РОЛЬ ПЕРОКСИДА ВОДОРОДА В ЗАВИСИМОЙ ОТ МИЕЛОПЕРОКСИДАЗЫ АНТИМИКРОБНОЙ АКТИВНОСТИ НЕЙТРОФИЛОВ
- Авторы: РОГОВИН В.В.1, МУРАВЬЕВ Р.А.1
-
Учреждения:
- Институт химической физики им. Н.Н.Семенова РАН
- Выпуск: № 5 (2012)
- Страницы: 62-65
- Раздел: Статьи
- URL: https://journals.eco-vector.com/2226-6976/article/view/276110
- ID: 276110
Цитировать
Полный текст
Открытый доступ
Доступ предоставлен
Доступ платный или только для подписчиков
Аннотация
В статье рассматривается роль пероксида водорода (H 2O 2) в зависимой от миелопероксидазы антимикробной активности главных защитных клеток организма человека — нейтрофильных лейкоцитов — в образовании сильного бактерицидного агента — хлорноватистой кислоты и ее ионной формы (HOCl/OCl -). Миелопероксидаза находится в большом количестве в специализированных антимикробных органеллах — пероксидазосомах. Она катализирует восстановление H 2O 2 до H 2O, окисляясь при этом до активной ферментативной формы, способной двуэлектронно окислять Cl-до HOCl/OCl -. После слияния пероксидазосом с фагосомами в них поступает целый ряд цитотоксичес-ких агентов, включая миелопероксидазу, образуемых оксидазной системой фагосомной мембраны H 2O 2, C -, поступающих через анионные хлоридные каналы мембраны фагосом. Ключевое значение для оптимальной антимикробной активности нейтрофилов имеет образование в фагосомах HOCl/OCl -, уничтожающей и разрушающей патогенные микроорганизмы.
Ключевые слова
Полный текст
Об авторах
Всеволод Викторович РОГОВИН
Институт химической физики им. Н.Н.Семенова РАН
Email: viknik-fomin@mail.ru
д-р мед. наук, проф., зав. лаб. клеточных окислительно-восстановительных процессов 119991, Москва, ул. Косыгина, д. 4а
Роблен Африканович МУРАВЬЕВ
Институт химической физики им. Н.Н.Семенова РАНканд. биол. наук, ст. науч. сотр. Москва
Список литературы
- Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Free Radicals in Biology and Medicine. Oxford: Oxford University Press, 2007. 300 p.
- Winterbourn C.C. Reconciling the chemistry and biology of reactive oxygen species. Nat. Chem. Biol. 2008; 4(5): 278—286.
- Klebanoff S. J. Myeloperoxidase: friend and foe. J. Leukoc. Biol. 2005; 77(5): 598—625.
- Arnholdd J., Flemmig J. Human myeloperoxidase in innate and ackuired immunity. Arch. Biochem. Biophys. 2010; 500(1): 92—106.
- Vlasova I. I., Sokolov A.V., Arnhold J. The free amino acid tyrosine enhances the chlorinating activity of human myeloperoxidase. J. Inorganic Biochem. 2012; 106(1): 75—83.
- Ponasenko O.H., Spateholz H., Schiler J., Arnhold J. Myeloperoxidase — induced formation of chlorhydrins and lysophospholipids from unsaturated phosphatidylcholines. Free Radic. Biol. Med. 2003; 34(5): 553—562.
- King D.A., Hannun D., Qi J.-S., Hurst J.K. HOCl — mediated cell death and metabolic dysfunction in the yeast Saccharomices cereviae. Arch. Biochem. Biophys. 2004; 423(1): 170—181.
- Nauseef W.M. How human neutrophils kill and degrade microbes: an integrated view. Immunol. Rev. 2007; 219(1): 88-102.
- Allen R.C., Stephens J.T. Myeloperoxidase selectively binds and selective kills microbes. Infect. Immun. 2011; 79(1): 474-485.
- Winterbourn C.C., Hampton M.B., Livesey J.H., Kette A.J. Modeling the reaction of superoxide and myeloperoxidase in the neutrophil phagosome: implications for microbial killing. J. Biol. Chem. 2006; 281(35): 39860-39869.
- Painter R.G., Bonvillan R.W, Valentine V.G., Lombard G. A., LaPlace S. A., Nauseef W. M., Wang G. The role of chloride anion and CFTR in killing of Pseudomonas aeruginosa by normal and CF neutrophils. J. Leukoc. Biol. 2008; 83(9): 1345-1353.
- Painter R. G., Morrero L., Lombard G.A., Valentine V. G., Nauseef W. M., Wang G. CFTR - mediated halide transport in phagosomes of human neutrophils. J. Leukoc. Biol. 2010; 87(4): 933-942.
- Schwartz J., Leidal K.G., Femling J. K., Weiss J. P., Nauseef W.M. Neutrophil bleaching of GFP - expressing staphylococci: probing the intraphagosomal fate of individual bacteria. J. Immunol. 2009; 183(7): 2632-2641.
- Муравьев Р.А., Бут П.Г., Фомина В.А., Роговин В.В. Механизм бактерицидной активности в фагосомах нейтрофилов. Известия РАН. Сер. биол. 2002; 4: 437-441.
- Davies M.J., Hawikins C.L., Pattison D.I., Rees M.D. Mammalian hemeperoxidases: from molecular mechanisms to health implications. Antioxid. Redox. Signal. 2008; 10(7): 1199-1234.
- Papayannopoulos V., Zychlinsky A. NETs: a new strategy for using old weapons. Trends Immunol. 2009; 30(11): 513-521.
- Metzler K.D., Fuchs T.A., Nauseef W.M., Rheumaux D., Roesler J., Schultze I., Wahn V., Papayannopoulos V., Zychlinsky A. Myeloperoxidase is required for neutrophil extraacellular trap formation: implications for innate immunity. Blood. 2011; 117(6): 953-959.
- Bernroitner M., Zamocky M., Furtmüller P.G., Peschek G., Obinger C. Occurrence, phylogeny, structure, and function of catalases and peroxidases in cyanobacteria. J. Exp. Bot. 2009; 60(2): 423-440.
- Pang Y.Y., Schwartz J., Thoendel M., Ackermann L.W., Horswill A.R., Nauseef W.M. agr - Dependent interactions of Staphylococcus aureus USA 300 with human polymorphonuclear neutrophils. J. Innate Immun. 2010; 2(3): 546-559.
- Роговин В.В., Муравьев Р.А., Муштакова В.М. Состав пероксидазосом нейтрофилов. Известия АН. Сер. биол. 2001; 4: 396-401.
- Malle E., Furtmüller P.G., Sattler W., Obinger C. Myeloperoxidase: a target for new drug development. Br. J. Pharmacol. 2007; 152(5): 838-854.
- Rees M.D., Bottle S.E., Fairfull-Smith K.E., Malle E., Whitelock J.M., Davies M.J. Inhibition of myeloperoxidase - mediated hypochlorous acid production by neutroxides. Biochem. J. 2009; 421(1): 70-86.
- Morelandd J.G., Hook J. S., Bailey G., Ulland T., Nauseef W.M. Francisella tularensis directly interacts with the endothelium and recruits neutrophils with a blunted inflammatory phenotype. Am. J. Physiol. Lung Cell Mol. Physiol. 2009; 296(10): L1076-L1084.
Дополнительные файлы
