АНАЛИЗ СОДЕРЖАНИЯ И НАСЫЩЕННОСТИ ЖЕЛЕЗОМ И МЕДЬЮ ЛАКТОФЕРРИНА В МОЛОКЕ У ЖЕНЩИН С ПЕРВОГО ДНЯ И ДО 5 ЛЕТ ЛАКТАЦИИ
- Авторы: Костевич В.А.1, Соколов А.В.1, Захарова Е.Т.1, Васильев В.Б.1
-
Учреждения:
- Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины СЗО РАМН
- Выпуск: Том 14, № 1 (2014)
- Страницы: 80-86
- Раздел: Статьи
- URL: https://journals.eco-vector.com/MAJ/article/view/9777
- DOI: https://doi.org/10.17816/MAJ14180-86
- ID: 9777
Цитировать
Полный текст
![Открытый доступ](https://journals.eco-vector.com/lib/pkp/templates/images/icons/text_open.png)
![Доступ закрыт](https://journals.eco-vector.com/lib/pkp/templates/images/icons/text_unlock.png)
![Доступ закрыт](https://journals.eco-vector.com/lib/pkp/templates/images/icons/text_lock.png)
Аннотация
Ключевые слова
Полный текст
![Доступ закрыт](https://journals.eco-vector.com/lib/pkp/templates/images/icons/text_lock.png)
Об авторах
Валерия Александровна Костевич
Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины СЗО РАМН
Email: hfa-2005@yandex.ru
научный сотрудник отдела молекулярной генетики Санкт-Петербург, ул. акад. Павлова, д. 12
Алексей Викторович Соколов
Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины СЗО РАМН
Email: biochemsokolov@gmail.com
старший научный сотрудник отдела молекулярной генетики Санкт-Петербург, ул. акад. Павлова, д. 12
Елена Тихоновна Захарова
Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины СЗО РАМН
Email: et_zakharova@mail.ru
старший научный сотрудник отдела молекулярной генетики Санкт-Петербург, ул. акад. Павлова, д. 12
Вадим Борисович Васильев
Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины СЗО РАМН
Email: vadim@biokemis.ru
д.м.н., профессор, заведующий отделом молекулярной генетики Санкт-Петербург, ул. акад. Павлова, д. 12
Список литературы
- Sorensen M., Sorensen M. P. L. The proteins in whey // Compt. Rend. Trav. Lab. Carlsberg.- 1939.- Vol. 23.- P. 55-59.
- Masson P. L. La Lactoferrine. Proteine des Secretions Externes et des Leucocytes Neutrophiles / еd. S. A. Arscia.- Brussels, 1970.
- Baker E. N., Rumball S. V., Anderson B. F. Transferrins: Insights into structure and function from studies on lactoferrin // Trends Biochem. Sci.- 1987.- Vol. 12.- P. 350-353.
- Baker E. N. Structure and reactivity of transferrins // Adv Inorg Chem.- 1994.- Vol. 41.- P. 389-463.
- Baker H. M., Baker E. N. Lactoferrin and iron: structural and dynamic aspects of binding and release // Biometals.- 2004.- Vol. 17.- P. 209-216.
- Houghton M. R., Gracey M., Burke V. et al. Breast milk lactoferrin levels in relation to maternal nutritional status // J. Pediatr. Gastroenterol. Nutr.- 1985.- Vol. 4.- P. 230-233.
- Fransson G. B., Lonnerdal B. Iron in human milk // J. Pediatr.- 1980.- Vol. 96.- P. 380-384.
- Brock J. H. The physiology of lactoferrin // Biochem. Cell Biol.- 2002.- Vol. 80.- P. 1-6.
- Iyer S., Lonnerdal B. Lactoferrin, lactoferrin receptors and iron metabolism // Eur. J. Clin. Nutr.- 1993.- Vol. 47.- P. 232-241.
