Уральского отделения Российской Академии наук
Email: khramtsovpavel@yandex.ru
Россия, Пермь
М. С. Бочкова
Институт экологии и генетики микроорганизмов Уральского отделения Российской Академии наук
Email: khramtsovpavel@yandex.ru
Россия, Пермь
В. П. Тимганова
Институт экологии и генетики микроорганизмов Уральского отделения Российской Академии наук
Email: khramtsovpavel@yandex.ru
Россия, Пермь
С. А. Заморина
Институт экологии и генетики микроорганизмов Уральского отделения Российской Академии наук; Пермский государственный национальный исследовательский университет
Email: khramtsovpavel@yandex.ru
Россия, Пермь
М. Б. Раев
Институт экологии и генетики микроорганизмов Уральского отделения Российской Академии наук; Пермский государственный национальный исследовательский университет
Email: khramtsovpavel@yandex.ru
Россия, Пермь
Список литературы
- Blümich B. Introduction to Compact NMR: A Review of Methods // TrAC — Trends Anal. Chem. 2016. V. 83. P. 2–11.
- Luo Z.-X., Fox L., Cummings M., Lowery T.J., Daviso E. New Frontiers in in vitro Medical Diagnostics by Low Field T2 Magnetic Resonance Relaxometry // TrAC — Trends Anal. Chem. 2016. V. 83. P. 94–102.
- Chen Y.-T., Kolhatkar A.G., Zenasni O., Xu S., Lee T.R. Biosensing Using Magnetic Particle Detection Techniques // Sensors (Switzerland). 2017. V. 17. № 10. 2300.
- Alcantara D., Lopez S., García-Martin M.L., Pozo D. Iron Oxide Nanoparticles as Magnetic Relaxation Switching (MRSw) Sensors: Current Applications in Nanomedicine // Nanomed.: Nanotechnol., Biol., and Med. 2016. V. 12. № 5. P. 1253–1262.
- Zhang Y., Yang H., Zhou Z., Huang K., Yang S., Han G. Recent Advances on Magnetic Relaxation Switching Assay-Based Nanosensors // Bioconjugate Chem. 2017. V. 28. № 4. P. 869–879.
- Schrittwieser S., Pelaz B., Parak W.J., Lentijo-Mozo S., Soulantica K., Dieckhoff J., Ludwig F., Guenther A., Tschöpe A., Schotter J. Homogeneous Biosensing Based on Magnetic Particle Labels // Sensors (Switzerland). 2016. V. 16. № 6. P. 828.
- Mikhalev K.N., Germov A.Yu., Uimin M.A., Yermakov A.E., Konev A.S., Novikov S.I., Gaviko V.S., Ponosov Yu. S. Magnetic State and Phase Composition of Carbon-Encapsulated Co@C Nanoparticles According to 59Co, 13C NMR Data and Raman Spectroscopy // Materials Res. Express. 2018. V. 5. № 5. 055033.
- Grass R.N., Athanassiou E.K., Stark W.J. Covalently Functionalized Cobalt Nanoparticles as a Platform for Magnetic Separations in Organic Synthesis // Angew. Chem. — Intern. Ed. 2007. V. 46. P. 4909–4912.
- Raev M.B., Khramtsov P.V., Bochkova M.S. Investigation into Size Distribution of Carbon Nanoparticles Covalently Functionalized with Proteins // Nanotechnol. in Russia. 2015. V. 10. № 1/2. P. 140–148.
- Low S.C., Shaimi R., Thandaithabany Y., Lim J.K., Ahmad A.L., Ismail A. Electrophoretic Interactions between Nitrocellulose Membranes and Proteins: Biointerface Analysis and Protein Adhesion Properties // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 2013. V. 110. P. 248–253.
- Hoffman W.L., Jump A.A., Kelly P.J., Ruggles A.O. Binding of Antibodies and Other Proteins to Nitrocellulose in Acidic, Basic, and Chaotropic Buffers // Anal. Biochem. 1991. V. 198. № 1. P. 112–118.
- Mujawar L., Van Amerongen A., Norde W. Influence of Pluronic F127 on the Distribution and Functionality of Inkjet-Printed Biomolecules in Porous Nitrocellulose Substrates // Talanta. 2015. V. 131. P. 541–547.
- Van Lieshout R.M.L., Van Domburg T., Saalmink M., Verbeek R., Wimberger-Friedl R., Van Dieijen-Visser M.P., Punyadeera C. Three-dimensional Flow-through Protein Platform // Anal. Chem. 2009. V. 81. № 13. P. 5165–5171.
- Qiu S., Song C., Zhao S., Li J., Zeng H., Wu S., Guo H., Li H., Liu C., Liu Q. A New Spot Quality Control for Protein Macroarray Based on Immunological Detection // Talanta. 2015. V. 138. P. 176–182.
- Saha D., Acharya D., Dhar T.K. Method for Homogeneous Spotting of Antibodies on Membranes: Application to the Sensitive Detection of Ochratoxin A // Anal. and Bioanal. Chem. 2006. V. 385. № 5. P. 847–854
Дополнительные файлы
