Природные дикарбонилы ингибируют пероксидазную активность пероксиредоксинов

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Установлено, что рекомбинантные пероксиредоксины человека (Prx1, Prx2, Prx4 и Prx6) ингибируют природные дикарбонилы, образующиеся при свободнорадикальном окислении ненасыщенных липидов (малоновый диальдегид) и окислительных превращениях глюкозы (глиоксаль, метилглиоксаль). Обсуждается возможная роль снижения активности пероксиредоксинов при окислительном и карбонильном стрессе в качестве важного фактора, включающего молекулярные механизмы повреждения стенки сосудов при атеросклерозе и сахарном диабете.

Об авторах

В. З. Ланкин

Национальный медицинский исследовательский центр кардиологии Минздрава РФ

Автор, ответственный за переписку.
Email: lankin941@mail.ru
Россия, Москва

М. Г. Шарапов

Институт биофизики клетки Российской Академии наук

Email: lankin941@mail.ru
Россия, Пущино Московской обл.

Р. Г. Гончаров

Институт биофизики клетки Российской Академии наук

Email: lankin941@mail.ru
Россия, Пущино Московской обл.

А. К. Тихазе

Национальный медицинский исследовательский центр кардиологии Минздрава РФ

Email: lankin941@mail.ru
Россия, Москва

В. И. Новоселов

Институт биофизики клетки Российской Академии наук

Email: lankin941@mail.ru
Россия, Пущино Московской обл.

Список литературы

  1. Seo M. S., Kang S. W., Kim K., et al. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. № 27. P. 20 346-20 354.
  2. Hofmann B., Hecht H. H., Flohe L. // Peroxiredoxins. 2002. Biol. Chem. V. 383. № 3/4. P. 347-364.
  3. Manevich Y., Shuvaeva T., Dodia C., et al. // Arch. Biochem. Biophys. 2009. V. 485. P. 139-149.
  4. Kinnula V. L., Lehtonen S., Kaarteenaho-Wiik R., et al. // Thorax. 2002. V. 57. № 2. P. 157-164.
  5. Шарапов М.Г., Гончаров Р.Г., Гордеева А.Е. и др. // ДАН. 2016. Т. 471. № 2. С. 241-244.
  6. Lankin V., Konovalova G., Tikhaze A., et al. // Mol. Cell. Biochem. 2014. V. 395. № 1/2. P. 241-252.
  7. Chapple S.J., Cheng X., Mann G.E. // Redox Biol. 2013. V. 1. № 5. P. 319-31.
  8. Ланкин В.З., Шумаев К.Б., Тихазе А.К., Курганов Б.И. // ДАН. 2017. Т. 475. № 6. С. 706-709.
  9. Sharapov M. G., Penkov N. V., Gudkov S. V., at al. // Biophysics. 2018. V. 63. № 2. P. 17-24.
  10. Kang S. W., Baines I. C., Rhee S.G. // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 6303-6311.
  11. WoodZ.A., Schroder E., Robin Harris J., Poole L. B. // Trends Biochem. Sci. 2003. V. 28. № 1. P. 32-40.
  12. Nelson K.J., Perkins A., Van Swearingen A.E.D., et al. // Antioxid. Redox Signal. 2018. V. 28. № 7. P. 521-536.
  13. Lo T. W.C., Westwood M. E., McLellan A.C., et al. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 32 299-32 305.
  14. Zeng J., Davies M. J. // Chem. Res. Toxicol. 2006. V. 19. № 12. P. 1668-1676.
  15. Okado-Matsumoto A., Matsumoto A., Fujii J., Tanigu- chi N. // J. Biochem. 2000. V. 127. № 3. P. 493-501.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2019