Отправить статью по E-mail Роль окисления белка XRCC1 в регуляции процесса репарации ДНК у млекопитающих
- Авторы: Васильева И.А.1, Моор Н.А.1, Лаврик О.И.1
-
Учреждения:
- Институт химической биологии и фундаментальной медицины Сибирского отделения Российской академии наук
- Выпуск: Том 489, № 1 (2019)
- Страницы: 93-98
- Раздел: Биохимия, биофизика, молекулярная биология
- URL: https://journals.eco-vector.com/0869-5652/article/view/17891
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0869-5652489193-98
- ID: 17891
Цитировать
Полный текст
Аннотация
Впервые изучено влияние окисления белка XRCC1 на модификацию белков, катализируемую поли(АДФ‑рибоза) полимеразами (PARP1 и PARP2). XRCC1, PARP1 и PARP2 обеспечивают координацию многоступенчатого процесса репарации самых многочисленных повреждений ДНК в роли организующих платформ. Нами показано, что окисление снижает эффективность АДФ‑рибозилирования XRCC1 и сродство белка к поли(АДФ‑рибозе). Модификация разных форм XRCC1 АДФ‑рибозой усиливается в присутствии ДНК‑полимеразы β (Polβ), образующей стабильный комплекс с XRCC1. Окисление подавляет ингибирующую активность XRCC1 и её комплекса с Polβ в отношении процесса автомодификации PARP1 и PARP2, что может усиливать эффективность репарации. Результаты исследования указывают на роль окисления XRCC1 в тонкой регуляции уровней поли(АДФ‑рибозил)ирования белков и их координирующих функций в репарации ДНК.
Об авторах
И. А. Васильева
Институт химической биологии и фундаментальной медицины Сибирского отделения Российской академии наук
Email: lavrik@niboch.nsc.ru
Россия, 630090, г. Новосибирск, пр. Ак. Лаврентьева, 8
Н. А. Моор
Институт химической биологии и фундаментальной медицины Сибирского отделения Российской академии наук
Email: lavrik@niboch.nsc.ru
Россия, 630090, г. Новосибирск, пр. Ак. Лаврентьева, 8
О. И. Лаврик
Институт химической биологии и фундаментальной медицины Сибирского отделения Российской академии наук
Автор, ответственный за переписку.
Email: lavrik@niboch.nsc.ru
Член-корреспондент РАН
Россия, 630090, г. Новосибирск, пр. Ак. Лаврентьева, 8Список литературы
- Abbotts R., Wilson 3rd D. M. Coordination of DNA Single Strand Break Repair // Free Radic. Biol. Med. 2017. V. 107. P. 228-244. doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2016.11.039.
- Моор Н. А., Лаврик О. И. Белок-белковые взаимодействия системы эксцизионной репарации оснований ДНК // Биохимия. 2018. T. 83. В. 4. С. 564-576.
- London R. E. The Structural Basis of XRCC1-Mediate DNA Repair // DNA Repair (Amst). 2015. V. 30. P. 90-103. doi: 10.1016/j.dnarep.2015.02.005.
- Horton J. K., Stefanick D. F., Gassman N. R., et al. Preventing Oxidation of Cellular XRCC1 Affects PARP-Mediated DNA Damage Responses // DNA Repair (Amst). 2013. V. 12. № 9. P. 774-785. doi: 10.1016/j.dnarep.2013.06.004.
- Horton J. K., Seddon H. J., Zhao M. L., et al. Role of the Oxidized form of XRCC1 in Protection Against Extreme Oxidative Stress // Free Radic Biol Med. 2017. V. 107. P. 292-300. doi: 10.1016/j.freeradbiomed. 2017.02.005.
- Masson M., Niedergang C., Schreiber V., et al. XRCC1 is Specifically Associated with Poly(ADP ribose) Polymerase and Negatively Regulates Its Activity Following DNA Damage // Mol. Cell Biol. 1998. V. 18. P. 3563-3571. doi: 10.1128/mcb.18.6.3563.
- Ohashi Y., Itaya A., Tanaka Y., et al. Poly(ADP-ribosyl)ation of DNA Polymerase in vitro. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1986. V. 140. № 2. P. 666-673. doi: 10.1016/0006-291x(86)90783-7.
- Moor N. A., Vasil’eva I.A., Anarbaev R. O., et al. Quantitative Characterization of Protein-Protein Complexes Involved in Base Excision DNA Repair // Nucleic Acids Res. 2015. V. 43. P. 6009-6022. doi: 10.1093/nar/gkv569.
- Belousova E. A., Vasil’eva I.A., Moor N. A., et al. Clustered DNA Lesions Containing 5-Formyluracil and AP Site: Repair via the BER System // PLoS One. 2013. V. 8. P. e68576. doi: 10.1371/journal.pone. 0068576.
- Kumar A., Widen S. G., Williams K. R., et al. Studies of the Domain Structure of Mammalian DNA Polymerase β. Identification of a Discrete Template Binding Domain // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. № 4. P. 2124-2131.
- Vasil’eva I.A., Anarbaev R. O., Moor N. A., et al. Dynamic Light Scattering Study of Base Excision DNA Repair Poteins and Their Complexes // Biochim. Biophys. Acta Proteins Proteom. 2019. V. 1867. № 3. P. 297-305. doi: 10.1016/j.bbapap.2018.10.009.
- Alvarez-Gonzalez R., Jacobson M. K. Characterization of Polymers of Adenosine Diphosphate Ribose Gene-rated in vitro and in vivo // Biochemistry. 1987. V. 26. № 11. P. 3218-3224. doi: 10.1021/bi00385a042.
- Chim N., Harmston C. A., Guzman D. J., et al. Structural and Biochemical Characterization of the Essential DsbA like Disulfide Bond Forming Protein from Mycobacterium Tuberculosis // BMC Struct. Biol. 2013. V. 13. P. 23. doi: 10.1186/1472-6807-13-23.
- Wunderlich M., Glockshuber R. Redox Properties of Protein Disulfide Isomerase (DsbA) from Escherichia coli // Protein Sci. 1993. V. 2. № 5. P. 717-726. doi: 10.1002/pro.5560020503.
- Polo L. M., Xu Y., Hornyak P., et al. Efficient Single-Strand Break Repair Requires Binding to Both Poly(ADP ribose) and DNA by the Central BRCT Domain of XRCC1 // Cell Rep. 2019. V. 26. № 3. P. 573-581.e5. doi: 10.1016/j.celrep.2018.12.082.
Дополнительные файлы
