DEVELOPMENT OF METHODS OF SIMULATION OF THE INTERACTION OF BIOLOGICALLY ACTIVE SUBSTANCES WITH THE ACTIVE CENTER OF ANGIOTENSIN-CONVERTING ENZYME
- Authors: Glushko A.A.1, Chiriapkin A.S.1, Chiriapkin V.S.1, Murtuzalieva A.M.1, Polkovnikova Y.A.2
-
Affiliations:
- Рyatigorsk Medical Pharmaceutical Institute of Volgograd Medical State University
- Federal State Budget Educational Institution of Higher Education “Voronezh State University”
- Issue: Vol 5, No 5 (2017)
- Pages: 487-503
- Section: Articles
- URL: https://journals.eco-vector.com/2307-9266/article/view/111509
- DOI: https://doi.org/10.19163/2307-9266-2017-5-5-487-503
Cite item
Full Text
Abstract
About the authors
A. A. Glushko
Рyatigorsk Medical Pharmaceutical Institute of Volgograd Medical State University
Email: alexander.glushko@lcmmp.ru
A. S. Chiriapkin
Рyatigorsk Medical Pharmaceutical Institute of Volgograd Medical State University
Email: alexxx704@yandex.ru
V. S. Chiriapkin
Рyatigorsk Medical Pharmaceutical Institute of Volgograd Medical State University
Email: chiryapkin.v@yandex.ru
A. M. Murtuzalieva
Рyatigorsk Medical Pharmaceutical Institute of Volgograd Medical State University
Email: a.murtuzalieva98@mail.ru
Yu. A. Polkovnikova
Federal State Budget Educational Institution of Higher Education “Voronezh State University”
Email: juli-polk@mail.ru
References
- Hilal-Dandan R. Renin and Angiotensin. Chapter 26 in the book “Goodman & Gilman’s”. The pharmacological basis of therapeutics (12th ed.) / edited by Laurence L. Brunton, John S. Lazo, Keith L. Parker. New York: McGraw-Hill, 2006. P. 721–744.
- Bangalore S., Fakheri R., Wandel S., Toklu B., Wandel J., Messerli F.H. Renin angiotensin system inhibitors for patients with stable coronary artery disease without heart failure: systematic review and meta-analysis of randomized trials // BMJ (Clinical research ed.). 2017. N. 356. URL: http://www.bmj.com/content/356/bmj.j4 (дата обращения: 03.10.2017). doi: 10.1136/bmj.j4
- Shafi S. Role of ace inhibitors in atherosclerosis. International journal of biomedical and advance research. 2013. N. 12. P. 849–854.
- Jandeleit-Dahm K., Cooper M.E. Hypertension and diabetes: role of the renin-angiotensin system // Endocrinol. Metab. Clin. North Am. 2006. N. 35 (3). P. 469–490. doi: 10.1016/j.ecl.2006.06.007
- Преображенский Д.В., Некрасова Н.И., Талызина И.В., Патарая С.А., Бугримова М.А. Лизиноприл – гидрофильный ингибитор ангиотензинпревращающего фермента длительного действия: особенности клинической фармакологии и диапазон клинического применения // РМЖ. 2010. №10. С. 684.
- Mollica L., Theret I., Antoine M., Perron-Sierra F., Charton Y., Fourquez J.-M., Wierzbicki M., Boutin J.A., Ferry G., Decherchi S., Bottegoni G., Ducrot P., Cavalli A. Molecular dynamics simulations and kinetic measurements to estimate and predict protein−ligand residence times // J. Med. Chem. 2016. N. 59 (15). P. 7167–7176. doi: 10.1021/acs.jmedchem.6b00632
- Sharma R., Dhingra N., Patil S. CoMFA, CoMSIA, HQSAR and molecular docking analysis of ionone-based chalcone derivatives as antiprostate cancer activity // Indian J. Pharm. Sci. 2016. N. 78(1). P. 54–64.
- Гарсиа-Джакас С.Р., Авдеенко T.В. Мультисерверный подход к высокопроизводительному вычислению молекулярных дескрипторов // Научный вестник НГТУ. 2015. № 1. С. 148–160. doi: 10.17212/1814-1196-2015-1-148-160
- Глушко А.А., Воронков А.В., Кодониди И.П., Бичеров А.В., Черников М.В. Молекулярный докинг N-замещенного производного изохинолонас каталитическим доменом C // Фармация и фармакология. 2014. №1 (2). С. 3–7. doi: 10.19163/2307-9266-2014-2-1(2)-3-7
- Норман Г.Э., Стегайлов В.В. Стохастическая теория метода классической молекулярной динамики // Матем. Моделирование. 2012. № 6. C. 3–44.
- Soubrier F., Alhenc-Gelas F., Hubert C., Allegrini J., John M., Tregear G., Corvol P. Two putative active centers in human angiotensin I-converting enzyme revealed by molecular cloning // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1988. N. 85. P. 9386–9390.
- Corradi H.R., Schwager S.L.U., Nchinda A.T., Sturrock E.D., Acharya K.R. Crystal structure of the N domain of human somatic angiotensin I-converting enzyme provides a structural basis for domain-specific inhibitor design // J. Mol. Biol. 2006. N. 357. P. 964–974. DOI: http: 10.1016/j.jmb.2006.01.048
- Natesh R., Schwager S. L. U., Sturrock E. D., Acharya K. R. Crystal structure of the human angiotensin-converting enzyme-lisinopril complex // Nature. 2003. N. 421. P. 551–554. DOI: http://dx.doi.org/ 10.1038/nature01370
- Akif M., Georgiadis D., Mahajan A., Dive V., Sturrock E.D., Isaac R.E., Acharya K.R. High resolution crystal structures of drosophila melanogaster angiotensin converting enzyme in complex with novel inhibitors and antihypertensive drugs // J. Mol. Biol. 2010. N 400. P. 502–517. doi: 10.1016/j.jmb.2010.05.024
- Teppen B.J. HyperChem, release 2: molecular modeling for the personal computer // J. Chem. Inf. Comput. Sci. 1992. V. 32. P. 757–759.
- Stephens P.J., Devlin F.J., Chabalowski C.F., Frisch M.J. Ab initio calculation of vibrational absorption and circular dichroism spectra using density functional force fields // J. Phys. 1994. N. 98 (45). P. 11623–11627. doi: 10.1021/j100096a001
- Минкин В.И., Симкин Б.Я., Миняев Р.М. Строение молекул. Ростов-на-Дону: Феникс, 1997. 560 с.
- Гендугов Т.А., Щербакова Л.И., Глушко А.А., Кодониди И.П., Сочнев В.С. Изучение взаимодействия производных 4-оксопиримидина с активным центром циклооксигеназы-2 методом молекулярной динамики // Современные проблемы науки и образования. 2015. №2. URL: https://science-education.ru/ru/article/view?id=22796 (дата обращения: 10.06.2017).
- Халилова С.В. Моделирование процесса жидкостной экстракции биологически активных веществ методом молекулярной динамики в программе Биоэврика // Сборник материалов VI Всероссийской научной конференции студентов и аспирантов с международным участием «Молодая фармация – потенциал будущего». Санкт-Петербург, 25–26 апреля 2016 г. СПб.: Изд-во СПХФА. 2016. C. 118–120.
- Cornell W.D., Cieplak P., Bayly C.I., Gould I.R., Merz K.M., Ferguson D.M., Spellmeyer D.C., Fox T., Caldwell J.W., Kollman P.A. A second generation force field for the simulation of proteins, nucleic acids, and organic molecules // J. Am. Chem. Soc. 1995. N. 117 (19). P. 5179–5197. doi: 10.1021/ja00124a002
- Leontyev I.V., Stuchebrukhov A.A. Polarizable mean-field model of water for biological simulations with AMBER and CHARMM force fields // J. Chem. Theory Comput. 2012. N. 8 (9). P. 3207–3216. doi: 10.1021/ct300011h
- Jorgensen W.L., Chandrasekhar J., Madura J.D., Impey R.W., Klein M.L. Comparison of simple potential functions for simulating liquid water // J. Chem. Phys. 1983. V. 79. N. 2. P. 926–935. doi: 10.1063/1.445869
- Berendsen H.J.C., Postma J.P.M., van Gunsteren W.F., DiNola A., Haak J.R.. Molecular dynamics with coupling to an external bath // J. Chem. Phys. 1984. N. 81. P. 3684–3690. doi: 10.1063/1.448118
- Forli S., Huey R., Pique M.E., Sanner M.F., Goodsell D.S., Olson A.J. Computational protein–ligand docking and virtual drug screening with the AutoDock suite // Nature Protocols. 2016. V. 11. N. 5. P. 905–919. doi: 10.1038/nprot.2016.051
- Hildebrandt A.K., Dietzen M., Lengauer T., Lenhof H.P., Althaus E., Hildebrandt A.
- Efficient computation of root mean square deviations under rigid transformations // J. Comput. Chem. 2014. N. 35 (10). P. 765-771. doi: 10.1002/jcc.23513
