Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — сфингомиелиновый липидоз, или болезнь Ниманна – Пика, болезнь Вольмана

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Представлены эпидемиология, клиническая биохимическая и молекулярно-генетическая характеристика гликосфинголипидозов, сопровождающихся нарушением метаболизма и избыточным накоплением в различных паренхиматозных органах, костном и головном мозге не только сфинголипидов, но и свободного холестерина. Прежде всего, это сфингомиелиновый липидоз, или болезнь Ниманна – Пика, — клинически полиморфная и генетически гетерогенная группа редких моногенных заболеваний. Различающиеся по дебюту и тяжести течения типы А и В являются аллельными заболеваниями и обусловлены присутствием рецессивных мутаций в гене лизосомной кислой сфингомиелиназы (SMPD1). Тип А — это классическая острая нейронопатия, при которой в 85 % случаев болезнь дебютирует до 6 мес., смерть наступает в возрасте до 3 лет. Причиной заболевания становятся мутации с преждевременной терминацией трансляции или тяжелыми нарушениями каталитической активности фермента. При типе В чаще обнаруживаются миссенс-мутации. Это хроническая висцеральная форма, при которой неврологическая симптоматика, как правило, отсутствует, и больные доживают до подросткового возраста. Юношеские и взрослые формы хронической нейронопатии типа C генетически гетерогенны. В 95 % случаев они обусловлены мутациями в гене NPC1 (тип С1) и в 5 % — в гене NPC2 (тип С2). Продукты этих генов — трансмембранные белки, отвечающие за транспорт холестерина и других липидов. Болезнь накопления эфиров холестерина, или болезнь Вольмана, обусловлена наследственной недостаточностью лизосомной кислой липазы А. Обсуждается возможность ранней диагностики этих заболеваний на базе неонатального скрининга с целью повышения эффективности их профилактики и лечения. Подчеркнуто значение экспериментальных моделей для изучения молекулярных основ патогенеза этих тяжелых наследственных заболеваний и разработки различных терапевтических подходов, таких как трансплантация костного мозга, ферментная заместительная терапия и субстратредуцирующая терапия. Представлен клинический пример болезни Ниманна – Пика типа С.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Виктория Николаевна Горбунова

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет

Email: vngor@mail.ru

д-р биол. наук, профессор кафедры общей и молекулярной медицинской генетики

Россия, Санкт-Петербург

Наталья Валерьевна Бучинская

Диагностический центр (медико-генетический)

Автор, ответственный за переписку.
Email: nbuchinskaia@gmail.com

канд. мед. наук, педиатр, врач-генетик консультативного отделения

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Алексеев В.В., Алипов А.Н., Андреев В.А., и др. Медицинские лабораторные технологии. 3-е изд., доп. и перераб. Т. 2. Москва: ГЭОТАР-Медиа, 2013. 792 с.
  2. Горбунова В.Н. Наследственные болезни обмена. Лизосомные болезни накопления // Педиатр. 2021. Т. 12, № 2. С. 73–83. doi: 10.17816/PED12273-83
  3. Горбунова В.Н., Баранов В.С. Введение в молекулярную диагностику и генотерапию наследственных заболеваний. Санкт-Петербург: Специальная Литература, 1997. 287 с.
  4. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления: мукополисахаридозы I и II типов // Педиатр. 2021. Т. 12, № 3. С. 69–83. doi: 10.17816/PED12369-83
  5. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления: мукополисахаридоз III типа, cиндром Санфилиппо // Педиатр. 2021. Т. 12, № 4. С. 69–82. doi: 10.17816/PED12469-81
  6. Горбунова В.Н. Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления. Мукополисахаридозы IV, VI и VII типов — синдромы Моркио, Марото – Лами и Слая // Педиатр. 2021. Т. 12, № 6. С. 107–125. doi: 10.17816/PED126107-125
  7. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В., Янус Г.А., Костик М.М. Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — болезни Фабри, Гоше, Фарбера // Педиатр. 2022. Т. 13, № 2. С. 61–88. doi: 10.17816/PED13261-88
  8. Краснопольская К.Д. Наследственные болезни обмена веществ. Справочное пособие для врачей. Москва: РОО Центр социальной адаптации и реабилитации детей «Фохат», 2005. 364 с.
  9. Ассоциация медицинских генетиков, Союз педиатров России. Клинические рекомендации. Болезнь Ниманна — Пика тип С. Москва: МЗ РФ, 2019. 59 с.
  10. Новиков П.В., Семячкина А.Н., Воинова В.Ю., Захарова Е.Ю. Федеральные клинические рекомендации по диагностике и лечению болезни Ниманна – Пика тип С. Москва: МЗ РФ, 2013. 29 с.
  11. Семячкина А.Н., Букина Т.М., Курбатов М.Б., и др. Болезнь Ниманна – Пика типа А у детей // Российский вестник педиатрии и перинатологии. 2008. Т. 53, № 4. С. 52–57.
  12. Anderson R.A., Byrum R.S., Coates P.M., Sando G.N. Mutations at the lysosomal acid cholesteryl ester hydrolase gene locus in Wolman disease // PNAS. 1994. Vol. 91, No. 7. P. 2718–2722. doi: 10.1073/pnas.91.7.2718
  13. Anderson R.A., Rao N., Byrum R.S., et al. In situ localization of the genetic locus encoding the lysosomal acid lipase/cholesteryl esterase (LIPA) deficient in Wolman disease to chromosome 10q23.2-q23.3 // Genomics. 1993. Vol. 15, No. 1. P. 245–247. doi: 10.1006/geno.1993.1052
  14. Aslanidis C., Klima H., Lackner K.J., Schmitz G. Genomic organization of the human lysosomal acid lipase gene (LIPA) // Genomics. 1994. Vol. 20, No. 2. P. 329–331. doi: 10.1006/geno.1994.1180
  15. Aslanidis C., Ries S., Fehringer P., et al. Genetic and biochemical evidence that CESD and Wolman disease are distinguished by residual lysosomal acid lipase activity // Genomics. 1996. Vol. 33, No. 1. P. 85–93. doi: 10.1006/geno.1996.0162
  16. Bauer P., Knoblich R., Bauer C., et al. NPC1: complete genomic sequence, mutation analysis, and characterization of haplotypes // Hum Mutat. 2002. Vol. 19, No. 1. P. 30–38. doi: 10.1002/humu.10016
  17. Blanchette-Mackie E.J., Dwyer N.K., Avende L.M., et al. Type C Niemann–Pick disease: low density lipoprotein uptake is associated with premature cholesterol accumulation in the Golgi complex and excessive cholesterol storage in lysosomes // PNAS. 1988. Vol. 85, No. 21. P. 8022–8026. doi: 10.1073/pnas.85.21.8022
  18. Burton B.K., Reed S.P. Acid lipase cross-reacting material in Wolman disease and cholesterol ester storage disease // Am J Hum Genet. 1981. Vol. 33. P. 203–208.
  19. Burton B.K., Balwani M., Feillet F., et al. A phase 3 trial of sebelipase alfa in lysosomal acid lipase deficiency // N Engl J Med. 2015. Vol. 373. P. 1010–1020. doi: 10.1056/NEJMoa1501365
  20. Carstea E.D., Morris J.A., Coleman K.G., et al. Niemann–Pick C1 disease gene: homology to mediators of cholesterol homeostasis // Science. 1997. Vol. 277. P. 228–231.
  21. Carstea E.D., Polymeropouis M.H., Parker C.C., et al. Linkage of Niemann–Pick disease type C to human chromosome 18 // PNAS. 1993. Vol. 90, No. 5. P. 2002–2004. doi: 10.1073/pnas.90.5.2002
  22. Davidson C.D., Ali N.F., Micsenyi M.C., et al. Chronic cyclodextrin treatment of murine Niemann–Pick C disease ameliorates neuronal cholesterol and glycosphingolipid storage and disease progression // PLoS One. 2009. Vol. 4, No. 9. ID: 0006951. doi: 10.1371/journal.pone.0006951
  23. Du H., Duanmu M., Witte D., Grabowski G.A. Targeted disruption of the mouse lysosomal acid lipase gene: long-term survival with massive cholesteryl ester and triglyceride storage // Hum Mol Genet. 1998. Vol. 7, No. 9. P. 1347–1354. doi: 10.1093/hmg/7.9.1347
  24. Du H., Schiavi S., Levine M., et al. Enzyme therapy for lysosomal acid lipase deficiency in the mouse // Hum Mol Genet. 2001. Vol. 10, No. 16. P. 1639–1648. doi: 10.1093/hmg/10.16.1639
  25. Elrick M.J., Pacheco C.D., Yu T., et al. Conditional Niemann–Pick C mice demonstrate cell autonomous Purkinje cell neurodegeneration // Hum Mol Genet. 2010. Vol. 19, No. 5. P. 837–847. doi: 10.1093/hmg/ddp552
  26. Fernandez-Valero E.M., Ballart A., Iturriaga C., et al. Identification of 25 new mutations in 40 unrelated Spanish Niemann–Pick type C patients: genotype-phenotype correlations // Clin Genet. 2005. Vol. 68, No. 3. P. 245–254. doi: 10.1111/j.1399-0004.2005.00490.x
  27. Friedland N., Liou H.-L., Lobel P., Stock A.M. Structure of a cholesterol-binding protein deficient in Niemann–Pick type C2 disease // PNAS. 2003. Vol. 100, No. 5. P. 2512–2517. doi: 10.1073/pnas.0437840100
  28. Fujiyama J., Sakuraba H., Kuriyama M., et al. A new mutation (LIPA Tyr22X) of lysosomal acid lipase gene in a Japanese patient with Wolman disease // Hum Mutat. 1996. Vol. 8. P. 377–380. doi: 10.1002/(SICI)1098-1004(1996)8:4<377::AID-HUMU15>3.0.CO;2-#
  29. Garver W.S., Francis G.A., Jelinek D., et al. The National Niemann–Pick C1 Disease Database: report of clinical features and health problems // Am J Med Genet. 2007. Vol. 143A, No. 11. P. 1204–1211. doi: 10.1002/ajmg.a.31735
  30. Greer W.L., Riddell D.C., Byers D.M., et al. Linkage of Niemann–Pick disease type D to the same region of human chromosome 18 as Niemann–Pick disease type C // Am J Hum Genet. 1997. Vol. 61. P. 139–142. doi: 10.1086/513899
  31. Greer W.L., Riddell D.C., Gillan T.L., et al. The Nova Scotia (type D) form of Niemann–Pick disease is caused by a 3097G-T transversion in NPC1 // Am J Hum Genet. 1998. Vol. 63, No. 1. P. 52–54. doi: 10.1086/301931
  32. Greer W.L., Riddell D.C., Murty S., et al. Linkage disequilibrium mapping of the Nova Scotia variant of Niemann–Pick disease // Clin Genet. 1999. Vol. 55, No. 4. P. 248–255. doi: 10.1034/j.1399-0004.1999.550406.x
  33. Horinouchi K., Erlich S., Perl D.P., et al. Acid sphingomyelinase deficient mice: a model of types A and B Niemann–Pick disease // Nat Genet. 1995. Vol. 10. P. 288–293. doi: 10.1038/ng0795-288
  34. Ioannou Y.A. The structure and function of the Niemann–Pick C1 protein // Mol Genet Metab. 2000. Vol. 71, No. 1–2. P. 175–181. doi: 10.1006/mgme.2000.3061
  35. Kirchhoff C., Osterhoff C., Habben I., Ivell R. Cloning and analysis of mRNAs expressed specifically in the human epididymis // Int J Androl. 1990. Vol. 13, No. 2. P. 155–167. doi: 10.1111/j.1365-2605.1990.tb00972.x
  36. Kirkegaard T., Roth A.G., Petersen N.H.T., et al. Hsp70 stabilizes lysosomes and reverts Niemann–Pick disease-associated lysosomal pathology // Nature. 2010. Vol. 463. P. 549–553. doi: 10.1038/nature08710
  37. Klima H., Ullrich K., Aslanidis C., et al. A splice junction mutation causes deletion of a 72-base exon from the mRNA for lysosomal acid lipase in a patient with cholesteryl ester storage disease // J Clin Invest. 1993. Vol. 92, No. 6. P. 2713–2718. doi: 10.1172/JCI116888
  38. Ko D.C., Binkley J., Sidow A., Scott M.P. The integrity of a cholesterol-binding pocket in Niemann–Pick C2 protein is necessary to control lysosome cholesterol levels // PNAS. 2003. Vol. 100, No. 5. P. 2518–2525. doi: 10.1073/pnas.0530027100
  39. Koch G., Lalley P.A., McAvoy M., Shows T.B. Assignment of LIPA, associated with human acid lipase deficiency to human chromosome 10 and comparative assignment to mouse chromosome 19 // Somat Cell Genet. 1981. Vol. 7. P. 345–358. doi: 10.1007/BF01538859
  40. Kohli R., Ratziu V., Fiel M.I., et al. Initial assessment and ongoing monitoring of lysosomal acid lipase deficiency in children and adults: Consensus recommendations from an international collaborative working group // Mol Genet Metab. 2020. Vol. 129, No. 2. P. 59–66. doi: 10.1016/j.ymgme.2019.11.004
  41. Kurimasa A., Ohno K., Oshimura M. Restoration of cholesterol metabolism in 3T3 cell lenes derived from the sphingomyelinosis mouse (spm/spm) by transfer of a human chromosome 18 // Hum Genet. 1993. Vol. 92. P. 157–162. doi: 10.1007/BF00219684
  42. Langmade S.J., Gale S.E., Frolov A., et al. Pregnane X receptor (PXR) activation: a mechanism for neuroprotection in a mouse model of Niemann–Pick C disease // PNAS. 2006. Vol. 103, No. 37. P. 13807–13812. doi: 10.1073/pnas.0606218103
  43. Levran O., Desnick R.J., Schuchman E.H. Niemann–Pick type B disease: identification of a single codon deletion in the acid sphingomyelinase gene and genotype/phenotype correlations in the type A and B patients // J Clin Invest. 1991. Vol. 88, No. 3. P. 806–810. doi: 10.1172/JCI115380
  44. Levran O., Desnick R.J., Schuchman E.H. Identification and expression of a common missense mutation (L302P) in the acid sphingomyelinase gene of Ashkenazi Jewish type A Niemann–Pick disease patients // Blood. 1992. Vol. 80. P. 2081–2087. doi: 10.1182/blood.V80.8.2081.bloodjournal8082081
  45. Levran O., Desnick R.J., Schuchman E.H. Type A Niemann–Pick disease: a frame shift mutation in the acid sphingomyelinase gene (fsP330) occurs in Ashkenazi Jewish patients // Hum Mutat. 1993. Vol. 2, No. 4. P. 317–319. doi: 10.1002/humu.1380020414
  46. Liu B. Therapeutic potential of cyclodextrins in the treatment of Niemann–Pick type C disease // Clin Lipidol. 2012. Vol. 7, No. 3. P. 289–301. doi: 10.2217/clp.12.31
  47. Lloyd-Evans E., Morgan A.J., He X., et al. Niemann–Pick disease type C1 is a sphingosine storage disease that causes deregulation of lysosomal calcium // Nat Med. 2008. Vol. 14. P. 1247–1255. doi: 10.1038/nm.1876
  48. Loftus S.K., Erickson R.P., Walkley S.U., et al. Rescue of neurodegeneration in Niemann–Pick C mice by a prion-promoter-driven Npc1 cDNA transgene // Hum Mol Genet. 2002. Vol. 11, No. 24. P. 3107–3114. doi: 10.1093/hmg/11.24.3107
  49. Loftus S.K., Morris J.A., Carstea E.D., et al. Murine model of Niemann–Pick C disease: mutation in a cholesterol homeostasis gene // Science. 1997. Vol. 277, No. 5323. P. 232–235. doi: 10.1126/science.277.5323.232
  50. Lyseng-Williamson K.A. Miglustat: a review of its use in Niemann–Pick disease type C // Drugs. 2014. Vol. 74, No. 1. P. 61–74. doi: 10.1007/s40265-013-0164-6
  51. McGovern M.M., Lippa N., Bagiella E., et al. Morbidity and mortality in type B Niemann–Pick disease // Genet Med. 2013. Vol. 15, No. 8. P. 618–623. doi: 10.1038/gim.2013.4
  52. Marathe S., Miranda S.R.P., Devlin C., et al. Creation of a mouse model for non-neurological (type B) Niemann–Pick disease by stable, low level expression of lysosomal sphingomyelinase in the absence of secretory sphingomyelinase: relationship between brain intra-lysosomal enzyme activity and central nervous system function // Hum Mol Genet. 2000. Vol. 9, No. 13. P. 1967–1976. doi: 10.1093/hmg/9.13.1967
  53. Maslen C.L., Babcock D., Illingworth D.R. Occurrence of a mutation associated with Wolman disease in a family with cholesteryl ester storage disease // J Inher Metab Dis. 1995. Vol. 18, No. 5. P. 620–623. doi: 10.1007/BF02436008
  54. McGovern M.M., Wasserstein M.P., Kirmse B., et al. Novel first-dose adverse drug reactions during a phase I trial of olipudase alfa (recombinant human acid sphingomyelinase) in adults with Niemann–Pick disease type B (acid sphingomyelinase deficiency) // Genet Med. 2016. Vol. 18, No. 1. P. 34–40. doi: 10.1038/gim.2015.24
  55. Millat G., Chikh K., Naureckiene S., et al. Niemann–Pick disease type C: spectrum of HE1 mutations and genotype/phenotype correlations in the NPC2 group // Am J Hum Genet. 2001. Vol. 69, No. 5. P. 1013–1021. doi: 10.1086/324068
  56. Millat G., Marcais C., Tomasetto C., et al. Niemann–Pick C1 disease: correlations between NPC1 mutations, levels of NPC1 protein, and phenotypes emphasize the functional significance of the putative sterol-sensing domain and of the cysteine-rich luminal loop // Am J Hum Genet. 2001. Vol. 68, No. 6. P. 1373–1385. doi: 10.1086/320606
  57. Miyawaki S., Yoshida H., Mitsuoka S., et al. A mouse model for Niemann–Pick disease: influence of genetic background on disease expression in spm/spm mice // J Hered. 1986. Vol. 77, No. 6. P. 379–384. doi: 10.1093/oxfordjournals.jhered.a110265
  58. Morris J.A., Zhang D., Coleman K.G., et al. The genomic organization and polymorphism analysis of the human Niemann–Pick C1 gene // Biochem Biophys Res Commun. 1999. Vol. 261, No. 2. P. 493–498. doi: 10.1006/bbrc.1999.1070
  59. Naureckiene S., Sleat D.E., Lackland H., et al. Identification of HE1 as the second gene of Niemann–Pick C disease // Science. 2000. Vol. 290, No. 5500. P. 2298–2301. doi: 10.1126/science.290.5500.2298
  60. Otterbach B., Stoffel W. Acid sphingomyelinase-deficient mice mimic the neurovisceral form of human lysosomal storage disease (Niemann–Pick disease) // Cell. 1995. Vol. 81. P. 1053–1061. doi: 10.1016/S0092-8674(05)80010-8
  61. Ottinger E.A., Kao M.L., Carrillo-Carrasco N., et al. Collaborative development of 2-hydroxypropyl-β-cyclodextrin for the treatment of Niemann–Pick type C1 disease // Curr Top Med Chem. 2014. Vol. 14, No. 3. P. 330–339. doi: 10.2174/1568026613666131127160118
  62. Park W.D., O’Brien J.F., Lundquist P.A., et al. Identification of 58 novel mutations in Niemann–Pick disease type C: correlation with biochemical phenotype and importance of PTC1-like domains in NPC1 // Hum Mutat. 2003. Vol. 22, No. 4. P. 313–325. doi: 10.1002/humu.10255
  63. Pastores G.M., Hughes D.A. Lysosomal acid lipase deficiency: therapeutic options // Drug Des Devel Ther. 2020. Vol. 14. P. 591–601. doi: 10.2147/DDDT.S149264
  64. Patel S.C., Suresh S., Kumar U., et al. Localization of Niemann–Pick C1 protein in astrocytes: implications for neuronal degeneration in Niemann–Pick type C disease // PNAS. 1999. Vol. 96, No. 4. P. 1657–1662. doi: 10.1073/pnas.96.4.1657
  65. Patterson M.C., Hendriksz Ch.J., Walterfang M., et al. Frits Wijburgon behalf of the NP-C Guidelines Working Group Recommendations for the diagnosis and management of Niemann–Pick disease type C: An update // Mol Genet Metab. 2012. Vol. 106, No. 3. P. 330–344. doi: 10.1016/j.ymgme.2012.03.012
  66. Patterson M.C., Vecchio D., Prady H., et al. Miglustat for treatment of Niemann–Pick C disease: a randomised controlled study // Lancet Neurol. 2007. Vol. 6, No. 9. P. 765–772. doi: 10.1016/S1474-4422(07)70194-1
  67. Da Veiga Pereira L., Desnick R.J., Adler D.A., et al. Regional assignment of the human acid sphingomyelinase gene (SMPD1) by PCR analysis of somatic cell hybrids and in situ hybridization to 11p15.1-p15.4 // Genomics. 1991. Vol. 9, No. 2. P. 229–234. doi: 10.1016/0888-7543(91)90246-B
  68. Quintern L.E., Schuchman E.H., Levran O., et al. Isolation of cDNA clones encoding human acid sphingomyelinase: occuerance of alternativelly processed transcript // EMBO J. 1989. Vol. 5. P. 2469–2473. doi: 10.1002/j.1460-2075.1989.tb08382.x
  69. Ribeiro I., Marcao A., Amaral O., et al. Niemann–Pick type C disease: NPC1 mutations associated with severe and mild cellular cholesterol trafficking alterations // Hum Genet. 2001. Vol. 109. P. 24–32. doi: 10.1007/s004390100531
  70. Sakai Y., Miyawaki S., Shimizu A., et al. A molecular genetic linkage map of mouse chromosome 18, including spm, Grl1, Fim-2/c-fms, and Mbp // Biochem Genet. 1991. Vol. 29. P. 103–113. doi: 10.1007/BF00578243
  71. Samaranch L., Pérez-Cañamás A., Soto-Huelin B., et al. Adeno-associated viral vector serotype 9-based gene therapy for Niemann–Pick disease type A // Sci Transl Med. 2019. Vol. 11, No. 506. ID eaat3738. doi: 10.1126/scitranslmed.aat3738
  72. Schuchman E.H., Suchi M., Takahashi T., et al. Human acid sphingomyelinase: isolation, nucleotide sequence, and expression of the full-length and alternatively spliced cDNAs // J Biol Chem. 1991. Vol. 266, No. 13. P. 8531–8539. doi: 10.1016/S0021-9258(18)93007-3
  73. Schuchman E.H., Levran O., Pireira L.V., Desnick R.J. Structural organization and complete nucleotide sequence of the gene encoding human acid sphingomyelinase (SPMD1) // Genomics. 1992. Vol. 12, No. 2. P. 197–205. doi: 10.1016/0888-7543(92)90366-Z
  74. Schuchman E.H. The pathogenesis and treatment of acid sphingomyelinase-deficient Niemann–Pick disease // J Inherit Metab Dis. 2007. Vol. 30, No. 5. P. 654–663. doi: 10.1007/s10545-007-0632-9
  75. Sidhu R., Kell P., Dietzen D.J., et al. Application of N-palmitoyl-O-phosphocholineserine for diagnosis and assessment of response to treatment in Niemann–Pick type C disease // Mol Genet Metab. 2020. Vol. 129, No. 4. P. 292–302. doi: 10.1016/j.ymgme.2020.01.007
  76. Simonaro C.M., Desnick R.J., McGovern M.M., et al. The demographics and distribution of type B Niemann–Pick disease: novel mutations lead to new genotype/phenotype correlations // Am J Hum Genet. 2002. Vol. 71, No. 6. P. 1413–1419. doi: 10.1086/345074
  77. Sleat D.E., Wiseman J.A., El-Banna M., et al. Genetic evidence for nonredundant functional cooperativity between NPC1 and NPC2 in lipid transport // PNAS. 2004. Vol. 101, No. 16. P. 5886–5891. doi: 10.1073/pnas.0308456101
  78. Steinberg S.J., Ward C.P., Fensom A.H. Complementation studies in Niemann–Pick disease type C indicate the existence of a second group // J Med Genet. 1994. Vol. 31. P. 317–320. doi: 10.1136/jmg.31.4.317
