Роль окисления белка XRCC1 в регуляции процесса репарации ДНК у млекопитающих

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Впервые изучено влияние окисления белка XRCC1 на модификацию белков, катализируемую поли(АДФ‑рибоза) полимеразами (PARP1 и PARP2). XRCC1, PARP1 и PARP2 обеспечивают координацию многоступенчатого процесса репарации самых многочисленных повреждений ДНК в роли организующих платформ. Нами показано, что окисление снижает эффективность АДФ‑рибозилирования XRCC1 и сродство белка к поли(АДФ‑рибозе). Модификация разных форм XRCC1 АДФ‑рибозой усиливается в присутствии ДНК‑полимеразы β (Polβ), образующей стабильный комплекс с XRCC1. Окисление подавляет ингибирующую активность XRCC1 и её комплекса с Polβ в отношении процесса автомодификации PARP1 и PARP2, что может усиливать эффективность репарации. Результаты исследования указывают на роль окисления XRCC1 в тонкой регуляции уровней поли(АДФ‑рибозил)ирования белков и их координирующих функций в репарации ДНК.

Об авторах

И. А. Васильева

Институт химической биологии и фундаментальной медицины Сибирского отделения Российской академии наук

Email: lavrik@niboch.nsc.ru
Россия, 630090, г. Новосибирск, пр. Ак. Лаврентьева, 8

Н. А. Моор

Институт химической биологии и фундаментальной медицины Сибирского отделения Российской академии наук

Email: lavrik@niboch.nsc.ru
Россия, 630090, г. Новосибирск, пр. Ак. Лаврентьева, 8

О. И. Лаврик

Институт химической биологии и фундаментальной медицины Сибирского отделения Российской академии наук

Автор, ответственный за переписку.
Email: lavrik@niboch.nsc.ru

Член-корреспондент РАН

Россия, 630090, г. Новосибирск, пр. Ак. Лаврентьева, 8

Список литературы

  1. Abbotts R., Wilson 3rd D. M. Coordination of DNA Single Strand Break Repair // Free Radic. Biol. Med. 2017. V. 107. P. 228-244. doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2016.11.039.
  2. Моор Н. А., Лаврик О. И. Белок-белковые взаимодействия системы эксцизионной репарации оснований ДНК // Биохимия. 2018. T. 83. В. 4. С. 564-576.
  3. London R. E. The Structural Basis of XRCC1-Mediate DNA Repair // DNA Repair (Amst). 2015. V. 30. P. 90-103. doi: 10.1016/j.dnarep.2015.02.005.
  4. Horton J. K., Stefanick D. F., Gassman N. R., et al. Preventing Oxidation of Cellular XRCC1 Affects PARP-Mediated DNA Damage Responses // DNA Repair (Amst). 2013. V. 12. № 9. P. 774-785. doi: 10.1016/j.dnarep.2013.06.004.
  5. Horton J. K., Seddon H. J., Zhao M. L., et al. Role of the Oxidized form of XRCC1 in Protection Against Extreme Oxidative Stress // Free Radic Biol Med. 2017. V. 107. P. 292-300. doi: 10.1016/j.freeradbiomed. 2017.02.005.
  6. Masson M., Niedergang C., Schreiber V., et al. XRCC1 is Specifically Associated with Poly(ADP ribose) Polymerase and Negatively Regulates Its Activity Following DNA Damage // Mol. Cell Biol. 1998. V. 18. P. 3563-3571. doi: 10.1128/mcb.18.6.3563.
  7. Ohashi Y., Itaya A., Tanaka Y., et al. Poly(ADP-ribosyl)ation of DNA Polymerase  in vitro. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1986. V. 140. № 2. P. 666-673. doi: 10.1016/0006-291x(86)90783-7.
  8. Moor N. A., Vasil’eva I.A., Anarbaev R. O., et al. Quantitative Characterization of Protein-Protein Complexes Involved in Base Excision DNA Repair // Nucleic Acids Res. 2015. V. 43. P. 6009-6022. doi: 10.1093/nar/gkv569.
  9. Belousova E. A., Vasil’eva I.A., Moor N. A., et al. Clustered DNA Lesions Containing 5-Formyluracil and AP Site: Repair via the BER System // PLoS One. 2013. V. 8. P. e68576. doi: 10.1371/journal.pone. 0068576.
  10. Kumar A., Widen S. G., Williams K. R., et al. Studies of the Domain Structure of Mammalian DNA Polymerase β. Identification of a Discrete Template Binding Domain // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. № 4. P. 2124-2131.
  11. Vasil’eva I.A., Anarbaev R. O., Moor N. A., et al. Dynamic Light Scattering Study of Base Excision DNA Repair Poteins and Their Complexes // Biochim. Biophys. Acta Proteins Proteom. 2019. V. 1867. № 3. P. 297-305. doi: 10.1016/j.bbapap.2018.10.009.
  12. Alvarez-Gonzalez R., Jacobson M. K. Characterization of Polymers of Adenosine Diphosphate Ribose Gene-rated in vitro and in vivo // Biochemistry. 1987. V. 26. № 11. P. 3218-3224. doi: 10.1021/bi00385a042.
  13. Chim N., Harmston C. A., Guzman D. J., et al. Structural and Biochemical Characterization of the Essential DsbA like Disulfide Bond Forming Protein from Mycobacterium Tuberculosis // BMC Struct. Biol. 2013. V. 13. P. 23. doi: 10.1186/1472-6807-13-23.
  14. Wunderlich M., Glockshuber R. Redox Properties of Protein Disulfide Isomerase (DsbA) from Escherichia coli // Protein Sci. 1993. V. 2. № 5. P. 717-726. doi: 10.1002/pro.5560020503.
  15. Polo L. M., Xu Y., Hornyak P., et al. Efficient Single-Strand Break Repair Requires Binding to Both Poly(ADP ribose) and DNA by the Central BRCT Domain of XRCC1 // Cell Rep. 2019. V. 26. № 3. P. 573-581.e5. doi: 10.1016/j.celrep.2018.12.082.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2019