Отправить статью по E-mail Биотехнологический способ получения и характеристика рекомбинантного антимикробного пептида авицина а из Enterococcus avium
- Авторы: Баландин С.В.1, Финкина Е.И.1, Нурмухамедова Э.К.1, Тагаев А.А.1, Умнякова Е.С.2, Кокряков В.Н.2, Швец В.И.3, Овчинникова Т.В.1
-
Учреждения:
- Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
- Институт экспериментальной медицины Национального медицинского исследовательского центра им. В.А. Алмазова
- Институт тонких химических технологий им. М.В. Ломоносова МИРЭА — Российского технологического университета
- Выпуск: Том 484, № 4 (2019)
- Страницы: 491-494
- Раздел: Биохимия, биофизика, молекулярная биология
- URL: https://journals.eco-vector.com/0869-5652/article/view/12568
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0869-56524844491-494
- ID: 12568
Цитировать
Полный текст
Аннотация
Авицин A – бактериоцин из грамположительной бактерии Enterococcus avium, обладающий высокой микробицидной активностью в отношении бактерий рода Listeria, которые вызывают у человека тяжёлое инфекционное заболевание – листериоз. Мы разработали биотехнологический способ получения авицина A и дали характеристику его структуры и биологической активности. Нами выдвинуто предположение о возможном механизме антимикробного действия авицина A.
Ключевые слова
Об авторах
С. В. Баландин
Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Автор, ответственный за переписку.
Email: arenicin@mail.ru
Россия, Москва
Е. И. Финкина
Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Email: arenicin@mail.ru
Россия, Москва
Э. К.-А. Нурмухамедова
Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Email: arenicin@mail.ru
Россия, Москва
А. А. Тагаев
Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Email: arenicin@mail.ru
Россия, Москва
Е. С. Умнякова
Институт экспериментальной медицины Национального медицинского исследовательского центра им. В.А. Алмазова
Email: arenicin@mail.ru
Россия, Санкт-Петербург
В. Н. Кокряков
Институт экспериментальной медицины Национального медицинского исследовательского центра им. В.А. Алмазова
Email: arenicin@mail.ru
Россия, Санкт-Петербург
В. И. Швец
Институт тонких химических технологий им. М.В. Ломоносова МИРЭА — Российского технологического университета
Email: arenicin@mail.ru
академик РАН
Россия, МоскваТ. В. Овчинникова
Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Email: arenicin@mail.ru
Россия, Москва
Список литературы
- Cotter P.D., Ross R.P., Hill C. Bacteriocins — a Viable Alternative to Antibiotics? // Nat. Rev. Microbiol. 2013. V. 11. № 2. P. 95–105.
- Birri D.J., Brede D.A., Forberg T., Holo H., Nes I.F. Molecular and Genetic Characterization of a Novel Bacteriocin Locus in Enterococcus avium Isolates from Infants // Appl. Environ. Microbiol. 2010. V. 76. № 2. P. 483–492.
- Ríos Colombo N.S., Chalón M.C., Navarro S.A., Bellomio A. Pediocin-like Bacteriocins: New Perspectives on Mechanism of Action and Immunity // Curr. Genet. 2018. V. 64. № 2. P. 345–351.
- Shenkarev Z.O., Panteleev P.V., Balandin S.V., Gizatullina A.K., Altukhov D.A., Finkina E.I., Kokryakov V.N., Arseniev A.S., Ovchinnikova T.V. Recombinant Expression and Solution Structure of Antimicrobial Peptide Aurelin from Jellyfish Aurelia aurita // Biochem. Biophys. Res. Communs. 2012. V. 429. № 1/2. P. 63–69.
- Fregeau Gallagher N.L., Sailer M., Niemczura W.P., Nakashima T.T., Stiles M.E., Vederas J.C. Three-Dimensional Structure of Leucocin A in Trifluoroethanol and Dodecylphosphocholine Micelles: Spatial Location of Residues Critical for Biological Activity in Type IIa Bacteriocins from Lactic Acid Bacteria // Biochemistry. 1997. V. 36. № 49. P. 15062–15072.
- Uteng M., Hauge H.H., Markwick P.R. L., Fimland G., Mantzilas D., Nissen-Meyer J., Muhle-Goll C. Three-Dimensional Structure in Lipid Micelles of the Pediocin-like Antimicrobial Peptide Sakacin P and a Sakacin P Variant That Is Structurally Stabilized by an Inserted C-Terminal Disulfide Bridge // Biochemistry. 2003. V. 42. № 39. P. 11417–11426.
- Arbulu S., Lohans C.T., van Belkum M.J., Cintas L.M., Herranz C., Vederas J.C., Hernández P.E. Solution Structure of Enterocin HF, an Antilisterial Bacteriocin Produced by Enterococcus Faecium M3K31 // J. Agric. Food Chem. 2015. V. 63. № 49. P. 10 689–10 695.
- Minahk C.J., Farías M.E., Sesma F., Morero R.D. Effect of Enterocin CRL35 on Listeria Monocytogenes Cell Membrane // FEMS Microbiol. Lett. 2000. V. 192. № 1. P. 79–83.
- Kjos M., Nes I.F., Diep D.B. Class II One-Peptide Bacteriocins Target a Phylogenetically Defined Subgroup of Mannose Phosphotransferase Systems on Sensitive Cells // Microbiology. 2009. V. 155. Pt 9. P. 2949–2961.
Дополнительные файлы
