МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОСНОВЫ β2-МИКРОГЛОБУЛИНОВОГО АМИЛОИДОЗА



Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Бета-2-микроглобулиновый амилоидоз (Aβ2M-амилоидоз) - это осложнение хронического гемодиализа, развивающееся в результате накопления в тканях больного амилоидных отложений, главным компонентом которых являются фибриллы бета-2-микроглобулина (β2M). В норме β2M выводится из организма почками, однако у больных с терминальной стадией хронической почечной недостаточности концентрация β2M постоянно повышена из-за нарушенной почечной экскреции. Высокая сывороточная концентрация β2M является необходимым, но не достаточным условием развития Aβ2M-амилоидоза. Другие факторы, способствующие полимеризации β2М и отложению амилоидных фибрилл, не вполне ясны и в настоящее время являются предметом in vivo и in vitro исследований. Несмотря на клиническую значимость и довольно большую распространенность данного заболевания, в отечественной литературе ему уделяется крайне мало внимания. В частности, нам не известны работы, детально рассматривающие молекулярный аспект Aβ2М-амилоидоза. В настоящем обзоре мы предприняли попытку обобщить литературные данные, а также результаты, полученные в нашей лаборатории, по биохимическим процессам, лежащим в основе аномального фибриллогенеза β2М. Отдельно рассмотрены вопросы in vitro моделирования, диагностики, а также иммунологические аспекты заболевания. Кратко представлены клинические проявления Aβ2М-амилоидоза.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Дмитрий Степанович Поляков

Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины СЗО РАМН

Email: ravendoctor@mail.ru
к.м.н., научный сотрудник отдела молекулярной генетики Санкт-Петербург, ул. акад. Павлова, 12

Михаил Михайлович Шавловский

Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины СЗО РАМН

д.м.н., профессор, заведующий лабораторией молекулярной генетики человека Санкт-Петербург, ул. акад. Павлова, 12

Список литературы

  1. Massry S. G., Coburn J. W. Guideline 10. β2-microglobulin amyloidosis. Clinical Practice Guidelines for Bone Metabolism and Disease in Chronic Kidney Disease // Amer. J. of Kidney Diseases.- 2003.- Vol. 42, Suppl. 3.- Р. 1-202.
  2. Zingraff J. J., Noel L. H., Bardin T. et al. Beta2-microglobulin amyloidosis in chronic renal failure // N. Engl. J. Med.- 1990.- Vol. 323.- Р. 1070-1071.
  3. Moriniere P., Marie A., el Esper N. et al. Destructive spondyloarthropathy with beta 2-microglobulin amyloid deposits in a uremic patient before chronic hemodialysis // Nephron.- 1991.- Vol. 59.- Р. 654-657.
  4. Goldsby R.A., Kindt T. J., Osborne B.A. Major histocompatibility complex // Kuby Immunology / ed. W. H. Freeman.- 2007.- Р. 166-178.
  5. Bjorkman P. J., Saper M. A., Samraoui B. et al. Structure of the human class-I histocompatibility antigen, HLA-A2 // Nature.- 1987.- Vol. 329.- Р. 506- 512.
  6. Шило В. Ю., Денисов А. Ю. Позднее осложнение программного гемодиализа: бета 2-микроглобулиновый амилоидоз // Врач: Ежемесячный научно-практический и публицистический журнал.- 2002.- № 6.- Р. 7-12.
  7. Maruyama H., Gejyo F., Arakawa M. Clinical studies of destructive spondyloarthropathy in long-term hemodialysis patients // Nephron.- 1992.- Vol. 61.- Р. 37-44.
  8. Gejyo F., Narita I. Current clinical and pathogenetic understanding of b2-m amyloidosis in long-term haemodialysis patients // Nephrology.- 2003.- Vol. 8.- Р. S45-S49.
  9. Davison A. M. B2-microglobulin and amyloidosis: who is at risk? // Nephrol. Dial. Transplant.- 1995.- Vol. 10.- Р. 48-51.