  79. Suchi M., Denur T., Desnick R.J., et al. Retroviral-mediated transfer of the human acid sphingomyelinase cDNA: correction metabolic defect in cultured Niemann–Pick disease cells // PNAS. 1992. Vol. 89, No. 8. P. 3227–3231. doi: 10.1073/pnas.89.8.3227
  80. Takahashi T., Suchi M., Desnick R.J., et al. Identification and expression of five mutations in the human acid sphingomyelinase gene causing type A and B Niemann–Pick disease: molecular evidence for genetic heterogeneity in the neuronopathic and non-neuronopathic forms // J Biol Chem. 1992. Vol. 267, No. 18. P. 12552–12558. doi: 10.1016/S0021-9258(18)42312-5
  81. Thomas G.H., Tuck-Muller C.M., Miller C.S., Reynolds L.W. Correction of sphingomyelinase deficiency in Niemann–Pick disease type C fibroblasts by removal of lipoprotein fraction from culture media // J Inherit Metab Dis. 1989. Vol. 12, No. 2. P. 139–151. doi: 10.1007/BF01800716
  82. Vance J.E. Lipid imbalance in the neurological disorder, Niemann–Pick C disease // FEBS Lett. 2006. Vol. 580, No. 23. P. 5518–5524. doi: 10.1016/j.febslet.2006.06.008
  83. Vanier M.T., Duthel S., Rodriguez-Lafrasse C., et al. Genetic heterogeneity in Niemann–Pick C disease: a study using somatic cell hybridization and linkage analysis // Am J Hum Genet. 1996. Vol. 58. P. 118–125.
  84. Vanier M.T., Ferlinz K., Rousson R., et al. Deletion of arginine (608) in acid sphingomyelinase is the prevalent mutation among Niemann–Pick disease type B patients from northern Africa // Hum Genet. 1993. Vol. 92. P. 325–330. doi: 10.1007/BF01247328
  85. Vanier M.T., Millat G. Niemann–Pick disease type C // Clin Genet. 2003. Vol. 64, No. 4. P. 269–281. doi: 10.1034/j.1399-0004.2003.00147.x
  86. Vanier M.T., Rodriguez-Lafrasse C., Rousson R., et al. Type C Niemann–Pick disease: biochemical aspects and phenotypic heterogeneity // Dev Neurosci. 1991. Vol. 13, No. 4–5. P. 307–314. doi: 10.1159/000112178
  87. Vanier M.T., Wenger D.A., Comly M.E., et al. Niemann–Pick disease group C: clinical variability and diagnosis based on defective cholesterol esterification: a collaborative study on 70 patients // Clin Genet. 1988. Vol. 33, No. 5. P. 331–348. doi: 10.1111/j.1399-0004.1988.tb03460.x
  88. Verot L., Chikh K., Freydiere E., et al. Niemann–Pick C disease: functional characterization of three NPC2 mutations and clinical and molecular update on patients with NPC2 // Clin Genet. 2007. Vol. 71, No. 4. P. 320–330. doi: 10.1111/j.1399-0004.2007.00782.x
  89. Wasserstein M.P., Jones S.A., Soran H., et al. Successful within-patient dose escalation of olipudase alfa in acid sphingomyelinase deficiency // Mol Genet Metab. 2015. Vol. 116, No. 1–2. P. 88–97. doi: 10.1016/j.ymgme.2015.05.013
  90. Wassif C.A., Cross J.L., Iben J., et al. High incidence of unrecognized visceral/neurological late-onse Niemann–Pick disease, type C1, predicted by analysis of massively parallel sequencing data sets // Genet Med. 2016. Vol. 18, No. 1. P. 41–48. doi: 10.1038/gim.2015.25
  91. Winsor E.J.T., Welch J.P. Genetic and demographic aspects of Nova Scotia Niemann–Pick disease (type D) // Am J Hum Genet. 1978. Vol. 30. P. 530–538.
  92. Yamamoto T., Nanba E., Ninomiya H., et al. NPC1 gene mutations in Japanese patients with Niemann–Pick disease type C // Hum Genet. 1999. Vol. 105. P. 10–16. doi: 10.1007/s004399900059

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2022


СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 69634 от 15.03.2021 г.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах