Лизосомные болезни накопления. Гликопротеинозы (олигосахаридозы)

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Представлены эпидемиология, клиническая, биохимическая и молекулярно-генетическая характеристика олигосахаридозов — группы редких аутосомно-рецессивных лизосомных болезней накопления, в которые наряду с сиалидозом входят маннозидозы, фукозидоз, аспартилглюкозаминурия и недостаточность α-N-ацетилгалактозаминидазы. Все эти заболевания обусловлены нарушением катаболизма гликопротеинов и избыточным накоплением в лизосомах различных типов олигосахаридов. Клинически они характеризуются прогрессирующими нервно-психическими расстройствами в сочетании с мягким Гурлер-подобным фенотипом. Два генетически гетерогенных варианта альфа- и бета-маннозидоза обусловлены мутациями в генах MAN2B1 и MANBA соответственно и наследственной недостаточностью двух родственных α- и β-маннозидаз. Причиной развития фукозидоза являются инактивирующие мутации в гене FUCA1, приводящие к недостаточности лизосомной α-L-фукозидазы и накоплению фукогликопротеинов и фукогликолипидов. Патогенез аспартилглюкозаминурии связан с нарушением катаболизма аспартилглюкозамина и его накоплением в лизосомах клеток печени, селезенки, щитовидной железы, почек и головного мозга. Причина недостаточности α-N-ацетилгалактозаминидазы — мутации в гене NAGA и накопление в лизосомах нерасщепленных гликоконьюгатов. Приведено описание существующих экспериментальных моделей и обсуждается их роль в изучении патогенеза этих тяжелых лизосомных болезней и разработке различных терапевтических подходов. Наиболее успешной для лечения альфа-маннозидоза оказалась ферментная заместительная терапия c использованием рекомбинантного фермента — велманазы альфа, которая уже прошла III фазу клинических испытаний и используется в клинической практике. Патогенетических методов лечения других обсуждаемых здесь олигосахаридозов не описано, хотя преклинические испытания показали перспективность трансплантации гемопоэтических стволовых клеток и генной терапии для лечения β-маннозидоза и аспартилглюкозаминурии соответственно.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Виктория Николаевна Горбунова

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: vngor@mail.ru

д-р биол. наук, профессор кафедры медицинской генетики

Россия, Санкт-Петербург

Наталья Валерьевна Бучинская

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет; Диагностический центр (медико-генетический)

Email: nbuchinskaia@gmail.com
ORCID iD: 0000-0002-2335-3023
SPIN-код: 4820-4246

канд. мед. наук, врач-педиатр, врач-генетик консультативного отделения, СПб ГБУЗ «Диагностический центр (медико-генетический)»; ассистент кафедры госпитальной педиатрии, ФГБОУ ВО «Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет» Минздрава России

Россия, Санкт-Петербург; Санкт-Петербург

Анастасия Олеговна Вечкасова

Диагностический центр (медико-генетический)

Email: vechkasova.nastia@mail.ru
ORCID iD: 0009-0004-8775-9630
SPIN-код: 2642-3514

