Отправить статью по E-mail Скорость загрузки чужеродных и аутоантигенных детерминант на главный комплекс гистосовместимости второго класса опосредует резистентность к развитию рассеянного склероза
- Авторы: Мамедов А.Э.1, Захарова М.Ю.1,2, Фаворова О.О.2, Кулакова О.Г.2, Бойко А.Н.2, Кнорре В.Д.1, Воробьева Н.А.3, Хурс Е.Н.4, Киселев И.С.2, Баулина Н.М.2, Габибов А.Г.1,4, Белогуров А.А.1,4
-
Учреждения:
- Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
- Российский национальный исследовательский университет им. Н.И. Пирогова Министерства здравоохранения Российской Федерации
- Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта Российской Академии наук
- Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
- Выпуск: Том 485, № 2 (2019)
- Страницы: 238-241
- Раздел: Биохимия, биофизика, молекулярная биология
- URL: https://journals.eco-vector.com/0869-5652/article/view/12860
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0869-56524852238-241
- ID: 12860
Цитировать
Полный текст
Аннотация
В результате генетического анализа тысячи больных рассеянным склерозом (РС) и здоровых доноров русской принадлежности было выявлено, что носительство групп аллелей HLA-DRB1*15 и HLA-DRB1*03 связано с риском РС, в то время как носительство групп аллелей HLA-DRB1*01 и HLA-DRB1*11 является протективным. Рекомбинантный HLA-DRB1*01:01 способен с довольно высокой аффинностью распознавать фрагменты основного белка миелина (MBP), одного из аутоантигенов при РС, однако при сравнении кинетических параметров загрузки пептидов MBP и вирусного HA на HLA-DRB1*01:01, катализируемой HLA-DM, была показана значительно более низкая скорость обмена CLIP на пептиды MBP. Мы предполагаем, что наблюдаемые протективные свойства группы аллелей HLA-DRB1*01 могут быть непосредственно связаны со способностью HLA-DRB1*01:01 кинетически различать пептиды экзогенной и эндогенной природы.
Об авторах
А. Э. Мамедов
Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Автор, ответственный за переписку.
Email: bioaz12@gmail.com
Россия, Москва
М. Ю. Захарова
Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук;Российский национальный исследовательский университет им. Н.И. Пирогова Министерства здравоохранения Российской Федерации
Email: bioaz12@gmail.com
Россия, Москва;Москва
О. О. Фаворова
Российский национальный исследовательский университет им. Н.И. Пирогова Министерства здравоохранения Российской Федерации
Email: bioaz12@gmail.com
Россия, Москва
О. Г. Кулакова
Российский национальный исследовательский университет им. Н.И. Пирогова Министерства здравоохранения Российской Федерации
Email: bioaz12@gmail.com
Россия, Москва
А. Н. Бойко
Российский национальный исследовательский университет им. Н.И. Пирогова Министерства здравоохранения Российской Федерации
Email: bioaz12@gmail.com
Россия, Москва
В. Д. Кнорре
Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Email: vera.knorre@gmail.com
Россия, Москва
Н. А. Воробьева
Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта Российской Академии наук
Email: bioaz12@gmail.com
Россия, Москва
Е. Н. Хурс
Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
Email: bioaz12@gmail.com
Россия, Москва
И. С. Киселев
Российский национальный исследовательский университет им. Н.И. Пирогова Министерства здравоохранения Российской Федерации
Email: bioaz12@gmail.com
Россия, Москва
Н. М. Баулина
Российский национальный исследовательский университет им. Н.И. Пирогова Министерства здравоохранения Российской Федерации
Email: bioaz12@gmail.com
Россия, Москва
А. Г. Габибов
Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук;Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
Email: bioaz12@gmail.com
академик РАН
Россия, Москва;МоскваА. А. Белогуров
Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук;Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
Email: bioaz12@gmail.com
Россия, Москва;Москва
Список литературы
- Sudomoina M.A., Boiko A.N., Demina T.L., Gusev E.I., Boldyreva M.N., Trofimov D.Y., Alekseev L.P., Favorova O.O. Association of Multiple Sclerosis in the Russian Population with HLA-DRB1 Gene Alleles // Mol. Biol. 1998. V. 32. P. 291-296.
- Canto E., Oksenberg J.R. Multiple Sclerosis Genetics // Mult. Scler. 2018. V. 24. P. 75-79.
- Ramagopalan S.V., Ebers G.C. Multiple Sclerosis: Major Histocompatibility Complexity and Antigen Presentation // Genome Med. 2009. V. 1. P. 1-5.
- Belogurov A.A., Kurkova I.N., Friboulet A., Thomas D., Misikov V.K., Zakharova M.Y., Suchkov S.V., Kotov S.V., Alehin A.I., Avalle B., Souslova E.A., Morse H.C. 3rd, Gabibov A.G., Ponomarenko N.A. Recognition and Degradation of Myelin Basic Protein Peptides by Serum Autoantibodies: Novel Biomarker for Multiple Sclerosis // J. Immunol. 2008. V. 180. P. 1258-1267.
- Stern L.J., Brown J.H., Jardetzky T.S., Gorga J.C., Urban R.G., Strominger J.L., Wiley D.C. Crystal Structure of the Human Class II MHC Protein HLA-DR1 Complexed with an Influenza Virus Peptide // Nature. 1994. V. 368. P. 215-221.
- Anders A.K., Call M.J., Schulze M.S., Fowler K.D., Schubert D.A., Seth N.P., Sundberg E.J., Wucherpfen- nig K.W. HLA-DM Captures Partially Empty HLA- DR Molecules for Catalyzed Removal of Peptide // Nat. Immunol. 2011. V. 12. P. 54-61.
- Yin L., Maben Z.J., Becerra A., Stern L.J. Evaluating the Role of HLA-DM in MHC Class II-Peptide Association Reactions // J. Immunol. 2015. V. 195. P. 706-716.
- Rabinowitz J.D., Vrljic M., Kasson P.M., Liang M.N., Busch R., Boniface J.J., Davis M.M., McConnell H.M. Formation of a Highly Peptide-Receptive State of Class II MHC // Immunity. 1998. V. 9. P. 699-709.
Дополнительные файлы
