Биологическое значение дифференциально экспрессируемых генов гипоксически-ишемического острого повреждения почек (часть 2)

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Исследование механизмов гибели клеток на сегодняшний день является одной из наиболее быстро развивающихся областей современной биомедицины. Острое почечное повреждение характеризуется массивной клеточной гибелью и последующим выраженным снижением функции почек. В обзоре приведены данные о молекулярных механизмах гибели клеток проксимальных почечных канальцев при остром повреждении почек. Эти сведения позволят охарактеризовать этиологию и патогенез заболевания на молекулярном уровне, а также служить основой для поиска мишеней эффективной ренопротекторной терапии при многих патологических процессах в почках.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Сергей Валерьевич Попов

СПБ ГБУЗ «Клиническая больница Святителя Луки» Комитета по здравоохранению Правительства Санкт-Петербурга; ФГБВОУ ВО «Военно-медицинская академия им. С.М. Кирова» Министерства обороны РФ

Автор, ответственный за переписку.
Email: info@lucaclinic.ru
ORCID iD: 0000-0003-2767-7153

д.м.н., профессор, главный врач

Россия, 194044, Санкт-Петербург, ул. Чугунная, д. 46; 194044, Санкт-Петербург

Руслан Гусейнович Гусейнов

СПБ ГБУЗ «Клиническая больница Святителя Луки» Комитета по здравоохранению Правительства Санкт-Петербурга; ФГБОУ ВО «Санкт-Петербургский государственный университет» Правительства РФ; ЧОУВО «Санкт-Петербургский медико-социальный институт»

Email: info@lucaclinic.ru
ORCID iD: 0000-0001-9935-0243

к.м.н., заместитель главного врача по научной деятельности

Россия, 194044 Санкт-Петербург, ул. Чугунная, д. 46; Санкт-Петербург

Ашот Мовсесович Есаян

СПБ ГБУЗ «Клиническая больница Святителя Луки» Комитета по здравоохранению Правительства Санкт-Петербурга

Email: essaian.ashot@gmail.com
ORCID iD: 0000-0002-7202-3151

д.м.н. профессор, заведующий кафедрой нефрологии и диализа, главный внештатный нефролог СЗФО РФ

Россия, 197022 Санкт-Петербург, ул. Л. Толстого, д. 17

Ирина Николаевна Исакова-Сивак

СПБ ГБУЗ «Клиническая больница Святителя Луки» Комитета по здравоохранению Правительства Санкт-Петербурга

Email: isakova.sivak@iemspb.ru
ORCID iD: 0000-0002-2801-1508

д.б.н, член-корреспондент РАН, научный отдел, ведущий научный сотрудник

Россия, 194044 Санкт-Петербург, ул. Чугунная, д. 46

Константин Владимирович Сивак

СПБ ГБУЗ «Клиническая больница Святителя Луки» Комитета по здравоохранению Правительства Санкт-Петербурга; ФГБУ «НИИ гриппа им. А.А. Смородинцева» Минздрава РФ

Email: kvsivak@gmail.com
ORCID iD: 0000-0003-4064-5033

д.б.н., заведующий лабораторией безопасности лекарственных средств

Россия, 197022 Санкт-Петербург

Олег Николаевич Скрябин

СПБ ГБУЗ «Клиническая больница Святителя Луки» Комитета по здравоохранению Правительства Санкт-Петербурга

Email: skryabin_55@mail.com
ORCID iD: 0000-0002-6664-2861

д.м.н., профессор, главный онколог, научный руководитель центра эндоскопической урологии и новых технологий

Россия, 194044 Санкт-Петербург, ул. Чугунная, д. 46

Ирина Анатольевна Горбачева

СПБ ГБУЗ «Клиническая больница Святителя Луки» Комитета по здравоохранению Правительства Санкт-Петербурга

Email: kvbsf@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-9044-7257

д.м.н., профессор, главный терапевт

Россия, 194044 Санкт-Петербург, ул. Чугунная, д. 46

Дарья Андреевна Матвеева

СПБ ГБУЗ «Клиническая больница Святителя Луки» Комитета по здравоохранению Правительства Санкт-Петербурга

Email: matveeva.darya.1990@mail.ru
ORCID iD: 0009-0006-2878-657X

заведующая нефрологическим отделением, врач-нефролог

Россия, 194044, Санкт-Петербург, ул. Чугунная, д. 46

Роман Олегович Грушевский

СПБ ГБУЗ «Клиническая больница Святителя Луки» Комитета по здравоохранению Правительства Санкт-Петербурга

Email: flametah@yandex.ru
ORCID iD: 0009-0006-9032-7729

врач-уролог, онколог

Россия, 194044 Санкт-Петербург, ул. Чугунная, д. 46

Анастасия Витальевна Ковалевская

СПБ ГБУЗ «Клиническая больница Святителя Луки» Комитета по здравоохранению Правительства Санкт-Петербурга

Email: stenia1407@mail.ru
ORCID iD: 0009-0004-9544-7944

врач-нефролог

Россия, 194044 Санкт-Петербург, ул. Чугунная, д. 46

Ахмед Хатауович Бештоев

СПБ ГБУЗ «Клиническая больница Святителя Луки» Комитета по здравоохранению Правительства Санкт-Петербурга

Email: akhmed.beshtoev@gmail.com

научный сотрудник

Россия, 194044, Санкт-Петербург, ул. Чугунная, д. 46

Егор Алексеевич Малышев

СПБ ГБУЗ «Клиническая больница Святителя Луки» Комитета по здравоохранению Правительства Санкт-Петербурга

Email: malyshevyegor@gmail.com
ORCID iD: 0000-0001-6294-6182

научный сотрудник

Россия, 46 Chugunnaya St., St. Petersburg, 194044

Татьяна Александровна Лелявина

СПБ ГБУЗ «Клиническая больница Святителя Луки» Комитета по здравоохранению Правительства Санкт-Петербурга; ФГБУ «НМИЦ им. В.А. Алмазова» Минздрава РФ

