Эндолизины и перспективы их применения для лечения инфекций, вызванных полирезистентными бактериями (обзор)


Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Стремительный рост встречаемости полирезистентных возбудителей ставит перед научным сообществом важную задачу по поиску новых путей борьбы с такими возбудителями. Этот рост обусловлен широким применением антибиотиков основных фармакологических групп для лечения инфекционных заболеваний на фоне не угасающей эпидемии COVID-19. Одним из перспективных направлений в данной области являются бактериофаги ввиду своей эффективности в отношении резистентных возбудителей и безопасности применения. Тем не менее бактериофаги обладают рядом ограничений, затрудняющих их широкое применение. В связи с этим все более активно ведутся исследования эндолизинов - ферментов, синтезирующихся в конце литического цикла бактериофагов и разрушающих клеточную стенку бактерий. Дана характеристика эндолизинов, их классификация и описаны преимущества эндолизинов по сравнению с антибиотиками и бактериофагами. Приведены описания проводимых в мире исследований в области получения препаратов эндолизинов. Рассмотрены разработки по получению моно- и комбинированных эндолизинов для лечения ряда бактериальных инфекций. Показана эффективность данного подхода для лечения инфекций, в том числе вызванных полирезистентными возбудителями, и перспективность дальнейшей работы в этом направлении.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

А. М Воробьев

ФБУН МНИИЭМ им. Г.Н. Габричевского Роспотребнадзора

Email: vorobjew.alex2010@yandex.ru
аспирант, мл. науч. сотрудник, лаборатория клинической микробиологии и биотехнологии бактериофагов Москва, Россия

М. Н Анурова

ФГАОУ ВО Первый МГМУ им. И.М. Сеченова Минздрава России (Сеченовский Университет)

к.фарм.н. Москва, Россия

А. В Алешкин

ФБУН МНИИЭМ им. Г.Н. Габричевского Роспотребнадзора

д.б.н., профессор РАН Москва, Россия

И. А Киселева

ФБУН МНИИЭМ им. Г.Н. Габричевского Роспотребнадзора

к.б.н., ст. науч. сотрудник, лаборатория клинической микробиологии и биотехнологии бактериофагов Москва, Россия

К. М Багандова

ФБУН МНИИЭМ им. Г.Н. Габричевского Роспотребнадзора

аспирант, мл. науч. сотрудник, лаборатория клинической микробиологии и биотехнологии бактериофагов Москва, Россия

Т. Э Мизаева

ФБУН МНИИЭМ им. Г.Н. Габричевского Роспотребнадзора

аспирант, мл. науч. сотрудник, лаборатория клинической микробиологии и биотехнологии бактериофагов Москва, Россия

Д. В Васина

ФГБУ НИЦЭМ им. Н.Ф. Гамалеи Минздрава России

к.б.н., ст. науч. сотрудник Москва, Россия

Н. П Антонова

ФГБУ НИЦЭМ им. Н.Ф. Гамалеи Минздрава России

науч. сотрудник Москва, Россия

В. А Гущин

ФГБУ НИЦЭМ им. Н.Ф. Гамалеи Минздрава России

к.б.н. Москва, Россия

Список литературы

  1. Габриэлян Н.И., Шарапченко С.О., Кисиль О.В. Кормилицина В.Г. Драбкина И.В., Сафонова Т.Б., Петрухина М.И., Оаитгареев Р.Ш., Захаревич В.М. Вопросы эпидемиологии в проблеме антибиотикорезистентности клинических патогенов. Медицинский алфавит. 2020; (34): 6-8. https://doi.org/10.33667/2078-5631-2020-34-6-8.
  2. Устойчивость к противомикробным препаратам [Электронный ресурс]. ВОЗ. 2020. 13 октября. URL: https://www.who.int/ru/news-room/fact-sheets/detail/antimic-robial-resistance (Дата обращения: 11.02.2021).
  3. La Fauci V., Costa G.B., Arena A., et al. Trend of MDR-microorganisms isolated from the biological samples of patients with HAI and from the surfaces around that patient. New Microbiol. 2018; 41(1): 42-46.
  4. Lack of new antibiotics threatens global efforts to contain drug-resistant infections [Электронный ресурс]. World Health Organization. Geneva, 2020. Режим доступа: https://www.who.int/news/item/17-01-2020-lack-of-new-antibiotics-threatens-global-efforts-to-contain-drug-resistant-infections.
  5. Иванова И.А, Труфанова А.А., Филиппенко А.В. и др. Бактериофаги и иммунная система макроорганизма. Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. 2019; 6: 79-84; doi: 10.36233/0372-9311-2019-6-79-85.
  6. Бочкарева С.С., Алешкин А.В., Ершова О.Н. и др. Иммунологические аспекты фаготерапии инфекций, связанных с оказанием медицинской помощи, в отделении нейрореанимации. Журнал микробиологии. 2017; 4: 42-48.
  7. Olsen N.M.C., Thiran E., Hasler T., et al. Synergistic removal of static and dynamic Staphylococcus aureus biofilms by combined treatment with a bacteriophage endolysin and a polysaccharide depolymerase. Viruses. 2018; 10(8): pii: E438; doi: 10.3390/v10080438.
  8. Тец В.В., Тец Г.В. Микробные биопленки и проблемы антибиотикотерапии. Практическая пульмонология. 2013; 4: 60-64.
  9. Kovalskaya N.Y., Herndon E.E., Foster-Frey J.A., et al. Antimicrobial activity of bacteriophage derived triple fusion protein against Staphylococcus aureus [J]. AIMS Microbiology. 2019; 5(2): 158-175; doi: 10.3934/microbiol.2019.2.158.
  10. Schmelcher Mathias, Donovan David M., and Loessner Martin J. Bacteriophage endolysins as novel antimicrobials. Future Microbiol. 2012 October; 7(10): 1147-1171. doi: 10.2217/fmb.12.97.
  11. Loessner M.J., Wendlinger G., Scherer S. Heterogeneous endolysins in Listeria monocytogenes bacteriophages: a new class of enzymes and evidence for conserved holin genes within the siphoviral lysis cassettes. Mol. Microbiol. 1995; 16(6): 1231-1241.
  12. Zimmer M., Sattelberger E., Inman R.B., Calendar R., Loessner M.J. Genome and proteome of Listeria monocytogenes phage PSA: an unusual case for programmed + 1 translational frameshifting in structural protein synthesis. Mol. Microbiol. 2003; 50(1): 303-317.
  13. Zhou B., Zhen X., Zhou H., Zhao F., Fan C., Perculija V., et al. Structural and functional insights into a novel two-component endolysin encoded by a single gene in Enterococ-cus faecalis phage. PLoSPathog. 2020; 16(3): e1008394. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1008394.
  14. Swift Steven M., Etobayeva Irina V., et al. Characterization of LysBC17, a Lytic Endopeptidase from Bacillus cereus. Antibiotics. 2019; 8(3): 155; doi: 10.3390/antibiotics8030155
  15. Ko On Lee, Minsuk Kong, et al. Structural Basis for Cell-Wall Recognition by Bacteriophage PBC5 Endolysin. Structure. 2019; 27(9): 1355-1365. doi: 10.1016/j.str.2019.07.001.
  16. O’Flaherty S., Coffey, et al. The Recombinant Phage Lysin LysK Has a Broad Spectrum of Lytic Activity against Clinically Relevant Staphylococci, Including Methicillin-Resistant Staphylococcus aureus. Journal of Bacteriology. 2005; 187(20): 7161-7164; doi: 10.1128/jb.187.20.7161-7164.2005.
  17. Pritchard D.G. The bifunctional peptidoglycan lysin of Streptococcus agalactiae bacteriophage B30. Microbiology. 2004; 150(7): 2079-2087; doi: 10.1099/mic.0.27063-0.
  18. Pritchard D.G., Dong S., Kirk M.C., Cartee R.T., Baker J.R. LambdaSa1 and lambdaSa2 prophage lysins of Streptococcus agalactiae. Appl. Environ. Microbiol. 2007; 73(22): 7150-7154.
  19. Loessner M.J., Kramer K., Ebel F., Scherer S. C-terminal domains of Listeria monocytogenes bacteriophage murein hydrolases determine specific recognition and high-affinity binding to bacterial cell wall carbohydrates. Mol. Microbiol. 2002 Apr; 44(2): 335-49; doi: 10.1046/j.1365-2958.2002.02889.x.
  20. Hermoso J.A., Garcia J.L., Garcia P. Taking aim on bacterial pathogens: from phage therapy to enzybiotics. Curr. Opin. Microbiol. 2007; 10(5): 461-472.
  21. Lopez R., Garcia E. Recent trends on the molecular biology of pneumococcal capsules, lytic enzymes, and bacteriophage. FEMS Microbiol. Rev. 2004; 28(5): 553-580.
  22. Gu J., Lu R., Liu X, et al. LysGH15B, the SH3b domain of staphylococcal phage endolysinLysGH15, retains high affinity to staphylococci. Curr. Microbiol. 2011; 63(6): 538-542.
  23. Fraga A.G., Trigo G., Murthy R.K., Akhtar S., Hebbur M., et al. Antimicrobial activity of Mycobacteriophage D29 Lysin B during Mycobacterium ulcerans infection. PLOS Neglected Tropical Diseases. 2019; 13(8): e0007113. doi: 10.1371/journal.pntd.0007113.
  24. Park S., Jun S.Y., Kim C.H., et al. Characterisation of the antibacterial properties of the recombinant phage endolysins AP50-31 and LysB4 as potent bactericidal agents against Bacillus anthracis. Sci. Rep. 2018; 8(18); doi: 10.1038/s41598- 017-18535-z.
  25. Sozhamannan S., McKinstry M., Lentz S.M., et al. Molecular characterization of a variant of Bacillus anthracis-specific phage AP50 with improved bacteriolytic activity. Appl Environ Microbiol. 2008; 74(21): 6792-6796; doi: 10.1128/AEM.01124-08.
  26. Yu J.H., Lim J.A., Chang H.J., Park J.H. Characteristics and Lytic Activity of Phage-Derived Peptidoglycan Hydrolase, LysSAP8, as a Potent Alternative Biocontrol Agent for Staphylococcus aureus. J. Microbiol. Biotechnol. 2019; 29: 1916-1924; doi: 10.4014/jmb.1908.08021.
  27. Kim S., Kim S.H., Rahman M., et al. Characterization of a Salmonella Enteritidis bacteriophage showing broad lytic activity against Gram-negative enteric bacteria. J. Microbiol. 2018; 56: 917-925; doi: 10.1007/s12275-018-8310-1.
  28. Shukho Kim, Da-Won Lee, Jong-Sook Jin, Jungmin Kim. Antimicrobial activity of LysSS, a novel phage endolysin, against Acinetobacter baumannii and Pseudomonas aeruginosa. Journal of Global Antimicrobial Resistance. 2020; 22: 32-39; doi: 10.1016/j.jgar.2020.01.005.
  29. Plotka M., Kapusta M., Dorawa S., Kaczorowska A.-K., Kaczorowski T. Ts2631 Endolysin from the Extremophilic Ther-mus scotoductus Bacteriophage vB_Tsc2631 as an Antimicrobial Agent against Gram-Negative Multidrug-Resistant Bacteria. Viruses. 2019; 11: 657; doi: 10.3390/v11070657.
  30. Wang F., Ji X., et al. TSPphg Lysin from the Extremophilic Thermus Bacteriophage TSP4 as a Potential Antimicrobial Agent against Both Gram-Negative and Gram-Positive Pathogenic Bacteria. Viruses. 2020. 12(2): 192; doi: 10.3390/v12020192.
  31. Воробьев А.М., Анурова М.Н., Алешкин А.В. и др. Определение спектра бактерицидной активности рекомбинантных эндолизинов бактериофагов ECD7, Am24, Ap22, Si3 и St11. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2020; 170(11): 597-601; doi: 10.47056/0365-9615 2020-170-11-597-601.
  32. Fursov M.V., Abdrakhmanova R.O., Antonova N.P., et al. Antibiofilm Activity of a Broad-Range Recombinant Endolysin LysECD7: In Vitro and In Vivo Study. Viruses. 2020; 12(5): 545. https://doi.org/10.3390/v12050545.
  33. Schuch Raymond, Pelzek J. Adam, Nelson C. Daniel, Fischettia A. Vincent. The PlyB Endolysin of Bacteriophage vB_BanS_Bcp1 Exhibits Broad-Spectrum Bactericidal Activity against Bacillus cereus Sensu Lato Isolates. Applied and Environmental Microbiology. 2019; 85(9): e00003-19; doi: 10.1128/AEM.00003-19.
  34. Schuch R., Nelson D., Fischetti V. A bacteriolytic agent that detects and kills Bacillus anthracis. Nature. 2002; 418: 884-889; doi: 10.1038/nature01026.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© ИД "Русский врач", 2021