  10. Berggard I., Beam A. G. Isolation and properties of a low molecular weight B2-globulin occurring in human biological fluids // J. Biol. Chem.- 1968.- Vol. 243.- Р. 4095-4103.
  11. Warren D. J., Otieno L. S. Carpal tunnel syndrome in patients on intermittent haemodialysis // Postgrad. Med. J.- 1975.- Vol. 51.- Р. 450-452.
  12. Kenzora J. E. Dialysis carpal tunnel syndrome // Orthopedics.- 1978.- Vol. 1.- Р. 195-203.
  13. Jain V. K., Cestero R. V., Baum J. Carpal tunnel syndrome in patients undergoing maintenance HD // JAMA.-1979.- VT 242.- Р. 2868-2869.
  14. Assenat H., Calemard E., Charra B. et al. Hemodialyse, syndrome du canal carpien et substance amyloid // Nouv. Presse. Med.- 1980.- Vol. 24.- Р. 1715.
  15. Charra B., Calemard E., Uzan M. et al. Carpal tunnel syndrome, shoulder pain and amyloid deposits in longterm hemodialysis patients // Proc. Eur. Dial. Transpl. Assoc.- 1984.- Vol. 21.- Р. 291-295.
  16. Kuntz D., Naveau B., Bardin T. et al. Destructive spondylarthlopaty in hemodialyzed patients. A new syndrome // Arthritis Rheum.- 1984.- Vol. 27.- Р. 369-375.
  17. Gejyo F., Yamada T., Odani S. et al. A new form of amyloid protein associated with chronic hemodialysis was identified as b2-microglobulin // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1985.- Vol. 129.- Р. 701-706.
  18. Heegaard N. H. β2-microglobulin: from physiology to amyloidosis // Amyloid.- 2009.- Vol. 16.- Р. 151-173.
  19. Okon M., Bray P., Vucelic D. NMR assignments and secondary structure of human beta 2-microglobulin in solution // Biochemistry.- 1992.- Vol. 31.- Р. 8906-8915.
  20. Chiu I., Davis D., Strominger J. Trafficking of spontaneously endocytosed MHC proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1999.- Vol. 96, № 24.- P. 13944-13949.
  21. Drakesmith H., Townsend A. The structure and function of HFE // Bioessays.- 2000.- Vol. 22.- Р. 595-598
  22. Waheed A., Grubb J. H., Zhou X. Y. Regulation of transferrin-mediated iron uptake by HFE, the protein defective in hereditary hemochromatosis // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A.- 2002.- Vol. 99.- Р. 3117-3122.
  23. Leitner K., Ellinger A., Zimmer K. P. et al. Localization of b2-microglobulin in the term villous syncytiotrophoblast // Histochem Cell Biol.- 2002.- Vol. 117.- Р. 187-193.
  24. Kim J. Y., Park S. C., Lee J. K. et al. Novel antibacterial activity of ß(2)-microglobulin in human amniotic fluid // PLoS One.- 2012.- Vol. 7 (11).- Р. e47642.
  25. Miyata T., Inagi R., Iida Y. et al. Involvement of beta 2-microglobulin modified with advanced glycation end products in the pathogenesis of hemodialysis-associated amyloidosis. Induction of human monocyte chemotaxis and macrophage secretion of tumor necrosis factor-alpha and interleukin-1 // J. Clin. Invest.- 1994.- Vol. 93.- Р. 521-528.
  26. Gorevic P. D., Casey T. T., Stone W. J. et al. Beta-2 microglobulin is an amyloidogenic protein in man // J. Clin. Invest.- 1985.- Vol. 76.- Р. 2425-2429.
  27. Gorevic P. D., Munoz P. C., Casey T. T. et al. Polymerization of intact beta 2-microglobulin in tissue causes amyloidosis in patients on chronic haemodialysis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1986.- Vol. 83.- Р. 7908-7912.