Email: tatianalelyavina@mail.ru

д.м.н., ведущий научный сотрудник

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. See E.J., Jayasinghe K., Glassford N., et al. Long-term risk of adverse outcomes after acute kidney injury: a systematic review and meta-analysis of cohort studies using consensus definitions of exposure. Kidney Int. 2019;95(1):160–72. doi: 10.1016/j.kint.2018.08.036.
  2. Balzer M.S., Doke T., Yang Y.W., et al. Single-cell analysis highlights differences in druggable pathways underlying adaptive or fibrotic kidney regeneration. Nat. Commun. 2022;13(1):4018. doi: 10.1038/s41467-022-31772-9.
  3. Linkermann A., Chen G., Dong G., et al. Regulated cell death in AKI. J. Am. Soc. Nephrol. 2014;25:2689–701. doi: 10.1681/ASN.2014030262.
  4. Schumer M., Colombel M.C., Sawczuk I.S., et al. Morphologic, biochemical, and molecular evidence of apoptosis during the reperfusion phase after brief periods of renal ischemia. Am. J. Pathol. 1992;140(4):831–8.
  5. Vanden Berghe T., Linkermann A., Jouan-Lanhouet S., et al. Regulated necrosis: The expanding network of non-apoptotic cell death pathways. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2014;15:135–47. doi: 10.1038/nrm3737.
  6. Linkermann A., Bräsen J.H., Himmerkus N., et al. Rip1 (receptor-interacting protein kinase 1) mediates necroptosis and contributes to renal ischemia/reperfusion injury. Kidney Int. 2012;81(8):751–61. doi: 10.1038/ki.2011.450.
  7. Linkermann A., Bräsen J.H., Darding M., et al. Two independent pathways of regulated necrosis mediate ischemia-reperfusion injury. Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 2013;110(29):12024–9. doi: 10.1073/pnas.1305538110.
  8. Xu Y., Ma H., Shao J., et al. A Role for Tubular Necroptosis in Cisplatin-Induced AKI. J. Am. Soc. Nephrol. 2015;26(11):2647–58. doi: 10.1681/ASN.2014080741.
  9. Jorgensen I., Rayamajhi M., Miao E.A. Programmed cell death as a defence against infection. Nat. Rev. Immunol. 2017;17:151–64. doi: 10.1038/nri.2016.147.
  10. D’Arcy M.S. Cell death: a review of the major forms of apoptosis, necrosis and autophagy. Cell Biol. Int. 2019; 43(6):582–92. doi: 10.1002/cbin.11137.
  11. Wang S., Zhang C., Hu L., Yang C. Necroptosis in acute kidney injury: A shedding light. Cell Death Dis. 2016;7(3):e2125. doi: 10.1038/cddis.2016.37.
  12. Jiang M., Qi L., Li L., et al. Caspase-8: A key protein of cross-talk signal way in "PANoptosis" in cancer. Int. J. Cancer. 2021;149(7):1408–20. doi: 10.1002/ijc.33698.
  13. Сеничкин В.В., Первушин Н.В. и др. Таргетирование белков семейства bcl-2: что, где, когда? Биохимия. 2020;85(10):1421–41). doi: 10.31857/S0320972520100097. [Senichkin V.V., Pervushin N.V., Zuev A.P., et al. Targeting bcl-2 family proteins: what, where, when? Biochemistry. 2020;85(10):1421–41 (In Russ.].
  14. Arbab I.A., Looi C.Y., Abdul A.B., et al. Dentatin induces apoptosis in prostate cancer cells via BCL-2, bcl-xL, survivin downregulation, caspase-9,-3/7 activation, and NF-κB inhibition. Evid. Based Complementary Altern. Med. 2012;2012:856029. doi: 10.1155/2012/856029.
  15. Li P., Shi M., Maique J., et al. Beclin 1/Bcl-2 complex-dependent autophagy activity modulates renal susceptibility to ischemia-reperfusion injury and mediates renoprotection by Klotho. Am. J. Physiol. Renal. Physiol. 2020;318(3):F772–92. doi: 10.1152/ajprenal.00504.2019.
  16. Chien C.T., Chang T.C., Tsai C.Y., et al. Adenovirus-mediated bcl-2 gene transfer inhibits renal ischemia/reperfusion induced tubular oxidative stress and apoptosis. Am. J. Transplant. 2005;5(6):1194–203. doi: 10.1111/j.1600-6143.2005.00826.x.
  17. Wei Q., Dong G., Chen J.K., et al. Bax and Bak have critical roles in ischemic acute kidney injury in global and proximal tubule-specific knockout mouse models. Kidney Int. 2013;84(1):138–48. doi: 10.1038/ki.2013.68.
