Антимикробные пептиды как молекулярные факторы иммунитета

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

В обзоре рассматриваются современные представления о структуре и функциях антимикробных (антибиотических) пептидов (дефенсины, протегрины, цекропины, кателицидины и др.), которые составляют молекулярную основу многих защитных реакций человека и животных. Это относительно короткие пептидные соединения, состоящие из 12-50 аминокислотных остатков, являющиеся, как правило, катионными амфипатическими молекулами, антимикробный механизм которых связан с пер­форацией и дезорганизацией мембран микробных клеток-мишеней и оболочечных вирусов. Наряду с антибиотической активностью дефенсины, как наиболее распространенные в эволюции представи­тели антимикробных пептидов, обладают свойствами хемотаксинов, активаторов эндоцитоза и дегра­нуляторов тучных клеток, нейтрализуют эндотоксины и являются медиаторами нейроэндокринноим­мунных взаимодействий.

Об авторах

В. Н. Кокряков

Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины РАМН

Автор, ответственный за переписку.
Email: shabanov@mail.rcom.ru
Россия, Санкт-Петербург

Г. М. Алешина

Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины РАМН

Email: shabanov@mail.rcom.ru
Россия, Санкт-Петербург

О. В. Шамова

Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины РАМН

Email: shabanov@mail.rcom.ru
Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Горизонтов П. Д., Белоусова О. И., Федотова Н. И. Стресс и система крови. М.: Медицина, 1983. 240 с.
  2. Кокряков В. Н. Биология антибиотиков животного происхождения. СПб.: Наука, 1999. 162 с.
  3. Кокряков В. Н., Пигаревскии В. Е., Тарос Л. Ю. и др. Антивирусные свойства дефенсинов при экспериментальной герпетической инфекции // Патоморфология опухолей и фоновых заболеваний. Л., 1989. С. 122-124.
  4. Корнева Е. А., Шхинек Э. К. Гормоны и иммунная система. Л.: Наука, 1988. 251 с.
  5. Кудряшов Б. А., Кондашевская М. В., Ляпина Л. А. и др. Эффект многократного внутри-мышечного введения дефенсина на противосвертывающую систему и ангиоархитектонику скелетной мыщцы // Докл. АН СССР. 1989. Т. 304. № 2. С. 494-498.
  6. Мечников И. И. Невосприимчивость в инфекционных болезнях. СПб., 1903. 604 с.
  7. Пигаревскии В. Е. Полиморфоядерный лейкоцит и макрофаг в реакциях гиперчувствительности // Арх. патол. 1983. № 11. С. 14-22.
  8. Шамова О. В., Лесникова М. П., Кокряков В. Н. и др. Действие дефенсинов на уровень кортикостерона в крови и иммунный ответ при стрессе // Бюл. экспер. биол. и мед. 1993. Т. 115. № 6. С. 646-649.
  9. Ager berth В., Gunne И, Odeberg J. et al. FALL-39, a putative human peptide antibiotic, is cysteine-free and expressed in bone marrow and testis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. Vol. 92. P. 195-199.
  10. Bateman A., Sigh A., Krai Th., Solomon S. The immune-hypothalamic-pituitary-adrenal axis // Endocrine Revs. 1989. Vol. 10. № 1. P. 92-112.
  11. Biragyn A., Surenhu M., Yang D. et al. Mediators of innate immunity that target immature, but not mature, dendric cells induce antitumor immunity when genetically fused with nonimmunogenic tumor antigens // J. Immunol. 2001. Vol. 167. P. 6644-665 3.
  12. Boman H. G. Peptide antibiotics and their role in innate immunity //Annu. Rev. Immunol. 1995. Vol. 13. P. 61-92.
  13. Bulet P, Hetru C., Dimarcq J.-L, Hoffmann D. Antimicrobial peptides in insects; structure and function // Develop. Compar. Immunol. 1999. Vol. 23. P. 329-344.
  14. Charlet M., Chernysh S., Philippe H. et al. Innate immunity. Isolation of several cysteine rich antimicrobial peptides from the blood of a mollusc Mytilus edulis I I J. Biol. Chern. 1996. Vol. 271. № 36. P. 21808-21813.
  15. Chertov O., Michiel D. E, Xu L. et al. Identification of defensin-1, defensin-2, and CFP37/ azurocidin as T-cell chemoattractant protein released from interleukin-8-stimulated neu¬trophils // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. № 6. P. 293 5-2940.
  16. Fleischmann J., Seis ted M. E., Lehrer R. I. Opsonic activity of MCP-I and MCP-2 cationic peptides from rabbit alveolar macrophages // Diagn. Microbiol. Dis. 1985. Vol. 3. P. 233-242.
  17. Frank R. W., Gennaro R., Schneider К et al. Amino acid sequences of two proline-rich bactenecins // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. № 31. P. 18871-18874.
  18. Harwig S. S., Swiderek К. M., Kokryakov V. N. et al. Gallinacins. Cysteine-rich antimicrobial peptides of chicken leukocytes // FEBS Lett. 1994. Vol. 342. P. 281-285.
  19. Higazi A. A., Barghouti I. I., Abu-Much R. Identification of an inhibitor of tissue-type plasminogen activator-mediated fibrinolysis in human neutrophils. A role for defensin // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 9472-9477.
  20. Higazi A. A., Ganz T., Kariko K. et al. Defensins modulates tissue-type plasminogen activator and plasminogen binding to fibrin and endothelian cells // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. № 30. P. 17650-1765 5.
  21. Kokryakov V. N., HarwigS. S. L., Panyutich E. A. et al. Protegrins: leukocyte antimicrobial peptides that combine features of corticostatic defensins and tachyplesins // FEBS Lett. 1993. Vol. 327. № 2. P. 231-236.
  22. Lehrer R. L, Ganz T. Antimicrobial peptides in mammalian and insect host defence // Curr. Opin. Immunol. 1999. Vol. 11. № 1. P. 23-27.
  23. Lehrer R. L, Lichtenstein A. K, Ganz T. Defensins: antimicrobial and cytotoxic peptides of mammalian cells //Annu. Rev. Immunol. 1993. Vol. 11. P. 105-128.
  24. Leonova L., Kokryakov V., Aleshina G. et al. Circular minidefensins and posttranslational generation of molecular diversity // J. Leukoc. Biol. 2001. Vol. 70. P. 461-464.
  25. Lillard J. W., Boyaka P N., Chertov O. et al. Mechanisms for induction of acquired host immunity by neutrophil peptide defensins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. Vol. 96. P. 651-656.
  26. Matsuzaki К. Why and how are peptide-lipid interactions utilized for self-defense? Magainins and tachypplesins as archetypes // Biochim. Biophys. Acta. 1999. Vol. 1462. P. 1-10.
  27. Ranadive N. S., Cochrane C. G. Isolation and characterization of permeability factors from rabbit neutrophils // J. Exp. Med. 1968. Vol. 128. P. 605-622.
  28. Schroder J. M., Harder J. Human beta-defens in-2 // Int. J. Biochem. Cell Biol. 1999. Vol. 31. P. 645-651.
  29. Scott M. G., Vreugdenhil A. C., Buurman W A., Gold M. R. Cutting edge: cationic antimicrobial peptides block the binding of lipopolysaccharide (LPS) to LPS binding protein // J. Immunol. 2000. Vol. 164. P. 549-553.
  30. Shai Y. Mechanism of binding, insertion and destabilization of phospholipid bilayer membranes by helical antimicrobial and non-selective membrane-lytic peptides // Biochim. Biophys. Acta. 1999. Vol. 1462. P. 5 5-70.
  31. Shamova О. V., Brogden K. A., Zhao C. et al. Purification and properties of proline-rich antimicrobial peptides from sheep and goat leukocytes. // Infection and Immunity. 1999. Vol. 67. № 8. P. 4106-4111.
  32. Shamova О. V., Orlov D. S., Kokryakov V. N. et al. Effect of protegrins on ACTH-induced rise of corticosterone level in mice // Thesis of ICONE’95. July 17-24. St. Petersburg. 1995. P. 170.
  33. Solomon S. Corticostatins // ТЕМ. 1993. Vol. 4. № 8. P. 260-264.
  34. Tang Y-Q., Yuan J., Osapay G. et al. A cyclic antimicrobial peptide produced in primate leukocytes by the legation of the two truncated a-defensins // Science. 1999. Vol. 286. P. 498-502.
  35. Terr it о M. C., Ganz T, Seis ted M. E., Lehrer R. I. Monocyte chemotactic activity of defensins from human neutrophils // J. Clin. Invest. 1989. Vol. 84. № 6. P. 2017-2020.
  36. Tominaga T, Eukata J., Naito Y. et al. Effects of corticostatin-1 on rat adrenal cells in vitro // J. Endocrinol. 1990. Vol. 125. P. 287-292.
  37. Underhill D. M., Ozynsky A. Toll-like receptors: key mediators of microbe detection // Curr. Opin. Immunol. 2002. Vol. 14. P. 103-110.
  38. Van Wetering S., Mannesse-Lazeroms S. P., van Sterkenburg M. A. et al. Effect of defensins on interleukin-8 synthesis in airway epithelial cells// Am. J. Physiol. 1997. Vol. 272. P. L888-L896.
  39. Wade D., Boman A., Wahlin B. et al. All D-amino acid containing channel-forming antibiotic peptides//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. Vol. 87. P. 4761-4765.
  40. White S. H., Wimley W. C., Selsted M. E. Structure, function, and membrane integration of defensins // Curr. Opin. Struct. Biol. 1995. Vol. 5. P. 521-527.
  41. Yamashita T, Saito K. Purification, primary structure and biological activity of guinea pig neutrophil cationic peptides // Infect. Immunol. 1989. Vol. 5 7. № 8. P. 2405-2409.
  42. Yang D., Chertov O., Bykovskaia S. N. et al. B-defensins: linking innate and adaptive immunity through dendritic and T-cell CCR6 // Science. 1999. Vol. 286. P. 525-528.
  43. Zanetti M., Gennaro R., Romeo D. Cathelicidins: a novel protein family with a common proregion and a variable C-terminal antimicrobial domain // FEBS Lett. 1995. Vol. 374. P. 1-5.
  44. Zeya H. L, Spitznagel J. K. Antibacterial and enzymatic basic proteins from leukocyte lysosomes: separation and identification // Science. 1963. Vol. 142. P. 1085-1087.
  45. Zhu Q., Hu J., Mulay S. et al. Isolation and structure of corticostatic peptides from rabbit fetal and adult lung // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. № 85. P. 592-596.
  46. Zhu Q., Singh A., Bateman A. et al. The corticostatin anti-ACTH and cytotoxic activity of peptides isolated from fetal, adult and tumorbearing lung // J. Steroid Biochem. 1987. № 27. P. 1017-1423.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2025


СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 74760 от 29.12.2018 г.