ПРИОНЫ И АМИЛОИДЫ КАК ПРОСТРАНСТВЕННЫЕ МАТРИЦЫ ПРОТЕОМА

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Исследования амилоидов до недавнего времени были направлены исключительно на выявление их роли в возникновении опасных заболеваний человека и животных. Однако они широко распространены в природе и участвуют в регуляции жизненно важных процессов у представителей всех трёх доменов живого мира: архей, бактерий и эукариот. Дискуссионным остаётся вопрос о биологической значимости особого класса амилоидов – прионов. Открытие новых функциональных амилоидов обусловлено развитием биоинформатических и протеомных методов идентификации белков, формирующих амилоиды. В обзоре представлен путь от изучения патологических амилоидных образований к исследованию адаптивных амилоидов у бактерий, растений и животных. Показана важность амилоидной структуры, основанной на принципе матричного копирования конформации, как одной из важнейших форм надмолекулярной организации белков.

Об авторах

С. Г. Инге-Вечтомов

Санкт-Петербургский государственный университет; Санкт-Петербургский филиал Института обшей генетики им. Н.И. Вавилова РАН

Email: ingevechtomov@gmail.com
Россия, Санкт-Петербург; Россия, Санкт-Петербург

А. П. Галкин

Санкт-Петербургский государственный университет; Санкт-Петербургский филиал Института обшей генетики им. Н.И. Вавилова РАН

Email: a.galkin@spbu.ru
Россия, Санкт-Петербург; Россия, Санкт-Петербург

Г. А. Журавлёва

Санкт-Петербургский государственный университет

Email: g.zhuravleva@spbu.ru
Россия, Санкт-Петербург

А. А. Нижников

Санкт-Петербургский государственный университет; Всероссийский научно-исследовательский институт сельскохозяйственной микробиологии

Email: a.nizhnikov@spbu.ru
Россия, Санкт-Петербург; Россия, Пушкин

С. П. Задорский

Санкт-Петербургский государственный университет; Санкт-Петербургский филиал Института обшей генетики им. Н.И. Вавилова РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: s.zadorsky@spbu.ru
Россия, Санкт-Петербург; Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Нижников А.А., Антонец К.С., Инге-Вечтомов С.Г. Амилоиды: от патогенеза к функции // Биохимия. 2015. № 9. С. 1356–1375.
  2. Инге-Вечтомов С.Г. От хромосомной теории к матричному принципу // Генетика. 2015. № 4. С. 397–408.
  3. Kushnirov V.V., Dergalev A.A., Alieva M.K., Alexandrov A.I. Structural bases of prion variation in yeast // Int. J. Mol. Sci. 2022. № 23 (10). 5738.
  4. Crick F. Central dogma of molecular biology // Nature. 1970. V. 227. P. 561–563.
  5. Андрейчук Ю.В., Задорский С.П., Жук А.С. и др. Связь матричных процессов I и II рода: амилоиды и стабильность генома // Молекулярная биология. 2020. № 5. С. 750–775.
  6. Prusiner S.B., Scott M.R. Genetics of prions // Annu. Rev. Genet. 1997. V. 31. P. 139–75.
  7. Chiti F., Dobson C.M. Protein misfolding, amyloid formation, and human disease: a summary of progress over the last decade // Annu. Rev. Biochem. 2017. V. 86. P. 27–68.
  8. Галкин А.П., Велижанина М.Е., Сопова Ю.В. и др. Прионы и неинфекционные амилоиды млекопитающих – сходства и отличия // Биохимия. 2018. № 10. С. 1476–1489.
  9. Otzen D., Riek R. Functional Amyloids // Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2019. № 11 (12). a033860.
  10. Sergeeva A.V., Galkin A.P. Functional amyloids of eukaryotes: criteria, classification, and biological significance // Curr. Genet. 2020. № 5. P. 849–866.
  11. Horwich A.L., Weissman J.S. Deadly conformations – protein misfolding in prion disease // Cell. 1997. № 4. P. 499–510.
  12. Maury C.P.J. Origin of life. Primordial genetics: Information transfer in a pre-RNA world based on self-replicating beta-sheet amyloid conformers // J. Theoret. Biol. 2015. V. 382. P. 292–297.
  13. Galkin A.P., Sysoev E.I. Stress response is the main trigger of sporadic amyloidoses // Int. J. Mol. Sci. 2021. № 22 (8). 4092.
  14. Ter-Avanesyan M.D., Kushnirov V.V. Structure and replication of yeast prions // Cell. 1998. № 1. P. 13–16.
  15. Heikenwalder M., Julius C., Aguzzi A. Prions and peripheral nerves: a deadly rendezvous // J. Neurosci. Res. 2007. V. 85. P. 2714–2725.
  16. Wickner R.B., Edskes H.K., Son M. et al. Yeast prions compared to functional prions and amyloids // J. Mol. Biol. 2018. № 20. P. 3707–3719.
  17. Liebman S.W., Chernoff Y.O. Prions in yeast // Gene-tics. 2012. № 4. P. 1041–1072.
  18. Cox B., Tuite M. The life of [PSI] // Curr. Genet. 2018. № 1. P. 1–8.
  19. Inge-Vechtomov S., Zhouravleva G., Philippe M. Euka-ryotic release factors (eRFs) history // Biol. Cell. 2003. V. 95. P. 195–209.
  20. Kisselev L.L., Frolova L.Y. Termination of translation in eukaryotes: new results and new hypotheses // Biochemistry. 1999. № 1. P. 8–16.
  21. Trubitsina N., Zemlyanko O., Moskalenko S., Zhouravleva G. From past to future: suppressor mutations in yeast genes encoding translation termination factors // Bio. Comm. 2019. № 2. P. 89–109.
  22. Inge-Vechtomov S., Zhouravleva G., Chernoff Y. Biolo-gical roles of prion domains // Prion. 2007. V. 4. P. 228–235.
  23. Журавлёва Г.А., Бондарев С.А., Землянко О.М., Москаленко С.Е. Роль белков, взаимодействующих с факторами терминации трансляции eRF1 и eRF3, в регуляции трансляции и прионизации // Молекулярная биология. 2022. № 2. С. 206–226.
  24. Derkatch I.L., Liebman S.W. Prion-prion interactions // Prion. 2007. № 3. P. 161–169.
  25. Галкин А.П., Миронова Л.Н., Журавлёва Г.А., Инге-Вечтомов С.Г. Прионы дрожжей, амилоидозы млекопитающих и проблема протеомных сетей // Генетика. 2006. № 11. С. 1–13.
  26. Nizhnikov A.A., Ryzhova T.A., Volkov K.V. et al. Interaction of Prions Causes Heritable Traits in Saccharomyces cerevisiae // PLOS Genetics. 2016. № 12 (12). e1006504.
  27. Galkin A.P. Prions and the concept of polyprionic inheritance // Curr. Genet. 2017. № 5. P. 799–802.
  28. Barbitoff Y.A., Matveenko A.G., Zhouravleva G.A. Differential interactions of molecular chaperones and yeast prions // J. Fungi. 2022. № 8 (2). 122.
  29. Matveenko A.G., Barbitoff Yu.A., Jay-Garcia L.M. et al. Differential effects of chaperones on yeast prions: CURrent view // Current Genetics. 2017. № 2. P. 317–325.
  30. Eaglestone S.S., Cox B.S., Tuite M.F. Translation termination efficiency can be regulated in Saccharomyces cerevisiae by environmental stress through a prion-mediated mechanism // EMBO J. 1999. № 7. P. 1974–1981.
  31. Shorter J., Lindquist S. Prions as adaptive conduits of memory and inheritance // Nat. Rev. Genet. 2005. V. 6. P. 435–450.
  32. Daskalov A., Saupe S.J. As a toxin dies a prion comes to life: A tentative natural history of the [Het-s] prion // Prion. 2015. № 3. P. 184–189.
  33. Michelitsch M.D., Weissman J.S. A census of glutamine/asparagine-rich regions: implications for their conserved function and the prediction of novel prions // Proc. Nat. Acad. Sci. 2000. V. 97. P. 11910–11915.
  34. Navarro S., Ventura S. Computational methods to predict protein aggregation // Curr. Opin. Struct. Biol. 2022. № 73. 102343.
  35. Belashova T.A., Valina A.A., Sysoev E.I. et al. Search and identification of amyloid proteins // Methods Protoc. 2023. № 6 (1). 16.
  36. Sopova J.V., Koshel E.I., Belashova T.A. et al. RNA-binding protein FXR1 is presented in rat brain in amyloid form // Sci. Rep. 2019. № 9 (1). 18983.
  37. Chapman M.R. Role of Escherichia coli curli operons in directing amyloid fiber formation // Science. 2002. V. 295. P. 851–855.
  38. Kosolapova A.O., Antonets K.S., Belousov M.V., Nizhnikov A.A. Biological functions of prokaryotic amyloids in interspecies interactions: Facts and assumptions // Int. J. Mol. Sci. 2020. № 21 (19). 7240.
  39. Jamal M., Ahmad W., Andleeb S. et al. Bacterial biofilm and associated infections // Journal of the Chinese Medical Association. 2018. № 1. P. 7–11.
  40. Kosolapova A.O., Belousov M.V., Sulatskaya A.I. et al. Two novel amyloid proteins, RopA and RopB, from the root nodule bacterium Rhizobium leguminosarum // Biomolecules. 2019. № 9 (11). 694.
  41. Kosolapova A.O., Belousov M.V., Sulatsky M.I. et al. RopB protein of Rhizobium leguminosarum bv. viciae adopts amyloid state during symbiotic interactions with pea (Pisum sativum L.) // Front. Plant. Sci. 2022. № 13. 1014699.
  42. Antonets K.S., Nizhnikov A.A. Predicting amyloidogenic proteins in the proteomes of plants // Int. J. Mol. Sci. 2017. № 18 (10). 2155.
  43. Antonets K.S., Belousov M.V., Sulatskaya A.I. et al. Accumulation of storage proteins in plant seeds is mediated by amyloid formation // PLOS Biol. 2020. № 18. e3000564.
  44. Maji S.K., Perrin M.H., Sawaya M.R. et al. Functional amyloids as natural storage of peptide hormones in pituitary secretory granules // Science. 2009. V. 325. P. 328–332.
  45. Fowler D.M., Koulov A.V., Alory-Jost C. et al. Functional amyloid formation within mammalian tissue // PLoS Biol. 2006. № 4. e6.
  46. Velizhanina M.E., Galkin A.P. Amyloid properties of the FXR1 protein are conserved in evolution of vertebrates // Int. J. Mol. Sci. 2022. № 23 (14). 7997.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© С.Г. Инге-Вечтомов, А.П. Галкин, Г.А. Журавлёва, А.А. Нижников, С.П. Задорский, 2023