  18. Doi K., Rabb H. Impact of acute kidney injury on distant organ function: recent findings and potential therapeutic targets. Kidney Int. 2016;89(3):555–64. doi: 10.1016/j.kint.2015.11.019.
  19. Rabb H., Griffin M.D., McKay D.B., et al. Acute Dialysis Quality Initiative Consensus XIII Work Group. Inflammation in AKI: Current Understanding, Key Questions, and Knowledge Gaps. J. Am. Soc. Nephrol. 2016;27(2):371–9. doi: 10.1681/ASN.2015030261.
  20. Hu J.G., Fu Y., Xu J.J., et al. Altered gene expression profile in a rat model of gentamicin-induced ototoxicity and nephrotoxicity, and the potential role of upregulated Ifi44 expression. Mol. Med. Rep. 2017;16(4):4650–8. doi: 10.3892/mmr.2017.7150.
  21. Shin H.S., Yu M., Kim M., et al. Renoprotective effect of red ginseng in gentamicin-induced acute kidney injury. Lab. Invest. 2014;94:1147–60. doi: 10.1038/labinvest.2014.101.
  22. Xu C., Huang X., Yan G., et al. Tolvaptan Improves Contrast-Induced Acute Kidney Injury. J. Renin Angiotensin Aldosterone Syst. 2022;2022:7435292. doi: 10.1155/2022/7435292.
  23. Zhang J., Luan Z.L., Huo X.K., et al. Direct targeting of sEH with alisol B alleviated the apoptosis, inflammation, and oxidative stress in cisplatin-induced acute kidney injury. Int. J. Biol. Sci. 2023;19(1):294–310. doi: 10.7150/ijbs.78097.
  24. Wakana Y., Takai S., Nakajima K., et al. Bap31 is an itinerant protein that moves between the peripheral endoplasmic reticulum (ER) and a juxtanuclear compartment related to ER-associated Degradation. Mol. Biol. Cell. 2008;19(5):1825–36. doi: 10.1091/mbc.e07-08-0781.
  25. Annaert W.G., Becker B., Kistner U., et al. Export of cellubrevin from the endoplasmic reticulum is controlled by BAP31. J. Cell Biol. 1997;139(6):1397–410. doi: 10.1083/jcb.139.6.1397.
  26. Namba T. BAP31 regulates mitochondrial function via interaction with Tom40 within ER-mitochondria contact sites. Sci. Adv. 2019;5(6):eaaw1386. doi: 10.1126/sciadv.aaw1386.
  27. Nguyen M., Breckenridge D.G., Ducret A., Shore G.C. Caspase-resistant BAP31 inhibits fas-mediated apoptotic membrane fragmentation and release of cytochrome c from mitochondria. Mol. Cell Biol. 2000;20(18):6731–40. doi: 10.1128/MCB.20.18.6731-6740.2000.
  28. Quistgaard E.M. BAP31: Physiological functions and roles in disease. Biochimie. 2021;186:105–29. doi: 10.1016/j.biochi.2021.04.008.
  29. Зверев Я.Ф., Брюханов В.М. Стресс эндоплазматического ретикулума глазами нефролога (сообщение II). Нефрология. 2013;17(2):39-54). doi: 10.24884/1561-6274-2013-17-2-39-54. [Zverev Ya.F., Bryukhanov V.M. Endoplasmic reticulum stress through the eyes of a nephrologist (report II). Nephrology. 2013;17(2):39–54 (In Russ.)].
  30. Almanza A., Carlesso A., Chintha C., et al. Endoplasmic reticulum stress signalling – from basic mechanisms to clinical applications. FEBS J. 2019;286(2):241–78. doi: 10.1111/febs.14608.
  31. Namba T., Tian F., Chu K., et al. CDIP1-BAP31 complex transduces apoptotic signals from endoplasmic reticulum to mitochondria under endoplasmic reticulum stress. Cell Rep. 2013;5(2):331–9. doi: 10.1016/j.celrep.2013.09.020.
  32. Lin Q., Li S., Jiang N., et al. Inhibiting NLRP3 inflammasome attenuates apoptosis in contrast-induced acute kidney injury through the upregulation of HIF1A and BNIP3-mediated mitophagy. Autophagy. 2021;17(10):2975–90. doi: 10.1080/15548627.2020.1848971.
  33. Field J.T., Gordon J.W. BNIP3 and Nix: Atypical regulators of cell fate. Biochim. Biophys. Acta Mol. Cell Res. 2022;1869(10):119325. doi: 10.1016/j.bbamcr.2022.119325.
  34. Tang C., Han H., Liu Z., et al. Activation of BNIP3-mediated mitophagy protects against renal ischemia-reperfusion injury. Cell Death Dis. 2019;10(9):677. doi: 10.1038/s41419-019-1899-0.
  35. Sun Y., Cao Y., Wan H., et al. A mitophagy sensor PPTC7 controls BNIP3 and NIX degradation to regulate mitochondrial mass. Mol. Cell. 2024;84(2):327–44.e9. doi: 10.1016/j.molcel.2023.11.038.
  36. Bhatia D., Chung K.P., Nakahira K., et al. Mitophagy-dependent macrophage reprogramming protects against kidney fibrosis. JCI. Insight. 2019;4(23):e132826. doi: 10.1172/jci.insight.132826.
  37. Wang Y., Tang C., Cai J., et al. PINK1/Parkin-mediated mitophagy is activated in cisplatin nephrotoxicity to protect against kidney injury. Cell Death Dis. 2018;9(11):1113. doi: 10.1038/s41419-018-1152-2.
  38. Горбунова А.С., Денисенко Т.В., Япрынцева М.А. и др. BNIP3 как регулятор цисплатин-индуцированного апоптоза. Биохимия. 2020;85(10):1464–73. [Gorbunova A.S., Denisenko T.V., Yapryntseva M.A., et al. BNIP3 as a regulator of cisplatin-induced apoptosis. Biochemistry. 2020;85(10):1464–73 (In Russ.)].
  39. Lin Q., Li S., Jiang N., et al. Inhibiting NLRP3 inflammasome attenuates apoptosis in contrast-induced acute kidney injury through the upregulation of HIF1A and BNIP3-mediated mitophagy. Autophagy. 2021;17(10):2975–90. doi: 10.1080/15548627.2020.1848971.
  40. Zhang X.B., Chen G.P., Huang M.H., et al. Bcl-2 19-kDa Interacting Protein 3 (BNIP3)-Mediated Mitophagy Attenuates Intermittent Hypoxia-Induced Human Renal Tubular Epithelial Cell Injury. Med. Sci. Monit. 2022;28:e936760. doi: 10.12659/MSM.936760.
  41. Marinković M., Novak I. A brief overview of BNIP3L/NIX receptor-mediated mitophagy. FEBS Open Bio. 2021;11(12):3230–6. doi: 10.1002/2211-5463.13307.
  42. Li Y., Zheng W., Lu Y., et al. BNIP3L/NIX-mediated mitophagy: molecular mechanisms and implications for human disease. Cell Death Dis. 2021;13(1):14. doi: 10.1038/s41419-021-04469-y.
  43. Hao Y., Purtha W., Cortesio C., et al. Crystal structures of human procathepsin H. PLoS One. 2018;13(7):e0200374. doi: 10.1371/journal.pone.0200374.
  44. Wang Y., Zhao J., Gu Y., et al. Cathepsin H: Molecular characteristics and clues to function and mechanism. Biochem. Pharmacol. 2023;212:115585. doi: 10.1016/j.bcp.2023.115585.
  45. Magister Š., Tseng H.C., Bui V.T., et al. Regulation of split anergy in natural killer cells by inhibition of cathepsins C and H and cystatin F. Oncotarget. 2015;6(26):22310–27. doi: 10.18632/oncotarget.4208.
  46. Deng T., Lu X., Jia X., et al. Cathepsins and cancer risk: a Mendelian randomization study. Front. Endocrinol. (Lausanne). 2024;15:1428433. doi: 10.3389/fendo.2024.1428433.
  47. Peng X., Yang Y., Hou R., et al. MTCH2 in Metabolic Diseases, Neurodegenerative Diseases, Cancers, Embryonic Development and Reproduction. Drug Des. Devel. Ther. 2024;18:2203–13. doi: 10.2147/DDDT.S460448.
  48. Shamas-Din A., Satsoura D., Khan O., et al. Multiple partners can kiss-and-run: Bax transfers between multiple membranes and permeabilizes those primed by tBid. Cell Death Dis. 2014;5(6):e1277. doi: 10.1038/cddis.2014.234.
  49. Guna A., Stevens T.A., Inglis A.J., et al. MTCH2 is a mitochondrial outer membrane protein insertase. Science. 2022;378(6617):317–22. doi: 10.1126/science.add1856.
  50. Labbé K., Mookerjee S., Le Vasseur M., et al. The modified mitochondrial outer membrane carrier MTCH2 links mitochondrial fusion to lipogenesis. J. Cell Biol. 2021;220(11):e202103122. doi: 10.1083/jcb.202103122.
  51. Zheng X., Chu B. The biology of mitochondrial carrier homolog 2. Mitochondrion. 2024;75:101837. doi: 10.1016/j.mito.2023.101837.
  52. Reynhout S., Janssens V. Physiologic functions of PP2A: Lessons from genetically modified mice. Biochim. Biophys. Acta Mol. Cell Res. 2019;1866:31–50. doi: 10.1016/j.bbamcr.2018.07.010.
  53. Lenaerts L., Reynhout S., Verbinnen I., et al. The broad phenotypic spectrum of PPP2R1A-related neurodevelopmental disorders correlates with the degree of biochemical dysfunction. Genet. Med. 2021;23(2):352–62. doi: 10.1038/s41436-020-00981-2.
