Лизосомные болезни накопления. Муколипидозы

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Представлены эпидемиология, клиническая, биохимическая и молекулярно-генетическая характеристика муколипидозов — аутосомно-рецессивных лизосомных болезней накопления, сочетающих в себе клинические проявления мукополисахаридозов и сфинголипидозов. В соответствии с современной классификацией муколипидозы I, II и III типов относят к гликопротеинозам, а муколипидозы IV типа — к ганглиозидозам. Муколипидоз I типа, или сиалидоз, обусловлен присутствием инактивирующих мутаций в гене α-нейраминидазы NEU1, а родственное ему заболевание — галактосиалидоз, сопровождающийся вторичной недостаточностью α-нейраминидазы и β-галактозидазы, в гене CTSA протективного белка катепсина А. Для обоих заболеваний характерны ранняя прогрессирующая задержка психомоторного развития, мышечные миоклонии, тяжелая офтальмопатия и ранняя гибель больных. Патогенез заболеваний связан с избыточным накоплением в лизосомах сиалосодержащих гликопротеинов и олигосахаридов. Наследственная недостаточность N-ацетилглюкозаминил-1-фосфотрансферазы, необходимой для присоединения маннозо-6-фосфата к олигосахаридам лизосомных ферментов, лежит в основе развития двух аллельных заболеваний, обусловленных мутацией в гене GNPTAB, муколипидоза II типа, или «I-клеточной» болезни и муколипидоза III типа, альфа/бета или псевдополидистрофии Гурлера. Мутации в гене GNPTG, кодирующем гамма субъединицу этого фермента, — причина развития более мягкого муколипидоза III типа (гамма). Для всех этих заболеваний характерны нарушения фосфорилирования и транспорта лизосомных ферментов, что сопровождается грубой задержкой роста, скелетными аномалиями и ранней гибелью больных. Патогенез муколипидоза IV типа, или сиалолипидоза, связан с одновременным накоплением фосфолипидов, сфинголипидов, мукополисахаридов и ганглиозидов, которое происходит в результате мутаций в гене MCOLN1, кодирующем муколипин 1, образующий канал, локализованный на мембранах лизосом и эндосом, и участвующий в регуляции транспорта липидов и белков. В статье приведено описание клинических случаев муколипидоза II и IIIA типов. Преклинические испытания показали перспективность ферментной заместительной терапии, шаперонотерапии и генной терапии для лечения сиалидоза и галактосиалидоза. Однако в клинической практике патогенетические методы терапии муколипидозов к настоящему времени не описаны.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Виктория Николаевна Горбунова

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: vngor@mail.ru

доктор биол. наук, профессор, кафедра общей и молекулярной медицинской генетики

Россия, 194100, Санкт-Петербург, Литовская ул., д. 2

Наталья Валерьевна Бучинская

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет; Диагностический центр (медико-генетический)

Email: nbuchinskaia@gmail.com
ORCID iD: 0000-0002-2335-3023
SPIN-код: 4820-4246

кандидат медицинских наук, врач-педиатр, ассистент кафедры госпитальной педиатрии, врач-генетик консультативного отделения

Россия, 194100, Санкт-Петербург, Литовская ул., д. 2; Санкт-Петербург

Анастасия Олеговна Вечкасова

Диагностический центр (медико-генетический)

Email: vechkasova.nastia@mail.ru
ORCID iD: 0009-0004-8775-9630
SPIN-код: 2642-3514

врач-терапевт, врач-генетик консультативного отделения

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Аванесян Р.И., Авдеева Т.Г., Алексеева Е.И., и др. Педиатрия: Национальное руководство. Т. 1. Москва: ГЭОТАР-Медиа, 2009.
  2. Горбунова В.Н. Наследственные болезни обмена. Лизосомные болезни накопления // Педиатр. 2021. Т. 12, № 2. С. 73–84. EDN: LTJHVN doi: 10.17816/PED12273-83
  3. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В., Вечкасова А.О., Круглова В.С. Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — лейкодистрофии // Педиатр. 2023. Т. 14, № 6. С. 89–112. EDN: ARALAQ doi: 10.17816/PED626382
  4. Семячкина А.Н., Воскобоева Е.Ю., Букина Т.М., и др. Клинико-генетическая характеристика муколипидоза II и IIIa типов у детей // Российский вестник перинатологии и педиатрии. 2017. Т. 62, № 3. С. 71–78. EDN: YUBSJH doi: 10.21508/1027-4065-2017-62-3-71-78
  5. Arora V., Setia N., Dalal A., et al. Sialidosis type II: Expansion of phenotypic spectrum and identification of a common mutation in seven patients // Mol Genet Metab Rep. 2020. Vol. 22. ID 100561. doi: 10.1016/j.ymgmr.2019.100561
  6. Bach G., Webb M.B., Bargal R., et al. The frequency of mucolipidosis type IV in the Ashkenazi Jewish population and the identification of 3 novel MCOLN1 mutations // Hum Mutat. 2005. Vol. 26, N 6. ID 591. doi: 10.1002/humu.9385
  7. Bargal R., Avidan N., Ben-Asher E., et al. Identification of the gene causing mucolipidosis type IV // Nat Genet. 2000. Vol. 26, N 1. P. 118–123. doi: 10.1038/79095
  8. Bargal R., Avidan N., Olender T., et al. Mucolipidosis type IV: novel MCOLN1 mutations in Jewish and non-Jewish patients and the frequency of the disease in the Ashkenazi Jewish population // Hum Mutat. 2001. Vol. 17, N 5. P. 397–402. doi: 10.1002/humu.1115
  9. Bargal R., Bach G. Mucolipidosis type IV: abnormal transport of lipids to lysosomes // J Inherit Metab Dis. 1997. Vol. 20, N 5. P. 625–632. doi: 10.1023/a:1005362123443
  10. Bargal R., Zeigler M., Abu-Libdeh B., et al. When Mucolipidosis III meets Mucolipidosis II: GNPTA gene mutations in 24 patients // Mol Genet Metab. 2006. Vol. 88, N 4. P. 359–363. doi: 10.1016/j.ymgme.2006.03.003
  11. Bassi M.T., Manzoni M., Monti E., et al. Cloning of the gene encoding a novel integral membrane protein, mucolipidin-and identification of the two major founder mutations causing mucolipidosis type IV // Am J Hum Genet. 2000. Vol. 67, N 5. P. 1110–1120. doi: 10.1086/321205
  12. Bonten E., Spoel A., van der Fornerod M., et al. Characterization of human lysosomal neuraminidase defines the molecular basis of the metabolic storage disorder sialidosis // Genes Dev. 1996. Vol. 10. P. 3156–3169. doi: 10.1101/gad.10.24.3156
  13. Bonten E.J., Yogalingam G., Hu H., et al. Chaperone-mediated gene therapy with recombinant AAV-PPCA in a new mouse model of type I sialidosis // Biochim Biophys Acta. 2013. Vol. 1832, N 10. P. 1784–1792. doi: 10.1016/j.bbadis.2013.06.002
  14. Caciotti A., Catarzi S., Tonin R., et al. Galactosialidosis: review and analysis of CTSA gene mutations // Orphanet J Rare Dis. 2013. Vol. 8. ID 114. doi: 10.1186/1750-1172-8-114
  15. Cadaoas J., Hu H., Boyle G., et al. Galactosialidosis: preclinical enzyme replacement therapy in a mouse model of the disease, a proof of concept // Mol Ther Methods Clin Dev. 2020. Vol. 20. P. 191– 203. doi: 10.1016/j.omtm.2020.11.012
  16. Kudo M., Brem M.S., Canfield W.M. Mucolipidosis II (I-cell disease) and mucolipidosis IIIA (classical pseudo-hurler polydystrophy) are caused by mutations in the GlcNAc-phosphotransferase alpha / beta-subunits precursor gene // Am J Hum Genet. 2006. Vol. 78, N 3. P. 451–463. doi: 10.1086/500849
  17. Cathey S.S., Leroy J.G., Wood T., et al. Phenotype and genotype in mucolipidoses II and III alpha/beta: a study of 61 probands // J Med Genet. 2010. Vol. 47, N 1. P. 38–48. doi: 10.1136/jmg.2009.067736
  18. Chen C.-S., Bach G., Pagano R.E. Abnormal transport along the lysosomal pathway in mucolipidosis, type IV disease // PNAS USA. 1998. Vol. 95, N 11. P. 6373–6378. doi: 10.1073/pnas.95.11.6373
  19. d’Azzo A., Machado E., Annunziata I. Pathogenesis, emerging therapeutic targets and treatment in Sialidosis // Expert Opin Orphan Drugs. 2015. Vol. 3, N 5. P. 491–504. doi: 10.1517/21678707.2015.1025746
  20. De Geer K., Mascianica K., Naess K., et al. Unraveling mucolipidosis type III gamma through whole genome sequencing in late-onset retinitis pigmentosa: a case report // BMC Ophthalmol. 2023. Vol. 23, N 1. ID 3 94. doi: 10.1186/s12886-023-03136-4
  21. Edelmann L., Dong J., Desnick R.J., Kornreich R. Carrier screening for mucolipidosis type IV in the American Ashkenazi Jewish population // Am J Hum Genet. 2002. Vol. 70, N 4. P. 1023–1027. doi: 10.1086/339519
  22. Encarnação M., Lacerda L., Costa R., et al. Molecular analysis of the GNPTAB and GNPTG genes in 13 patients with mucolipidosis type II or type III — identification of eight novel mutations // Clin Genet. 2009. Vol. 76, N 1. P. 76– 84. doi: 10.1111/j.1399-0004.2009.01185.x
  23. Bonten E.J., Arts W.F., Beck M., et al. Novel mutations in lysosomal neuraminidase identify functional domains and determine clinical severity in sialidosis // Hum Mol Genet. 2000. Vol. 9, N 18. P. 2715–2725, doi: 10.1093/hmg/9.18.2715
  24. Fares H., Greenwald I. Genetic analysis of endocytosis in Caenorhabditis elegans : coelomocyte uptake defective mutants // Genetics. 2001. Vol. 159, N 1. P. 133–145. doi: 10.1093/genetics/159.1.133
  25. Fedyna A., Drayna D., Kang C. Characterization of a mutation commonly associated with persistent stuttering: evidence for a founder mutation // J Hum Genet. 2011. Vol. 56, N 1. P. 80–82. doi: 10.1038/jhg.2010.125
  26. Galjart N.J., Gillemans N., Harris A., et al. Expression of cDNA encoding the human “protective protein” associated with lysosomal beta-galactosidase and neuraminidase: homology to yeast proteases // Cell. 1988. Vol. 54, N 6. P. 755–764. doi: 10.1016/S0092-8674(88)90999-3
  27. Geer J.S., Skinner S.A., Goldin E., Holden K.R. Mucolipidosis type IV: a subtle pediatric neurodegenerative disorder // Pediatr Neurol. 2010. Vol. 42, N 3. P. 223–226. doi: 10.1016/j.pediatrneurol.2009.10.002
  28. Halal F., Chitayat D., Parikh H., et al. Ring chromosome 20 and possible assignment of the structural gene encoding human carboxypeptidase-L to the distal segment of the long arm of chromosome 20 // Am J Med Genet. 1992. Vol. 43, N 3. P. 576–57 9. doi: 10.1002/ajmg.1320430314
  29. Harrison T.R. Chapter 316. Lysosomal storage diseases. В кн.: Internal diseases. In 10 books. B. 8. 1996. P. 250–273.
  30. Higaki K., Li L., Bahrudin U., et al. Chemical chaperone therapy: chaperone effect on mutant enzyme and cellular pathophysiology in β-galactosidase deficiency // Hum Mutat. 2011. Vol. 32, N 7. P. 843–852. doi: 10.1002/humu.21516
  31. Hossain M.A., Higaki K., Shinpo M., et al. Chemical chaperone treatment for galactosialidosis: Effect of NOEV on β-galactosidase activities in fibroblasts // Brain Dev. 2016. Vol. 38, N 2. P. 175–180. doi: 10.1016/j.braindev.2015.07.006
  32. Hu H., Gomero E., Bonten E., et al. Preclinical dose-finding study with a liver-tropic, recombinant AAV-2/8 vector in the mouse model of galactosialidosis // Mol Ther. 2012. Vol. 20, N 2. P. 267–274. doi: 10.1038/mt.2011.227