  28. Hall P. W., Ricanati E. S., Vacca C. V. Characterization of human beta2-microglobulin by isoelectric focusing // Clin. Chim. Acta.- 1977.- Vol. 77.- Р. 37-42.
  29. Argiles A., Garcia-Garcia M., Derancourt J. et al. Beta 2 microglobulin isoforms in healthy individuals and in amyloid deposits // Kidney Int.- 1995.- Vol. 48.- Р. 397-405.
  30. Linke R. P., Hampl H., Lobeck H. et al. Lysine-specific cleavage of beta2-microglobulin in amyloid deposits associated with haemodialysis // Kidney Int.- 1989.- Vol. 36.- Р. 675-681.
  31. Поляков Д. С., Тотолян Арег А., Шавловский М. М. Получение природного бета2-микроглобулина человека // Молекулярная медицина.- 2010.- Vol. 6.- Р. 39-43.
  32. Miyata T., Oda O., Inagi R. et al. Beta 2-microglobulin modified with advanced glycation end products is a major component of hemodialysisassociated amyloidosis // J. Clin. Invest.- 1993.- Vol. 92.- Р. 1243-1252.
  33. Niwa T., Miyazaki S., Katsuzaki T. et al. Immunohistochemical detection of advanced glycation end products in dialysis-related amyloidosis // Kidney Int.- 1995.- Vol. 48.- Р. 771-778.
  34. Niwa T., Sato M., Katsuzaki T. et al. Amyloid beta 2-microglobulin is modified with N epsilon-(carboxymethyl)lysine in dialysis-related amyloidosis // Kidney Int.- 1996.- Vol. 50.- Р. 1303-1309.
  35. Miyata T., Sprague S. M. Advanced glycation of b2-microglobulin in the pathogenesis of bone lesions in dialysis-associated amyloidosis // Nephrol. Dial. Transplant.- 1996.- Vol. 11.- Р. 86-90.
  36. Odani H., Oyama R., Titani K. et al. Purificarion and complete amino acid sequence of novel beta 2-microglobulin // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1990.- Vol. 168.- Р. 1223-1229.
  37. Stoppini M., Mangione P., Monti M. et al. of beta2-microglobulin amyloid fibrils // Biochim. Biophys. Acta.- 2005.- Vol. 1753.- Р. 23-33.
  38. Linke R. P., Hampl H., Bartel-Schwarze S., Eulitz M. Beta2-microglobulin, different fragments and polymers thereof in synovial amyloid in longterm haemodialysis // Biol. Chem.- 1987.- Vol. 368.- Р. 137-144.
  39. Stoppini M., Arcidiaco P., Mangione P. et al. Detection of fragments of beta2-microglobulin in amyloid fibrils // Kidney Int.- 2000.- Vol. 57.- Р. 349-350.
  40. Bellotti V., Stoppini M., Mangione P. et al. Beta2-microglobulin can be refolded into a native state from ex vivo amyloid fibrils // Eur. J. Biochem.- 1998.- Vol. 258.- Р. 61-67
  41. Bellotti V., Chiti F. Amyloidogenesis in its biological environment: challenging a fundamental issue in protein misfolding diseases // Current Opinion in Structural Biology.- 2008.- Vol. 18.- Р. 771-779.
  42. Esposito G., Michelutti R., Verdone G. et al. Removal of the N-terminal hexapeptide from human beta2-microglobulin facilitates protein aggregation and fibril formation // Protein Sci.- 2000.- Vol. 9.- Р. 831-845.
  43. Inoue S., Kuroiwa M., Kisilevsky R. Basement membranes, microfibrils and beta amyloid fibrillogenesis in Alzheimer s disease: high resolution ultrastructural findings // Brain Res Brain Res Rev.- 1999.- Vol. 29.- Р. 218-231.
  44. Pepys M. B., Herbert J., Hutchinson W. L. et al. Targeted pharmacological depletion of serum amyloid P component for treatment of human amyloidosis // Nature.- 2002.- Vol. 417.- Р. 254-259.
  45. Jakobson D. J., Eidelman L. A., Worner T. M. et al. Evaluation of changes in forgoing life-sustaining treatment in Israeli ICU patients // Chest.- 2004.- Vol. 126 (6).- Р. 1969-1973.
  46. Tennent G. A., Lovat L. B., Pepys M. B. Serum amyloid P component prevents proteolysis of the amyloid fibrils of Alzheimer disease and systemic amyloidosis // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.- 1995.- Vol. 92.- Р. 4299-4303.
  47. Kisilevsky R., Ancsin J. B., Szarek W. A., Petanceska S. Heparan sulfate as a therapeutic target in amyloidogenesis: prospects and possible complications // Amyloid.- 2007.- Vol. 14.- Р. 21-32.
  48. Ohashi K., Kawai R., Hara M. et al. Increased matrix metalloproteinases as possible cause of osseoarticular tissue destruction in long-term haemodialysis and beta 2-microglobulin amyloidosis // Virchows Arch.- 1996.- Vol. 428.- Р. 37-46.
  49. Brancaccio D., Gallieni M., Niwa T. et al. Ultrastructural localization of advanced glycation end products and beta2-microglobulin in dialysis amyloidosis // J. Nephrol.- 2000.- Vol. 13.- Р. 129-136.
  50. Fukunishi S., Yoh K., Kamae S., Yoshiya S. Beta 2-microglobulin amyloid deposit in HLA-B27 transgenic rats // Mod. Rheumatol.- 2007.- Vol. 17.- Р. 380-384.
  51. Relini A., Canale C., De Stefano S. et al. Esposito G. Collagen plays an active role in the aggregation of beta2-microglobulin under physiopathological conditions of dialysis-related amyloidosis // J. Biol. Chem.- 2006.- Vol. 281.- Р. 16521-16529.
  52. Garcia-Garcia M., Mourad G., Durfort M. et al. Vascular involvement and cell damage in experimental AA and clinical beta(2)-microglobulin amyloidosis // Nephrol Dial Transplant.- 2002.- Vol. 8.- Р. 1450-1456.
  53. Ancsin J. B. Amyloidogenesis: historical and modern observations point to heparan sulfate proteoglycans as a major culprit // Amyloid.- 2003.- Vol. 10.- Р. 67-79.
  54. Yamamoto S., Yamaguchi I., Hasegawa K. et al. Glycosaminoglycans enhance the trifluoroethanol-induced extension of beta2-microglobulinrelated amyloid fibrils at a neutral pH // J. Am. Soc. Nephrol.- 2004.- Vol. 15.- Р. 126-133.
  55. Tan S. Y., Irish A., Winearls C. G. et al. Long term effect of renal transplantation on dialysis-related amyloid deposits and symptomatology // Kidney Int.- 1996.- Vol. 50.- Р. 282-289.
  56. Yamaguchi I., Suda H., Tsuzuike N. et al. Glycosaminoglycan and proteoglycan inhibit the depolymerization of beta2-microglobulin amyloid fib rils in vitro // Kidney Int.- 2003.- Vol. 64.- Р. 1080-1088.
  57. Myers S. L., Jones S., Jahn T. R. et al. A systematic study of the effect of physiological factors on beta2-microglobulin amyloid formation at neu tral pH // Biochemistry. - 2006.- Vol. 45.- Р. 2311-2321.
  58. Cong L., Sawaya M., Eisenberg D. β2-microglobulin forms three-dimensional domain-swapped amyloid fibrils with disulfide linkeges // Nature.- 2011.- Vol. 18, № 1.- Р. 49-56.
  59. J. Knaus, M. Morillas, W. Swietnicki, M. Malone, W. Surewic, V. Yee1. Crystal structure of the human prion proteinreveals a mechanism for oligomerization // Nature Structure Biology.- 2001.- Vol. 8, № 9.- Р. 770-774.