- Ward P. P., Mendoza-Meneses M., Cunningham G. A., Conneely O. M. Iron status in mice carrying a targeted disruption of lactoferrin // Mol. Cell. Biol.- 2003.- Vol. 23.- P. 178-185.
- Davidsson L., Kastenmayer P., Yuen M. et al. Influence of lactoferrin on iron absorption from human milk in infants // Pediatr. Res.- 1994.- Vol. 35.- P. 117-124.
- Brock J. H. Lactoferrin in human milk: its role in iron absorption and protection against enteric infection in the newborn infant // Arch. Dis. Child.- 1980.- Vol. 55.- P. 417-421.
- Arnold R. R., Brewer M., Gauthier J. J. Bactericidal activity of human lactoferrin. Sensitivity of a variety of microorganisms // Infect. Immun.- 1980.- Vol. 28.- P. 893-898.
- Singh P. K., Parsek M. R., Greenberg E. P., Welsh M. J. A component of innate immunity prevents bacterial biofilm development // Nature.- 2002.- Vol. 417.- P. 552-555.
- Qiu J., Hendrixson D. R., Baker E. N. et al. Human milk lactoferrin inactivates two putative colonization factors expressed by Haemophilus influenza // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1998.- Vol. 95.- P. 12641-12646.
- Hendrixson D. R., Qiu J., Shewry S. C. et al. Human milk lactoferrin is a serine protease that cleaves Haemophilus surface proteins at arginine-rich sites // Mol. Microbiol.- 2003.- Vol. 47.- P. 607-617.
- Ochoa T. J., Noguera-Obenza M., Ebel F. et al. Lactoferrin impairs type III secretory system function in enteropathogenic Escherichia coli // Infect. Immun.- 2003.- Vol. 71.- P. 5149-5155.
- Gomez H. F., Ochoa T. J., Carlin L. G., Cleary T. G. Human lactoferrin impairs virulence of Shigella flexneri // J. Infect. Dis.- 2003.- Vol. 187.- P. 87-95.
- Van Berkel P. H., Geerts M. E., van Veen H. A. et al. N-terminal stretch Arg2, Arg3, Arg4 and Arg5 of human lactoferrin is essential for binding to heparin, bacterial lipopolysaccharide, human lysozyme and DNA // Biochem. J.- 1997.- Vol. 328.- P. 145-151.
- Соколов А. В., Пулина М. О., Рунова О. Л. и др. Комплекс церулоплазмина и лактоферрина в слезной жидкости человека // Мед. акад. журн.- 2013.- Т. 13.- С. 39-43.
- Wu H. M., Church F. C. Arginine 25 and arginine 28 of lactoferrin are critical for effective heparin neutralization in blood // Arch. Biochem. Biophys.- 2003.- Vol. 412.- P. 121-125.
- Velliyagounder K., Kaplan J. B., Furgang D. et al. One of two human lactoferrin variants exhibits increased antibacterial and transcriptional activation activities and is associated with localized juvenile periodontitis // Infec. Immun.- 2003.- Vol. 71.- P. 6141-6147.
- He J., Furmanksi P. Sequence specificity and transcriptional activation in the binding lactoferrin to DNA // Nature.- 1995.- Vol. 373.- P. 721-724.
- Son K.-N., Park J., Chung C.-K. et al. Human lactoferrin activates transcription of IL-1b gene in mammalian cells // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 2002.- Vol. 290.- P. 236-241.
- Zhang G. H., Mann D. M., Tsai C. M. Neutralization of endotoxin in vitro and in vivo by a human lactoferrinderived peptide // Infect. Immun.- 1999.- Vol. 67.- P. 1353-1358.
- Elass-Rochard E., Legrand D., Salmon V. et al. Lactoferrin inhibits the endotoxin interaction with CD14 by competition with the lipopolysaccharide-binding protein // Infect. Immun.- 1998.- Vol. 66.- P. 486-491.