  33. Kang C., Riazuddin S., Mundorff J., et al. Mutations in the lysosomal enzyme-targeting pathway and persistent stuttering // N Engl J Med. 2010. Vol. 362, N 8. P. 677–685. doi: 10.1056/NEJMoa0902630
  34. Khan A., Sergi C. Sialidosis: A review of morphology and molecular biology of a rare pediatric disorder // Diagnostics (Basel). 2018. Vol. 8, N 2. ID 29. doi: 10.3390/diagnostics8020029
  35. Khan S.A., Tomatsu S.C. Mucolipidoses overview: Past, present, and future // Int J Mol Sci. 2020. Vol. 21, N 1 8. ID 6812. doi: 10.3390/ijms21186812
  36. Kleijer W.J., Geilen G.C., Janse H.C., et al. Cathepsin A deficiency in galactosialidosis: studies of patients and carriers in 16 families // Pediatr Res. 1996. Vol. 39, N 6. P. 1067–1071. doi: 10.1203/00006450-199606000-00022
  37. Kudo M., Bao M., D’Souza A., et al. The alpha- and beta-subunits of the human UDP-N-acetylglucosamine: lysosomal enzyme N-acetylglucosamine-1-phosphotransferase [corrected] are encoded by a single cDNA // J Biol Chem. 2005. Vol. 280, N 43. P. 36141–36149. doi: 10.1074/jbc.M509008200
  38. Kudo M., Brem M.S., Canfield W.M. Mucolipidosis II (I-cell disease) and mucolipidosis IIIA (classical pseudo-hurler polydystrophy) are caused by mutations in the GlcNAc-phosphotransferase alpha / beta-subunits precursor gene // Am J Hum Genet. 2006. Vol. 78, N 3. P. 451–463. doi: 10.1086/500849
  39. LaPlante J.M., Ye C.P., Quinn S.J., et al. Functional links between mucolipin-1 and Ca2 + -dependent membrane trafficking in mucolipidosis IV // Biochem Biophys Res Commun. 2004. Vol. 322, N 4. P. 1384–1391. doi: 10.1016/j.bbrc.2004.08.045
  40. Leimig T., Mann L., del Pilar Martin M., et al. Functional amelioration of murine galactosialidosis by genetically modified bone marrow hematopoietic progenitor cells // Blood. 2002. Vol. 99, N 9. P. 3169–3178. doi: 10.1182/blood.V99.9.3169
  41. Lowden J.A., O’Brien J.S. Sialidosis: a review of human neuraminidase deficiency // Am J Hum Genet. 1979. Vol. 31, N 1. P. 1–18.
  42. Lukong K.E., Landry K., Elsliger M.-A., et al. Mutations in sialidosis impair sialidase binding to the lysosomal multienzyme complex // J Biol Chem. 2001. Vol. 276, N 20. P. 17286–17290. doi: 10.1074/jbc.M100460200
  43. Raychowdhury M.K., González-Perrett S., Montalbetti N., et al. Molecular pathophysiology of mucolipidosis type IV: pH dysregulation of the mucolipin-1 cation channel // Hum Mol Genet. 2004. Vol. 13, N 6. P. 617–627. doi: 10.1093/hmg/ddh067
  44. Marschner K., Kollmann K., Schweizer M., et al. A key enzyme in the biogenesis of lysosomes is a protease that regulates cholesterol metabolism // Science. 2011. Vol. 333, N 6038. P. 87–90. doi: 10.1126/science.1205677
  45. Misko A., Wood L., Kiselyov K., et al. Progress in elucidating pathophysiology of mucolipidosis IV // Neurosci Lett. 2021. Vol. 755. ID 135944. doi: 10.1016/j.neulet.2021.135944
  46. Morreau H., Galjart N.J., Willemsen R., et al. Human lysosomal protective protein. Glycosylation, intracellular transport, and association with beta-galactosidase in the endoplasmic reticulum // J Biol Chem. 1992. Vol. 267, N 25. P. 17949–17956. doi: 10.1016/S0021-9258(19)37135-2
  47. Mosca R., van de Vlekkert D., Campos Y., et al. Conventional and unconventional therapeutic strategies for sialidosis type I // J Clin Med. 2020. Vol. 9, N 3. ID 695. doi: 10.3390/jcm9030695
  48. Mueller O.T., Henry W.M., Haley L.L., et al. Sialidosis and galactosialidosis: chromosomal assignment of two genes associated with neuraminidase-deficiency disorders // PNAS USA. 1986. Vol. 83, N 6. P. 1817–1821. doi: 10.1073/pnas.83.6.1817
  49. Nampoothiri S., Elcioglu N.H., Koca S.S., et al. Does the clinical phenotype of mucolipidosis-IIIγ differ from its αβ counterpart?: supporting facts in a cohort of 18 patients // Clin Dysmorphol. 2019. Vol. 28, N 1. P. 7–16. doi: 10.1097/MCD.0000000000000249
  50. de Geest N., Bonten E., Mann L., et al. Systemic and neurologic abnormalities distinguish the lysosomal disorders sialidosis and galactosialidosis in mice // Hum Mol Genet. 2002. Vol. 11, N 12. P. 1455–1464. doi: 10.1093/hmg/11.12.1455
  51. Naumchik B.M., Gupta A., Flanagan-Steet H., et al. The role of hematopoietic cell transplant in the glycoprotein diseases // Cells. 2020. Vol. 9, N 6. ID 1411. doi: 10.3390/cells9061411
  52. Neeraja K., Holla V.V., Prasad S., et al. Sialidosis type I without a cherry red spot — is there a genetic basis? // J Mov Disord. 2021. Vol. 14, N 1. P. 65–69. doi: 10.14802/jmd.20083
  53. Oheda Y., Kotani M., Murata M., et al. Elimination of abnormal sialylglycoproteins in fibroblasts with sialidosis and galactosialidosis by normal gene transfer and enzyme replacement // Glycobiology. 2006. Vol. 16, N 4. P. 271–280. doi: 10.1093/glycob/cwj069
  54. Oohira T., Nagata N., Akaboshi I., et al. The infantile form of sialidosis type II associated with congenital adrenal hyperplasia: possible linkage between HLA and the neuraminidase deficiency gene // Hum Genet. 1985. Vol. 70, N 4. P. 341–343. doi: 10.1007/BF00295374
  55. Otomo T., Muramatsu T., Yorifuji T., et al. Mucolipidosis II and III alpha/beta: mutation analysis of 40 Japanese patients showed genotype-phenotype correlation // J Hum Genet. 2009. Vol. 54, N 3. P. 145–151. doi: 10.1038/jhg.2009.3
  56. Persichetti E., Chuzhanova N.A., Dardis A., et al. Identification and molecular characterization of six novel mutations in the UDP-N-acetylglucosamine-1-phosphotransferase gamma subunit (GNPTG) gene in patients with mucolipidosis III gamma // Hum Mutat. 2009. Vol. 30, N 6. P. 978–984. doi: 10.1002/humu.20959
  57. Pohl S., Encarnacão M., Castrichini M., et al. Loss of N-acetylglucosamine-1-phosphotransferase gamma subunit due to intronic mutation in GNPTG causes mucolipidosis type III gamma: Implications for molecular and cellular diagnostics // Am J Med Genet A. 2010. Vol. 152A, N 1. P. 124–132. doi: 10.1002/ajmg.a.33170
  58. Pshezhetsky A.V., Richard C., Michaud L., et al. Cloning, expression and chromosomal mapping of human lysosomal sialidase and characterization of mutations in sialidosis // Nat Genet. 1997. Vol. 15, N 3. P. 316–320. doi: 10.1038/ng0397-316
  59. Raas-Rothschild A., Bargal R., DellaPergola S., et al. Mucolipidosis type IV: the origin of the disease in the Ashkenazi Jewish population // Eur J Hum Genet. 1999. Vol. 7, N 4. P. 496–498. doi: 10.1038/sj.ejhg.5200277
  60. Raas-Rothschild A., Cormier-Daire V., Bao M., et al. Molecular basis of variant pseudo-hurler polydystrophy (mucolipidosis IIIC) // J Clin Investig. 2000. Vol. 105, N 5. P. 673–681. doi: 10.1172/JCI5826
  61. Rottier R.J., Bonten E., d’Azzo A. A point mutation in the neu-1 locus causes the neuraminidase defect in the SM/J mouse // Hum Mol Genet. 1998. Vol. 7, N 2. P. 313–321. doi: 10.1093/hmg/7.2.313
  62. Schrader K.A., Heravi-Moussavi A., Waters P.J., et al. Using next-generation sequencing for the diagnosis of rare disorders: a family with retinitis pigmentosa and skeletal abnormalities // J Pathol. 2011. Vol. 225, N 1. P. 12–18. doi: 10.1002/path.2941
  63. Seyrantepe V., Hinek A., Peng J., et al. Enzymatic activity of lysosomal carboxypeptidase (cathepsin) A is required for proper elastic fiber formation and inactivation of endothelin-1 // Circulation. 2008. Vol. 117, N 15. P. 1973–1981. doi: 10.1161/CIRCULATIONAHA.107.733212
  64. Seyrantepe V., Poupetova H., Froissart R., et al. Molecular pathology of NEU1 gene in sialidosis // Hum Mutat. 2003. Vol. 22, N 5. P. 343–352. doi: 10.1002/humu.10268
  65. Slaugenhaupt S.A., Acierno J.S. Jr., Helbling L.A., et al. Mapping of the mucolipidosis type IV gene to chromosome 19p and defini tion of fou nder haplotypes // Am J Hum Genet. 1999. Vol. 65, N 3. P. 773–778. doi: 10.1086/302549
  66. Sun M., Goldin E., Stahl S., et al. Mucolipidosis type IV is caused by mutations in a gene encoding a novel transient receptor potential channel // Hum Mol Genet. 2000. Vol. 9, N 17. P. 2471–2478. doi: 10.1093/hmg/9.17.2471
  67. Takahashi Y., Nakamura Y., Yamaguchi S., Orii T. Urinary oligosaccharide excretion and severity of galactosialidosis and sialidosis // Clin Chim Acta. 1991. Vol. 203, N 2–3. P. 199–210. doi: 10.1016/0009-8981(91)90292-k
  68. Takano T., Shimmoto M., Fukuhara Y., et al. Galactosialidosis: clinical and molecular analysis of 19 Japanese patients // Brain Dysfunct. 1991. Vol. 4, N 5. P. 271–280.
  69. Tiede S., Muschol N., Reutter G., et al. Missense mutations in N-acetylglucosamine-1-phosphotransferase alpha/beta subunit gene in a patient with mucolipidosis III and a mild clinical phenotype // Am J Med Genet A. 2005. Vol. 137A, N 3. P. 235–240. doi: 10.1002/ajmg.a.30868
  70. Venkatachalam K., Long A.A., Elsaesser R., et al. Motor deficit in a Drosophila model of mucolipidosis type IV due to defective clearance of apoptotic cells // Cell. 2008. Vol. 135, N 5. P. 838–851. doi: 10.1016/j.cell.2008.09.041
  71. Venugopal B., Browning M.F., Curcio-Morelli C., et al. Neurologic, gastric, and opthalmologic pathologies in a murine model of mucolipidosis type IV // Am J Hum Genet. 2007. Vol. 81, N 5. P. 1070–1083. doi: 10.1086/521954
  72. Vergarajauregui S., Connelly P.S., Daniels M.P., Puertollano R. Autophagic dysfunction in mucolipidosis type IV patients // Hum Mol Genet. 2008. Vol. 17, N 17. P. 2723–2737. doi: 10.1093/hmg/ddn174
  73. Verheijen F.W., Palmeri S., Hoogeveen A.T., Galjaard H. Human placental neuraminidase. Activation, stabilization and association with beta-galactosidase and its protective protein // Eur J Biochem. 1985. Vol. 149, N 2. P. 315–321. doi: 10.1111/j.1432-1033.1985.tb08928.x
  74. Verheijen F.W., Palmeri S., Galjaard H. Purification and partial characterization of lysosomal neuraminidase from human placenta // Eur J Biochem. 1987. Vol. 162, N 1. P. 63–67. doi: 10.1111/j.1432-1033.1987.tb10542.x
  75. Wiegant J., Galjart N.J., Raap A.K., d’Azzo A. The gene encoding human protective protein (PPGB) is on chromosome 20 // Genomics. 1991. Vol. 10, N 2. P. 345–349. doi: 10.1016/0888-7543(91)90318-9
  76. Yogalingam G., Weber B., Meehan J., et al. Mucopolysaccharidosis type IIIB: characterisation and expression of wild-type and mutant recombinant alpha-N-acetylglucosaminidase and relationship with sanfilippo phenotype in an attenuated patient // Biochim Biophys Acta. 2000. Vol. 1502, N 3. P. 415–425. doi: 10.1016/s0925-4439(00)00066-1
  77. Zhou X.-Y., Morreau H., Rottier R., et al. Mouse model for the lysosomal disorder galactosialidosis and correction of the phenotype with overexpressing erythroid precursor cells // Genes Dev. 1995. Vol. 9, N 21. P. 2623–2634. doi: 10.1101/gad.9.21.2623
  78. Zhou X.-Y., van der Spoel A., Rottier R., et al. Molecular and biochemical analysis of protective protein/cathepsin A mutations: correlation with clinical severity in galactosialidosis // Hum Mol Genet. 1996. Vol. 5, N 1 2. P. 1977–1987. doi: 10.1093/hmg/5.12.1977

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2024


СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 69634 от 15.03.2021 г.