  60. Kusumoto Y., Lomakin A., Teplow D. B., Benedek G. B. Temperature dependence of amyloid beta-protein fibrillization // Proc. Natl. Acad. Sci.-1998.- Vol. 95.- Р. 12277-12282.
  61. Walsh D. M., Hartley D. M., Kusumoto Y. et al. Amyloid beta-protein fibrillogenesis. Structure and biological activity of protofibrillar intermediates // J. Biol. Chem.- 1999.- Vol. 274.- Р. 25945-25952.
  62. White H. E., Hodgkinson J. L., Jahn T. R. et al. Globular Tetramers of ß2-microglobulin Assemble into Elaborate Amyloid Fibrils // J. Mol. Biol.- 2009.- Vol. 389, № 1.- Р. 48-58.
  63. Pal-Gabor H., Gombos L., Micsonai A. et al. Mechanism of lysophosphatidic acid-induced amyloid fibril formation of beta(2)-microglobulin in vitro under physiological conditions // Biochemistry.- 2009.- Vol. 48.- Р. 5689-5699.
  64. McParland V. J., Kad N. M., Kalverda A. P. et al. Partially unfolded states of ß2-microglobulin and amyloid formation in vitro // Biochemistry.- 2000.- Vol. 39.- Р. 8735-8746.
  65. Radford S. E., Gosal W. S., Platt G. W. Towards an understanding of the structural molecular mechanism of ß2-micro globulin amyloid formation in vitro // Biochim. Biophys. Acta.- 2005.- Vol. 1753.- Р. 51-63.
  66. Chiba T., Hagihara Y., Higurashi T. et al. Amyloid fibril formation in the context of full-length protein. Effects of proline mutations on the amyloid fibril formation of B2-microglobulin // J. Biol. Chem.- 2003.- Vol. 278.- Р. 47016-47024.
  67. Kihara M., Chatani E., Sakai M. et al. Seeding-dependent maturation of ß2-microglobulin amyloid fibrils at neutral pH // J. Biol. Chem.- 2005.- Vol. 280.- Р. 12012-12018.
  68. Ventura S., Villaverde A. Protein quality in bacterial inclusion bodies // Trends Biotechnol.- 2006.- Vol. 24.- Р. 179-185.
  69. Поляков Д. С., Грудинина Н. А., Соловьев К. В. и др. Получение рекомбинантного β2-микроглобулина человека и его фибриллогенез при низких и нейтральных значениях рН // Молекулярная медицина.- 2011.- № 2.- С. 36-39.
  70. Поляков Д. С., Грудинина Н. А., Соловьев К. В. и др. Бета-2-микроглобулиновый амилоидоз: фибриллогенез природного и рекомбинантных бета-2-микроглобулинов человека // Медицинский академический журнал.- 2010.- Т. 10, № 2.- С. 40-49.
  71. Lonnemann G., Koch K. β2-Microglobulin Amyloidosis: Effect of Ultrapure Dialysate and Type of Dialyzer Membrane // Journal of the American Society of Nephrology.- 2002.- Vol. 13, Suppl. 1.- Р. 72-77.
  72. Relini A., De Stefano S., Torrassa S. et al. Heparin strongly enhances the formation of beta2-microglobulin amyloid fibrils in the presence of type I collagen // J. Biol. Chem.- 2008.- Vol. 283.- Р. 4912-4920.
  73. Uji Y., Motomiya Y., Ando Y. Effect of heparin on conformation of the ß2-microglobulin molecule // Ther. Apher Dial.- 2012.- Vol. 16 (2).- Р. 159-162.
  74. Артеева И. В., Егоров В. В., Горшков А. Н. и др. Моделирование олигомеризации и фибриллогенез мутантных форм бета-2 микроглобулина // Медицинский академический журнал.- 2013.- Т. 13, № 4.- С. 92-100.