  54. Hassin O., Oren M. Drugging p53 in cancer: one protein, many targets. Nat. Rev. Drug Discov. 2023;22(2):127–44. doi: 10.1038/s41573-022-00571-8.
  55. Aubrey B.J, Kelly G.L, Janic A., et al. How does p53 induce apoptosis and how does this relate to p53-mediated tumour suppression? Cell Death Differ. 2018;25(1):104–13. doi: 10.1038/cdd.2017.169.
  56. Bergamaschi D., Samuels Y., O'Neil N.J., et al. iASPP oncoprotein is a key inhibitor of p53 conserved from worm to human. Nat. Genet. 2003;33(2):162–7. doi: 10.1038/ng1070.
  57. Yin Y., Stephen C.W., Luciani M.G., Fåhraeus R. p53 Stability and activity is regulated by Mdm2-mediated induction of alternative p53 translation products. Nat. Cell Biol. 2002;4(6):462–7. doi: 10.1038/ncb801.
  58. Olivier M., Hollstein M., Hainaut P. TP53 mutations in human cancers: origins, consequences, and clinical use. Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2010;2(1):a001008. doi: 10.1101/cshperspect.a001008.
  59. Żydowicz-Machtel P., Dutkiewicz M., Swiatkowska A. et al. Translation of human Δ133p53 mRNA and its targeting by antisense oligonucleotides complementary to the 5'-terminal region of this mRNA. PLoS One. 2021;16(9):e0256938. doi: 10.1371/journal.pone.0256938.
  60. Swiatkowska A. p53 and Its Isoforms in Renal Cell Carcinoma-Do They Matter? Biomedicines. 2022;10(6):1330. doi: 10.3390/biomedicines10061330.
  61. Choe J.H., Kawase T., Xu A., et al. Li-Fraumeni Syndrome-Associated Dimer-Forming Mutant p53 Promotes Transactivation-Independent Mitochondrial Cell Death. Cancer Discov. 2023;13(5):1250–73. doi: 10.1158/2159-8290.CD-22-0882.
  62. Jafrin S., Aziz M.A., Islam M.S. Association between TP73 G4C14-A4T14 polymorphism and different cancer types: an updated meta-analysis of 55 case-control studies. J. Int. Med. Res. 2022;50(10):3000605221133173. doi: 10.1177/03000605221133173.
  63. Bewley M.C., Graziano V., Jiang J., et al. Structures of wild-type and mutant human spermidine/spermine N1-acetyltransferase, a potential therapeutic drug target. Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 2006;103(7):2063–8. doi: 10.1073/pnas.0511008103.
  64. Hegde S.S., Chandler J., Vetting M.W., et al. Mechanistic and structural analysis of human spermidine/spermine N1-acetyltransferase. Biochemistry. 2007;46(24):7187–95. doi: 10.1021/bi700256z.
  65. Gimelli G., Giglio S., Zuffardi O., et al. Gene dosage of the spermidine/spermine N(1)-acetyltransferase ( SSAT) gene with putrescine accumulation in a patient with a Xp21.1p22.12 duplication and keratosis follicularis spinulosa decalvans (KFSD). Hum. Genet. 2002;111(3):235–41. doi: 10.1007/s00439-002-0791-6.
  66. Березов Т.Т., Маклецова М.Г., Сяткин С.П. и др. Роль обмена полиаминов в функциональной активности мозга в норме и при патологии. Журнал неврологии и психиатрии им. С.С. Корсакова. 2013;113(7):65 70). [Berezov T.T., Makletsova M.G., Siatkin S.P., et al. A role of polyamine metabolism in the functional activity of the normal and pathological brain. S.S. Korsakov J. Neurol. Psych. 2013;113(7):65 70 (In Russ.)].
  67. Хомутов М.А., Михура И.В., Кочетков С.Н., Хомутов А.Р. С-метилированные аналоги спермина и спермидина: синтез и биологическая активность. Биоорганическая химия. 2019;45(6):588–614. doi: 10.1134/S013234231906023X. [Khomutov M.A., Mikhura I.V., Kochetkov S.N., Khomutov A.R. C-methylated analogs of spermine and spermidine: synthesis and biological activity. Bioorgan. Chemistry. 2019;45(6):588–614 (In Russ.)].
  68. Golej D.L., Askari B., Kramer F., et al. Long-chain acyl-CoA synthetase 4 modulates prostaglandin E₂ release from human arterial smooth muscle cells. J. Lipid Res. 2011;52(4):782–93. doi: 10.1194/jlr.M013292
  69. Yuan H., Li X., Zhang X., et al. Identification of ACSL4 as a biomarker and contributor of ferroptosis. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2016;478(3):1338–43. doi: 10.1016/j.bbrc.2016.08.124.
  70. Doll S., Proneth B., Tyurina Y.Y., et al. ACSL4 dictates ferroptosis sensitivity by shaping cellular lipid composition. Nat. Chem. Biol. 2017;13(1):91–98. doi: 10.1038/nchembio.2239.
  71. Wang Y., Zhang M., Bi R., et al. ACSL4 deficiency confers protection against ferroptosis-mediated acute kidney injury. Redox Biol. 2022;51:102262. doi: 10.1016/j.redox.2022.102262.
  72. Ohkuni A., Ohno Y., Kihara A. Identification of acyl-CoA synthetases involved in the mammalian sphingosine 1-phosphate metabolic pathway. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2013;442(3–4):195–201. doi: 10.1016/j.bbrc.2013.11.036.
  73. Jia B., Li J., Song Y., Luo C. ACSL4-Mediated Ferroptosis and Its Potential Role in Central Nervous System Diseases and Injuries. Int. J. Mol. Sci. 2023;24(12):10021. doi: 10.3390/ijms241210021.
  74. Strappazzon F., Vietri-Rudan M., Campello S., et al. Mitochondrial BCL-2 inhibits AMBRA1-induced autophagy. EMBO J. 2011;30(7):1195–208. doi: 10.1038/emboj.2011.49.
  75. Margariti A., Li H., Chen T., et al. XBP1 mRNA splicing triggers an autophagic response in endothelial cells through BECLIN-1 transcriptional activation. J. Biol. Chem. 2013;288(2):859–72. doi: 10.1074/jbc.M112.412783.
  76. Xia P., Wang S., Du Y., et al. WASH inhibits autophagy through suppression of Beclin 1 ubiquitination. EMBO J. 2013;32(20):2685–96. doi: 10.1038/emboj.2013.189.
  77. Ashkenazi A., Bento C.F., Ricketts T., Vicinanza M., Siddiqi F., Pavel M. et al. Polyglutamine tracts regulate beclin 1-dependent autophagy. Nature. 2017;545(7652):108-111. doi: 10.1038/nature22078.
  78. McKnight N.C., Zhong Y., Wold M.S., Gong S., Phillips G.R. et al. Beclin 1 is required for neuron viability and regulates endosome pathways via the UVRAG-VPS34 complex. PLoS Genet. 2014;10(10):e1004626. doi: 10.1371/journal.pgen.1004626.
  79. McCracken A.N., Edinger A.L. Nutrient transporters: the Achilles’ heel of anabolism. Trends Endocrinol. Metab. 2013;24(4):200–8. doi: 10.1016/j.tem.2013.01.002.
  80. Zhang C., Shafaq-Zadah M., Pawling J., et al. SLC3A2 N-glycosylation and Golgi remodeling regulate SLC7A amino acid exchangers and stress mitigation. J. Biol. Chem. 2023;299(12):105416. doi: 10.1016/j.jbc.2023.105416.
  81. Xia R., Peng H.F., Zhang X., Zhang H.S. Comprehensive review of amino acid transporters as therapeutic targets. Int. J. Biol. Macromol. 2024;260(Pt. 2):129646. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2024.129646.
  82. Kantipudi S., Jeckelmann J.M., Ucurum Z., et al. The Heavy Chain 4F2hc Modulates the Substrate Affinity and Specificity of the Light Chains LAT1 and LAT2. Int. J. Mol. Sci. 2020;21(20):7573. doi: 10.3390/ijms21207573.
  83. Charania M.A., Laroui H., Liu H., et al. Intestinal epithelial CD98 directly modulates the innate host response to enteric bacterial pathogens. Infect. Immun. 2013;81(3):923–34. doi: 10.1128/IAI.01388-12.
  84. Ramírez M.A., Morales J., Cornejo M., et al. Beltrán AR, Sobrevia L. Intracellular acidification reduces l-arginine transport via system y+L but not via system y+/CATs and nitric oxide synthase activity in human umbilical vein endothelial cells. Biochim. Biophys. Acta Mol. Basis Dis. 2018;1864(4 Pt. A):1192–202. doi: 10.1016/j.bbadis.2018.01.032.
  85. Ryter S.W. Heme Oxgenase-1, a Cardinal Modulator of Regulated Cell Death and Inflammation. Cells. 2021;10(3):515. doi: 10.3390/cells10030515.
  86. Бобкова И.Н., Чеботарева Н.В., Козловская Л.В., Непринцева Н.В. Защитное действие белков теплового шока при заболеваниях почек. Клин. нефрология. 2011;6:59–66. [Bobkova I.N., Chebotareva N.V., Kozlovskaya L.V., Neprintseva N.V. Protective effect of heat shock proteins in kidney diseases. Clin. Nephrol. 2011;6:59–66 (In Russ.)].
  87. 85. Liu R., Zhang X., Nie L., et al. Heme oxygenase 1 in erythropoiesis: an important regulator beyond catalyzing heme catabolism. Ann. Hematol. 2023;102(6):1323–32. doi: 10.1007/s00277-023-05193-7.
  88. Renji S., Shah N., Madkaikar M. Heme Oxygenase-1 Deficiency. Indian Pediatr. 2021;58(3):290–1. doi: 10.1007/s13312-021-2180-z.
  89. Wang B., Wang X.P. Does Ceruloplasmin Defend Against Neurodegenerative Diseases? Curr. Neuropharmacol. 2019;17(6):539–49. doi: 10.2174/1570159X16666180508113025.
  90. Ибрагимов Б.Р., Скибо Ю.В., Абрамова З.И. Аутофагия и LC3-ассоциированный фагоцитоз: сходства и различия. Медицинская иммунология. 2023;25(2):233–52. doi: 10.15789/10.15789/1563-0625-AAL-2569. [Ibragimov B.R., Skibo Yu.V., Abramova Z.I. Autophagy and LC3-associated phagocytosis: similarities and differences. Med. Immunol. 2023;25(2):233–52 (In Russ.)].
  91. Nguyen T.N., Padman B.S., Usher J., et al. Atg8 family LC3/GABARAP proteins are crucial for autophagosome-lysosome fusion but not autophagosome formation during PINK1/Parkin mitophagy and starvation. J. Cell Biol. 2016;215(6):857–74. doi: 10.1083/jcb.201607039.
  92. Zhu Y., Massen S., Terenzio M., et al. Modulation of serines 17 and 24 in the LC3-interacting region of Bnip3 determines pro-survival mitophagy versus apoptosis. J. Biol. Chem. 2013;288(2):1099–113. doi: 10.1074/jbc.M112.399345.
  93. An H., Ordureau A., Paulo J.A., et al. TEX264 Is an Endoplasmic Reticulum-Resident ATG8-Interacting Protein Critical for ER Remodeling during Nutrient Stress. Mol. Cell. 2019;74(5):891–908.e10. doi: 10.1016/j.molcel.2019.03.034.
  94. He M.X., He Y.W. CFLAR/c-FLIPL: a star in the autophagy, apoptosis and necroptosis alliance. Autophagy. 2013;9(5):791–3. doi: 10.4161/auto.23785.
  95. Smyth P., Sessler T., Scott C.J., Longley D.B. FLIP(L): the pseudo-caspase. FEBS J. 2020;287(19):4246–60. doi: 10.1111/febs.15260.
  96. McCann C., Crawford N., Majkut J., et al. Cytoplasmic FLIP(S) and nuclear FLIP(L) mediate resistance of castrate-resistant prostate cancer to apoptosis induced by IAP antagonists. Cell Death Dis. 2018;9(11):1081. doi: 10.1038/s41419-018-1125-5.
  97. Liccardi G., Ramos Garcia L., Tenev T., et al. RIPK1 and Caspase-8 Ensure Chromosome Stability Independently of Their Role in Cell Death and Inflammation. Mol. Cell. 2019;73(3):413–28.e7. doi: 10.1016/j.molcel.2018.11.010.
  98. Someda M., Kuroki S., Miyachi H., et al. Caspase-8, receptor-interacting protein kinase 1 (RIPK1), and RIPK3 regulate retinoic acid-induced cell differentiation and necroptosis. Cell Death Differ. 2020;27(5):1539–53. doi: 10.1038/s41418-019-0434-2.
  99. Meng H., Liu Z., Li X., et al. Death-domain dimerization-mediated activation of RIPK1 controls necroptosis and RIPK1-dependent apoptosis. Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 2018;115(9):E2001–9. doi: 10.1073/pnas.1722013115.
  100. Petsalaki E., Dandoulaki M,. Zachos G. The ESCRT protein Chmp4c regulates mitotic spindle checkpoint signaling. J. Cell Biol. 2018;217(3):861–76. doi: 10.1083/jcb.201709005.
  101. Petsalaki E., Zachos G. CHMP4C: A novel regulator of the mitotic spindle checkpoint. Mol. Cell Oncol. 2018;5(3):e1445944. doi: 10.1080/23723556.2018.1445944.
  102. Larios J., Mercier V., Roux A., Gruenberg J. ALIX- and ESCRT-III-dependent sorting of tetraspanins to exosomes. J. Cell Biol. 2020;219(3):e201904113. doi: 10.1083/jcb.201904113.
  103. Tummers B., Mari L., Guy C.S., S. et al. Caspase-8-Dependent Inflammatory Responses Are Controlled by Its Adaptor, FADD, and Necroptosis. Immunity. 2020;52(6):994–1006.e8. doi: 10.1016/j.immuni.2020.04.010.
  104. Keller N., Ozmadenci D., Ichim G., Stupack D. Caspase-8 function, and phosphorylation, in cell migration. Semin. Cell Dev. Biol. 2018;82:105–17. doi: 10.1016/j.semcdb.2018.01.009.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать