Обладает ли треонин кетогенным действием?
- Авторы: Малиновский А.В1
-
Учреждения:
- Специальное конструкторское технологическое бюро «Биофизприбор», филиал СПб ФГУП «ЭПМ» ФМБА России
- Выпуск: Том 23, № 6 (2020)
- Страницы: 34-38
- Раздел: Статьи
- URL: https://journals.eco-vector.com/1560-9596/article/view/112755
- DOI: https://doi.org/10.29296/25877313-2020-06-06
- ID: 112755
Цитировать
Полный текст
Открытый доступ
Доступ предоставлен
Доступ платный или только для подписчиков
Аннотация
При сахарном диабете особенно ярко проявляется глюкогенный или кетогенный характер той или иной аминокислоты. Если введение в организм глюкогенных аминокислот снижает тяжесть кетоза, то введение кетогенных - увеличивает. Треонин традиционно считается глюкогенной аминокислотой, но появились публикации, где он назван одновременно глюкогенной и кето-генной аминокислотой, подобно фенилаланину, тирозину и изолейцину. В данной работе отмечено, что в процессе эволюции человек на генетическом уровне утратил способность к синтезу треониндегидрогеназы - фермента, присутствующего у многих животных, который мог бы участвовать в превращении треонина в ацетил-КоА, а следовательно, в кетоновые тела. Сделан вывод о полном отсутствии у треонина кетогенного действия у человека.
Ключевые слова
Полный текст
Об авторах
А. В Малиновский
Специальное конструкторское технологическое бюро «Биофизприбор», филиал СПб ФГУП «ЭПМ» ФМБА России
Email: info@biofizpribor.ru
инженер-технолог Санкт-Петербург
Список литературы
- Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии. М.: Мир. 1981
- Voet D., Voet J.G. Biochemistry. 2nd ed. New York. Wiley. 1995.
- Garret R.H., Grisham C.M. Biochemistry. Orlando. Saunders College Publishing. 1995.
- Дэгли С., Никольсон Д. Метаболические пути. М.: Мир. 1973 [Djegli S., Nikol'son D. Metabolicheskie puti. M.: Mir. 1973 (in Russ.)].
- Neuberger A. Glycine formation from L-threonine. Comp. Biochem. 1981; 19A: 257-303.
- Bird M.I., Nunn P.B. Measurement of L-threonine aldolase activity in rat liver. Biochem. Soc. Trans. 1979; 7: 1274-1276.
- Yeung, Y.G. Threonine aldolase is not a genuine enzyme in rat liver. Biochem. J. 1986; 237: 187-190.
- Pagani R. L-allothreonine and L-threonine aldolase in rat liver. Biochem. Soc. Trans. 1991; 19(3): 3465.
- Darling P. B., Grunov J., Rafii M., Brookes S., Ball R.O., Pencharz P.B. Threonine dehydrogenase is a minor degratative pathway of threonine catabolism in adult humans. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2000; 278: 877-884.
- Schirch I., Gross T. Serine transhydroxymethylase Identification as the threonine and allothreonine aldolases. J. Biol. Chem. 1968; 243: 5651-5655.
- Ogawa H., Gomi T., Fujioka. M. Serine hydroxymethyltrans-ferase and threonine aldolase are they identical? The International Journal of Biochemistry and Cell Biology. 2000; 32: 289-301.
- Покровский А.А. Роль биохимии в развитии науки о питании. М.: Наука. 1974. [Pokrovskij А.А. Rol biohimii v razvitii nauki o pitanii. M. Nauka.1974 (in Russ.)]
- Watanabe R., Fujimura S., Kadowaki M., Ishibashi T. Effects of dietary threonine levels on the threonine-degrading enzyme activities and tissue threonine related amino acid concentration in rats. Anim. Sci. Technol. (Jpn.). 1998; 69: 108-116.
- House J.D., Hall B.N., Brosnan J.T. Threonine metabolism in isolated rat hepatocytes. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2002; 281: Е1300-Е1307.
- Nagao K., Bannai M., Seki S., Mori M., Takahashi M. Adaptational modification of serine and threonine metabolism in the liver to essential amino acid deficiency in rats. Amino Acids. 2009. Мarch.
- Zhao X.H., Wen Z.M., Meredith C.N., Matthews D.E., Bier D.M., Young V.R. Threonine kinetics at graded threonine intakes in young men. Am. J. Cln. Nutr. 1986; 43: 795-798.
- Edgar A.J. The human L-threonine-3-dehydrogenase gene is an expressed pseudogene. BMC Biochem. 2002; 18(3).
- Chuanchin H., Hao G., Jiaxu W., Weiguang L., Yide M., Mian W. Regulation of L-threonine dehydrogenase in somatic cell reprogramming. Stem. Cells. 2013: 31: 953-965.
- Winkle L.J.V., Gallet V., Iannaccone P.M. Threonine appears to be essential for proliferation of human as well as mouse embryonic stem cells. Cells and developmental biology. 2014. May 2. Article 18/1.
- Wurtman R.J. L-threonine for regulating glycine levels in the brain and spinal cord. European patent specification. 1986. Publication Number: 0 028 257 B1.
- D ’Mello J.P.F. Aspects of threonine and glycine metabolism in the chick (Gallus domesticus). J. Nutr. 1973; 15(6):. 357-363.57 B1.
Дополнительные файлы