  75. Solovyov K. V., Polyakov D. S., Grudinina N. A. et al. Expression in E.coli and purification of the fibrillogenic fusion proteins TTR-SFGFP and ß2M-SFGFP // Preparative biochemistry and biotechnology.- 2011.- № 41.- P. 1-13.
  76. Levine H. III. Thioflavine T interaction with synthetic Alzheimer s disease b-amyloid peptides: detection amyloid aggregation in solution // Prot. Sci.- 1993.- Vol. 3, № 2.- Р. 404-410.
  77. Mangione P. P., Esposito G., Relini A. et al. Structure, folding dynamics, nd amyloidogenesis of D76N ß2-microglobulin: roles of shear flow, hydrophobic surfaces, and a-crystallin // J Biol Chem. - 2013.- Vol. 288 (43).- Р. 30917-30930.
  78. Sprague S. M., Moe S. M. Clinical manifestations and pathogenesis of dialysis-related amyloidosis // Semin. Dial.- 1996.- Vol. 9.- Р. 360-369.
  79. Garbar C., Jadoul M., Noel H., van Ypersele de Strihou C. Histological characteristics of sternoclavicular b2-microglobulin amyloidosis and clues for its histogenesis // Kidney Int.- 1999.- Vol. 55.- Р. 1983-1990.
  80. Sanchez R., Praga M., Salas J. J. R. et al. Compressive myelopathy due to dialysis-associated amyloidosis // Nephron.- 1993.- Vol. 65.- Р. 463-465.
  81. Deforges-Lasseur C., Combe C., Cernier A. et al. Destructive spondyloarthropathy presenting with progressive paraplegia in a dialysis patient. Recovery after surgical spinal cord decompression and parathyroidectomy // Nephrol. Dial. Transplant.- 1993.- Vol. 8.- Р. 180-184.
  82. Danesh F.R., Klinkmann J., Yokoo H., Ivanovich P. Fatal cervical spondyloarthropathy in a hemodialysis patient with systemic deposition of β2-microglobulin amyloid // Am. J. Kidney Dis.- 1999.- Vol. 33.- Р. 563-566.
  83. Di Raimondo C. R., Casey T. T., Di Raimondo C. V., Stone W. J. Pathologic fractures associated with idiopathic amyloidosis of bone in chronic hemodialysis patients // Nephron.- 1986.- Vol. 43.- Р. 22-27.
  84. Bardin T., Zingraff J., Shirahama T. et al. Hemodialysis-associated amyloidosis and b2-microglobulin. Clinical and immnohistochemical study // Am. J. Med.- 1987.- Vol. 83.- Р. 419-424.
  85. Uenotsuchi T., Imafuku S., Nagata M. et al. Cutaneous and lingual papules as a sign of beta2microglobulin-derived amyloidosis in a longterm hemodialysis patient // Eur. J. Dermatol.- 2003.- Vol. 13.- Р. 393-395.
  86. Sato K. C., Kumakiri M., Koizumi H. et al. Lichenoid skin lesions as a sign of beta 2-microglobulin-induced amyloidosis in a long-term haemodialysis patient // Br. J. Dermatol.- 1993.- Vol. 128.- Р. 686-689
  87. Albers S. E., Fenske N. А., Glass L. F. et al. Atypical beta 2-microglobulin amyloidosis following short-term hemodialysis // Am. J. Dermatopathol.- 1994.- Vol. 16.- Р. 179-184
  88. Shimizu S., Yasui C., Yasukawa K. et al. Subcutaneous nodules on the buttocks as a manifestation of dialysis-related amyloidosis: a clinicopathological entity? // Br. J. Dermatol.- 2003.- Vol. 149.- Р. 400-404.
  89. Gal R., Korzets A., Schwartz A. et al. Systemic distribution of beta 2-microglobulin-derived amyloidosis in patients who undergo long-term hemodialysis. Report of seven cases and review of the literature // Arch. Pathol. Lab. Med.- 1994.- Vol. 118.- Р. 718-721.
  90. Takayama F., Miyazaki S., Morita T. et al. Dialysis related amyloidosis of the heart in long-term homodialysis patients // Kidney Int.- 2001.- Vol. 59, suppl. 78.- Р. S172- S176.
  91. Lopez-Davia J., Vilata J. J., Hernandez-Bel P. et al. Deposits of Amyloid (Beta-2 Microglobulin Type) in the Tongue // Amer. J. of Dermatopathology.- 2013.- April 4.
  92. Valleix S., Gillmore J. D., Bridoux F. et al. Hereditary systemic amyloidosis due to Asp76Asn variant ß2-microglobulin // N. Engl. J. Med.- 2012.- Vol. 366 (24).- Р. 2276-2283.
  93. Rysava R., Merta M., Tesar V. et al. Mediators of amyloidogenesis and cytokines in dialysis-related amyloidosis // Cas. Lek. Cesk.- 2002.- Vol. 26.- Р. 244-247.
  94. Поляков Д. С., Домашенко О. М., Белобородов П. В. и др. Содержание цитокинов в плазме крови больных, находящихся на хроническом гемодиализе // Медицинская иммунология.- 2011.- Vol. 2-3.- Р. 211-218.
  95. Herbelin A., Urena P., Nguyen A. T. et al. Elevated circulating levels of interleukin-6 in patients with chronic renal failure // Kidney Int.- 1991.- Vol. 39.- Р. 954-960.
  96. Pereira B. J., Shapiro L., King A. J. et al. Plasma levels of IL-1 beta, TNF-α and their specific inhibitors in undialyzed chronic renal failure, CAPD and hemodialysis patients // Kidney Int.- 1994.- Vol. 45.- Р. 890-896.
  97. Cavaillon J. M., Poignet J. L., Fitting C., Delons S. Serum interleukin-6 in long-term hemodialyzed patients // Nephron.- 1992.- Vol. 60.- Р. 307-313.
  98. Libetta C., De Nicola L., Rampino T. et al. Inflammatory effects of peritoneal dialysis: evidence of systemic monocyte activation // Kidney Int.- 1996.- Vol. 49.- Р. 506-511.
  99. Pereira B. J., Snodgrass B. R., Hogan P. J., King A. J. Diffusive and convective transfer of cytokine-inducing bacterial products across hemodialysis membranes // Kidney Int.- 1995.- Vol. 47.- Р. 603-610.
  100. Descamps-Latscha B., Herbelin A., Nguyen A. T. et al. Balance between IL-1 beta, TNF-α, and their specific inhibitors in chronic renal failure and maintenance dialysis. Relationships with activation markers of T cells, B cells, and monocytes // J. Immunol.- 1995.- Vol. 154.- Р. 882-892.
  101. Kaizu Y., Kimura M., Yoneyama T. Interleukin-6 may mediate malnutrition in chronic hemodialysis patients // Am J Kidney Dis.- 1998.- Vol. 31.- Р. 93-100.
  102. Kimmel P. L., Phillips T. M., Simmens S. J. Immunologic function and survival in hemodialysis patients // Kidney Int.- 1998.- Vol. 54.- Р. 236-244.
  103. Moe S. M., Sprague S. M. β2-microglobulin induces calcium efflux from cultured neonatal mouse calvariae // Am. J. Physiol.- 1992.- Vol. 263.- Р. F540- F545.
  104. Gowen M., Wood D. D., Ihrie E. J. et al. An interleukin-1 like factor stimulates bone resorption in vitro // Nature.- 1983.- Vol. 306.- Р. 378-380.
  105. Horowitz M. C. Cytokines and estrogen in bone. Anti-osteoporotic effects // Science.- 1993.- Vol. 260.- Р. 626-627.
  106. Ishimi Y., Miyaura C., Jin C. H. et al. IL-6 is produced by osteoblasts and induces bone resorption // J. Immunol.- 1990.- Vol. 145.- Р. 3297-3303.