- Baveye S., Elass E., Mazurier J., Legrand D. Lactoferrin inhibits the binding of lipopolysaccharides to L-selectin and subsequent production of reactive oxygen species by neutrophils // FEBS Lett.- 2000.- Vol. 469.- P. 5-8.
- Elass E., Masson M., Mazurier J., Legrand D. Lactoferrin inhibits the lipopolysaccharide-induced expression and proteoglycan-binding ability of interleukin-8 in human endothelial cells // Infect. Immun.- 2002.- Vol. 70.- P. 1860-1866.
- Elrod K. C., Moore W. R., Abraham W. M., Tanaka R. D. Lactoferrin, a potent tryptase inhibitor, abolishes latephase airway responses in allergic sheep // Am. J. Respir. Crit. Care Med.- 1997.- Vol. 156.- P. 375-381.
- Griffiths C. E., Cumberbatch M., Tucker S. C. et al. Exogenous topical lactoferrin inhibits allergen-induced Langerhans cell migration and cutaneous inflammation in humans // Br. J. Dermatol.- 2001.- Vol. 144.- P. 715-725.
- He S., McEuen A. R., Blewett S. A. et al. The inhibition of mast cell activation by neutrophil lactoferrin: uptake by mast cells and interaction with tryptase, chymase and cathepsin G // Biochem. Pharmacol.- 2003.- Vol. 65.- P. 1007-1015.
- Ohashi A., Murata E., Yamamoto K. et al. New functions of lactoferrin and beta-casein in mammalian milk as cysteine protease inhibitors // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 2003.- Vol. 306.- P. 98-103.
- Cornish J., Callon K. E., Naot D. et al. Lactoferrin is a potent regulator of bone cell activity and increases bone formation in vivo // Endocrinology.- 2004.- Vol. 145.- P. 4366-4374.
- Naot D., Grey A., Reid I. R., Cornish J. Lactoferrin - a novel bone growth factor // Clin. Med. Res.- 2005.- Vol. 3.- P. 93-101.
- Zakharova E. T., Shavlovski M. M., Bass M. G. et al. Interaction of lactoferrin with ceruloplasmin // Arch. Biochem. Biophys.- 2000.- Vol. 374.- P. 222-228.
- Laemmli U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature.- 1970.- Vol. 227.- P. 680-686.
- Laurell C. B. Quantitative estimation of proteins by electrophoresis in antibody-containing agarose gel // Peeters H., ed. Protides of the biological fluids.- Amsterdam: Elsevier, 1967.- P. 499-502.
- Zakharova E. T., Kostevich V. A., Sokolov A. V., Vasilyev V. B. Human apo-lactoferrin as a physiological mimetic of hypoxia stabilizes hypoxia-inducible factor-1 alpha // Biometals.- 2012.- Vol. 25.- P. 1247-1259.
- Соколов А. В., Пулина М. О., Захарова Е. Т. и др. Обнаружение и выделение из грудного молока комплекса церулоплазмина и лактоферрина // Биохимия.- 2006.- Т. 71, вып. 2.- С. 208-215.
- Sokolov A. V., Solovyov K. V., Kostevich V. A. et al. Protection of ceruloplasmin by lactoferrin against hydroxyl radicals is pH dependent // Biochem. Cell Biol.- 2012.- Vol. 90 (3).- P. 397-404.
- Feeley R. M., Eitenmiller R. R., Jones J. B. et al. Copper, iron, and zinc contents of human milk at early stages of lactation // Amer. Jour. Clin. Nutr.- 1983.- Vol. 37.- P. 443-448.
- Немцова Е. Р., Эделева Н. В., Осипова Н. А. и др. «Лапрот» - новый препарат детоксицирующего, противовоспалительного и иммуномодулирующего действия // Рос. онкол. журн.- 2006.- Т. 4.- С. 29-33.
Дополнительные файлы
![](/img/style/loading.gif)