врач-генетик консультативного отделения

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Аванесян Р.И., Авдеева Т.Г., Алексеева Е.И., и др. Педиатрия: Национальное руководство. Т. 1. Москва: ГЭОТАР-Медиа, 2009.
  2. Горбунова В.Н. Наследственные болезни обмена. Лизосомные болезни накопления // Педиатр. 2021. Т. 12, № 2. С. 73–83. doi: 10.17816/PED12273-83 EDN: LTJHVN
  3. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В., Вечкасова А.О. Лизосомные болезни накопления. Муколипидозы // Педиатр. 2024. Т. 15, № 5. С. 81–98. doi: 10.17816/PED15581-98
  4. Семячкина А.Н., Николаева Е.А. Оценка эффективности лечения препаратом велманаза-альфа больных с альфа-маннозидозом // Поликлиника. Орфанные болезни. 2023. № 1. С. 52–56.
  5. Семячкина А.Н., Николаева Е.А., Воскобоева Е.Ю., и др. Альфа-маннозидоз у детей: анализ собственных наблюдений, возможности лечения // Российский вестник перинатологии и педиатрии. 2020. Т. 65, № 4. С. 142–149. doi: 10.21508/1027-4065-2020-65-4-142-149 EDN: JCTRSK
  6. Alkhayat A.H., Kraemer S.A., Leipprandt J.R., et al. Human beta-mannosidase cDNA characterization and first identification of a mutation associated with human beta-mannosidosis // Hum Mol Genet. 1998. Vol. 7, N 1. P. 75–83. doi: 10.1093/hmg/7.1.75
  7. Arvio M., Mononen I. Aspartylglycosaminuria: a review // Orphanet J Rare Dis. 2016. Vol. 11, N 1. ID 162. doi: 10.1186/s13023-016-0544-6
  8. Arvio M., Sauna-Aho O., Peippo M. Bone marrow transplantation for aspartylglucosaminuria: follow-up study of transplanted and non-transplanted patients // J Pediatr. 2001. Vol. 138, N 2. P. 288–290. doi: 10.1067/mpd.2001.110119
  9. Arvio P., Arvio M., Kero M., et al. Overgrowth of oral mucosa and facial skin, a novel feature of aspartylglucosaminuria // J Med Genet. 1999. Vol. 36, N 5. P. 398–404.
  10. Aula P., Rapola J., von Koskull H., Ammala P. Prenatal diagnosis and fetal pathology of aspartylglucosaminuria // Am J Med Genet. 1984. Vol. 19, N 2. P. 359–367. doi: 10.1002/ajmg.1320190218
  11. Autio S. Aspartylglucosaminuria (AGU). В кн.: Population structure and genetic disorders / A.W. Eriksson, H.R. Forsius, H.R. Nevanlinna, et al editors. New York: Academic Press, 1980. P. 577–582.
  12. Bach G., Kohn G., Lasch E.E., et al. A new variant of mannosidosis with increased residual enzymatic activity and mild clinical manifestation // Pediatr Res. 1978. Vol. 12. P. 1010–1015. doi: 10.1203/00006450-197810000-00012
  13. Bakker H.D., de Sonnaville M.-L.C.S., Vreken P., et al. Human alpha-N-acetylgalactosaminidase (alpha-NAGA) deficiency: no association with neuroaxonal dystrophy? // Eur J Hum Genet. 2001. Vol. 9. P. 91–96. doi: 10.1038/sj.ejhg.5200598
  14. Bedilu R., Nummy K.A., Cooper A., et al. Variable clinical presentation of lysosomal beta-mannosidosis in patients with null mutations // Mol Genet Metab. 2002. Vol. 77, N 4. P. 282–290. doi: 10.1016/s1096-7192(02)00172-5
  15. Berg T., Riise H.M.F., Hansen G.M., et al. Spectrum of mutations in alpha-mannosidosis // Am J Hum Genet. 1999. Vol. 64, N 1. P. 77–88. doi: 10.1086/302183
  16. Berg T., Tollersrud O.K., Walkley S.U., et al. Purification of feline lysosomal alpha-mannosidase, determination of its cDNA sequence and identification of a mutation causing alpha-mannosidosis in Persian cats // Biochem J. 1997. Vol. 328, N 3. P. 863–870. doi: 10.1042/bj3280863
  17. Blanz J., Stroobants S., Lullmann-Rauch R., et al. Reversal of peripheral and central neural storage and ataxia after recombinant enzyme replacement therapy in alpha-mannosidosis mice // Hum Mol Genet. 2008. Vol. 17, N 22. P. 3437–3445. doi: 10.1093/hmg/ddn237
  18. Bolfa P., Wang P., Nair R., et al. Hereditary β-mannosidosis in a dog: Clinicopathological and molecular genetic characterization // Mol Genet Metab. 2019. Vol. 128, N 1–2. P. 137–143. doi: 10.1016/j.ymgme.2019.08.002
  19. Borgwardt L., Guffon N., Amraoui Y., et al. Efficacy and safety of Velmanase alfa in the treatment of patients with alpha-mannosidosis: results from the core and extension phase analysis of a phase III multicentre, double-blind, randomised, placebo-controlled trial // J Inherit Metab Dis. 2018. Vol. 41, N 6. P. 1215–1223. doi: 10.1007/s10545-018-0185-0
  20. Carlsen R.B., Pierce J.G. Purification and properties of an alpha-L-fucosidase from rat epididymis // J Biol Chem. 1972. Vol. 247, N 1. P. 23–32. doi: 10.1016/S0021-9258(19)45753-0
  21. Carritt B., King J., Welsh H.M. Gene order and localization of enzyme loci on the short arm of chromosome 1 // Ann Hum Genet. 1982. Vol. 46, N 4. P. 329–335. doi: 10.1111/j.1469-1809.1982.tb01583.x
  22. Ceccarini M.R., Codini M., Conte C., et al. Alpha-mannosidosis: therapeutic strategies// Int J Mol Sci. 2018. Vol. 19, N 5. ID 1500. doi: 10.3390/ijms19051500
  23. Chen X., Snanoudj-Verber S., Pollard L., et al. Pre-clinical gene therapy with AAV9/AGA in aspartylglucosaminuria mice provides evidence for clinical translation // Mol Ther. 2021. Vol. 29, N 3. P. 989–1000. doi: 10.1016/j.ymthe.2020.11.012
  24. Chitayat D., Nakagawa S., Marion R.W., et al. Aspartylglucosaminuria in a Puerto Rican family: additional features of a panethnic disorder // Am J Med Genet. 1988. Vol. 31, N 3. P. 527–532. doi: 10.1002/ajmg.1320310307
  25. Corney G., Fisher R.A.F., Cook P.J.L., et al. Linkage between alpha-fucosidase and the Rhesus blood group // Ann Hum Genet. 1977. Vol. 40, N 4. P. 403–405.
  26. Coucke P., Mangelschots K., Speleman F., et al. Assignment of the fucosidase pseudogene FUCA1P to chromosome region 2q31-q32 // Cytogenet Cell Genet. 1991. Vol. 57, N 2–3. P. 120–122. doi: 10.1159/000133129
  27. Darby J.K., Willems P.G., Nakashima P., et al. Restriction analysis of the structural alpha-L-fucosidase gene and its linkage to fucosidosis // Am J Hum Genet. 1988. Vol. 43, N 5. P. 749–755.
  28. de Groot P.G., Westerveld A., Meera Khan P., Tager J.M. Localization of a gene for human alpha-galactosidase B (= N-acetyl-alpha-D-galactosaminidase) on chromosome 22 // Hum Genet. 1978. Vol. 44. P. 305–312. doi: 10.1007/BF00394295
  29. de Jong J., van den Berg C., Wijburg H., et al. Alpha-N-acetylgalactosaminidase deficiency with mild clinical manifestations and difficult biochemical diagnosis // J Pediatr. 1994. Vol. 125, N 3. P. 385–391. doi: 10.1016/S0022-3476(05)83281-0
  30. Desnick R.J., Schindler D. Alpha-N-acetylgalactosaminidase deficiency: Schindler disease. В кн.: The metabolic and molecular bases of inherited disease. Vol. III. 8th ed. / C.R. Scriver, A.L. Beaudet, W.S. Sly, D. Valle, editors. New York: McGraw-Hill, 2001.
  31. Dunder U., Valtonen P., Kelo E., Mononen I. Early initiation of enzyme replacement therapy improves metabolic correction in the brain tissue of aspartylglycosaminuria mice // J Inherit Metab Dis. 2010. Vol. 33, N 5. P. 611–617. doi: 10.1007/s10545-010-9158-7
  32. Fisher K.J., Aronson N.N. Characterization of the mutation responsible for aspartylglucosaminuria in three Finnish patients: amino acid substitution cys163-to-ser abolishes the activity of lysosomal glycosylasparaginase and its conversion into subunits // J Biol Chem. 1991. Vol. 266, N 18. P. 12105–12113. doi: 10.1016/S0021-9258(18)99071-X
  33. Fisher K.J., Tollersrud O.K., Aronson N.N. Cloning and sequence analysis of a cDNA for human glycosylasparaginase: a single gene encodes the subunits of this lysosomal amidase // FEBS Lett. 1990. Vol. 269, N 2. P. 440–444. doi: 10.1016/0014-5793(90)81211-6
  34. Fowler M.L., Nakai H., Byers M.G., et al. Chromosome 1 localization of the human alpha-L-fucosidase strructural gene with a homologous site on chromosome 2 // Cytogenet Cell Genet. 1986. Vol. 43, N 1–2. P. 103–108. doi: 10.1159/000132304
  35. Geurts van Kessel A.H.M., Westerveld A., de Groot P.G., et al. Regional localization of the genes coding for human ACO2, ARSA, and NAGA on chromosome 22 // Cytogenet Cell Genet. 1980. Vol. 28, N 3. P. 169–172. doi: 10.1159/000131527
  36. Goodspeed K., Chen X., Tchan M. Aspartylglucosaminuria. В кн.: GeneReviews / M.P. Adam, J. Feldman, G.M. Mirzaa, et al editors. Seattle (WA): University of Washington, Seattle. P. 1993–2024.
  37. Goodspeed K., Feng C., Laine M., Lund T.C. Aspartylglucosaminuria: Clinical presentation and potential therapies // J Child Neurol. 2021. Vol. 36, N 5. P. 403–414. doi: 10.1177/0883073820980904
  38. Gordon B.A., Rupar C.A., Rip J.W., et al. Aspartylglucosaminuria in a Canadian family // Clin Invest Med. 1998. Vol. 21, N 3. P. 114–123.
  39. Gowda V.K., Nagarajan B., Suryanarayana S.G., Srinivasan V.M. Familial global developmental delay secondary to β-mannosidosis // J Pediatr Neurosci. 2021. Vol. 16, N 2. P. 149–152. doi: 10.4103/jpn.JPN_65_20
  40. Gron K., Aula P., Peltonen L. Linkage of aspartylglucosaminuria (AGU) to marker loci on the long arm of chromosome 4 // Hum Genet. 1990. Vol. 85. P. 233–236. doi: 10.1007/BF00193202
  41. Guffon N., Tylki-Szymanska A., Borgwardt L., et al. Recognition of alpha-mannosidosis in paediatric and adult patients: presentation of a diagnostic algorithm from an international working group // Mol Genet Metab. 2019. Vol. 126, N 4. P. 470–474. doi: 10.1016/j.ymgme.2019.01.024
  42. Hocking J.D., Jolly R.D., Batt R.D. Deficiency of alpha-mannosidase in Angus cattle: an inherited lysosomal storage disease // Biochem J. 1972. Vol. 128, N 1. P. 69–78. doi: 10.1042/bj1280069
  43. Ikonen E., Baumann M., Gron K., et al. Aspartylglucosaminuria: cDNA encoding human aspartylglucosaminidase and the missense mutation causing the disease // EMBO J. 1991. Vol. 10. P. 51–58. doi: 10.1002/j.1460-2075.1991.tb07920.x
  44. Ikonen E., Peltonen L. Mutations causing aspartylglucosaminuria (AGU): a lysosomal accumulation disease // Hum Mutat. 1992. Vol. 1, N 5. P. 361–365. doi: 10.1002/humu.1380010503
  45. Intra J., Perotti M.-E., Pavesi G., Horner D. Comparative and phylogenetic analysis of alpha-L-fucosidase genes // Gene. 2007. Vol. 392, N 1–2. P. 34–46. doi: 10.1016/j.gene.2006.11.002
  46. Isoniemi A., Hietala M., Aula P., et al. Identification of a novel mutation causing aspartylglucosaminuria reveals a mutation hotspot region in the aspartylglucosaminidase gene // Hum Mutat. 1995. Vol. 5, N 4. P. 318–326. doi: 10.1002/humu.1380050408
  47. Johnson K., Dawson G. Molecular defect in processing alpha-fucosidase in fucosidosis // Biochem Biophys Res Commun. 1985. Vol. 133, N 1. P. 90–97. doi: 10.1016/0006-291X(85)91845-5
  48. Jolly R.D., Dittmer K.E., Garrick D.J., et al. β -mannosidosis in German shepherd dogs // Vet Pathol. 2019. Vol. 56, N 5. P. 743–748. doi: 10.1177/0300985819839239
  49. Jones M.Z., Dawson G. Caprine beta-mannosidosis: inherited deficiency of beta-D-mannosidase // J Biol Chem. 1981. Vol. 256, N 10. P. 5185–5188. doi: 10.1016/S0021-9258(19)69384-1
  50. Kaartinen V., Mononen I., Voncken J.W., et al. A mouse model for the human lysosomal disease aspartylglycosaminuria // Nat Med. 1996. Vol. 2. P. 1375–1378. doi: 10.1038/nm1296-1375
  51. Kaneda Y., Hayes H., Uchida T., et al. Regional assignment of five genes on human chromosome 19 // Chromosoma. 1987. Vol. 95. P. 8–12. doi: 10.1007/BF00293835
  52. Kanzaki T., Yokota M., Mizuno N., et al. Novel lysosomal glycoaminoacid storage disease with angiokeratoma corporis diffusum // Lancet. 1989. Vol. 333, N 8643. P. 875–876. doi: 10.1016/S0140-6736(89)92867-5
  53. Keulemans J.L.M., Reuser A.J.J., Kroos M.A., et al. Human alpha-N-acetylgalactosaminidase (alpha-NAGA) deficiency: new mutations and the paradox between genotype and phenotype // J Med Genet. 1996. Vol. 33, N 6. P. 458–464. doi: 10.1136/jmg.33.6.458
  54. Kleijer W.J., Hu P., Thoomes R., et al. Beta-mannosidase deficiency: heterogeneous manifestation in the first female patient and her brother // J Inherit Metab Dis. 1990. Vol. 13, N 6. P. 867–872. doi: 10.1007/BF01800211
  55. Kretz K.A., Cripe D., Carson J.S., et al. Structure and sequence of the human alpha-L-fucosidase gene and pseudogene // Genomics. 1992. Vol. 12, N 2. P. 276–280. doi: 10.1016/0888-7543(92)90374-2
  56. Leipprandt J.R., Kraemer S.A., Haithcock B.E., et al. Caprine beta-mannosidase: sequencing and characterization of the cDNA and identification of the molecular defect of caprine beta-mannosidosis // Genomics. 1996. Vol. 37, N 1. P. 51–56. doi: 10.1006/geno.1996.0519
  57. Liao Y.-F., Lal A., Moremen K.W. Cloning, expression, purification, and characterization of the human broad specificity lysosomal acid alpha-mannosidase // J Biol Chem. 1996. Vol. 271, N 45. P. 28348–28358. doi: 10.1074/jbc.271.45.28348
  58. Lund A.M., Borgwardt L., Cattaneo F., et al. Comprehensive long-term efficacy and safety of recombinant human alpha-mannosidase (velmanase alfa) treatment in patients with alpha-mannosidosis // J Inherit Metab Dis. 2018. Vol. 41, N 6. P. 1225–1233. doi: 10.1007/s10545-018-0175-2
  59. Lund T.C., Miller W.P., Eisengart J.B., et al. Biochemical and clinical response after umbilical cord blood transplant in a boy with early childhood-onset beta-mannosidosis // Mol Genet Genomic Med. 2019. Vol. 7, N 7. ID e00712. doi: 10.1002/mgg3.712
  60. Malachowski J.A., Jones M.Z. Beta-mannosidosis: lesions of the distal peripheral nervous system // Acta Neuropath. 1983. Vol. 61. P. 95–100. doi: 10.1007/BF00697387
  61. Mononen I., Fisher K.J., Kaartinen V., Aronson N.N. Aspartylglycosaminuria: protein chemistry and molecular biology of the most common lysosomal storage disorder of glycoprotein degradation // FASEB J. 1993. Vol. 7, N 13. P. 1247–1256. doi: 10.1096/fasebj.7.13.8405810
  62. Mononen I., Heisterkamp N., Kaartinen V., et al. Aspartylglycosaminuria in the Finnish population: identification of two point mutations in the heavy chain of glycoasparaginase // PNAS. 1991. Vol. 88, N 7. P. 2941–2945. doi: 10.1073/pnas.88.7.2941
  63. Mononen I., Ylikangas P., Mononen T., Savolainen K. Neonatal detection of aspartylglycosaminuria // Lancet. 1994. Vol. 343, N 8908. P. 1297–1298. doi: 10.1016/S0140-6736(94)92187-3
  64. Mynarek M., Tolar J., Albert M.H., et al. Allogeneic hematopoietic SCT for alpha-mannosidosis: an analysis of 17 patients // Bone Marrow Transplant. 2012. Vol. 47, N 3. P. 352–359. doi: 10.1038/bmt.2011.99
  65. Naumchik B.M., Gupta A., Flanagan-Steet H., et al. The role of hematopoietic cell transplant in the glycoprotein diseases // Cells. 2020. Vol. 9, N 6. ID 1411. doi: 10.3390/cells9061411
  66. Nebes V.L., Schmidt M.C. Human lysosomal alpha-mannosidase: isolation and nucleotide sequence of the full-length cDNA // Biochem Biophys Res Commun. 1994. Vol. 200, N 1. P. 239–245. doi: 10.1006/bbrc.1994.1440
  67. Nilssen O., Berg T., Riise H.M.F., et al. Alpha-mannosidosis: functional cloning of the lysosomal alpha-mannosidase cDNA and identification of a mutation in two affected siblings // Hum Mol Genet. 1997. Vol. 6, N 5. P. 717–726. doi: 10.1093/hmg/6.5.717
  68. Occhiodoro T., Beckmann K.R., Morris C.P., Hopwood J.J. Human alpha-L-fucosidase: complete coding sequence from cDNA clones // Biochem Biophys Res Commun. 1989. Vol. 164, N 1. P. 439–445. doi: 10.1016/0006-291X(89)91739-7
  69. Ockerman P.A., Autio S., Norder N.E. Diagnosis of mannosidosis // Lancet. 1973. Vol. 301, N 7796. P. 207–208. doi: 10.1016/S0140-6736(73)90045-7
  70. Oinonen C., Tikkanen R., Rouvinen J., Peltonen L. Three-dimensional structure of human lysosomal aspartylglucosaminidase // Nat Struct Biol. 1995. Vol. 2. P. 1102–1108. doi: 10.1038/nsb1295-1102
  71. Palo J., Mattsson K. Eleven new cases of aspartylglycosaminuria // J Ment Defic Res. 1970. Vol. 14, N 2. P. 168–173. doi: 10.1111/j.1365-2788.1970.tb01111.x
  72. Peltola M., Kyttälä A., Heinonen O., et al. Adenovirus-mediated gene transfer results in decreased lysosomal storage in brain and total correction in liver of aspartylglucosaminuria (AGU) mouse // Gene Ther. 1998. Vol. 5, N 10. P. 1314–1321. doi: 10.1038/sj.gt.3300740
  73. Phillips D., Hennermann J.B., Tylki-Szymanska A., et al. Use of the Bruininks-Oseretsky test of motor proficiency (BOT-2) to Assess efficacy of velmanase alfa as enzyme therapy for alpha-mannosidosis // Mol Genet Metab Rep. 2020. Vol. 23. ID 100586. doi: 10.1016/j.ymgmr.2020.100586
  74. Riise H.M.F., Berg T., Nilssen O., et al. Genomic structure of the human lysosomal alpha-mannosidase gene (MANB) // Genomics. 1997. Vol. 42, N 2. P. 200–207. doi: 10.1006/geno.1997.4668
  75. Riise Stensland H.M.F., Persichetti E., Sorriso C., et al. Identification of two novel beta-mannosidosis-associated sequence variants: biochemical analysis of beta-mannosidase (MANBA) missense mutations // Mol Genet Metab. 2008. Vol. 94, N 4. P. 476–480. doi: 10.1016/j.ymgme.2008.04.010
  76. Rísquez-Cuadro R., Matsumoto R., Ortega-Caballero F., et al. Pharmacological chaperones for the treatment of α-mannosidosis // J Med Chem. 2019. Vol. 62, N 12. P. 5832–5843. doi: 10.1021/acs.jmedchem.9b00153
  77. Roces D.P., Lullmann-Rauch R., Peng J., et al. Efficacy of enzyme replacement therapy in alpha-mannosidosis mice: a preclinical animal study // Hum Mol Genet. 2004. Vol. 13, N 18. P. 1979–1988. doi: 10.1093/hmg/ddh220
  78. Saarela J., Laine M., Oinonen C., et al. Molecular pathogenesis of a disease: structural consequences of aspartylglucosaminuria mutations // Hum Mol Genet. 2001. Vol. 10, N 9. P. 983–995. doi: 10.1093/hmg/10.9.983
  79. Safka B.D., Varga L., Uhrova Meszarosova A., et al. Variant c.2158-2A>G in MANBA is an important and frequent cause of hereditary hearing loss and beta-mannosidosis among the Czech and Slovak Roma population — evidence for a new ethnic-specific variant // Orphanet J Rare Dis. 2020. Vol. 15, N 1. ID 222. doi: 10.1186/s13023-020-01508-3
  80. Sangiorgi S., Mochi M., Beretta M., et al. Genetic and demographic characterization of a population with high incidence of fucosidosis // Hum Hered. 1982. Vol. 32, N 2. P. 100–105. doi: 10.1159/000153267
  81. Santoro L., Zampini L., Padella L., et al. Early biochemical effects of velmanase alfa in a 7-month-old infant with alpha-mannosidosis // JIMD Rep. 2020. Vol. 55, N 1. P. 15–21. doi: 10.1002/jmd2.12144
  82. Sedel F., Friderici K., Nummy K., et al. Atypical Gilles de la Tourette syndrome with beta-mannosidase deficiency // Arch Neurol. 2006. Vol. 63, N 1. P. 129–131. doi: 10.1001/archneur.63.1.129
  83. Seo H.-C., Wilems P.J., O’Brien J.S. Six additional mutations in fucosidosis: three nonsense mutations and three frameshift mutations // Hum Mol Genet. 1993. Vol. 2, N 8. P. 1205–1208. doi: 10.1093/hmg/2.8.1205
  84. Taylor R.M., Farrow B.R.H., Stewart G.J., Healy P.J. Enzyme replacement in nervous tissue after allogeneic bone-marrow transplantation for fucosidosis in dogs // Lancet. 1986. Vol. 328, N 8510. P. 772–774. doi: 10.1016/S0140-6736(86)90299-0
  85. Tollersrud O.K., Aronson N.N. Purification and characterization of rat liver glycosylasparaginase // Biochem J. 1989. Vol. 260, N 1. P. 101–108. doi: 10.1042/bj2600101
  86. Tollersrud O.K., Nilssen O., Tranebjaerg L., Borud O. Aspartylglucosaminuria in Northern Norway: a molecular and genealogical study // J Med Genet. 1994. Vol. 31, N 5. P. 360–363. doi: 10.1136/jmg.31.5.360
  87. van Diggelen O.P., Schindler D., Willemsen R., et al. Alpha-N-acetylgalactosaminidase deficiency, a new lysosomal storage disorder // J Inherit Metab Dis. 1988. Vol. 11, N 4. P. 349–357. doi: 10.1007/BF01800424
  88. Walkley S.U., Thrall M.A., Dobrenis K., et al. Bone marrow transplantation corrects the enzyme defect in neurons of the central nervous system in a lysosomal storage disease // PNAS. 1994. Vol. 91, N 8. P. 2970–2974. doi: 10.1073/pnas.91.8.2970
  89. Wang A.M., Desnick R.J. Structural organization and complete sequence of the human alpha-N-acetylgalactosaminidase gene: homology with the alpha-galactosidase A gene provides evidence for evolution from a common ancestral gene // Genomics. 1991. Vol. 10, N 1. P. 133–142. doi: 10.1016/0888-7543(91)90493-X
  90. Wang A.M., Kanzaki T., Desnick R.J. The molecular lesion in the alpha-N-acetylgalactosaminidase gene that causes angiokeratoma corporis diffusum with glycopeptiduria // J Clin Invest. 1994. Vol. 94, N 2. P. 839–845. doi: 10.1172/JCI117404
  91. Wang A.M., Schindler D., Desnick R.J. Schindler disease: the molecular lesion in the alpha-N-acetylgalactosaminidase gene that causes an infantile neuroaxonal dystrophy // J Clin Invest. 1990. Vol. 86, N 5. P. 1752–1756. doi: 10.1172/JCI114901
  92. Wang A.M., Stewart C.L., Desnick R.J. Schindler disease: generation of a murine model by targeted disruption of the alpha-N-acetylgalactosaminidase gene // Pediatr Res. 1994. Vol. 35. P. 115A only.
  93. Willems P.G., Darby J.K., DiCioccio R.A. Identification of a mutation in sructural alpha-L-fucosidase gene in fucosidosis // Am J Hum Genet. 1988. Vol. 43. P. 756–763.
  94. Willems P.G., Gatti R., Darby J.K., et al. Fucosidosis revisited: a review of 77 patients // Am J Med Genet. 1991. Vol. 38, N 1. P. 111–131. doi: 10.1002/ajmg.1320380125
  95. Willems P.J., Seo H.-C., Coucke P., et al. Spectrum of mutations in fucosidosis // Eur J Hum Genet. 1999. Vol. 7. P. 60–67. doi: 10.1038/sj.ejhg.5200272
  96. Williamson M., Cragg H., Grant J., et al. A 5-prime splice site mutation in fucosidosis // J Med Genet. 1993. Vol. 30. P. 218–223. doi: 10.1136/jmg.30.3.218
  97. Yang M., Allen H., DiCioccio R.A. A mutation generating a stop codon in the alpha-L-fucosidase gene of a fucosidosis patients // Biochem Biophys Res Commun. 1992. Vol. 189, N 2. P. 1063–1068. doi: 10.1016/0006-291X(92)92312-L
  98. Yoon S.Y., Hunter J.E., Chawla S., et al. Global CNS correction in a large brain model of human alpha-mannosidosis by intravascular gene therapy // Brain. 2020. Vol. 143, N 7. P. 2058–2072. doi: 10.1093/brain/awaa161
  99. Yoshida K., Ikeda S.-i., Yanagisawa N., et al. Two Japanese cases with aspartylglycosaminuria: clinical and morphological features // Clin Genet. 1991. Vol. 40, N 4. P. 318–325. doi: 10.1111/j.1399-0004.1991.tb03102.x
  100. Zhu M., Lovell K.L., Patterson J.S., et al. Beta-mannosidosis mice: a model for the human lysosomal storage disease // Hum Mol Genet. 2006. Vol. 15, N 3. P. 493–500. doi: 10.1093/hmg/ddi465
  101. Zlotogora J., Ben-Neriah Z., Abu-Libdeh B.Y., Zeigler M. Aspartylglucosaminuria among Palestinian Arabs // J Inherit Metab Dis. 1997. Vol. 20, N 6. P. 799–802. doi: 10.1023/A:1005371802085

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2025


СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 69634 от 15.03.2021 г.