  107. Kurihara N., Bertolini D., Suda T. et al. IL-6 stimulated osteoclast-like multinucleated cell formation in long term human marrow cultures by inducing IL-1 release // J. Immunol.- 1990.- Vol. 144.- Р. 4226-4230.
  108. Balant E., Marshall C. F., Sprague S. M. Role of interleukin-6 in b2-microglobulin-induced bone mineral dissolution // Kidney Int.- 2000.- Vol. 57.- Р. 1599-1607.
  109. Menaa C., Esser E., Sprague S. M. β2-microglobulin stimulates osteoclast formation // Kidney International. 2008.- Vol. 73.- Р. 1275-1281.
  110. McGrath L. T., Douglas A. F., McClean E. et al. Oxidative stress and erythrocyte membrane fluidity in patients undergoing regular dialysis // Clin Chim Acta.- 1995.- Vol. 235.- Р. 179-188.
  111. Loughrey C. M., Young I. S., Lightbody J. H. et al. Oxidative stress in haemodialysis // QJM87.- 1994.- Р. 679-683.
  112. Miyata T., van Ypersele de Strihou C., Kurokawa K., Baynes J. W. Alterations in nonenzymatic biochemistry in uremia: origin and significance of «carbonyl stress» in long-term uremic complications // Kidney Int.- 1999.- Vol. 55.- Р. 389-399.
  113. Odetti P., Cosso L., Pronzato M. A. et al. Plasma advanced glycosylation end-products in maintenance haemodialysis patients // Nephrol. Dial. Transplant.- 1995.- Vol. 10, № 11.- Р. 2110-2113.
  114. Sheikh-Hamad D., Ayus J. C. The patient with a clotted PTFE graft developing fever // Nephrol. Dial. Transplant.- 1998.- Vol. 13.- Р. 2392-2393.
  115. Palestro C. J., Vega A., Kim C. K. et al. Indium-111-labeled leukocyte scintigraphy in hemodialysis access-site infection // J. Nucl. Med.- 1990.- Vol. 31.- Р. 319-324.
  116. Naugle K., Darby M. L., Bauman D. B. et al. The oral health status of individuals on renal dialysis // Ann. Periodontol.- 1998.- Vol. 3.- Р. 197-205.
  117. Varela M. P., Kimmel P. L., Phillips T. M. Biocompatibility of hemodialysis membranes: interrelations between plasma complement and cytokine levels // Blood Purif.- 2001.- Vol. 19.- Р. 370-379.
  118. Hughes R. D. Review of methods to remove protein-bound substances in liver failure // Int. J. Artif. Org.- 2002.- Vol. 25.- Р. 911-917.
  119. De Smet R., Van Kaer J., van Vlem B. Toxicity of free p-cresol: a prospective and cross-sectional analysis // Clin Chem.- 2003.- Vol. 49.- Р. 470-478.
  120. Jacobs P., Glorieux G., Vanholder R. Interleukin/cytokine profiles in haemodialysis and in continuous peritoneal dialysis // Nephrol. Dial. Transplant.- 2004.- Vol. 19, Suppl. 5.- Р. v41-v45.
  121. Jadoul M., Garbar C., Noel H. et al. Histological prevalence of β2-microglobulin amyloidosis in hemodialysis: a prospective postmortem study // Kidney Int.- 1997.- Vol. 51.- Р. 1928-1932.
  122. Ohashi K., Hara M., Kawai R. et al. Cervical discs are most susceptible to beta 2-microglobulin amyloid deposition in the vertebral column // Kidney Int.- 1992.- Vol. 41.- Р. 1646-1652.
  123. Ketteler M., Koch K. M., Floege J. Imaging techniques in the diagnosis of dialysis-related amyloidosis // Semin Dial.- 2001.- Vol. 14, № 2.- Р. 90-93.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Поляков Д.С., Шавловский М.М., 2014

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 74760 от 29.12.2018 г.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах