Роль маркеров межклеточного взаимодействия в развитии атопического дерматита

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Введение. Нарушение кожного барьера можно рассматривать как начальный этап в развитии атопического дерматита (АтД), приводящий к дальнейшему воспалению кожи. Известно, что трансмембранные белки клаудин-1, клаудин-7, окклюдин и E-кадгерин являются основными компонентами эпидермальных плотных контактов (TJ). Целью исследования явилось изучение патогенеза АтД в клеточной культуре и оценка влияния гидролизата плаценты на АтД. Материал и методы. Исследования были проведены на клеточной культуре нормальных фибробластов и клеточной культуре АтД. Для оценки межклеточных коммуникаций было проведено иммуноцитохимическое исследование. Результаты. При введении препарата гидролизата плаценты уровень экспрессии окклюдина, клаудина-1, клаудина-7 и Е-кадгерина при АтД в IV группе существенно отличались, чем в группе II. Данные результаты свидетельствует о том, что исследуемые маркеры играют важную роль в патогенезе АтД. Проведенная работа позволяет более детально понять патологические процессы, происходящие при этом заболевании и назначать препараты, содержащие гидролизат плаценты для восстановления нормальной эпителиальной дифференцировки.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Екатерина Леонидовна Искра

ФГБОУ ВО «Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет» Минздрава России

Автор, ответственный за переписку.
Email: doc@mail.ru
аспирант кафедры патологической анатомии с курсом судебной медицины Российская Федерация, 194100, Санкт-Петербург, ул. Литовская, д. 2

Александр Сергеевич Искра

ФГБОУ ВО «Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет» Минздрава России

Email: neonatol@list.ru
аспирант кафедры реабилитологии ФП и ДПО Российская Федерация, 194100, Санкт-Петербург, ул. Литовская, д. 2

Виктория Олеговна Полякова

ФГБУ«Санкт-Петербургский научно-исследовательский институт фтизиопульмонологии» Минздрава России

Email: vopol@yandex.ru
заместитель директора по научной работе; Доктор биологических наук, профессор Российская Федерация, 191036, Санкт-Петербург, Лиговский пр-кт, д. 2-4

Руслан Абдуллаевич Насыров

ФГБОУ ВО «Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет» Минздрава России

Email: rrmd99@mail.ru
проректор по научной работе, заведующий кафедры патологической анатомии с курсом судебной медицины; Доктор медицинских наук, профессор. Российская Федерация, 194100, Санкт-Петербург, ул. Литовская, д. 2

Список литературы

  1. Sroka-Tomaszewska J., Trzeciak M. Molecular Mechanisms of Atopic Dermatitis Pathogenesis.Int J. Mol. Sci. 2021; 4130. https://doi.org/10.3390/ijms22084130.
  2. Senra M.S., Wollenberg A. Psychodermatological aspects of atopic dermatitis. The British J. of dermatology. 2014; (1): 38-43. https://doi.org/10.1111/bjd.13084.
  3. Kim J., Kim B.E., Leung D.Y.M. Pathophysiology of atopic dermatitis: Clinical implications. Allergy Asthma Proc. 2019; (2): 84-92. https://doi.org/10.2500/aap.2019.40.4202.
  4. David Boothe W., Tarbox J.A., Tarbox M.B. Atopic Dermatitis: Pathophysiology. Adv Exp Med Biol. 2017; 1027: 21-37. https://doi.org/10.1007/978-3-319-64804-0_3.
  5. Torres T, Ferreira E.O., Gonjalo M., Mendes-Bastos P., Selores M., Filipe P. Update on Atopic Dermatitis. Acta Med Port. 2019; (9): 606-13. https://doi.org/10.20344/amp.11963.
  6. Искра А.С., Искра Е.Л., Суслова Г.А., Заславский Д.В. Применение магнитотерапии в лечении и медицинской реабилитации атопического дерматита у детей и подростков. Вопросы курортологии, физиотерапии и лечебной физической культуры. 2022; 99 (3): 66-74. https://doi.org/10.17116/kurort20229903166.
  7. Yu Q.H., Yang Q. Diversity of tight junctions (TJs) between gastrointestinal epithelial cells and their function in maintaining the mucosal barrier. Cell Biol Int. 2009; 33 (1): 78-82. https://doi.org/10.10Wj.cellbi.2008.09.007.
  8. Tokumasu R., Tamura A., Tsukita S. Time-and dose-dependent claudin contribution to biological functions: Lessons from claudin-1 in skin. Tissue Barriers. 2017; 5 (3): e1336194. https://doi.org/10.1080/21688370.2017.1336194.
  9. Otani T, Furuse M. Tight Junction Structure and Function Revisited Trends Cell Biol. 2020; 30 (10): 805-17. https://doi.org/10.1016/j.tcb.2020.08.004.
  10. Guttman-Yassky E., Waldman A., Ahluwalia J., Ong P.Y., Eichenfield L.F. Atopic dermatitis: pathogenesis. Semin Cutan Med Surg. 2017; 36: 100-3. https://10.12788/j.sder.2017.036.
  11. Искра Е.Л., Искра А.С., Полякова В.О., Насыров Р.А. Атопический дерматит: современный взгляд на межклеточные взаимодействия. Молекулярная медицина. 2021; 19 (4): 15-8. https://doi.org/10.29296/24999490-2021-04-03.
  12. Milatz S., Breiderhoff T. One gene, two paracellular ion channels-claudin-10 in the kidney Pflugers Arch. 2017; 469: 115-21. https://doi.org/10.1007/s00424-016-1921-7.
  13. Volksdorf T., Heilmann J., Eming S.A., Schawjinski K., Zorn-Kruppa M., Ueck C., Vidal-Y-Sy S., Windhorst S., J cker M., Moll I., Brandner J.M. Tight Junction Proteins Claudin-1 and Occludin Are Important for Cutaneous Wound Healing. Am. J. Pathol. 2017; 187: 1301-12. https://doi.org/10.1016/j.ajpath.2017.02.006.
  14. Tsukita S., Tanaka H., Tamura A. The Claudins: From Tight Junctions to Biological Systems. Trends Biochem Sci. 2019; 44 (2): 141-52. https://doi.org/10.10Wj.tibs.2018.09.008.
  15. Ouban A. Claudin-1 role in colon cancer: An update and a review. Histol Histopathol. 2018; 33: 1013-9. https://doi.org/10.14670/HH-11-98.
  16. Bhat A.A., Syed N., Therachiyil L. et al. Claudin-1, A Double-Edged Sword in Cancer, International J. of molecular sciences. 2020; 21 (2): 569. https://doi.org/10.3390/ijms21020569.
  17. Bergmann S., von Buenau B., Vidal-Y-Sy S. et al. Claudin-1 decrease impacts epidermal barrier function in atopic dermatitis lesions dose-dependently. Sci Rep. 2020; 10 (1): 2024. https://doi.org/10.1038/s41598-020-58718-9.
  18. Титова О.Н., Куликов В.Д. Динамика показателей заболеваемости и смертности от бронхиальной астмы взрослого населения Северо-Западного федерального округа. Медицинский альянс. 2021; 9 (3): 31-9. https://doi.org/10.36422/23076348-2021-9-3-31-39.
  19. Takasawa K., Takasawa A., Akimoto T et al. Regulatory roles of claudin-1 in cell adhesion and microvilli formation. Biochem Biophys Res Commun. 2021;565: 36-42. https://doi.org/10.10Wj.bbrc.2021.05.070.
  20. Gonzalez-Mariscal L., Namorado Mdel C., Martin D., Sierra G., Reyes J.L. The tight junction proteins claudin-7 and -8 display a different subcellular localization at Henle's loops and collecting ducts of rabbit kidney Nephrol Dial Transplant. 2006; 21 (9): 2391-8. https://doi.org/10.1093/ndt/gfl255
  21. Clarke T.B., Francella N., Huegel A., Weiser J.N. Invasive bacterial pathogens exploit TLR-mediated downregulation of tight junction components to facilitate translocation across the epithelium. Cell Host Microbe. 2011; 9 (5): 404-14. https://doi.org/10.1016/j.chom.2011.04.012.
  22. Furuse M., Hirase T., Itoh M. et al. Occludin: a novel integral membrane protein localizing at tight junctions. J. Cell. Biol. 1993; 123: 1777-88. https://doi.org/10.1083/jcb.123.6.1777.
  23. Kim S., Kim G.H. Roles of claudin-2, ZO-1 and occludin in leaky HK-2 cells. PLoS One. 2017; 12 (12): e0189221. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0189221.
  24. Saito A.C., Higashi T., Fukazawa Y. et al. Occludin and tricellulin facilitate formation of anastomosing tight-junction strand network to improve barrier function. Mol Biol Cell. 2021; 32 (8): 722-38. https://doi.org/10.1091/mbc.E20-07-0464.
  25. Richter J.F., Hildner M., Schmauder R., Turner J.R., Schumann M., Reiche J. Occludin knockdown is not sufficient to induce transepithelial macromolecule passage. Tissue Barriers. 2019; 7: 1612661. https://doi.org/10.1080/21688370.2019.1608759.
  26. Brigidi G.S., Bamji S.X. Cadherin-catenin adhesion complexes at the synapse. Curr Opin Neurobiol. 2011; 21 (2): 208-14. https://doi.org/10.10Wj.conb.2010.12.004.
  27. Venhuizen J.H., Jacobs F.J.C., Span P.N., Zegers M.M. P120 and E-cadherin: Doubleedged swords in tumor metastasis. Semin Cancer Biol. 2020; 60: 107-20. https://doi.org/10.1016/j.semcancer.2019.07.020.
  28. Kaszak I., Witkowska-Pitaszewicz O., Niewiadomska Z., Dworecka-Kaszak B., Ngosa Toka F., Jurka P. Role of Cadherins in Cancer-A Review.Int. J. Mol. Sci. 2020;21 (20): 7624. https://doi.org/10.3390/ijms21207624.
  29. Wong S.H.M., Fang C.M., Chuah L.H., Leong C.O., Ngai S.C. E-cadherin: Its dysregulation in carcinogenesis and clinical implications. Critical reviews in oncology/ hematology. 2018; 121: 11-22. https://doi.org/10.1016/j.critrevonc.2017.11.010.
  30. Nelson A.M., Cong Z., Gettle S.L. et al. E-cadherin and p120ctn protein expression are lost in hidradenitis suppurativa lesions. Experimental dermatology. 2019; 28 (7): 867-71. https://doi.org/10.1111/exd.13973.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
2. Рис. 1. Уровень экспрессии окклюдина в клеточных культурах Примечание. * – достоверное отличие от I группы (р<0,05).

Скачать (12KB)
3. Рис. 2. Уровень экспрессии клаудина-1 в клеточных культурах Примечание. * – достоверное отличие от I группы (р<0,05).

Скачать (13KB)
4. Рис. 3. Уровень экспрессии клаудина-7 в клеточных культурах

Скачать (12KB)
5. Рис. 4. Уровень экспрессии Е-кадгерина в клеточных культурах

Скачать (12KB)

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах